MYBL2 - MYBL2

MYBL2
Белок MYBL2 PDB 1a5j.png
Доступные конструкции
PDBПоиск ортолога: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыMYBL2, B-MYB, BMYB, протоонкоген MYB, как 2
Внешние идентификаторыOMIM: 601415 MGI: 101785 ГомолоГен: 1847 Генные карты: MYBL2
Расположение гена (человек)
Хромосома 20 (человек)
Chr.Хромосома 20 (человек)[1]
Хромосома 20 (человек)
Геномное расположение MYBL2
Геномное расположение MYBL2
Группа20q13.12Начинать43,667,019 бп[1]
Конец43,716,495 бп[1]
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez
Ансамбль
UniProt
RefSeq (мРНК)

NM_002466
NM_001278610

NM_008652

RefSeq (белок)

NP_001265539
NP_002457

NP_032678

Расположение (UCSC)Chr 20: 43,67 - 43,72 МбChr 2: 163.05 - 163.08 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Myb-родственный белок B это белок что у людей кодируется MYBL2 ген.[5]

Функция

Белок, кодируемый этим геном, член семейства генов факторов транскрипции MYB, является ядерным белком, участвующим в развитии клеточного цикла. Кодируемый белок фосфорилируется циклин A / циклин-зависимой киназой 2 во время S-фазы клеточного цикла и обладает как активаторной, так и репрессорной активностью. Было показано, что он активирует цикл клеточного деления 2, гены циклина D1 и белка 5, связывающего инсулиноподобный фактор роста. Варианты транскриптов могут существовать для этого гена, но их полноразмерная природа не определена.[6] MYBL2 не регулируется при различных типах рака и может способствовать его прогрессированию.[7][8]

Взаимодействия

MYBL2 был показан взаимодействовать с:

Рекомендации

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000101057 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000017861 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:». Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ Нобен-Траут К., Коупленд Н. Г., Гилберт Д. Д., Дженкинс Н. А., Сонода Г., Теста Д. Р., Клемпнауэр К. Х. (август 1996 г.). «Mybl2 (Bmyb) отображается на хромосоме 2 мыши и хромосоме 20q 13.1 человека». Геномика. 35 (3): 610–2. Дои:10.1006 / geno.1996.0408. PMID  8812502.
  6. ^ «Ген Entrez: MYBL2 v-myb, гомолог вирусного онкогена миелобластоза (птичий) -подобный 2».
  7. ^ Муса Дж., Айно ММ, Мирабо О, Делаттре О, Грюневальд Т.Г. (июнь 2017 г.). «MYBL2 (B-Myb): центральный регулятор клеточной пролиферации, выживания и дифференцировки клеток, участвующий в онкогенезе». Смерть и болезнь клеток. 8 (6): e2895. Дои:10.1038 / cddis.2017.244. ЧВК  5520903. PMID  28640249.
  8. ^ Musa J, Cidre-Aranaz F, Aynaud MM, Orth MF, Knott MM, Mirabeau O и др. (Сентябрь 2019 г.). «Сотрудничество возбудителей рака с регуляторными вариантами зародышевой линии формирует клинические результаты». Nature Communications. 10 (1): 4128. Bibcode:2019НатКо..10.4128M. Дои:10.1038 / s41467-019-12071-2. ЧВК  6739408. PMID  31511524.
  9. ^ Де Фалько Дж., Багелла Л., Клаудио П. П., Де Лука А., Фу И., Калабретта Б. и др. (Январь 2000 г.). «Физическое взаимодействие между CDK9 и B-Myb приводит к подавлению ауторегуляции гена B-Myb». Онкоген. 19 (3): 373–9. Дои:10.1038 / sj.onc.1203305. PMID  10656684.
  10. ^ Бесса М., Сэвилл М.К., Уотсон Р.Дж. (июнь 2001 г.). «Ингибирование фосфорилирования циклина A / Cdk2 нарушает функцию трансактивации B-Myb, не влияя на взаимодействия с ДНК или коактиватором CBP». Онкоген. 20 (26): 3376–86. Дои:10.1038 / sj.onc.1204439. PMID  11423988.
  11. ^ Müller-Tidow C, Wang W, Idos GE, Diederichs S, Yang R, Readhead C и др. (Апрель 2001 г.). «Циклин A1 напрямую взаимодействует с B-myb и циклином A1 / cdk2, фосфорилирующим B-myb по функционально важным остаткам серина и треонина: тканеспецифическая регуляция функции B-myb». Кровь. 97 (7): 2091–7. Дои:10.1182 / blood.V97.7.2091. PMID  11264176.
  12. ^ а б Хоакин М., Уотсон Р.Дж. (ноябрь 2003 г.). «Фактор транскрипции B-Myb, регулируемый клеточным циклом, преодолевает активность p57 (KIP2) по ингибированию циклин-зависимой киназы, взаимодействуя с его циклин-связывающим доменом». Журнал биологической химии. 278 (45): 44255–64. Дои:10.1074 / jbc.M308953200. PMID  12947099.
  13. ^ Джонсон Л. Р., Джонсон Т. К., Деслер М., Блеск Т. А., Ноулинг Т., Льюис Р. Э., Риццино А. (февраль 2002 г.). «Влияние B-Myb на транскрипцию гена: фосфорилированная активность и ацетилирование с помощью p300». Журнал биологической химии. 277 (6): 4088–97. Дои:10.1074 / jbc.M105112200. PMID  11733503.
  14. ^ Cervellera MN, Sala A (апрель 2000 г.). «Поли (АДФ-рибоза) полимераза является коактиватором B-MYB». Журнал биологической химии. 275 (14): 10692–6. Дои:10.1074 / jbc.275.14.10692. PMID  10744766.
  15. ^ Хоакин М., Бесса М., Сэвилл М.К., Уотсон Р.Дж. (ноябрь 2002 г.). «B-Myb преодолевает опосредованный p107 блок пролиферации клеток, взаимодействуя с N-концевым доменом p107». Онкоген. 21 (52): 7923–32. Дои:10.1038 / sj.onc.1206001. PMID  12439743.

дальнейшее чтение

внешняя ссылка

Эта статья включает текст из Национальная медицинская библиотека США, который находится в всеобщее достояние.