TRPM - TRPM

TRPM это семья переходный рецепторный потенциал ионные каналы (M стоя для wikt: меластатин ).[1] Полагают, что функциональные каналы TRPM образуют тетрамеры.[2] Семейство TRPM состоит из восьми различных каналов, TRPM1 – TRPM8.[3]

в отличие от TRPC и TRPV подсемейства, субъединицы TRPM не содержат N-концевых анкирин повторить мотивы, но, скорее, содержат целые функциональные белки на своих С-концах. TRPM6 и TRPM7, например, содержат функциональные сегменты α-киназы, которые являются типом серин / треонин-специфическая протеинкиназа.

Проницаемость и активация

Относительная проницаемость для кальция и магния широко варьируется среди каналов TRPM.

  • TRPM4 и TRPM5 непроницаемы для кальция.
  • TRPM3, TRPM6 и TRPM7 очень проницаемы как для кальция, так и для магния.

Механизм активации также сильно различается среди каналов TRPM.

Функции

Среди функциональных обязанностей каналов TRPM:

  • регулирование кальциевых колебаний после активации Т-клеток[7] и профилактика нарушений сердечной проводимости (TRPM4 ).[8]
  • модуляция инсулин секреция и сенсорная трансдукция во вкусовых клетках (TRPM5 ).[9]
  • ощущение холода (TRPM8 ).
  • ощущение жара и воспалительная боль (TRPM3 ).[10]
  • регуляция реабсорбции магния в почках и всасывания в кишечнике (TRPM6 ).[11]
  • регуляция клеточной адгезии (TRPM7 ).[12]

Гены

Рекомендации

  1. ^ Крафт Р., Хартенек С. (2005). "Связанные с меластатином временные катионные каналы потенциальных рецепторов млекопитающих: обзор". Арка Пфлюгерса. 451 (1): 204–211. Дои:10.1007 / s00424-005-1428-0. PMID  15895246.
  2. ^ Цзян Л.Х. (2007). «Взаимодействие субъединиц в сборке каналов и функциональной регуляции транзиторных каналов меластатина рецепторного потенциала (TRPM)». Biochem Soc Trans. 35 (1): 86–8. Дои:10.1042 / BST0350086. PMID  17233608.
  3. ^ Босманс В., Овсяник Г., Тэк Дж., Воетс Т., Ванден Берге П. (2011). «Каналы TRP в нейрогастроэнтерологии: возможности терапевтического вмешательства». Британский журнал фармакологии. 162 (1): 18–37. Дои:10.1111 / j.1476-5381.2010.01009.x. ЧВК  3012403. PMID  20804496.
  4. ^ Хара Й., Вакамори М., Исии М., Маэно Е., Нисида М., Йошида Т., Ямада Х., Симидзу С., Мори Е., Кудо Дж., Симидзу Н., Куросе Х., Окада Й, Имото К., Мори Й (2002). «Ca2 + -проницаемый канал LTRPC2, активируемый изменениями окислительно-восстановительного статуса, придает чувствительность к гибели клеток». Mol Cell. 9 (1): 163–173. Дои:10.1016 / S1097-2765 (01) 00438-5. PMID  11804595.
  5. ^ Берендт Х.Дж., Германн Т., Гиллен С., Хатт Х., Джосток Р. (2004). «Характеристика мышиного холодного ментолового рецептора TRPM8 и ваниллоидного рецептора типа 1 VR1 с использованием анализа на флюориметрическом считывающем устройстве для планшетов (FLIPR)». Br. J. Pharmacol. 141 (4): 737–745. Дои:10.1038 / sj.bjp.0705652. ЧВК  1574235. PMID  14757700.
  6. ^ Нилиус Б., Овсяник Г., Воец Т., Петерс Дж. А. (2007). «Переходные катионные каналы рецепторного потенциала при болезни» (PDF). Physiol. Rev. 87 (1): 165–217. Дои:10.1152 / физрев.00021.2006. PMID  17237345.
  7. ^ Лаунай П., Ченг Х., Сриватсан С., Пеннер Р., Флейг А., Кинет Дж. П. (2004). «TRPM4 регулирует колебания кальция после активации Т-клеток». Наука. 306 (5700): 1374–1377. Дои:10.1126 / science.1098845. PMID  15550671.
  8. ^ Матар, я; Джейкобс, G; Кецскес, М; Менигоз, А; Филиппаерт, К; Веннекенс, Р. (2014). «ТРПМ4». Справочник по экспериментальной фармакологии. 222: 461–87. Дои:10.1007/978-3-642-54215-2_18. ISBN  978-3-642-54214-5. PMID  24756717.
  9. ^ Филиппаерт, К; Пироне, А; Месуере, М; Сонес, Вт; Вермейрен, L; Kerselaers, S; Пинто, S; Сигал, А; Антуан, N; Gysemans, C; Laureys, J; Лемэр, К; Гилон, П; Cuypers, E; Тытгат, Дж; Матье, C; Schuit, F; Рорсман, П; Талавера, К; Воец, Т; Веннекенс, Р. (31 марта 2017 г.). «Стевиоловые гликозиды усиливают функцию бета-клеток поджелудочной железы и вкусовые ощущения за счет усиления активности канала TRPM5». Nature Communications. 8: 14733. Дои:10.1038 / ncomms14733. ЧВК  5380970. PMID  28361903.
  10. ^ Held, К; Воец, Т; Вринс, Дж (2014). «TRPM3 для измерения температуры и не только». Температура (Остин, Техас). 2 (2): 201–13. Дои:10.4161/23328940.2014.988524. ЧВК  4844244. PMID  27227024.
  11. ^ Schlingmann KP, Weber S, Peters M, Niemann Nejsum L, Vitzthum H, Klingel K, Kratz M, Haddad E, Ristoff E, Dinour D, Syrrou M, Nielsen S, Sassen M, Waldegger S, Seyberth HW, Konrad M (2002 г. ). «Гипомагниемия с вторичной гипокальциемией вызвана мутациями в TRPM6, новом члене семейства генов TRPM». Nat. Genet. 31 (2): 166–170. Дои:10.1038 / ng889. PMID  12032568.
  12. ^ Су Л.-Т, Агапито М.А., Ли М., Саймонсон В.Т.Н., Хаттенлохер А., Хабас Р., Юе Л., Раннелс Л.В. (2006). «TRPM7 регулирует клеточную адгезию, контролируя кальций-зависимую протеазу кальпаина». J. Biol. Chem. 281 (16): 11260–11270. Дои:10.1074 / jbc.M512885200. ЧВК  3225339. PMID  16436382.

внешняя ссылка