Общее бактериальное семейство поринов - General bacterial porin family

Грамотрицательный порин
1pho opm.png
Идентификаторы
СимволПорин_1
PfamPF00267
Pfam кланCL0193
ИнтерПроIPR001702
PROSITEPDOC00498
SCOP21mpf / Объем / СУПФАМ
TCDB1.B.1
OPM суперсемейство31
Белок OPM1фо
CDDcd01345

Общие бактериальные порины площадь семейство белков от внешних мембран Грамотрицательные бактерии. Порины действуют как молекулярные фильтры для гидрофильный соединения.[1] Они отвечают за свойства «молекулярного сита» внешней мембраны. Порины образуют большие заполненные водой каналы, которые обеспечивают диффузию гидрофильных молекул в периплазматическое пространство. Некоторые порины образуют общие диффузионные каналы которые позволяют любому растворенному веществу до определенного размера (этот размер известен как предел исключения) проходить через мембрану, в то время как другие порины специфичны для одного конкретного растворенного вещества и содержат сайт связывания для этого растворенного вещества внутри пор (они известны как селективные порины). Поскольку порины являются основными белками внешней мембраны, они также служат в качестве рецепторных участков для связывания фаги и бактериоцины.

Общие диффузионные порины обычно собираются как тример в мембране, а трансмембранное ядро ​​этих белков состоит исключительно из бета-нити.[2] Было показано[3] что ряд поринов эволюционно связаны, и эти порины:

Структура поринов

Липопротеин MlaA
Идентификаторы
СимволMlaA
PfamPF04333
OPM суперсемейство473
Белок OPM5nup
Мембранома216

Порины состоят из β-тяжей, которые, как правило, связаны между собой бета-витками на периплазматической стороне внешней мембраны и длинными петлями на внешней стороне мембраны. Β-тяжи расположены антипараллельно и образуют цилиндрическую трубку, называемую β-бочкой [2]. Аминокислотный состав β-цепей порина уникален тем, что вдоль них чередуются полярные и неполярные остатки. Это означает, что неполярные остатки обращены наружу, чтобы взаимодействовать с неполярной липидной мембраной, тогда как полярные остатки обращены внутрь, в центр β-цилиндра, чтобы сформировать водный канал. Фосфолипиды, составляющие внешнюю мембрану, придают ей такие же полупроницаемые характеристики, что и цитоплазматическая мембрана.[4]

Канал порина частично заблокирован петлей, называемой ушком, которая выступает в полость. Как правило, он находится между нитями 5 и 6 каждого цилиндра и определяет размер растворенного вещества, которое может проходить через канал. Он выстлан почти исключительно заряженными аминоацильными остатками, расположенными на противоположных сторонах канала, создавая поперечное электрическое поле поперек поры. У ушко локальный избыток отрицательных зарядов от четырех остатков глутаминовой кислоты и семи остатков аспарагиновой кислоты (в отличие от одного остатка гистидина, двух лизина и трех остатков аргинина) частично компенсируется двумя связанными атомами кальция, и считается, что это асимметричное расположение молекул влиять на выбор молекул, которые могут проходить через канал [3].

Некоторые осмопорины, такие как OmpC, образуют комплекс с альфа-спиральным трансмембранным белком MlaA для поддержания липидной асимметрии внешней мембраны.[5]

Гомологичные семьи

Трехмерный структурный анализ показывает, что существует много (по крайней мере 48) других семейств, которые обладают достаточным сходством последовательностей с семейством General Bacterial Porin (GBP). гомологичны по структуре и функциям общему семейству бактериальных поринов. Одна такая семья Семья Сахар Порин (СП). (ТК № 1.В.3 ) Семейство SP включает хорошо охарактеризованный мальтопорин E. coli, для которого трехмерные структуры с субстратом и без него были получены с помощью дифракции рентгеновских лучей. Белок состоит из 18 -цепочечных β-стволов в отличие от белков общего бактериального семейства поринов (GBP) и семейства Rhodobacter PorCa Porin (RPP) (ТК № 1.В.7 )), которые состоят из 16 β-скрученных β-бочек. Хотя мальтопорин содержит более широкий бета-баррель, чем порины фунта стерлингов (ТК № 1.В.1 ) и семейства RPP (ТК № 1.В.7 ), он показывает более узкий канал, показывающий только 5% ионной проводимости последних поринов.

Протеин Rhodobacter PorCa, единственный хорошо охарактеризованный член семейства RPP, был первым порином, получившим свою трехмерную структуру с помощью рентгеновской кристаллографии. Он имеет 16-нитевую β-цилиндрическую структуру, аналогичную структуре членов GBP (ТК № 1.В.1 ) семья. Паупит и др. (1991) представили кристаллические структуры фосфопорина (PhoE; ТК № 1.Б.1.1.2 ), мальтопорин (LamB; ТК № 1.B.3.1.1 ) и Matrixporin (OmpF), все из E. coli, и было обнаружено, что они имеют трехмерные складки, аналогичные складкам Rhodobacter porin, PorCa. Структурный анализ и анализ последовательности обеспечивают твердое доказательство того, что семейства GBP, SP и RPP вместе с 44 дополнительными семействами в TCDB принадлежат к одному суперсемейству. Однако нам удалось продемонстрировать гомологию между членами семейств GBP и RPP с использованием статистических средств (М. Сайер, неопубликованные результаты).

Надсемейства поринов

Общее семейство бактериальных поринов принадлежит к Надсемейство поринов I. Гомологичные семейства Семейство Sugar Porin (SP) и Семейство Rhodobacter PorCa Porin (RPP) также принадлежат к надсемейству Porin I.

Подсемейства

Рекомендации

  1. ^ Бенц Р., Бауэр К. (1988). «Проникновение гидрофильных молекул через внешнюю мембрану грамотрицательных бактерий. Обзор бактериальных поринов». Евро. J. Biochem. 176 (1): 1–19. Дои:10.1111 / j.1432-1033.1988.tb14245.x. PMID  2901351.
  2. ^ Япончик Б.К., Валиан П.Дж. (1990). «Биофизика строения и функции поринов». Q. Rev. Biophys. 23 (4): 367–403. Дои:10.1017 / S003358350000559X. PMID  2178269.
  3. ^ Паттус Ф., Жантер Д., Лейки Дж. Х. (1991). «Бактериальное суперсемейство поринов: выравнивание последовательностей и предсказание структуры». Мол. Микробиол. 5 (9): 2153–2164. Дои:10.1111 / j.1365-2958.1991.tb02145.x. PMID  1662760.
  4. ^ Ван Гельдер П., Сен-Н, ван Бокстель Р., Розенбуш Дж. П., Томмассен Дж. (1997). «Функционирование пор белка внешней мембраны PhoE Escherichia col». Protein Eng. 10 (6): 699–706. Дои:10.1093 / белок / 10.6.699. PMID  9278284.
  5. ^ Чонг, Чжи-Сун; Ву, Вэй-Фен; Чнг, Шу-Син (2015-12-01). «Osmoporin OmpC образует комплекс с MlaA для поддержания липидной асимметрии внешней мембраны у Escherichia coli». Молекулярная микробиология. 98 (6): 1133–1146. Дои:10.1111 / мм. 13202. ISSN  1365-2958. PMID  26314242.