Семейство рецепторов TGF-бета - TGF-beta receptor family

Смотрите также: Путь передачи сигналов TGFβ
Ser / Thr протеинкиназа, рецептор TGFB
Идентификаторы
СимволTGFb_receptor
ИнтерПроIPR000333
SCOP21B6C / Объем / СУПФАМ
Мембранома1216

В Рецепторы трансформирующего фактора роста бета (TGFβ) площадь семья из рецепторы серин / треонинкиназы участвует в Путь передачи сигналов бета TGF. Эти рецепторы связывают фактор роста и цитокин сигнальные белки в Семейство TGF-бета такие как TGFβs (TGFβ1, TGFβ2, TGFβ3 ), костные морфогенетические белки (БМП), факторы дифференциации роста (GDFs), активин и ингибин, миостатин, антимюллеров гормон (AMH), и Узловой.[1]

Рецепторы семейства TGFβ

Рецепторы семейства TGFβ подразделяются на три типа: тип I, тип II и тип III. Существует семь рецепторов типа I, называемых активиноподобные рецепторы (ALK1-7), пять рецепторов типа II и один рецептор типа III, всего 13 рецепторов суперсемейства TGFβ.[2][3] В пути трансдукции связанные с лигандом рецепторы типа II активируют рецепторы типа I путем фосфорилирования, которые затем аутофосфорилируют и связывают SMAD.[4] Рецепторы типа I имеют повторяющийся мотив глицин-серин (GS или TTSGSGSG) из примерно 30 AA, мишень активности типа II. По крайней мере, три, а возможно, четыре-пять серинов и треонинов в GS-домене должны быть фосфорилированы для полной активации TbetaR-1.[5]

Тип I

Трансформирующий фактор роста бета-тип I GS-мотив
Идентификаторы
СимволTGF_beta_GS
PfamPF08515
ИнтерПроIPR003605

Тип II

Тип III

В отличие от рецепторов типа I и II, которые являются киназами, TGFBR3 имеет Zona pellucida-подобный домен. Его основной домен связывает лиганды семейства TGF-бета, а его гепарансульфатные цепи связывают bFGF. Он действует как резервуар лиганда для рецепторов TGF-бета.[6][7]

использованная литература

  1. ^ "Проспект Документация PDOC00223". Архивировано из оригинал на 2011-05-25. Получено 2006-07-01.
  2. ^ Флислер С.Дж., Киселев О.Г. (26 декабря 2007 г.). Передача сигнала в сетчатке. CRC Press. С. 273–. ISBN  978-1-4200-0716-9.
  3. ^ Thiriet M (14 декабря 2011 г.). Передача сигналов на клеточной поверхности в системах кровообращения и вентиляции. Springer Science & Business Media. стр. 666–. ISBN  978-1-4614-1991-4.
  4. ^ Врана Дж. Л., Аттисано Л., Каркамо Дж. И др. (Декабрь 1992 г.). «TGF бета передает сигналы через комплекс рецепторов гетеромерной протеинкиназы». Ячейка. 71 (6): 1003–14. Дои:10.1016 / 0092-8674 (92) 90395-С. PMID  1333888. S2CID  54397586.
  5. ^ Huse, M; Muir, TW; Сюй, L; Чен, ЮГ; Курьян, Дж; Massagué, J (сентябрь 2001 г.). «Процесс активации рецептора TGF бета: переключение связывания ингибитора на субстрат». Молекулярная клетка. 8 (3): 671–82. Дои:10.1016 / S1097-2765 (01) 00332-X. PMID  11583628.
  6. ^ Андрес Дж. Л., Стэнли К. и др. (1989). «Мембранные заякоренные и растворимые формы бетагликана, полиморфного протеогликана, который связывает трансформирующий фактор роста бета». J. Cell Biol. 109 (6 (Pt 1)): 3137–3145. Дои:10.1083 / jcb.109.6.3137. ЧВК  2115961. PMID  2592419.
  7. ^ Андрес Дж. Л., ДеФалцис Д. и др. (1992). «Связывание двух семейств факторов роста с отдельными доменами протеогликана бетагликана». J. Biol. Chem. 267 (9): 5927–5930. PMID  1556106.