Тау-протеинкиназа - Tau-protein kinase
| тау-протеинкиназа | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 2.7.11.26 | ||||||||
| Количество CAS | 111694-09-8 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
| БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
| ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
| КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Генная онтология | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
В энзимология, а тау-протеинкиназа (EC 2.7.11.26 ) является фермент это катализирует то химическая реакция
- АТФ + тау-белок АДФ + О-фосфо-тау-протеин
Таким образом, два субстраты этого фермента АТФ и тау-белок, а его два продукты находятся ADP и О-фосфо-тау-протеин.
Этот фермент принадлежит к семейству трансферазы, особенно те, которые переносят фосфатную группу в боковую цепь кислород атом серин или треонин остатки в белки (протеин-серин / треонинкиназы ). Этот фермент участвует в 14 метаболические пути: сигнальный путь erbb, клеточный цикл, wnt сигнальный путь, сигнальный путь ежа, управление аксоном, очаговая адгезия, сигнальный путь рецептора В-клеток, инсулиновый сигнальный путь, меланогенез, Болезнь Альцгеймера, колоректальный рак, рак эндометрия, рак простаты, и базально-клеточная карцинома.
Номенклатура
В систематическое название этого класса ферментов АТФ: [тау-протеин] О-фосфотрансфераза. Другие широко используемые имена включают АТФ: тау-протеин-О-хофотрансфераза, протеинкиназа мозга PK40erk, cdk5 / p20, CDK5 / p23, киназа-3бета гликогенсинтазы, GSK, протеин тау киназа, STK31, тау-киназа, [тау-протеин] киназа, тау-протеинкиназа I, тау-протеинкиназа II, тау-тубулинкиназа, ТПК, ТПК I, ТПК II, и ТТК.
Структурные исследования
На конец 2007 г. 3 структуры были решены для этого класса ферментов, с PDB коды доступа 2JDO, 2JDR, и 2UW9.
Примеры
Гены человека, кодирующие белки с активностью тау-протеинкиназы, включают:
использованная литература
- Исигуро К., Ихара Ю., Учида Т., Имахори К. (сентябрь 1988 г.). «Новая тубулин-зависимая протеинкиназа, образующая эпитоп парных спиральных филаментов на тау». J. Biochem. Токио. 104 (3): 319–21. Дои:10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a122465. PMID 2467901.
- Лунд ET, Маккенна Р., Эванс Д. Б., Шарма С. К., Мэтьюз В. Р. (2001). «Характеристика фосфорилирования человеческого тау-белка тау-протеинкиназой II (cdk5 / p20) in vitro с использованием масс-спектрометрии». J. Neurochem. 76 (4): 1221–32. Дои:10.1046 / j.1471-4159.2001.00130.x. PMID 11181841. S2CID 24005862.
- Такашима А; Mercken, M; Мураяма, М. Ногучи, К; Исигуро, К; Имахори, К; Такашима, А (1998). «Характеристика фосфорилирования тау в клетках, трансфицированных киназой-3бета гликогенсинтазы и активатором циклинзависимой киназы-5 (p23)». Биохим. Биофиз. Acta. 1380 (2): 177–82. Дои:10.1016 / s0304-4165 (97) 00139-6. PMID 9565682.
- Сугио С., Коно Т., Мацузаки Т. (ноябрь 2000 г.). «Экспрессия, очистка и кристаллизация человеческой тау-протеинкиназы I / гликогенсинтазы киназы-3бета». Acta Crystallogr. D. 56 (Pt 11): 1464–5. Дои:10.1107 / S0907444900010386. PMID 11053853.
| Эта EC 2.7 фермент -связанная статья является заглушка. Вы можете помочь Википедии расширяя это. |