Кофактор (биохимия) - Cofactor (biochemistry)

В сукцинатдегидрогеназа комплекс, показывающий несколько кофакторов, в том числе флавин, железо-серные центры, и гем.

А кофактор не-белок химическое соединение или же металлический ион что требуется для фермент деятельность как катализатор (катализатор - это вещество, увеличивающее скорость химическая реакция ). Кофакторы можно рассматривать как «вспомогательные молекулы», которые помогают в биохимический трансформации. Скорость, с которой это происходит, охарактеризована в области исследования, называемой кинетика ферментов. Кофакторы обычно отличаются от лиганды в том, что они часто получают свою функцию, оставаясь связанными.

Кофакторы можно разделить на два типа: неорганические ионы и сложный Органические молекулы называемые коферментами.[1] Коферменты в основном получают из витамины и другие органические основные питательные вещества в небольших количествах. (Обратите внимание, что некоторые ученые ограничивают использование термина «кофактор» неорганическими веществами; сюда включены оба типа.[2][3])

Коферменты делятся на два типа. Первая называется «простетической группой», которая состоит из кофермента, который прочно или даже ковалентно и постоянно связан с белком.[4] Второй тип коферментов называется «косубстратами» и временно связывается с белком. В какой-то момент косубстраты могут высвобождаться из белка, а затем снова связываться. И простетические группы, и косубстраты имеют одну и ту же функцию, которая заключается в облегчении реакции ферментов и белка. Неактивный фермент без кофактора называется апофермент, а полный фермент с кофактором называется холоэнзим.[5] (Обратите внимание, что Международный союз теоретической и прикладной химии (IUPAC) определяет термин «кофермент» несколько иначе, а именно как низкомолекулярное небелковое органическое соединение, которое слабо связано и участвует в ферментативных реакциях в качестве диссоциируемого носителя химические группы или электроны; простетическая группа определяется как прочно связанная неполипептидная единица в белке, которая регенерируется при каждом ферментативном обороте.)

Для некоторых ферментов или ферментных комплексов требуется несколько кофакторов. Например, мультиферментный комплекс пируватдегидрогеназа[6] на стыке гликолиз и цикл лимонной кислоты требуется пять органических кофакторов и один ион металла: слабо связанный пирофосфат тиамина (TPP), ковалентно связанный липоамид и флавинаденин динуклеотид (FAD), косубстраты никотинамид аденин динуклеотид (НАД+) и кофермент А (CoA) и ион металла (Mg2+).[7]

Органические кофакторы часто витамины или из витаминов. Многие содержат нуклеотид аденозинмонофосфат (AMP) как часть их структур, например АТФ, кофермент А, FAD, и НАД+. Эта общая структура может отражать общее эволюционное происхождение как часть рибозимы в древнем Мир РНК. Было высказано предположение, что часть молекулы АМФ можно рассматривать как своего рода «ручку», с помощью которой фермент может «захватывать» кофермент, чтобы переключать его между различными каталитическими центрами.[8]

Классификация

Кофакторы можно разделить на две основные группы: органический кофакторы, Такие как флавин или же гем; и неорганические кофакторы, например, ионы металлов Mg2+, Cu+, Mn2+ и железо-серные кластеры.

Органические кофакторы иногда делят на коферменты и протезные группы. Термин «кофермент» относится конкретно к ферментам и, как таковой, к функциональным свойствам белка. С другой стороны, «простетическая группа» подчеркивает природу связывания кофактора с белком (плотное или ковалентное) и, таким образом, относится к структурному свойству. В разных источниках даются несколько разные определения коферментов, кофакторов и простетических групп. Некоторые рассматривают прочно связанные органические молекулы как простетические группы, а не как коферменты, в то время как другие определяют все небелковые органические молекулы, необходимые для ферментативной активности, как коферменты и классифицируют те, которые прочно связаны, как коферментные простетические группы. Эти термины часто используются нечетко.

Письмо 1980 года в Тенденции в биохимических науках отметил путаницу в литературе и, по существу, произвольное различие между простетическими группами и группой коферментов, и предложил следующую схему. Здесь кофакторы были определены как дополнительное вещество помимо белка и субстрат который необходим для ферментативной активности и простетической группы как вещество, которое полностью каталитический цикл прикреплены к одной молекуле фермента. Однако автор не смог прийти к единому всеобъемлющему определению «кофермента» и предложил исключить этот термин из использования в литературе.[9]

Неорганические кофакторы

Ионы металлов

Дальнейшая информация: Металлопротеин

Металл ионы являются общими кофакторами.[10] Изучение этих кофакторов относится к области биоинорганическая химия. В питание, список необходимых микроэлементы отражает их роль кофакторов. У людей этот список обычно включает утюг, магний, марганец, кобальт, медь, цинк, и молибден.[11] Несмотря на то что хром причины дефицита нарушенной толерантности к глюкозе, не было обнаружено ни одного человеческого фермента, который использует этот металл в качестве кофактора.[12][13] Йод также является важным микроэлементом, но этот элемент используется как часть структуры гормоны щитовидной железы а не как кофактор фермента.[14] Кальций - другой особый случай, поскольку он требуется как компонент рациона человека, и он необходим для полной активности многих ферментов, таких как синтаза оксида азота, протеинфосфатазы, и аденилаткиназа, но кальций активирует эти ферменты в аллостерическая регуляция, часто связываясь с этими ферментами в комплексе с кальмодулин.[15] Таким образом, кальций клеточная сигнализация молекула и обычно не считается кофактором регулируемых ею ферментов.[16]

Другим организмам требуются дополнительные металлы в качестве кофакторов ферментов, такие как ванадий в нитрогеназа из азотфиксирующий бактерии рода Азотобактер,[17] вольфрам в альдегид ферредоксин оксидоредуктаза теплолюбивого архейский Pyrococcus furiosus,[18] и даже кадмий в карбоангидраза с моря диатомовые водоросли Thalassiosira weissflogii.[19][20]

Во многих случаях кофактор включает как неорганический, так и органический компонент. Один из разнообразных примеров - это гем белки, которые состоят из порфирин кольцо согласовано с утюг.[21]

ИонПримеры ферментов, содержащих этот ион
КуприкЦитохромоксидаза
Железо или железоКаталаза
Цитохром (через Гем )
Нитрогеназа
Гидрогеназа
МагнийГлюкозо-6-фосфатаза
Гексокиназа
ДНК-полимераза
МарганецАргиназа
МолибденНитратредуктаза
Нитрогеназа
НикельУреаза
ЦинкАлкогольдегидрогеназа
Карбоангидраза
ДНК-полимераза
Простой [Fe2S2] кластер, содержащий два атома железа и два атома серы, координированных четырьмя белками цистеиновыми остатками.

Кластеры железо-сера

Дальнейшая информация: Белок железо-сера

Кластеры железо-сера представляют собой комплексы атомов железа и серы, удерживаемые внутри белков цистеинильными остатками. Они играют как структурные, так и функциональные роли, включая перенос электронов, окислительно-восстановительное зондирование, а также в качестве структурных модулей.[22]

Органический

Органические кофакторы - это небольшие органические молекулы (обычно с молекулярной массой менее 1000 Да), которые могут быть либо слабо, либо прочно связаны с ферментом и непосредственно участвовать в реакции.[5][23][24][25] В последнем случае, когда его сложно удалить без денатурации фермента, его можно назвать протезная группа. Важно подчеркнуть, что нет четкого разделения между слабо и тесно связанными кофакторами.[5] Действительно, многие, такие как NAD+ может быть прочно связан с одними ферментами, тогда как с другим - слабо.[5] Другой пример пирофосфат тиамина (TPP), которая жестко связана транскетолаза или же пируват декарбоксилаза, в то время как он менее сильно связан пируватдегидрогеназа.[26] Другие коферменты, флавинаденин динуклеотид (FAD), биотин, и липоамид, например, крепко связаны.[27] Плотно связанные кофакторы, как правило, регенерируются в течение одного реакционного цикла, тогда как слабосвязанные кофакторы могут быть регенерированы в последующей реакции, катализируемой другим ферментом. В последнем случае кофактор также можно рассматривать как субстрат или косубстрат.

Витамины может служить предшественником многих органических кофакторов (например, витаминов B1, B2, B6, B12, ниацин, фолиевая кислота ) или как сами коферменты (например, Витамин С ). Однако у витаминов есть и другие функции в организме.[28] Многие органические кофакторы также содержат нуклеотид, например, переносчики электронов НАД и FAD, и кофермент А, который несет ацил группы. Большинство этих кофакторов встречается у самых разных видов, а некоторые универсальны для всех форм жизни. Исключением из этого широкого распространения является группа уникальных кофакторов, которые возникли в метаногены, которые ограничиваются этой группой археи.[29]

Витамины и производные

КофакторВитаминДополнительный компонентПереданы химические группыРаспределение
Пирофосфат тиамина[30]Тиамин (B1)пирофосфат2-углеродные группы, α-расщеплениеБактерии, археи и эукариоты
НАД+ и НАДФ+[31]Ниацин (B3)ADPЭлектроныБактерии, археи и эукариоты
Пиридоксальфосфат[32]Пиридоксин (B6)НиктоАмино и карбоксильные группыБактерии, археи и эукариоты
Метилкобаламин[33]Витамин B12Метильная группаацильные группыБактерии, археи и эукариоты
Кобаламин[5]Кобаламин (B12)Никтоводород, алкильные группыБактерии, археи и эукариоты
Биотин[34]Биотин (ЧАС)НиктоCO2Бактерии, археи и эукариоты
Коэнзим А[35]Пантотеновая кислота (B5)ADPАцетильная группа и другие ацильные группыБактерии, археи и эукариоты
Тетрагидрофолиевая кислота[36]Фолиевая кислота (B9)Глутамат остаткиМетил, формил, метилен и формимино группыБактерии, археи и эукариоты
Менахинон[37]Витамин КНиктоКарбонильная группа и электроныБактерии, археи и эукариоты
Аскорбиновая кислота[38]Витамин СНиктоЭлектроныБактерии, археи и эукариоты
Флавин мононуклеотид[39]Рибофлавин (B2)НиктоЭлектроныБактерии, археи и эукариоты
Флавин аденин динуклеотид[39]Рибофлавин (B2)ADPЭлектроныБактерии, археи и эукариоты
Коэнзим F420[40]Рибофлавин (B2)АминокислотыЭлектроныМетаногены и немного бактерии

Без витаминов

КофакторПереданы химические группыРаспределение
Аденозинтрифосфат[41]Фосфатная группаБактерии, археи и эукариоты
S-аденозил метионин[42]Метильная группаБактерии, археи и эукариоты
Коэнзим B[43]ЭлектроныМетаногены
Коэнзим М[44][45]Метильная группаМетаногены
Коэнзим Q[46]ЭлектроныБактерии, археи и эукариоты
Цитидинтрифосфат[47]Диацилглицерины и головные липидные группыБактерии, археи и эукариоты
Глутатион[48][49]ЭлектроныНемного бактерии и большинство эукариоты
Гем[50]ЭлектроныБактерии, археи и эукариоты
Липоамид[5]Электроны, ацильные группыБактерии, археи и эукариоты
Метанофуран[51]Формильная группаМетаногены
Молибдоптерин[52][53]Кислород атомыБактерии, археи и эукариоты
Нуклеотидные сахара[54]МоносахаридыБактерии, археи и эукариоты
3'-фосфоаденозин-5'-фосфосульфат[55]Сульфатная группаБактерии, археи и эукариоты
Пирролохинолинхинон[56]ЭлектроныБактерии
Тетрагидробиоптерин[57]Кислород атом и электроныБактерии, археи и эукариоты
Тетрагидрометаноптерин[58]Метильная группаМетаногены

Кофакторы как промежуточные продукты метаболизма

В редокс реакции никотинамид аденин динуклеотид.

Метаболизм включает в себя широкий спектр химических реакций, но большинство из них относятся к нескольким основным типам реакций, которые включают передачу функциональные группы.[59] Эта общая химия позволяет клеткам использовать небольшой набор промежуточных продуктов метаболизма для переноса химических групп между различными реакциями.[60] Эти промежуточные продукты группового переноса представляют собой слабосвязанные органические кофакторы, часто называемые коферменты.

Каждый класс реакции передачи группы осуществляется определенным кофактором, который является субстратом для набора ферментов, которые его производят, и набора ферментов, которые его потребляют. Примером этого являются дегидрогеназы это использование никотинамид аденин динуклеотид (НАД+) в качестве кофактора. Здесь сотни отдельных типов ферментов удаляют электроны со своих субстратов и уменьшать НАД+ в НАДН. Этот восстановленный кофактор затем является субстратом для любого из редуктазы в ячейке, которым требуются электроны для восстановления своих субстратов.[31]

Таким образом, эти кофакторы непрерывно перерабатываются как часть метаболизм. Например, общее количество АТФ в организме человека составляет около 0,1.крот. Этот АТФ постоянно расщепляется на АДФ, а затем снова превращается в АТФ. Таким образом, в любой момент времени общее количество АТФ + АДФ остается довольно постоянным. Энергия, используемая человеческими клетками, требует гидролиз от 100 до 150 моль АТФ в день, что составляет от 50 до 75 кг. В типичных ситуациях люди расходуют АТФ своей массой тела в течение дня.[61] Это означает, что каждая молекула АТФ перерабатывается от 1000 до 1500 раз в день.

Эволюция

Дальнейшая информация: Абиогенез

Органические кофакторы, такие как АТФ и НАДН, присутствуют во всех известных формах жизни и составляют основную часть метаболизм. Такой универсальный сохранение указывает на то, что эти молекулы эволюционировали очень рано в процессе развития живых существ.[62] По крайней мере, некоторые из текущего набора кофакторов могли поэтому присутствовать в последний универсальный предок, который жил около 4 миллиардов лет назад.[63][64]

Органические кофакторы могли присутствовать еще раньше в история жизни на земле.[65] Нуклеотид аденозин присутствует в кофакторах, которые катализируют многие основные метаболические реакции, такие как перенос метильных, ацильных и фосфорильных групп, а также редокс реакции. Таким образом, этот повсеместный химический каркас был предложен как остаток Мир РНК, с ранним рибозимы эволюционирует, чтобы связывать ограниченный набор нуклеотидов и родственных соединений.[66][67] Считается, что кофакторы на основе аденозина действуют как сменные адаптеры, которые позволяют ферментам и рибозимам связывать новые кофакторы посредством небольших модификаций существующих связывающих аденозин. домены, который первоначально развился, чтобы связать другой кофактор.[8] Этот процесс адаптации предварительно развитой структуры для нового использования известен как Exaptation.

Вычислительный метод IPRO недавно предсказал мутации, которые экспериментально переключали кофакторную специфичность ксилозоредуктазы Candida boidinii с НАДФН на НАДН.[68]

История

Дальнейшая информация: История биохимии

Первым открытым органическим кофактором был НАД.+, который был идентифицирован Артур Харден и Уильям Юндин 1906.[69] Они заметили, что добавление вареных и фильтрованных дрожжи извлечение значительно ускорилось спиртовое брожение в сырых дрожжевых экстрактах. Они назвали неопознанный фактор, ответственный за этот эффект, кофермент. В результате долгой и сложной очистки от дрожжевых экстрактов этот термостойкий фактор был идентифицирован как нуклеотид фосфат сахара Ганс фон Эйлер-Челпин.[70] Другие кофакторы были идентифицированы в начале 20 века, при этом АТФ был выделен в 1929 году Карлом Ломанном,[71] и коэнзим А, открытый в 1945 г. Фриц Альберт Липманн.[72]

Функции этих молекул сначала были загадочными, но в 1936 году Отто Генрих Варбург идентифицировали функцию НАД+ в гидридном переносе.[73] За этим открытием последовали в начале 1940-х годов работы Герман Калькар, который установил связь между окислением сахаров и образованием АТФ.[74] Это подтвердило центральную роль АТФ в передаче энергии, предложенную Фрицем Альбертом Липманном в 1941 году.[75] Позже, в 1949 году, Моррис Фридкин и Альберт Л. Ленингер доказал, что НАД+ связанные метаболические пути, такие как цикл лимонной кислоты и синтез АТФ.[76]

Кофакторы на основе белков

В ряде ферментов фрагмент, который действует как кофактор, образуется в результате посттрансляционной модификации части белковой последовательности. Это часто заменяет потребность во внешнем связывающем факторе, таком как ион металла, для функции белка. Возможными модификациями могут быть окисление ароматических остатков, связывание между остатками, расщепление или образование кольца.[77] Эти изменения отличаются от других посттрансляционных модификаций белков, таких как фосфорилирование, метилирование или гликозилирование, при котором аминокислоты обычно приобретают новые функции. Это увеличивает функциональность белка; немодифицированные аминокислоты обычно ограничиваются кислотно-основными реакциями, и изменение остатков может придать белку электрофильные участки или способность стабилизировать свободные радикалы.[77] Примеры производства кофакторов включают: триптофан триптофилхинон (TTQ), полученный из двух боковых цепей триптофана,[78] и 4-метилиден-имидазол-5-он (MIO), полученный из мотива Ala-Ser-Gly.[79] Характеристика кофакторов белкового происхождения проводится с использованием Рентгеновская кристаллография и масс-спектроскопия; структурные данные необходимы, потому что секвенирование не позволяет легко идентифицировать измененные сайты.

Неферментные кофакторы

Этот термин используется в других областях биологии для более широкого обозначения небелковых (или даже белковых) молекул, которые либо активируют, либо ингибируют, либо необходимы для функционирования белка. Например, лиганды Такие как гормоны которые связывают и активируют рецепторные белки называются кофакторами или коактиваторами, тогда как молекулы, которые ингибируют рецепторные белки, называются корепрессорами. Одним из таких примеров является семейство рецепторов, связанных с G-белком, которые часто встречаются в сенсорных нейронах. Связывание лиганда с рецепторами активирует G-белок, который затем активирует фермент для активации эффектора.[80] Чтобы избежать путаницы, было предложено, чтобы такие белки, которые имеют активацию или репрессию, опосредованную связыванием лиганда, называть корегуляторами.[81]

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ Хасим, Онн (2010). Группа коэнзимов, кофакторов и протезов - неоднозначный биохимический жаргон. Куала-Лумпур: Биохимическое образование. С. 93–94.
  2. ^ «коферменты и кофакторы». Получено 2007-11-17.[мертвая ссылка ]
  3. ^ «Кофакторы ферментов». Архивировано из оригинал на 2003-05-05. Получено 2007-11-17.
  4. ^ Нельсон Д. (2008). Принципы биохимии Ленингера. Нью-Йорк: W.H. Фримен и компания. п. 184.
  5. ^ а б c d е ж Sauke DJ, Metzler DE, Metzler CM (2001). Биохимия: химические реакции живых клеток (2-е изд.). Сан-Диего: Harcourt / Academic Press. ISBN  978-0-12-492540-3.
  6. ^ Джордан Ф., Патель М.С. (2004). Тиамин: каталитические механизмы при нормальных и болезненных состояниях. Нью-Йорк, Нью-Йорк: Марсель Деккер. п. 588. ISBN  978-0-8247-4062-7.
  7. ^ «Комплекс пируватдегидрогеназы». Химия LibreTexts. 2013-10-02. Получено 2017-05-10.
  8. ^ а б Денессиук К.А., Рантанен В.В., Джонсон М.С. (август 2001 г.). «Узнавание аденина: мотив, присутствующий в ATP-, CoA-, NAD-, NADP- и FAD-зависимых белках». Белки. 44 (3): 282–91. Дои:10.1002 / prot.1093. PMID  11455601.
  9. ^ Брайс (март 1979 г.). «SAM - семантика и непонимание». Trends Biochem. Наука. 4 (3): N62 – N63. Дои:10.1016 / 0968-0004 (79) 90255-Х.
  10. ^ «Биохимия: ферменты: классификация и катализ (кофакторы)». vle.du.ac.in. Получено 2018-02-07.[постоянная мертвая ссылка ]
  11. ^ Аггетт П.Дж. (август 1985 г.). «Физиология и метаболизм основных микроэлементов: очерк». Клиники эндокринологии и обмена веществ. 14 (3): 513–43. Дои:10.1016 / S0300-595X (85) 80005-0. PMID  3905079.
  12. ^ Стернс Д.М. (2000). «Является ли хром незаменимым металлом в следовых количествах?». БиоФакторы. 11 (3): 149–62. Дои:10.1002 / биоф.5520110301. PMID  10875302.
  13. ^ Винсент Дж. Б. (апрель 2000 г.). «Биохимия хрома». Журнал питания. 130 (4): 715–8. Дои:10.1093 / jn / 130.4.715. PMID  10736319.
  14. ^ Cavalieri RR (апрель 1997 г.). «Метаболизм йода и физиология щитовидной железы: современные концепции». Щитовидная железа. 7 (2): 177–81. Дои:10.1089 / ты.1997.7.177. PMID  9133680.
  15. ^ Clapham DE (2007). «Кальциевая сигнализация». Клетка. 131 (6): 1047–58. Дои:10.1016 / j.cell.2007.11.028. PMID  18083096. S2CID  15087548.
  16. ^ Ники И., Йококура Х, Судо Т., Като М., Хидака Х. (октябрь 1996 г.). «Са2 + сигнальные и внутриклеточные Са2 + связывающие белки». Журнал биохимии. 120 (4): 685–98. Дои:10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a021466. PMID  8947828.
  17. ^ Иди Р.Р. (июль 1988 г.). «Ванадийсодержащая нитрогеназа Azotobacter». БиоФакторы. 1 (2): 111–6. PMID  3076437.
  18. ^ Чан М.К., Мукунд С., Клецин А., Адамс М.В., Рис, округ Колумбия (март 1995 г.). «Структура гипертермофильного фермента вольфстоптерина, альдегид ферредоксин оксидоредуктазы». Наука. 267 (5203): 1463–9. Bibcode:1995 Наука ... 267.1463C. Дои:10.1126 / science.7878465. PMID  7878465. S2CID  20868012.
  19. ^ Lane TW, Morel FM (апрель 2000 г.). «Биологическая функция кадмия в морских диатомовых водорослях». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 97 (9): 4627–31. Bibcode:2000PNAS ... 97.4627L. Дои:10.1073 / pnas.090091397. ЧВК  18283. PMID  10781068.
  20. ^ Лейн Т.В., Сайто М.А., Джордж Г.Н., Пикеринг И.Дж., Принц Р.К., Морел FM (2005). «Биохимия: фермент кадмий из морских диатомовых водорослей». Природа. 435 (7038): 42. Bibcode:2005Натура 435 ... 42л. Дои:10.1038 / 435042a. PMID  15875011. S2CID  52819760.
  21. ^ Ли Т., Бонковски Х.Л., Гуо Дж. Т. (март 2011 г.). «Структурный анализ гемовых белков: значение для дизайна и прогнозирования». BMC Структурная биология. 11: 13. Дои:10.1186/1472-6807-11-13. ЧВК  3059290. PMID  21371326.
  22. ^ Мейер Дж (февраль 2008 г.). «Железо-серные белковые складки, химия железо-сера и эволюция». J. Biol. Неорг. Chem. 13 (2): 157–70. Дои:10.1007 / s00775-007-0318-7. PMID  17992543. S2CID  21961142.
  23. ^ Палмер Т. (1981). Понимание ферментов. Нью-Йорк: Хорвуд. ISBN  978-0-85312-307-1.
  24. ^ Кокс М., Ленингер А.Л., Нельсон Д.Р. (2000). Принципы биохимии Ленингера (3-е изд.). Нью-Йорк: Worth Publishers. ISBN  978-1-57259-153-0.
  25. ^ Фаррелл С.О., Кэмпбелл МК (2009). Биохимия (6-е изд.). Пасифик Гроув: Брукс Коул. ISBN  978-0-495-39041-1.
  26. ^ Мори А.В., Джуни Э. (июнь 1968 г.). «Исследования природы связывания тиаминпирофосфата с ферментами». Журнал биологической химии. 243 (11): 3009–19. PMID  4968184.
  27. ^ Ханукоглу I (декабрь 2017 г.). «Сохранение интерфейсов фермент-кофермент в FAD и NADP-связывающем адренодоксинредуктазе-A повсеместном ферменте». Журнал молекулярной эволюции. 85 (5–6): 205–218. Bibcode:2017JMolE..85..205H. Дои:10.1007 / s00239-017-9821-9. PMID  29177972. S2CID  7120148.
  28. ^ Боландер Ф.Ф. (2006). «Витамины: не только для ферментов». Curr Opin исследует наркотики. 7 (10): 912–5. PMID  17086936.
  29. ^ Rouvière PE, Wolfe RS (июнь 1988 г.). «Новая биохимия метаногенеза». Журнал биологической химии. 263 (17): 7913–6. PMID  3131330.
  30. ^ Франк Р.А., Липер Ф.Дж., Луизи Б.Ф. (2007). «Структура, механизм и каталитическая двойственность тиаминзависимых ферментов». Клетка. Мол. Life Sci. 64 (7–8): 892–905. Дои:10.1007 / s00018-007-6423-5. PMID  17429582. S2CID  20415735.
  31. ^ а б Поллак Н., Дёлле С., Циглер М. (2007). «Способность восстанавливать: пиридиновые нуклеотиды - небольшие молекулы с множеством функций». Biochem. J. 402 (2): 205–18. Дои:10.1042 / BJ20061638. ЧВК  1798440. PMID  17295611.
  32. ^ Элиот AC, Кирш JF (2004). «Пиридоксальфосфатные ферменты: механистические, структурные и эволюционные соображения». Анну. Преподобный Biochem. 73: 383–415. Дои:10.1146 / annurev.biochem.73.011303.074021. PMID  15189147.
  33. ^ Банерджи Р., Рэгсдейл С.В. (2003). "Многоликая витамин B12: катализ кобаламин-зависимыми ферментами ». Анну. Преподобный Biochem. 72: 209–47. Дои:10.1146 / annurev.biochem.72.121801.161828. PMID  14527323.
  34. ^ Джитрапакди С., Уоллес Дж. С. (2003). «Семейство ферментов биотина: консервативные структурные мотивы и перестройки домена». Curr. Protein Pept. Наука. 4 (3): 217–29. Дои:10.2174/1389203033487199. PMID  12769720.
  35. ^ Леонарди Р., Чжан Ю.М., Rock CO, Jackowski S (2005). «Коэнзим А: снова в действии». Прог. Липидный Res. 44 (2–3): 125–53. Дои:10.1016 / j.plipres.2005.04.001. PMID  15893380.
  36. ^ Доннелли Дж. Г. (июнь 2001 г.). "Фолиевая кислота". Критические обзоры в клинических лабораторных науках. 38 (3): 183–223. Дои:10.1080/20014091084209. PMID  11451208. S2CID  218866247.
  37. ^ Søballe B, Пул РК (август 1999 г.). «Микробные убихиноны: множество ролей в дыхании, регуляции генов и управлении окислительным стрессом» (PDF). Микробиология. 145 (8): 1817–30. Дои:10.1099/13500872-145-8-1817. PMID  10463148.
  38. ^ Линстер CL, Ван Шафтинген E (2007). «Витамин С. Биосинтез, переработка и разложение у млекопитающих». FEBS J. 274 (1): 1–22. Дои:10.1111 / j.1742-4658.2006.05607.x. PMID  17222174.
  39. ^ а б Йостен V, ван Беркель WJ (2007). «Флавоэнзимы». Curr Opin Chem Biol. 11 (2): 195–202. Дои:10.1016 / j.cbpa.2007.01.010. PMID  17275397.
  40. ^ Мак М, Гриль С (2006). «Аналоги рибофлавина и ингибиторы биосинтеза рибофлавина». Appl. Microbiol. Биотехнология. 71 (3): 265–75. Дои:10.1007 / s00253-006-0421-7. PMID  16607521. S2CID  12634062.
  41. ^ Багг Т. (1997). Введение в химию ферментов и коферментов. Оксфорд: Blackwell Science. стр.95. ISBN  978-0-86542-793-8.
  42. ^ Чан П.К., Гордон Р.К., Тал Дж., Цзэн Г.К., доктор Б.П., Пардхасаради К., Макканн П.П. (март 1996 г.). «S-Аденозилметионин и метилирование». Журнал FASEB. 10 (4): 471–80. Дои:10.1096 / fasebj.10.4.8647346. PMID  8647346.
  43. ^ Нолл К.М., Райнхарт К.Л., Таннер Р.С., Вулф Р.С. (июнь 1986 г.). «Структура компонента B (7-меркаптогептаноилтреонин фосфат) метилкоферментной M метилредуктазной системы Methanobacterium thermoautotrophicum». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 83 (12): 4238–42. Bibcode:1986ПНАС ... 83.4238Н. Дои:10.1073 / pnas.83.12.4238. ЧВК  323707. PMID  3086878.
  44. ^ Taylor CD, Wolfe RS (август 1974 г.). «Строение и метилирование кофермента М (HSCH2CH2SO3)». Журнал биологической химии. 249 (15): 4879–85. PMID  4367810.
  45. ^ Балч В.Е., Вулф Р.С. (январь 1979 г.). «Специфичность и биологическое распределение кофермента М (2-меркаптоэтансульфоновая кислота)». Журнал бактериологии. 137 (1): 256–63. Дои:10.1128 / JB.137.1.256-263.1979. ЧВК  218444. PMID  104960.
  46. ^ Кран FL (декабрь 2001 г.). «Биохимические функции коэнзима Q10». Журнал Американского колледжа питания. 20 (6): 591–8. Дои:10.1080/07315724.2001.10719063. PMID  11771674. S2CID  28013583. Архивировано из оригинал 16 декабря 2008 г.
  47. ^ Бьюкенен ББ, Груиссем В, Джонс Р.Л. (2000). Биохимия и молекулярная биология растений (1-е изд.). Американское общество физиологии растений. ISBN  978-0-943088-39-6.
  48. ^ Гриль D, Tausz T, Де Кок LJ (2001). Значение глутатиона в адаптации растений к окружающей среде. Springer. ISBN  978-1-4020-0178-9.
  49. ^ Мейстер А, Андерсон МЭ (1983). «Глутатион». Ежегодный обзор биохимии. 52: 711–60. Дои:10.1146 / annurev.bi.52.070183.003431. PMID  6137189.
  50. ^ Wijayanti N, Katz N, Immenschuh S (2004). «Биология гема в здоровье и болезни». Curr. Med. Chem. 11 (8): 981–6. Дои:10.2174/0929867043455521. PMID  15078160.
  51. ^ Vorholt JA, Thauer RK (сентябрь 1997 г.). «Активные разновидности« СО2 », используемые формилметанофурандегидрогеназой из метаногенных архей». Европейский журнал биохимии. 248 (3): 919–24. Дои:10.1111 / j.1432-1033.1997.00919.x. PMID  9342247.
  52. ^ Мендель Р. Р., Хэнш Р. (август 2002 г.). «Молибдоэнзимы и кофактор молибдена в растениях». Журнал экспериментальной ботаники. 53 (375): 1689–98. Дои:10.1093 / jxb / erf038. PMID  12147719.
  53. ^ Мендель Р. Р., Биттнер Ф (2006). «Клеточная биология молибдена». Биохим. Биофиз. Acta. 1763 (7): 621–35. Дои:10.1016 / j.bbamcr.2006.03.013. PMID  16784786.
  54. ^ Гинзбург V (1978). «Сравнительная биохимия нуклеотид-связанных сахаров». Прогресс в клинических и биологических исследованиях. 23: 595–600. PMID  351635.
  55. ^ Негиши М., Педерсен Л.Г., Петротченко Е., Шевцов С., Горохов А., Какута Ю., Педерсен Л.С. (июнь 2001 г.). «Структура и функции сульфотрансфераз». Архивы биохимии и биофизики. 390 (2): 149–57. Дои:10.1006 / abbi.2001.2368. PMID  11396917.
  56. ^ Солсбери С.А., Форрест Х.С., Круз В.Б., Кеннард О. (август 1979 г.). «Новый кофермент из бактериальных первичных алкогольдегидрогеназ». Природа. 280 (5725): 843–4. Bibcode:1979Натура.280..843С. Дои:10.1038 / 280843a0. PMID  471057. S2CID  3094647.
  57. ^ Тёни Б., Ауэрбах Г., Блау Н. (апрель 2000 г.). «Биосинтез, регенерация и функции тетрагидробиоптерина». Биохимический журнал. 347 (1): 1–16. Дои:10.1042/0264-6021:3470001. ЧВК  1220924. PMID  10727395.
  58. ^ ДиМарко А.А., Бобик Т.А., Вулф Р.С. (1990). «Необычные коферменты метаногенеза». Ежегодный обзор биохимии. 59: 355–94. Дои:10.1146 / annurev.bi.59.070190.002035. PMID  2115763.
  59. ^ Митчелл П. (март 1979 г.). «Девятая лекция сэра Ганса Кребса. Компартментация и коммуникация в живых системах. Лигандная проводимость: общий каталитический принцип в системах химических, осмотических и хемиосмотических реакций». Европейский журнал биохимии. 95 (1): 1–20. Дои:10.1111 / j.1432-1033.1979.tb12934.x. PMID  378655.
  60. ^ Виммер MJ, Роуз И.А. (1978). «Механизмы ферментативно-катализируемых реакций передачи группы». Ежегодный обзор биохимии. 47: 1031–78. Дои:10.1146 / annurev.bi.47.070178.005123. PMID  354490.
  61. ^ Ди Карло С.Е., Коллинз Х.Л. (2001). «Оценка ресинтеза АТФ во время марафонского бега: метод введения метаболизма». Адван. Physiol. Edu. 25 (2): 70–1.
  62. ^ Чен X, Ли Н, Эллингтон А.Д. (2007). «Рибозимный катализ метаболизма в мире РНК». Химия и биоразнообразие. 4 (4): 633–55. Дои:10.1002 / cbdv.200790055. PMID  17443876.
  63. ^ Кох А.Л. (1998). Как появились бактерии?. Успехи микробной физиологии. 40. С. 353–99. Дои:10.1016 / S0065-2911 (08) 60135-6. ISBN  9780120277407. PMID  9889982.
  64. ^ Узунис К., Кирпидес Н. (июль 1996 г.). «Возникновение основных клеточных процессов в эволюции». Письма FEBS. 390 (2): 119–23. Дои:10.1016 / 0014-5793 (96) 00631-X. PMID  8706840.
  65. ^ Белый HB (март 1976 г.). «Коферменты как окаменелости более раннего метаболического состояния». Журнал молекулярной эволюции. 7 (2): 101–4. Bibcode:1976JMolE ... 7..101W. Дои:10.1007 / BF01732468. PMID  1263263. S2CID  22282629.
  66. ^ Саран Д., Фрэнк Дж., Берк Д.Х. (2003). «Тирания распознавания аденозина среди аптамеров РНК к коферменту А». BMC Evol. Биол. 3: 26. Дои:10.1186/1471-2148-3-26. ЧВК  317284. PMID  14687414.
  67. ^ Джадхав В.Р., Ярус М. (2002). «Коферменты как корибозимы». Биохимия. 84 (9): 877–88. Дои:10.1016 / S0300-9084 (02) 01404-9. PMID  12458080.
  68. ^ Хури Г.А., Фазелиния Х., Чин Дж. В., Пантазес Р.Дж., Чирино П.С., Маранас CD (октябрь 2009 г.). «Расчетный дизайн ксилозоредуктазы Candida boidinii для измененной специфичности кофактора». Белковая наука. 18 (10): 2125–38. Дои:10.1002 / pro.227. ЧВК  2786976. PMID  19693930.
  69. ^ Харден А., Молодой У. Дж. (24 октября 1906 г.). "Алкогольная закваска дрожжевого сока". Труды Королевского общества B: биологические науки. 78 (526): 369–75. Дои:10.1098 / rspb.1906.0070.
  70. ^ "Ферментация сахаров и ферментативных ферментов: Нобелевская лекция, 23 мая 1930 г." (PDF). Нобелевский фонд. Получено 2007-09-30.
  71. ^ Ломанн К. (август 1929 г.). "Über die Pyrophosphatfraktion im Muskel". Naturwissenschaften. 17 (31): 624–5. Bibcode:1929NW ..... 17..624.. Дои:10.1007 / BF01506215. S2CID  20328411.
  72. ^ Липманн Ф. (1 сентября 1945 г.). «Ацетилирование сульфаниламида гомогенатами и экстрактами печени». J. Biol. Chem. 160 (1): 173–90.
  73. ^ Варбург О., Кристиан В. (1936). «Пиридин, переносящий водород компонент ферментов ферментации (пиридиновый нуклеотид)». Biochemische Zeitschrift. 287: E79 – E88. Дои:10.1002 / hlca.193601901199.
  74. ^ Kalckar HM (ноябрь 1974 г.). «Истоки концепции окислительного фосфорилирования». Молекулярная и клеточная биохимия. 5 (1–2): 55–63. Дои:10.1007 / BF01874172. PMID  4279328. S2CID  26999163.
  75. ^ Липманн Ф (1941). «Метаболическое производство и использование энергии фосфатной связи». Справочник по химии, 1900-1950 гг.. Adv Enzymol. 1. С. 99–162. Дои:10.4159 / гарвард.9780674366701.c141. ISBN  9780674366701.
  76. ^ Фридкин М, Ленингер АЛ (1949). «Этерификация неорганического фосфата, связанного с переносом электронов между дигидродифосфопиридиновым нуклеотидом и кислородом». J. Biol. Chem. 178 (2): 611–23. PMID  18116985.
  77. ^ а б Дэвидсон В.Л. (2007). "Кофакторы, производные от белков. Расширение объема посттрансляционных модификаций †". Биохимия. 46 (18): 5283–5292. Дои:10.1021 / bi700468t. PMID  17439161.
  78. ^ Дэвидсон В.Л., Уилмот К.М. (2013). «Посттрансляционный биосинтез белкового кофактора триптофана триптофилхинона». Ежегодный обзор биохимии. 82: 531–50. Дои:10.1146 / annurev-biochem-051110-133601. ЧВК  4082410. PMID  23746262.
  79. ^ Хуан С.Х., Ломан-младший, Хуанг Т., Шен Б. (май 2013 г.). «Новый член семейства 4-метилиденимидазол-5-он-содержащих аминомутаз из пути биосинтеза ендиин-кедарцидина». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 110 (20): 8069–74. Bibcode:2013PNAS..110.8069H. Дои:10.1073 / pnas.1304733110. ЧВК  3657804. PMID  23633564.
  80. ^ Лодиш Х, Берк А, Зипурски С.Л., Мацудаира П., Балтимор Д., Дарнелл Дж. (01.01.2000). "G-белок - связанные рецепторы и их эффекторы". Цитировать журнал требует | журнал = (помощь)
  81. ^ О'Мэлли Б.В., Маккенна, штат Нью-Джерси (октябрь 2008 г.). «Коактиваторы и корепрессоры: что в названии?». Молекулярная эндокринология. 22 (10): 2213–4. Дои:10.1210 / me.2008-0201. ЧВК  2582534. PMID  18701638.

дальнейшее чтение

внешняя ссылка