Цитохром - Cytochrome

Цитохром c с гемом c.

Цитохромы редокс-активны белки содержащий гем, с центральным атомом Fe в его ядре, как кофактор. Они участвуют в электронная транспортная цепь и редокс катализ. Они классифицируются по типу гема и его способ связывания. Четыре разновидности признаны Международный союз биохимии и молекулярной биологии (IUBMB), цитохромы а, цитохромы b, цитохромы c и цитохром d.[1] Функция цитохрома связана с обратимым редокс меняться от железо (Fe (II)) к железо (Fe (III)) степень окисления утюг находится в ядре гема.[2] В дополнение к классификации IUBMB на четыре класса цитохромов, несколько дополнительных классификаций, таких как цитохром o[3] и цитохром P450 можно найти в биохимической литературе.

История

Цитохромы были впервые описаны в 1884 г. MacMunn в качестве респираторных пигментов (миогематин или гистогематин).[4] В 1920-е гг. Кейлин заново открыли эти респираторные пигменты и назвали их цитохромами, или «клеточными пигментами».[5] Он классифицировал эти гем-белки на основании положения их низшего звена. полоса поглощения энергии в восстановленном состоянии асцитохромы а (605 нм), б (≈565 нм) и c (550 нм). Спектроскопические характеристики гема от ультрафиолетового (УФ) до видимого диапазона все еще используются для идентификации типа гема из восстановленного бис-пиридин-лигированного состояния, то есть с помощью метода гемохромного пиридина. В каждом классе цитохром а, б, или же cранние цитохромы нумеруются последовательно, например cyt c, cyt c1, и cyt c2, с более поздними примерами, обозначенными их максимумом уменьшенного состояния R-диапазона, например cyt c559.[6]

Структура и функции

В гем группа представляет собой сильно сопряженную кольцевую систему (что позволяет ее электроны быть очень подвижным), окружающим ион железа. Железо в цитохромах обычно существует в виде двухвалентного железа (Fe2+) и трехвалентное железо (Fe3+) состояние с ферроксо (Fe4+) состояние, обнаруженное в каталитических промежуточных соединениях.[1] Таким образом, цитохромы способны выполнять реакции переноса электронов и катализ восстановлением или окислением их гемового железа. Расположение цитохромов в клетке зависит от их функции. Их можно найти как глобулярные белки и мембранные белки.

В процессе окислительного фосфорилирования, шаровидный белок цитохрома сс участвует в переносе электронов от мембраносвязанного комплекс III к комплекс IV. Сам комплекс III состоит из нескольких субъединиц, одна из которых является цитохромом b-типа, а другая - цитохромом c-типа. Оба домена участвуют в переносе электронов внутри комплекса. Комплекс IV содержит цитохром a / a3-домен, который переносит электроны и катализирует реакцию кислород к воде. Фотосистема II, первая белковый комплекс в светозависимые реакции кислородного фотосинтез, содержит субъединицу цитохрома B. Циклооксигеназа 2, фермент, участвующий в воспаление, представляет собой белок цитохрома B.

В начале 1960-х годов линейный эволюция цитохромов было предложено Эмануэль Марголиаш[7] это привело к молекулярные часы гипотеза. Очевидно постоянная скорость эволюции цитохромов может быть полезным инструментом в попытке определить, когда различные организмы, возможно, отклонились от общий предок.[8]

Типы

Существует несколько видов цитохрома, которые можно различить по спектроскопия, точная структура группы гема, чувствительность к ингибитору и потенциал восстановления.[9]

По простетическим группам различают четыре типа цитохромов:

ТипПротезная группа
Цитохром агем А
Цитохром bгем B
Цитохром сгем C (ковалентно связанный гем б)[10]
Цитохром dгем D (Гем B с γ-спиролактоном)[11]

Нет "цитохрома е", но цитохром f, найденный в цитохром b6f комплекс растений представляет собой цитохром c-типа.[12]

В митохондрии и хлоропласты эти цитохромы часто объединяются в электронный транспорт и связанные с ними метаболические пути:[13]

ЦитохромыКомбинация
а и а3Цитохром с оксидаза («Комплекс IV») с электронами, доставленными в комплекс растворимыми цитохром с (отсюда и название)
б и c1Коэнзим Q - цитохром с редуктаза («Комплекс III»)
б6 и жПластохинол — пластоцианинредуктаза

Отдельное семейство цитохромов - это цитохром P450 семья, названная так из-за характеристики Пик Сорет формируется за счет поглощения света на длинах волн около 450 нм при восстановлении гемового железа (с дитионит натрия ) и в комплексе с монооксид углерода. Эти ферменты в первую очередь участвуют в стероидогенез и детоксикация.[14][9]

Рекомендации

  1. ^ а б "Номенклатурный комитет Международного союза биохимиков (NC-IUB). Номенклатура белков-переносчиков электрона. Рекомендации 1989". Журнал биологической химии. 267 (1): 665–677. 1992-01-05. ISSN  0021-9258. PMID  1309757.
  2. ^ Л., Ленингер, Альберт (2000). Принципы биохимии Ленингера (3-е изд.). Нью-Йорк: Worth Publishers. ISBN  978-1572591530. OCLC  42619569.
  3. ^ Puustinen, A .; Викстрём, М. (15.07.1991). «Гемовые группы цитохрома o из Escherichia coli». Труды Национальной академии наук. 88 (14): 6122–6126. Дои:10.1073 / pnas.88.14.6122. ISSN  0027-8424. ЧВК  52034. PMID  2068092.
  4. ^ Мак Манн, К.А. (1886). «Исследования миогематина и гистогематинов». Философские труды Лондонского королевского общества. 177: 267–298. Дои:10.1098 / рстл.1886.0007. JSTOR  109482.
  5. ^ Кейлин, Д. (1925-08-01). «На цитохроме, респираторном пигменте, обычном для животных, дрожжей и высших растений». Proc. R. Soc. Лондон. B. 98 (690): 312–339. Дои:10.1098 / rspb.1925.0039. ISSN  0950-1193.
  6. ^ Reedy, C.J .; Гибни, Б. Р. (февраль 2004 г.). «Сборки гемовых белков». Chem Rev. 104 (2): 617–49. Дои:10.1021 / cr0206115. PMID  14871137.
  7. ^ Марголиаш Э. (1963). «Первичная структура и эволюция цитохрома С». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 50 (4): 672–679. Дои:10.1073 / пнас.50.4.672. ISSN  0027-8424. ЧВК  221244. PMID  14077496.
  8. ^ Кумар, Судхир (2005). «Молекулярные часы: четыре десятилетия эволюции». Обзоры природы. Генетика. 6 (8): 654–662. Дои:10.1038 / nrg1659. ISSN  1471-0056. PMID  16136655.
  9. ^ а б «Исследование биологического окисления, окислительного фосфорилирования и синтеза АТФ. Ингибитор и разобщители окислительного фосфорилирования». Получено 2020-02-02.
  10. ^ Цитохром + группа с + в Национальной медицинской библиотеке США Рубрики медицинской тематики (MeSH).
  11. ^ Муршудов, Г .; Гребенко, А .; Барынин, В .; Dauter, Z .; Wilson, K .; Вайнштейн, Б .; Мелик-Адамян, З .; Браво, Дж .; Ferrán, J .; Ferrer, J.C .; Switala, J .; Loewen, P.C .; Фита, И. (1996). «Структура гема d из Penicillium vitale и кишечная палочка каталазы ". Журнал биологической химии. 271 (15): 8863–8868. Дои:10.1074 / jbc.271.15.8863. PMID  8621527.
  12. ^ Бендалл, Дерек С. (2004). «Неоконченная история цитохрома f». Фотосинтез Исследования. 80 (1–3): 265–276. Дои:10.1023 / б: прес.0000030454.23940.f9. ISSN  0166-8595. PMID  16328825.
  13. ^ Дойдж, Норман (2015). Способ исцеления мозга: замечательные открытия и выход за пределы нейропластичности. Группа пингвинов. п. 173. ISBN  978-0-698-19143-3.
  14. ^ Миллер, Уолтер Л .; Гуцев, Зоран С. (2014), «Нарушения на начальных этапах стероидогенеза», Генетические стероидные заболевания, Elsevier, стр. 145–164, Дои:10.1016 / b978-0-12-416006-4.00011-9, ISBN  9780124160064

внешняя ссылка