Кофактор F430 - Cofactor F430

Не путать с Коэнзим F420.
Кофактор F430
Коэнзим F430.svg
Идентификаторы
3D модель (JSmol )
ЧЭБИ
ChemSpider
Характеристики
C
42ЧАС
51N
6NiO−
13
Молярная масса906.58014
ВнешностьЖелтое твердое вещество
Если не указано иное, данные для материалов приведены в их стандартное состояние (при 25 ° C [77 ° F], 100 кПа).
Ссылки на инфобоксы

F430 это кофактор (иногда называемый коферментом) фермент метил-кофермент М редуктаза (MCR).[1][2]MCR катализирует реакцию ЕС 2.8.4.1 который высвобождает метан на последнем этапе метаногенез:

CH
3–S – CoM + HS – CoB → CH
4 + CoB – S – S – CoM
Структура коэнзима М (HS-CoM)
Структура кофермента B (HS-CoB)

Встречается только в метаногенный Археи[3] и анаэробные метанотрофные археи. Он встречается в относительно высоких концентрациях у архей, участвующих в обратном метаногенезе: они могут содержать до 7% по весу белка никеля.[4]

Структура

В банальное имя кофактор F430 был присвоен в 1978 г. на основании свойств желтого образца, извлеченного из Метанобактерии термоавтотрофикум, который имел спектроскопический максимум при 430 нм.[5] Он был идентифицирован как кофактор MCR в 1982 г.[6] и полная структура была выведена Рентгеновская кристаллография и ЯМР-спектроскопия.[7] Коэнзим F430 особенности уменьшенный порфирин в макроциклический кольцевая система называется корфином.[8] Кроме того, он имеет два дополнительных кольца по сравнению со стандартным тетрапиррол (кольца A-D), имеющий гамма-лактам кольцо E и кето-содержащий карбоциклический кольцо F. Это единственный природный тетрапиррол, содержащий никель, элемент, редко встречающийся в биологических системах.[9]

Биосинтез

уропорфириноген III
дигидрозирогидрохлорин
сирогидрохлорин

Биосинтез строится из уропорфириноген III, прародитель всех природных тетрапирролов, включая хлорофилл, витамин B12, фикобилины, сирогем, гем и гем d1. Он преобразован в сирогидрохлорин через дигидрозирогидрохлорин.[10] Введение никеля в этот тетрапиррол катализируется реакцией ЕС 4.99.1.11 тем же хелатаза, CbiX, который вводит кобальт в биосинтез кобаламина, что дает никель (II) -сирогидрохлорин.[11]

Никель (II) -сирогидрохлорин a, c-диамид превращается в seco-F430

АТФ-зависимый Ni-сирогидрохлорин a, c-диамидсинтаза (CfbE) затем преобразует а и c ацетатные боковые цепи к ацетамид в реакции ЕС 6.3.5.12, образуя никель (II) -сирогидрохлорин а,c-диамид. Последовательность двух амидий случайна.[11] Двухкомпонентный комплекс Ni-сирогидрохлорин a, c-диамид восстанавливающая циклаза (CfbCD) осуществляет 6-электронное и 7-протонное восстановление кольцевой системы в реакции ЕС 6.3.3.7 генерируя 15,173-seco-F430-173-кислота (seco-F430) средний. Восстановление включает гидролиз АТФ, и электроны передаются через два центра 4Fe-4S. На заключительном этапе кетосодержащее карбоциклическое кольцо F формируется АТФ-зависимым ферментом. Коэнзим F (430) синтетаза (CfbB) в реакции ЕС 6.4.1.9, образуя кофермент F430.[11][12][13] Этот фермент представляет собой MurF-подобная лигаза, как найдено в пептидогликан биосинтез.

Рекомендации

  1. ^ Стивен В., Рэгдейл (2014). "Глава 6. Биохимия редуктазы метил-коэнзим M: никелевый металлофермент, катализирующий заключительный этап синтеза и первый этап анаэробного окисления парникового газа метана"В книге Питера М. Х. Кронека и Марты Э. Соса Торрес (ред.). Металлическая биогеохимия газообразных соединений окружающей среды. Ионы металлов в науках о жизни. 14. Springer. С. 125–145. Дои:10.1007/978-94-017-9269-1_6. ISBN  978-94-017-9268-4. PMID  25416393.
  2. ^ Хофер, Урсула (2016). «Мастера метана». Обзоры природы Микробиология. 14 (12): 727. Дои:10.1038 / nrmicro.2016.170. PMID  27818502.
  3. ^ Тауер РК (1998). "Биохимия метаногенеза: дань уважения Марджори Стивенсон". Микробиология. 144 (9): 2377–2406. Дои:10.1099/00221287-144-9-2377. PMID  9782487.
  4. ^ Крюгер М., Мейердиркс А., Глёкнер Ф.О. и др. (Декабрь 2003 г.). «Заметный никелевый белок в микробных матах, который анаэробно окисляет метан». Природа. 426 (6968): 878–81. Bibcode:2003Натура.426..878K. Дои:10.1038 / природа02207. PMID  14685246.
  5. ^ Gunsalus, R.P .; Вулф, Р. (1978). «Хромофорные факторы F342 и F430 из Метанобактерии термоавтотрофикум ». Письма о микробиологии FEMS. 3 (4): 191–193. Дои:10.1111 / j.1574-6968.1978.tb01916.x.
  6. ^ Ellefson, W. L .; Whitman, W. B .; Вулф, Р. С. (1982). «Никельсодержащий фактор F430: хромофор метилредуктазы Methanobacterium». Труды Национальной академии наук. 79 (12): 3707–3710. Bibcode:1982PNAS ... 79.3707E. Дои:10.1073 / pnas.79.12.3707. ЧВК  346495. PMID  6954513.
  7. ^ Фарбер Г., Келлер В., Кратки С., Яун Б., Пфальц А., Спиннер С., Кобельт А., Эшенмозер А. (1991). «Коэнзим F430 из метаногенных бактерий: полное определение конфигурации на основе рентгеновского анализа пентаметилового эфира 12,13-диэпи-F430 и ЯМР-спектроскопии ». Helvetica Chimica Acta. 74 (4): 697–716. Дои:10.1002 / hlca.19910740404.
  8. ^ Эшенмозер, А. (1986). «Химия корфиноидов». Летопись Нью-Йоркской академии наук. 471 (1 международный): 108. Bibcode:1986НЯСА.471..108Е. Дои:10.1111 / j.1749-6632.1986.tb48030.x.
  9. ^ Джонсон, Майкл К .; Скотт, Роберт А. (2 октября 2017 г.). Сборка активного сайта металлопротеина. ISBN  9781119159834.
  10. ^ Муха, Гельмут; Келлер, Эберхард; Вебер, Ганс; Лингенс, Франц; Трёш, Вальтер (1985-10-07). «Сирогидрохлорин, предшественник биосинтеза фактора F430 в Methanobacterium thermoautotrophicum». Письма FEBS. 190 (1): 169–171. Дои:10.1016/0014-5793(85)80451-8.
  11. ^ а б c Мур, Саймон Дж .; Sowa, Sven T .; Шухардт, Кристофер; Дири, Эвелин; Лоуренс, Эндрю Д .; Рамос, Хосе Васкес; Биллиг, Сьюзен; Биркемейер, Клаудиа; Чиверс, Питер Т .; Ховард, Марк Дж .; Ригби, Стивен Э. Дж .; Layer, Gunhild; Уоррен, Мартин Дж. (2017). «Выяснение биосинтеза метанового катализатора кофермента F430». Природа. 543 (7643): 78–82. Bibcode:2017Натура 543 ... 78 млн. Дои:10.1038 / природа21427. ЧВК  5337119. PMID  28225763.
  12. ^ Чжэн, Кайюань; Ngo, Phong D .; Оуэнс, Виктория Л .; Ян, Сюэ-Пэн; Мансурабади, Стивен О. (2016). «Путь биосинтеза коэнзима F430 у метаногенных и метанотрофных архей». Наука. 354 (6310): 339–342. Bibcode:2016Научный ... 354..339Z. Дои:10.1126 / science.aag2947. PMID  27846569.
  13. ^ Р. Каспи (09.01.2017). «Путь: биосинтез фактора 430». База данных метаболических путей MetaCyc. Получено 2020-04-27.