Кальмодулин - Calmodulin

Кальмодулин
Кальмодулин.png
Трехмерная структура Ca2+-связанный кальмодулин (PDB: 1OSA​)
Идентификаторы
СимволCaM
PDB1OSA
UniProtP62158
Структура спираль-петля-спираль кальций-связывающего EF рука мотив

Кальмодулин (CaM) (сокращение от калcium-модульAted Proteв) представляет собой многофункциональный промежуточный кальций-связывающий белок-мессенджер, экспрессирующийся во всех эукариотические клетки.[1] Это внутриклеточная мишень вторичный посланник Ca2+, а связывание Ca2+ требуется для активации кальмодулина. Однажды привязанный к Ca2+, кальмодулин действует как часть кальция путь передачи сигнала изменяя его взаимодействия с различными белками-мишенями, такими как киназы или фосфатазы.[2][3][4]

Структура

Кальмодулин - это небольшой высококонсервативный белок, состоящий из 148 аминокислот (16,7 кДа). Белок имеет два примерно симметричных глобулярных домена (N- и C-домены), каждый из которых содержит пару EF рука мотивы[5] разделенных гибкой линкерной областью, в общей сложности четыре Ca2+ сайтов связывания, по два в каждом глобулярном домене.[6] В Ca2+-свободное состояние, спирали, образующие четыре EF-стороны, свернуты в компактную ориентацию, а центральный линкер неупорядочен;[5][6][7][8] в Калифорнии2+-насыщенном состоянии, спирали EF-стороны принимают открытую ориентацию примерно перпендикулярно друг другу, а центральный линкер образует протяженную альфа-спираль в кристаллической структуре,[5][6] но остается в основном неупорядоченным в растворе.[9] C-домен имеет более высокую аффинность связывания с Ca2+ чем N-домен.[10][11]

Кальмодулин структурно очень похож на тропонин С, еще один Ca2+-связывающий белок, содержащий четыре мотива EF-руки.[5][12] Однако тропонин C содержит дополнительную альфа-спираль на своем N-конце и постоянно связан со своей мишенью, тропонин I. Следовательно, он не проявляет такого же разнообразия распознавания мишеней, как кальмодулин.

Важность гибкости кальмодулина

Способность кальмодулина распознавать огромный спектр целевых белков во многом объясняется его структурной гибкостью.[13] В дополнение к гибкости центрального линкерного домена, N- и C-домены подвергаются конформационному циклу открыто-закрытого типа в Ca2+-связанное состояние.[9] Кальмодулин также демонстрирует большую структурную изменчивость и претерпевает значительные конформационные флуктуации при связывании с мишенями.[14][15][16] Более того, преимущественно гидрофобная природа связывания кальмодулина с большинством его мишеней позволяет распознавать широкий спектр последовательностей белков-мишеней.[14][17] Вместе эти особенности позволяют кальмодулину распознавать около 300 целевых белков.[18] демонстрируют множество мотивов СаМ-связывающей последовательности.

Механизм

На этих изображениях показаны конформационные изменения кальмодулина. Слева - кальмодулин без кальция, а справа - кальмодулин с кальцием. Сайты, которые связывают целевые белки, обозначены красными звездочками.
Структура раствора Ca2+-кальмодулин C-терминальный домен
Структура раствора Ca2+-кальмодулин N-терминальный домен

Связывание Са2+ EF-руками вызывает открытие N- и C-доменов, что открывает гидрофобные поверхности связывания мишени.[6] Эти поверхности взаимодействуют с дополнительными неполярными сегментами белков-мишеней, обычно состоящими из групп объемных гидрофобных аминокислот, разделенных 10-16 полярными и / или основными аминокислотами.[18][14] Гибкий центральный домен кальмодулина позволяет белку оборачиваться вокруг своей мишени, хотя известны альтернативные способы связывания. «Канонические» мишени кальмодулина, такие как киназы легких цепей миозина и CaMKII, связываются только с Ca2+-связанный белок, тогда как некоторые белки, такие как NaV каналы и IQ-мотив белки, также связываются с кальмодулином в отсутствие Ca2+.[14] Связывание кальмодулина вызывает конформационные перестройки в белке-мишени посредством «взаимно индуцированного соответствия»,[19] что приводит к изменению функции целевого белка.

Связывание кальция кальмодулином значительно увеличивает сотрудничество,[5][11] что делает кальмодулин необычным примером мономерного (одноцепочечного) кооперативно-связывающего белка. Кроме того, связывание с мишенью изменяет аффинность связывания кальмодулина с Ca2+ ионы,[20][21][22] что позволяет комплексно аллостерический взаимодействие между Ca2+ и целевые связывающие взаимодействия.[23] Это влияние связывания мишени на Ca2+ сродство, как полагают, позволяет Ca2+ активация белков, которые конститутивно связаны с кальмодулином, таких как Ca с низкой проводимостью2+-активированные калиевые (SK) каналы.[24]

Роль в животных

Кальмодулин опосредует многие важные процессы, такие как воспаление, метаболизм, апоптоз, гладкая мышца сокращение, внутриклеточное движение, короткий срок и Долгосрочная память, а иммунная реакция.[25][26] Кальций участвует в внутриклеточная передача сигналов система, действуя как распространяемый вторичный посланник исходных стимулов. Это достигается путем связывания различных целей в клетке, включая большое количество ферменты, ионные каналы, аквапорины и другие белки.[4] Кальмодулин экспрессируется во многих типах клеток и может иметь разные субклеточные местоположения, включая цитоплазма, в органеллы, или связанные с плазма или мембраны органелл, но всегда находится внутриклеточно.[26] Многие из белков, которые связывает кальмодулин, не могут сами связывать кальций и используют кальмодулин в качестве датчика кальция и преобразователя сигнала. Кальмодулин также может использовать запасы кальция в эндоплазматический ретикулум, а саркоплазматический ретикулум. Кальмодулин может подвергаться посттрансляционным модификациям, таким как фосфорилирование, ацетилирование, метилирование и протеолитическое расщепление, каждый из которых может модулировать свои действия.

Конкретные примеры

Роль в сокращении гладких мышц

Кальмодулин, связанный с пептидом из киназы MLC (PDB: 2LV6​)

Кальмодулин играет важную роль в муфта сжатия возбуждения (ЕС) и инициирование перемычки на велосипеде в гладкая мышца, в конечном итоге вызывая сокращение гладких мышц.[27] Чтобы активировать сокращение гладких мышц, головка легкая цепь миозина должны быть фосфорилированы. Это фосфорилирование осуществляется киназа легкой цепи миозина (MLC). Эта киназа MLC активируется кальмодулином, когда он связывается кальцием, таким образом делая сокращение гладкой мускулатуры зависимым от присутствия кальция за счет связывания кальмодулина и активации киназы MLC.[27]

Кальмодулин также влияет на сокращение мышц, контролируя движение Са2+ через ячейку и саркоплазматический ретикулум мембраны. В Ca2+ каналы, такой как рецептор рианодина саркоплазматического ретикулума может подавляться кальмодулином, связанным с кальцием, таким образом влияя на общий уровень кальция в клетке.[28] Кальциевые насосы забирают кальций из цитоплазмы или хранят его в эндоплазматический ретикулум и этот контроль помогает регулировать многие последующие процессы.

Это очень важная функция кальмодулина, поскольку он косвенно играет роль во всех физиологических процессах, на которые влияют: гладкая мышца сокращение, такое как пищеварение и сокращение артерий (что помогает распределять кровь и регулировать артериальное давление ).[29]

Роль в метаболизме

Кальмодулин играет важную роль в активации фосфорилаза киназа, что в конечном итоге приводит к глюкоза быть отколотым от гликоген к гликогенфосфорилаза.[30]

Кальмодулин также играет важную роль в липидный обмен воздействуя на Кальцитонин. Кальцитонин - это полипептидный гормон, снижающий содержание кальция в крови.2+ уровни и активирует G протеин каскадов, что приводит к генерации цАМФ. Действие кальцитонина можно блокировать, подавляя действие кальмодулина, что позволяет предположить, что кальмодулин играет решающую роль в активации кальцитонина.[30]

Роль в краткосрочной и долгосрочной памяти

Ca2+/ кальмодулин-зависимая протеинкиназа II (CaMKII) играет решающую роль в синаптической пластичности, известной как долгосрочное потенцирование (LTP), который требует наличия кальция / кальмодулина. CaMKII способствует фосфорилирование из Рецептор AMPA что увеличивает чувствительность рецепторов AMPA.[31] Кроме того, исследования показывают, что ингибирование CaMKII препятствует LTP.[31]

Роль в растениях

Сорго растение содержит термочувствительные гены. Эти гены помочь растению адаптироваться в экстремальных погодных условиях, таких как жаркая и сухая окружающая среда.

В то время как дрожжи имеют только один ген CaM, растения и позвоночные содержат эволюционно консервативную форму генов CaM. Разница между растениями и животными в Ca2+ сигнализирует, что растения содержат расширенное семейство СаМ в дополнение к эволюционно консервативной форме.[32] Кальмодулины играют важную роль в развитии растений и адаптации к внешним воздействиям.

Кальций играет ключевую роль в структурной целостности клеточной стенки и мембранной системы клетки. Однако высокий уровень кальция может быть токсичным для клеточного энергетического метаболизма растений и, следовательно, для Ca2+ концентрация в цитозоле поддерживается на субмикромолярном уровне за счет удаления цитозольного Ca2+ либо к апопласт или просвет внутриклеточных органелл. Ca2+ импульсы, создаваемые из-за увеличения притока и оттока, действуют как клеточные сигналы в ответ на внешние стимулы, такие как гормоны, свет, сила тяжести, факторы абиотического стресса, а также взаимодействия с патогенами.

CML (белки, связанные с CaM)

Растения содержат CaM-родственные белки (CML) помимо типичных CaM-белков. CML имеют примерно 15% аминокислотное сходство с типичными CaM. Arabidopsis thaliana содержит около 50 различных генов CML, что приводит к вопросу о том, какой цели эти разнообразные белки служат в клеточной функции. Все виды растений демонстрируют это разнообразие генов CML. Различные CaM и CML различаются по своей способности связывать и активировать CaM-регулируемые ферменты. in vivo. CaM или CML также обнаруживаются в разных компартментах органелл.

Рост и развитие растений

В Арабидопсис, белок DWF1 играет ферментативную роль в биосинтезе брассиностероидов, стероидных гормонов в растениях, которые необходимы для роста. Между CaM и DWF1 происходит взаимодействие,[требуется разъяснение ] и DWF1, будучи неспособным связывать CaM, неспособен вызывать у растений фенотип обычного роста. Следовательно, CaM необходим для функции DWF1 в росте растений.

Также известно, что белки, связывающие СаМ, регулируют репродуктивное развитие растений. Например, СаМ-связывающая протеинкиназа в табаке действует как негативный регулятор цветения. Однако эти СаМ-связывающие протеинкиназы также присутствуют в побегах. апикальная меристема табака и высокая концентрация этих киназ в меристеме вызывает задержку перехода к цветению у растения.

S-локусная рецепторная киназа (SRK) - еще одна протеинкиназа, которая взаимодействует с CaM. SRK участвует в реакциях самонесовместимости, участвующих во взаимодействиях пыльца-пестик у Brassica.

CaM цели в Арабидопсис также участвуют в развитии пыльцы и оплодотворении. Ca2+ транспортеры необходимы для пыльцевая трубка рост. Следовательно, постоянная Ca2+ градиент сохраняется на вершине пыльцевой трубки для удлинения в процессе оплодотворения. Точно так же СаМ также важен на верхушке пыльцевой трубки, где его основная роль заключается в руководстве ростом пыльцевой трубки.

Взаимодействие с микробами

Формирование узелков

Ca2+ играет очень важную роль в формировании клубеньков у бобовых. Азот является важным элементом, необходимым для растений, и многие бобовые, не способные связывать азот самостоятельно, симбиотически соединяются с азотфиксирующими бактериями, которые восстанавливают азот до аммиака. Это бобовые-Ризобий для установления взаимодействия требуется фактор Nod, который создается Ризобий бактерии. В Нод-фактор распознается корневыми волосковыми клетками, которые участвуют в формировании узелков у бобовых. Ca2+ ответы различной природы характеризуются участием в распознавании фактора Nod. Есть Ca2+ поток на кончике корневого волоска сначала сопровождается повторяющимися колебаниями Са2+ в цитозоле, а также Ca2+ спайк возникает вокруг ядра. DMI3, важный ген для сигнальных функций фактора Nod ниже Са2+ подпись, возможно, распознавание Ca2+ подпись. Кроме того, несколько генов CaM и CML в Medicago и Лотос выражены в узелках.

Защита от патогенов

Среди разнообразных защитных стратегий, которые растения используют против патогенов, Ca2+ сигнализация становится все более распространенной. Бесплатный Ca2+ уровни в цитоплазме повышаются в ответ на патогенную инфекцию. Ca2+ сигнатуры такого рода обычно активируют защитную систему растений, вызывая связанные с защитой гены и гибель гиперчувствительных клеток. CaM, CML и CaM-связывающие белки являются одними из недавно идентифицированных элементов сигнальных путей защиты растений. Несколько генов ХМЛ в табак, фасоль и помидор чувствительны к патогенам. CML43 представляет собой CaM-родственный белок, который, как выделен из гена APR134 в устойчивых к болезням листьях Арабидопсис для анализа экспрессии генов, быстро индуцируется, когда листья инокулируются Pseudomonas syringae. Эти гены также встречаются в помидорах (Solanum lycopersicum). CML43 из APR134 также связывается с Ca2+ in vitro, что показывает, что CML43 и APR134, следовательно, участвуют в Ca2+-зависимая передача сигналов при иммунном ответе растений на бактериальные патогены.[33] Выражение CML9 в Arabidopsis thaliana быстро индуцируется фитопатогенными бактериями, флагеллин и салициловая кислота.[34] Экспрессия SCaM4 и SCaM5 сои в трансгенных табак и Арабидопсис вызывает активацию генов, связанных с устойчивостью к патогенам, а также приводит к повышенной устойчивости к широкому спектру инфекций патогенов. То же самое не относится к SCaM1 и SCaM2 сои, которые являются высококонсервативными изоформами CaM. В ВБелок BAG6 представляет собой CaM-связывающий белок, который связывается с CaM только в отсутствие Ca2+ а не при его наличии. ВBAG6 отвечает за сверхчувствительный ответ запрограммированной гибели клеток, чтобы предотвратить распространение патогенной инфекции или ограничить рост патогена. Мутации в связывающих белках CaM могут привести к серьезным последствиям для защитной реакции растений на патогенные инфекции. Циклические нуклеотид-управляемые каналы (CNGC) представляют собой функциональные белковые каналы в плазматической мембране, которые имеют перекрывающиеся сайты связывания CaM, транспортируют двухвалентные катионы, такие как Ca2+. Однако точная роль позиционирования CNGCs на этом пути защиты растений все еще неясна.

Ответ на абиотический стресс у растений

Изменение внутриклеточного Ca2+ Уровни используются в качестве сигнатуры для различных реакций на механические раздражители, осмотические и солевые процедуры, а также холодовые и тепловые удары. Различные типы клеток корня показывают разный Ca2+ реакция на осмотический и солевой стрессы, что подразумевает клеточные особенности Ca2+ узоры. В ответ на внешний стресс CaM активирует глутаматдекарбоксилазу (GAD), которая катализирует превращение L-глутамат до ГАМК. Жесткий контроль синтеза ГАМК важен для развития растений, и, следовательно, повышенный уровень ГАМК может существенно повлиять на развитие растений. Следовательно, внешний стресс может влиять на рост и развитие растений, и СаМ участвует в этом пути, контролирующем этот эффект.[нужна цитата ]

Примеры растений

Сорго

Завод сорго является хорошо зарекомендовавшим себя модельным организмом и может адаптироваться в жарких и сухих условиях. По этой причине он используется в качестве модели для изучения роли кальмодулина в растениях.[35] Сорго содержит проростки, выражающие глицин -богатые РНК-связывающий белок, СбГРБП. Этот конкретный белок можно регулировать, используя тепло как фактор стресса. Его уникальное расположение в ядре клетки и цитозоле демонстрирует взаимодействие с кальмодулином, которое требует использования Ca2+.[36] Подвергая растение разностороннему стресс условия, это может вызвать различные белки которые позволяют клеткам растений терпеть изменения окружающей среды и подавлять их. Показано, что эти модулированные стрессовые белки взаимодействуют с CaM. В CaMBP гены выразил в сорго изображены как «модельная культура» для исследования устойчивости к жаре и стресс от засухи.

Арабидопсис

В Arabidopsis thaliana В ходе исследования сотни различных белков продемонстрировали возможность связываться с CaM в растениях.[35]

Члены семьи

Другие связывающие кальций белки

Кальмодулин принадлежит к одной из двух основных групп кальций-связывающих белков, называемых EF рука белки. Другая группа, называемая аннексины, связывают кальций и фосфолипиды такие как липокортин. Многие другие белки связывают кальций, хотя связывание кальция не может считаться их основной функцией в клетке.

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ Стивенс (август 1983 г.). «Кальмодулин: введение». Канадский журнал биохимии и клеточной биологии. 61 (8): 906–10. Дои:10.1139 / o83-115. PMID  6313166.
  2. ^ Чин Д., Средство AR (август 2000 г.). «Кальмодулин: прототип датчика кальция». Тенденции в клеточной биологии. 10 (8): 322–8. Дои:10.1016 / S0962-8924 (00) 01800-6. PMID  10884684.
  3. ^ Первес Д., Августин Г., Фицпатрик Д., Холл В., Ламантия А., Белый Л. (2012). Неврология. Массачусетс: Sinauer Associates. С. 95, 147, 148. ISBN  9780878936953.
  4. ^ а б «КАЛМ1 - Кальмодулин - Homo sapiens (Человек) - ген и белок CALM1 ". www.uniprot.org. Получено 2016-02-23.
  5. ^ а б c d е Гиффорд Дж. Л., Уолш М. П., Фогель Х. Дж. (Июль 2007 г.). «Структуры и свойства связывания ионов металлов Ca2 + -связывающих мотивов EF-руки спираль-петля-спираль». Биохимический журнал. 405 (2): 199–221. Дои:10.1042 / BJ20070255. PMID  17590154.
  6. ^ а б c d Чин Д., Средство AR (август 2000 г.). «Кальмодулин: прототип датчика кальция». Тенденции в клеточной биологии. 10 (8): 322–8. Дои:10.1016 / s0962-8924 (00) 01800-6. PMID  10884684.
  7. ^ Kuboniwa H, Tjandra N, Grzesiek S, Ren H, Klee CB, Bax A (сентябрь 1995 г.). «Состав раствора кальмодулина без кальция». Структурная биология природы. 2 (9): 768–76. Дои:10.1038 / nsb0995-768. PMID  7552748. S2CID  22220229.
  8. ^ Чжан М., Танака Т., Икура М. (сентябрь 1995 г.). «Индуцированный кальцием конформационный переход, обнаруженный структурой раствора апокальмодулина». Структурная биология природы. 2 (9): 758–67. Дои:10.1038 / nsb0995-758. PMID  7552747. S2CID  35098883.
  9. ^ а б Чоу Дж.Дж., Ли С., Клее С.Б., Бак А (ноябрь 2001 г.). «Структура раствора Ca (2 +) - кальмодулина обнаруживает гибкие ручные свойства его доменов». Структурная биология природы. 8 (11): 990–7. Дои:10.1038 / nsb1101-990. PMID  11685248. S2CID  4665648.
  10. ^ Ян Дж.Дж., Гавтроп А., Йе Й. (август 2003 г.). «Получение сайт-специфических кальций-связывающих аффинностей кальмодулина». Буквы о белках и пептидах. 10 (4): 331–45. Дои:10.2174/0929866033478852. PMID  14529487.
  11. ^ а б Линсе С., Хельмерссон А., Форсен С. (май 1991 г.). «Связывание кальция с кальмодулином и его глобулярными доменами». Журнал биологической химии. 266 (13): 8050–4. PMID  1902469.
  12. ^ Houdusse A, Love ML, Dominguez R, Grabarek Z, Cohen C (декабрь 1997 г.). «Структуры четырех Ca2 + -связанных тропонинов C при разрешении 2,0 A: дальнейшее понимание Ca2 + -переключателя в суперсемействе кальмодулина». Структура. 5 (12): 1695–711. Дои:10.1016 / s0969-2126 (97) 00315-8. PMID  9438870.
  13. ^ Ямнюк А.П., Фогель HJ (май 2004 г.). «Гибкость кальмодулина допускает беспорядочные связи во взаимодействии с целевыми белками и пептидами». Молекулярная биотехнология. 27 (1): 33–57. Дои:10.1385 / МБ: 27: 1: 33. PMID  15122046. S2CID  26585744.
  14. ^ а б c d Tidow H, Nissen P (ноябрь 2013 г.). «Структурное разнообразие связывания кальмодулина с его сайтами-мишенями». Журнал FEBS. 280 (21): 5551–65. Дои:10.1111 / фев.12296. PMID  23601118.
  15. ^ Фредерик К.К., Марлоу М.С., Валентин К.Г., Ванд А.Дж. (июль 2007 г.). «Конформационная энтропия в молекулярном распознавании белками». Природа. 448 (7151): 325–9. Bibcode:2007Натура.448..325F. Дои:10.1038 / природа05959. ЧВК  4156320. PMID  17637663.
  16. ^ Gsponer J, Christodoulou J, Cavalli A, Bui JM, Richter B, Dobson CM, Vendruscolo M (май 2008 г.). «Связанный механизм сдвига равновесия при передаче сигнала, опосредованной кальмодулином». Структура. 16 (5): 736–46. Дои:10.1016 / j.str.2008.02.017. ЧВК  2428103. PMID  18462678.
  17. ^ Исида Х., Фогель Х. Дж. (2006). «Исследования белок-пептидного взаимодействия демонстрируют универсальность связывания целевого белка кальмодулина». Буквы о белках и пептидах. 13 (5): 455–65. Дои:10.2174/092986606776819600. PMID  16800798.
  18. ^ а б «База данных кальмодулина». Получено 27 июля 2020.
  19. ^ Ван Кью, Чжан П., Хоффман Л., Трипати С., Хомуз Д., Лю И и др. (Декабрь 2013). «Распознавание и отбор белков посредством конформационного и взаимно индуцированного соответствия». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 110 (51): 20545–50. Bibcode:2013PNAS..11020545W. Дои:10.1073 / pnas.1312788110. ЧВК  3870683. PMID  24297894.
  20. ^ Джонсон Дж. Д., Снайдер С., Уолш М., Флинн М. (январь 1996 г.). «Влияние киназы легкой цепи миозина и пептидов на обмен Ca2 + с N- и C-концевыми сайтами связывания Ca2 + кальмодулина». Журнал биологической химии. 271 (2): 761–7. Дои:10.1074 / jbc.271.2.761. PMID  8557684. S2CID  9746955.
  21. ^ Бейли П.М., Финдли В.А., Мартин С.Р. (июль 1996 г.). «Распознавание цели кальмодулином: анализ кинетики и аффинности взаимодействия с использованием коротких пептидных последовательностей». Белковая наука. 5 (7): 1215–28. Дои:10.1002 / pro.5560050701. ЧВК  2143466. PMID  8819155.
  22. ^ Теохарис Н.Т., Соренсен Б.Р., Тайзен-Тупал Дж., Ши М.А. (январь 2008 г.). «Нейрональный потенциал-зависимый мотив IQ типа II натриевого канала снижает сродство к кальцию С-домена кальмодулина». Биохимия. 47 (1): 112–23. Дои:10.1021 / bi7013129. PMID  18067319.
  23. ^ Стефан М.И., Эдельштейн С.Дж., Le Novère N (август 2008 г.). «Аллостерическая модель кальмодулина объясняет дифференциальную активацию PP2B и CaMKII». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 105 (31): 10768–73. Bibcode:2008PNAS..10510768S. Дои:10.1073 / pnas.0804672105. ЧВК  2504824. PMID  18669651.
  24. ^ Чжан М., Абрамс С., Ван Л., Гицци А., Хе Л., Лин Р. и др. (Май 2012 г.). «Структурная основа кальмодулина как динамического сенсора кальция». Структура. 20 (5): 911–23. Дои:10.1016 / j.str.2012.03.019. ЧВК  3372094. PMID  22579256.
  25. ^ «Домашняя страница кальмодулина». structbio.vanderbilt.edu. Получено 2016-02-23.
  26. ^ а б Макдауэл, Дженнифер. «Кальмодулин». Архив InterPro Protein. Получено 23 февраля 2016.
  27. ^ а б Танси М.Г., Луби-Фелпс К., Камм К.Э., Стулл Д.Т. (апрель 1994 г.). «Са (2 +) - зависимое фосфорилирование киназы легкой цепи миозина снижает чувствительность к Са2 + фосфорилирования легкой цепи в гладкомышечных клетках». Журнал биологической химии. 269 (13): 9912–20. PMID  8144585.
  28. ^ Депутат Уолша (июнь 1994 г.). «Кальмодулин и регуляция сокращения гладких мышц». Молекулярная и клеточная биохимия. 135 (1): 21–41. Дои:10.1007 / bf00925958. PMID  7816054. S2CID  2304136.
  29. ^ Мартинсен А., Десси К., Морель Н. (2014-10-31). «Регулирование кальциевых каналов в гладких мышцах: новое понимание роли киназы легкой цепи миозина». каналы. 8 (5): 402–13. Дои:10.4161/19336950.2014.950537. ЧВК  4594426. PMID  25483583.
  30. ^ а б Нисидзава Ю., Окуи Ю., Инаба М., Окуно С., Юкиока К., Мики Т. и др. (Октябрь 1988 г.). «Опосредованное кальцием / кальмодулином действие кальцитонина на липидный обмен у крыс». Журнал клинических исследований. 82 (4): 1165–72. Дои:10.1172 / jci113713. ЧВК  442666. PMID  2844851.
  31. ^ а б Lledo PM, Hjelmstad GO, Mukherji S, Soderling TR, Malenka RC, Nicoll RA (ноябрь 1995 г.). «Кальций / кальмодулин-зависимая киназа II и долгосрочное потенцирование усиливают синаптическую передачу по одному и тому же механизму». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 92 (24): 11175–9. Bibcode:1995PNAS ... 9211175L. Дои:10.1073 / пнас.92.24.11175. ЧВК  40594. PMID  7479960.
  32. ^ Ранти Б., Алдон Д., Галауд Дж. П. (май 2006 г.). «Растительные кальмодулины и родственные кальмодулину белки: многогранные реле для декодирования сигналов кальция». Сигнализация и поведение растений. 1 (3): 96–104. Дои:10.4161 / psb.1.3.2998. ЧВК  2635005. PMID  19521489.
  33. ^ Чиассон Д., Экенгрен С.К., Мартин Г.Б., Добни С.Л., Снедден В.А. (август 2005 г.). «Кальмодулиноподобные белки Arabidopsis и томата участвуют в защите хозяина от Pseudomonas syringae pv. Томат». Молекулярная биология растений. 58 (6): 887–897. Дои:10.1007 / s11103-005-8395-х. PMID  16240180. S2CID  1572549.
  34. ^ Леба Л.Дж., Шеваль С., Ортис-Мартин И., Ранти Б., Бойзон С.Р., Галауд Дж. П., Алдон Д. (сентябрь 2012 г.). «CML9, кальмодулиноподобный белок Arabidopsis, способствует врожденному иммунитету растений через флагеллин-зависимый сигнальный путь». Журнал растений. 71 (6): 976–89. Дои:10.1111 / j.1365-313x.2012.05045.x. PMID  22563930.
  35. ^ а б Санчес А.С., Субудхи П.К., Розенов Д.Т., Нгуен Х.Т. (2002). «Картирование QTL, связанных с засухоустойчивостью сорго (Sorghum bicolor L. Moench)». Молекулярная биология растений. 48 (5–6): 713–26. Дои:10.1023 / а: 1014894130270. PMID  11999845. S2CID  25834614.
  36. ^ Сингх С., Вирди А.С., Джасвал Р., Чавла М., Капур С., Мохапатра С.Б. и др. (Июнь 2017 г.). «Чувствительный к температуре ген в сорго кодирует богатый глицином белок, который взаимодействует с кальмодулином». Биохимия. 137 (Дополнение C): 115–123. Дои:10.1016 / j.biochi.2017.03.010. PMID  28322928.

внешняя ссылка