HSP90B1 - HSP90B1

HSP90B1
Доступные конструкции PDB Поиск ортолога: PDBe RCSB Список идентификационных кодов PDB 4NH9
Идентификаторы
Псевдонимы	HSP90B1, ECGP, GP96, GRP94, HEL-S-125m, HEL35, TRA1, белок теплового шока 90 кДа, член семейства бета 1, белок теплового шока 90, член семейства бета 1
Внешние идентификаторы	OMIM: 191175 MGI: 98817 ГомолоГен: 2476 Генные карты: HSP90B1
Расположение гена (человек) Chr. Хромосома 12 (человек)[1] Группа 12q23.3 Начинать 103,930,107 бп[1] Конец 103,953,645 бп[1]
Расположение гена (Мышь) Chr. Хромосома 10 (мышь)[2] Группа 10 C1 | 10 43,05 см Начинать 86,690,209 бп[2] Конец 86,705,509 бп[2]
Экспрессия РНК шаблон Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология Молекулярная функция • связывание нуклеотидов • связывание ионов кальция • развернутое связывание с белками • связывание с рецептором липопротеиновых частиц низкой плотности • GO: 0001948 связывание с белками • Связывание РНК • связывание протеинфосфатазы • Связывание АТФ Сотовый компонент • цитозоль • просвет эндоцитарных пузырьков • просвет эндоплазматического ретикулума • мембрана эндоплазматического ретикулума • мембрана • очаговая адгезия • внеклеточный матрикс • меланосома • клеточная мембрана • шаперонный комплекс эндоплазматического ретикулума • внеклеточная область • середина тела • эндоплазматический ретикулум • перинуклеарная область цитоплазмы • внеклеточная экзосома • ядро клетки • макромолекулярный комплекс • коллагенсодержащий внеклеточный матрикс Биологический процесс • ответ на гипоксию • реакция на стресс • сворачивание белка в эндоплазматическом ретикулуме • отрицательная регуляция апоптотического процесса • рецептор-опосредованного эндоцитоза • реакция на стресс эндоплазматического ретикулума • сигнальный путь толл-подобных рецепторов • регуляция активности фосфопротеинфосфатазы • ATF6-опосредованный ответ развернутого белка • сборка актинового стержня • ретроградный транспорт белка, ER в цитозоль • связывание иона кальция • сворачивание белка • убиквитин-зависимый путь ERAD • транспорт белка • клеточный ответ на АТФ • посттрансляционная модификация • метаболический процесс клеточного белка • цитокин-опосредованный сигнальный путь Источники:Amigo / QuickGO
Ортологи
Разновидность	Человек	Мышь
Entrez	7184	22027
Ансамбль	ENSG00000166598	ENSMUSG00000020048
UniProt	P14625	P08113
RefSeq (мРНК)	NM_003299	NM_011631
RefSeq (белок)	NP_003290	NP_035761
Расположение (UCSC)	Chr 12: 103.93 - 103.95 Мб	Chr 10: 86.69 - 86.71 Мб
PubMed поиск	[3]	[4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека Просмотр / редактирование мыши

Белок теплового шока 90 кДа, бета-член 1 (HSP90B1), также известный как эндоплазмин, gp96, grp94, или же ERp99, это шаперонный белок что у людей кодируется HSP90B1 ген.^[5][6]

HSP90B1 - это HSP90 паралог что находится в эндоплазматический ретикулум. Он играет важную роль в сворачивании белков секреторного пути, таких как Толл-подобные рецепторы и интегрины.^[7][8] Он считается важным иммунным шапероном, регулирующим как врожденный и адаптивный иммунитет.^[9] HSP90B1, полученный из опухоли (витеспен), начал клинические испытания для иммунотерапия рака.^{[10][11][12][13]}

Было показано, что grp94 является мишенью для лечения множества заболеваний, таких как глаукома, множественная миелома и метастатический рак. grp94 включает в себя 5 различных аминокислот в своей первичной последовательности, которая создает 2 уникальных подпункта, S1 и S2. Эти субкарманы используются в текущих исследованиях для ингибирования шаперона, поскольку его клиентские белки, по-видимому, активируются в раковых клетках.^[14]

Рекомендации

1. ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000166598 - Ансамбль, Май 2017
2. GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000020048 - Ансамбль, Май 2017
3. "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
4. "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
5. Маки Р.Г., Старый ЖЖ, Шривастава П.К. (август 1990 г.). «Человеческий гомолог мышиного антигена отторжения опухоли gp96: 5'-регуляторные и кодирующие области и связь со стресс-индуцированными белками». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 87 (15): 5658–62. Дои:10.1073 / pnas.87.15.5658. ЧВК  54386. PMID  2377606.
6. Чен Б., Пил У.Х., Гуй Л., Бруфорд Э., Монтейро А. (декабрь 2005 г.). «Семейство генов HSP90 в геноме человека: понимание их дивергенции и эволюции». Геномика. 86 (6): 627–37. Дои:10.1016 / j.ygeno.2005.08.012. PMID  16269234.
7. Рандоу Ф., Сид Б (октябрь 2001 г.). «Шаперон эндоплазматического ретикулума gp96 необходим для врожденного иммунитета, но не для жизнеспособности клеток». Природа клеточной биологии. 3 (10): 891–6. Дои:10.1038 / ncb1001-891. PMID  11584270. S2CID  26559580.
8. Ян И, Лю Б., Дай Дж, Шривастава П.К., Заммит Д.Д., Лефрансуа Л., Ли Зи (февраль 2007 г.). «Белок теплового шока gp96 является главным шапероном для толл-подобных рецепторов и играет важную роль во врожденной функции макрофагов». Иммунитет. 26 (2): 215–26. Дои:10.1016 / j.immuni.2006.12.005. ЧВК  2847270. PMID  17275357.,
9. Schild H, Rammensee HG (август 2000 г.). «gp96 - швейцарский армейский нож иммунной системы». Иммунология природы. 1 (2): 100–1. Дои:10.1038/77770. PMID  11248798. S2CID  29571184.
10. Вуд К.Г., Малдерс П. (август 2009 г.). «Витеспен: доклинический и клинический обзор». Будущая онкология. 5 (6): 763–74. Дои:10.2217 / fon.09.46. PMID  19663726.
11. Тости Дж., Ди Пьетро А., Ферруччи П. Ф., Тестори А. (ноябрь 2009 г.). «Вакцина HSPPC-96 для пациентов с метастатической меланомой: от современного состояния к возможному будущему». Экспертный обзор вакцин. 8 (11): 1513–26. Дои:10.1586 / erv.09.108. PMID  19863242. S2CID  207223461.
12. "NCT00293423". ClinicalTrials.gov, Национальные институты здравоохранения США. Получено 2010-04-10. GP96 Комплексная протеин-пептидная вакцина теплового шока для лечения пациентов с рецидивирующей или прогрессирующей глиомой
13. Блох О., Крейн К.А., Фукс Ю., Каур Р., Аги М.К., Бергер М.С., Бутовски Н.А., Чанг С.М., Кларк Дж.Л., Макдермотт М.В., Прадос, доктор медицинских наук, Слоан А.Э., Брюс Дж. Н., Парса А.Т. (январь 2014 г.). «Вакцинация комплексом-96 белков теплового шока для лечения рецидивирующей глиобластомы: фаза II, исследование в одной группе». Нейроонкология. 16 (2): 274–9. Дои:10.1093 / neuonc / not203. ЧВК  3895386. PMID  24335700.
14. Ханделвал А., Кроули В.М., Благг Б.С. (октябрь 2017 г.). "Резорцин-селективные ингибиторы Grp94". Письма о медицинской химии ACS. 8 (10): 1013–1018. Дои:10.1021 / acsmedchemlett.7b00193. ЧВК  5641966. PMID  29057043.

дальнейшее чтение

• Шривастава П (2001). «Взаимодействие белков теплового шока с пептидами и антигенпрезентирующими клетками: сопровождение врожденных и адаптивных иммунных ответов». Ежегодный обзор иммунологии. 20 (1): 395–425. Дои:10.1146 / annurev.immunol.20.100301.064801. PMID  11861608.
• Ли З, Дай Дж, Чжэн Х, Лю Б., Кодилл М. (март 2002 г.). «Комплексное представление о роли и механизмах комплекса белка теплового шока gp96-пептид в вызове иммунного ответа». Границы биологических наук. 7 (4): d731–51. Дои:10.2741 / A808. PMID  11861214.
• Dollins DE, Warren JJ, Immormino RM, Gewirth DT (октябрь 2007 г.). «Структуры комплексов GRP94-нуклеотид выявляют механистические различия между шаперонами hsp90». Молекулярная клетка. 28 (1): 41–56. Дои:10.1016 / j.molcel.2007.08.024. ЧВК  2094010. PMID  17936703.
• Каул С.К., Тайра К., Перейра-Смит О.М., Вадхва Р. (2003). «Морталин: настоящее и перспективы». Экспериментальная геронтология. 37 (10–11): 1157–64. Дои:10.1016 / S0531-5565 (02) 00135-3. PMID  12470827. S2CID  44450296.
• Schaiff WT, Hruska KA, McCourt DW, Green M, Schwartz BD (сентябрь 1992 г.). «HLA-DR связывается со специфическими стрессовыми белками и сохраняется в эндоплазматическом ретикулуме в инвариантных клетках с отрицательной цепью». Журнал экспериментальной медицины. 176 (3): 657–66. Дои:10.1084 / jem.176.3.657. ЧВК  2119345. PMID  1512535.
• Zolnierowicz S, Work C, Hutchison K, Fox IH (апрель 1990 г.). «Частичное отделение аденозиновых рецепторов тромбоцитов и плаценты от аденозинового А2-подобного связывающего белка». Молекулярная фармакология. 37 (4): 554–9. PMID  2325637.
• Хатчисон К.А., Невинс Б., Перини Ф., Fox IH (май 1990 г.). «Растворимый и связанный с мембраной человеческий аденозин-связывающий белок с низким сродством (аденотин): свойства и гомология со стрессовыми белками млекопитающих и птиц». Биохимия. 29 (21): 5138–44. Дои:10.1021 / bi00473a020. PMID  2378869.
• Чанг С. К., Эрвин А. Е., Ли А. С. (май 1989 г.). «Гены белка, регулируемого глюкозой (GRP94 и GRP78), имеют общие регуляторные домены и координируются с помощью общих транс-действующих факторов». Молекулярная и клеточная биология. 9 (5): 2153–62. Дои:10.1128 / mcb.9.5.2153. ЧВК  363009. PMID  2546060.
• Андерсон С.Л., Шен Т., Лу Дж., Син Л., Блачер Н.Э., Шривастава П.К., Рубин Б.А. (октябрь 1994 г.). «Эндоплазматический ретикулярный белок теплового шока gp96 транскрипционно активируется в клетках, обработанных интерфероном». Журнал экспериментальной медицины. 180 (4): 1565–9. Дои:10.1084 / jem.180.4.1565. ЧВК  2191700. PMID  7523574.
• Бруно Н., Ломбардо Д. (июнь 1995 г.). «Шаперонная функция белка, родственного Grp 94, для сворачивания и транспорта липазы, зависимой от солей желчных кислот поджелудочной железы». Журнал биологической химии. 270 (22): 13524–33. Дои:10.1074 / jbc.270.22.13524. PMID  7768954.
• Чавани С., Мимно Е., Миллер П., Биттон Р., Нгуен П., Трепель Дж., Уайтселл Л., Шнур Р., Мойер Дж., Некерс Л. (март 1996 г.). «p185erbB2 связывается с GRP94 in vivo. Диссоциация гетерокомплекса p185erbB2 / GRP94 бензохиноновыми ансамицинами предшествует истощению p185erbB2». Журнал биологической химии. 271 (9): 4974–7. Дои:10.1074 / jbc.271.9.4974. PMID  8617772.
• Кузнецов Г., Чен Л.Б., Нигам С.К. (январь 1997 г.). «Комплекс множественных молекулярных шаперонов с неправильно свернутыми большими олигомерными гликопротеинами в эндоплазматическом ретикулуме». Журнал биологической химии. 272 (5): 3057–63. Дои:10.1074 / jbc.272.5.3057. PMID  9006956.
• Хосино Т., Ван Дж., Деветтен М.П., ​​Ивата Н., Каджигая С., Мудрый Р.Дж., Лю Дж.М., Юсуфиан Х. (июнь 1998 г.). «Молекулярный шаперон GRP94 связывается с белком группы С анемии Фанкони и регулирует его внутриклеточную экспрессию». Кровь. 91 (11): 4379–86. Дои:10.1182 / blood.v91.11.4379. PMID  9596688.
• Линник KM, Herscovitz H (август 1998). «Множественные молекулярные шапероны взаимодействуют с аполипопротеином B во время его созревания. Сеть шаперонов, резидентных в эндоплазматическом ретикулуме (ERp72, GRP94, кальретикулин и BiP), взаимодействует с аполипопротеином b независимо от его липидного состояния». Журнал биологической химии. 273 (33): 21368–73. Дои:10.1074 / jbc.273.33.21368. PMID  9694898.
• Делом Ф, Лежен П.Дж., Винет Л., Карайон П., Малле Б. (февраль 1999 г.). «Участие окислительных реакций и внеклеточных белковых шаперонов в спасении неправильно собранного тиреоглобулина в просвете фолликулов». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 255 (2): 438–43. Дои:10.1006 / bbrc.1999.0229. PMID  10049727.
• Редди РК, Лу Дж., Ли А.С. (октябрь 1999 г.). «Шаперонный гликопротеин эндоплазматического ретикулума GRP94 с Са (2 +) - связывающими и антиапоптотическими свойствами является новой протеолитической мишенью кальпаина во время апоптоза, вызванного этопозидом». Журнал биологической химии. 274 (40): 28476–83. Дои:10.1074 / jbc.274.40.28476. PMID  10497210.
• Роэр Н., Сарно С., Миро Ф., Рузцен М., Ллоренс Ф., Меггио Ф., Итарте Э., Пинна Л.А., Плана М. (сентябрь 2001 г.). «Карбокси-концевой домен Grp94 связывается с протеинкиназой СК2 альфа, но не с холоферментом СК2». Письма FEBS. 505 (1): 42–6. Дои:10.1016 / S0014-5793 (01) 02781-8. PMID  11557039. S2CID  52949128.
• Вабулас Р.М., Брадель С., Хильф Н., Сингх-Джасуджа Х., Хертер С., Ахмад-Нежад П., Киршнинг С.Дж., Да Коста С., Раммензее Х.Г., Вагнер Х., Шильд Х (июнь 2002 г.) «Резидентный в эндоплазматическом ретикулуме белок теплового шока Gp96 активирует дендритные клетки через путь Toll-подобного рецептора 2/4». Журнал биологической химии. 277 (23): 20847–53. Дои:10.1074 / jbc.M200425200. PMID  11912201.
• Шин Х.Дж., Ким С.С., Чо Й.Х., Ли С.Г., Ро Х.М. (март 2002 г.). «Белки клетки-хозяина, связывающиеся с сигналом инкапсидации эпсилон в РНК вируса гепатита В». Архив вирусологии. 147 (3): 471–91. Дои:10.1007 / s007050200001. PMID  11958450. S2CID  23653290.