Целевой пептид - Target peptide

А целевой пептид короткий (3-70 аминокислоты длинный) пептид цепь, которая направляет транспорт белка в конкретный регион в клетка, в том числе ядро, митохондрии, эндоплазматический ретикулум (ER), хлоропласт, апопласт, пероксисома и плазматическая мембрана. Некоторые целевые пептиды отщепляются от белка сигнальные пептидазы после транспортировки белков.

Типы по назначению белка

Секреция

Основная статья: сигнальный пептид

Почти все белки, предназначенные для секреторный путь имеют последовательность, состоящую из 5-30 гидрофобных аминокислот на N-конец, который обычно называют сигнальный пептид, сигнальная последовательность или лидерный пептид. Сигнальные пептиды образуют альфа-спиральные структуры. Белки, содержащие такие сигналы, предназначены либо для внеклеточной секреции, либо плазматическая мембрана, то просвет или же мембрана либо (ER), либо Гольджи, либо эндосом. Определенные мембраносвязанные белки нацелены на секреторный путь своим первым трансмембранным доменом, который напоминает типичный сигнальный пептид.

В прокариоты сигнальные пептиды направляют вновь синтезированный белок в проводящий белок SecYEG канал, который присутствует в плазматическая мембрана. Гомологичная система существует в эукариоты, где сигнальный пептид направляет вновь синтезированный белок в канал Sec61, который имеет структурную гомологию и гомологию последовательностей с SecYEG, но присутствует в эндоплазматическом ретикулуме.[1] Оба канала SecYEG и Sec61 обычно называют Translocon, и прохождение через этот канал известно как транслокация. В то время как секретируемые белки проходят через канал, трансмембранные домены могут диффундировать через латеральные ворота транслокона, чтобы разделиться на окружающую мембрану.

ER-сигнал удержания

У эукариот большинство вновь синтезированных секреторных белков транспортируется из ЭПР в аппарат Гольджи. Если эти белки имеют определенную последовательность удерживания 4 аминокислот для просвета ER, KDEL, на их C-конец, они удерживаются в просвете ER или направляются обратно в просвет ER (в тех случаях, когда они ускользают) посредством взаимодействия с рецептором KDEL в аппарате Гольджи. Если сигнал KKXX, механизм удерживания ER будет аналогичен, но белок будет трансмембранным.[2]

Ядро

Основная статья: сигнал ядерной локализации
Основная статья: сигнал ядерного экспорта

А сигнал ядерной локализации (NLS) представляет собой целевой пептид, который направляет белки в ядро ​​и часто представляет собой единицу, состоящую из пяти основных положительно заряженных аминокислот. NLS обычно находится в любом месте пептидной цепи.

А сигнал ядерного экспорта (NES) - это целевой пептид, который направляет белки из ядра обратно в цитозоль. Он часто состоит из нескольких гидрофобных аминокислот (часто лейцина), чередующихся с 2-3 другими аминокислотами.

Известно, что многие белки постоянно челнок между цитозолем и ядром, и они содержат как NES, так и NLS.

Ядрышко

В ядрышко внутри ядра могут быть нацелены с помощью последовательности, называемой сигнал ядрышковой локализации (сокращенно NoLS или NOS).

Митохондрии и пластиды

В митохондриальный целевой сигнал также известен как предследовательность представляет собой пептид длиной от 10 до 70 аминокислот, который направляет вновь синтезированный белок в митохондрии. Он находится на N-конце и состоит из чередующихся гидрофобных и положительно заряженных аминокислот, образующих так называемую амфипатическую спираль. Сигналы нацеливания на митохондрии могут содержать дополнительные сигналы, которые впоследствии направляют белок в различные области митохондрий, такие как митохондриальный матрикс или внутренняя мембрана. У растений N-концевой сигнал (или транзитный пептид) нацелены на пластида аналогичным образом. Как и большинство сигнальных пептидов, митохондриальные нацеленные сигналы и пластид-специфические транзитные пептиды расщепляются после завершения нацеливания. Некоторые растительные белки имеют N-концевой транспортный сигнал, который нацелен на обе органеллы, часто называемые двойное нацеливание транзитный пептид.[3][4] Предполагается, что примерно 5% всех белков органелл имеют двойную направленность, однако конкретное число может быть выше, учитывая различную степень накопления белков-пассажиров в обеих органеллах.[5][6] Нацеленная специфичность этих транзитных пептидов зависит от многих факторов, включая чистый заряд и сродство между транзитными пептидами и механизмом транспорта органелл.[7]

Пероксисома

Существует два типа целевых пептидов, направленных на пероксисома, которые называются пероксисомальные нацеленные сигналы (ПТС). Один из них - PTS1, состоящий из трех аминокислот на С-конце. Другой - PTS2, который состоит из 9-аминокислотной последовательности, часто присутствующей на N-конце белка.

Примеры целевых пептидов

Следующий контент использует первичная структура белка однобуквенное расположение. Префикс «[n]» указывает N-конец а суффикс «[c]» указывает на C-конец; Последовательности, лишенные того или другого, обнаруживаются в середине белка.[8][9]

ЦельПоследовательностьИсточник белка или организма
ядро (NLS )ПКККРКВБольшой Т-антиген SV40 (P03070)
Вне ядра (РЭШ )IDMLIDLGLDLSDHSV регулятор транскрипции IE63 P10238
ER, секреция (сигнальный пептид )[n] MMSFVSLLLVGILFWATEAEQLTKCEVFQЛактальбумин (P09462)
ER, удержание (KDEL )KDEL [c]
Митохондриальный матрикс[n] MLSLRQSIRFFKPATRTLCSSRYLLС. cerevisiae COX4 (P04037)
Пластид[n] MVAMAMASLQSSMSSLSLSSNSFLGQPLSPITLSPFLQGPisum sativum RPL24 (P11893)
Сложенный секрет (Tat )(S / T) RRXFLKРядом с конечной N[10]
пероксисома (PTS1)SKL [c]
пероксисома (PTS2)[c] XXXXRLXXXXXHL

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ Рапопорт Т. (ноябрь 2007 г.). «Транслокация белков через эндоплазматический ретикулум эукариот и бактериальные плазматические мембраны». Природа. 450 (7170): 663–9. Bibcode:2007Натура.450..663р. Дои:10.1038 / природа06384. PMID  18046402.
  2. ^ Мариано Сторнаиуоло; Лавиния В. Лотти; Ника Боргезе; Мария-Розария Торриси; Джованна Моттола; Джанлука Мартире и Стефано Бонатти (март 2003 г.). «Сигналы извлечения KDEL и KKXX, приложенные к одному и тому же репортерному белку, определяют различный обмен между эндоплазматическим ретикулумом, промежуточным отделением и комплексом Гольджи». Молекулярная биология клетки. 14 (3): 889–902. Дои:10.1091 / mbc.E02-08-0468. ЧВК  151567. PMID  12631711.
  3. ^ Кэрри, Кристофер; Маленький, Ян (февраль 2013 г.). «Переоценка двойного нацеливания белков на митохондрии и хлоропласты». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Исследование молекулярных клеток. 1833 (2): 253–259. Дои:10.1016 / j.bbamcr.2012.05.029. PMID  22683762.
  4. ^ Шарма, Маянк; Бенневиц, Батиона; Клёсген, Ральф Бернд (декабрь 2018 г.). «Скорее правило, чем исключение? Как оценить актуальность двойного нацеливания белков на митохондрии и хлоропласты». Фотосинтез Исследования. 138 (3): 335–343. Дои:10.1007 / s11120-018-0543-7. ISSN  0166-8595.
  5. ^ Шарма, Маянк; Кречмер, Карола; Лампе, Кристина; Штуттманн, Йоханнес; Клёсген, Ральф Бернд (01.06.2019). «Нацеленность на специфичность ядерно-кодируемых белков органелл с помощью самособирающегося инструментария расщепленных флуоресцентных белков». Журнал клеточной науки. 132 (11): jcs230839. Дои:10.1242 / jcs.230839. ISSN  0021-9533.
  6. ^ Баудиш, Бьянка; Лангнер, Уве; Гарц, Инго; Клёсген, Ральф Бернд (январь 2014 г.). «Исключение подтверждает правило? Двойное нацеливание ядерно-кодированных белков в эндосимбиотические органеллы». Новый Фитолог. 201 (1): 80–90. Дои:10.1111 / nph.12482.
  7. ^ Ге, Чанжун; Споннинг, Эрика; Глейзер, Эльжбета; Висландер, Оке (январь 2014 г.). «Детерминанты импорта органеллоспецифических и двойных целевых пептидов митохондрий и хлоропластов в Arabidopsis thaliana». Молекулярный завод. 7 (1): 121–136. Дои:10.1093 / mp / sst148.
  8. ^ «Мотивы Pepscan». shenlab.sols.unlv.edu. Получено 7 апреля 2019.
  9. ^ «Сигнал субклеточной локализации». metadb.riken.jp. Получено 7 апреля 2019.
  10. ^ Ли, Пенсильвания; Туллман-Эрчек, Д; Георгиу, G (2006). «Бактериальный путь транслокации двойного аргинина». Ежегодный обзор микробиологии. 60: 373–95. Дои:10.1146 / annurev.micro.60.080805.142212. ЧВК  2654714. PMID  16756481.

внешняя ссылка