Сигнальные пептидазы находятся ферменты которые превращают секреторные и некоторые мембранные белки в их зрелые или проформы путем расщепления их сигнальные пептиды из их N-конец.
Сигнальные пептидазы первоначально наблюдались в эндоплазматический ретикулум (ER) -производные мембранные фракции, выделенные из мыши миелома клетки.[1] Ключевое наблюдение Сезар Мильштейн и его коллеги, было то, что легкие цепи иммуноглобулина продуцируются в форме с более высокой молекулярной массой, которая подвергается процессингу мембранной фракцией ER. Непосредственно за этим открытием последовало открытие техника перемещения.[2] Сигнальные пептидазы также обнаруживаются в прокариоты а также оборудование для импорта белка митохондрии и хлоропласты.[3]
Все описанные сигнальные пептидазы являются сериновые протеазы. Активный сайт, который эндопротеолитически расщепляет сигнальные пептиды из перемещенных белков-предшественников находится во внецитоплазматическом участке мембраны. Сигнальная пептидаза эукариот является неотъемлемой частью мембранный белок сложный. Первой субъединицей, которая была идентифицирована генетикой дрожжей, является Sec11, мембранный белок 17 кДа, связанный с тремя субъединицами, названными Spc3p (21 кДа), Spc2p (18 кДа) и Spc1p (11 кДа). Sec11 является единственным существенным фактором процессинга сигнального пептида, что может быть определено на основании дефекта роста при его делеции.[4] Функциональный комплекс сигнальной пептидазы сначала был очищен из фракции мембран ER собаки.[5] Названы пять субъединиц млекопитающих SPC12, SPC18, SPC21, SPC22 / 23 и SPC25 согласно их молекулярной массе.
^Паэтцель М., Карла А., Стринадка, Северная Каролина, Далби Р. Э. (декабрь 2002 г.). «Сигнальные пептидазы». Chem. Rev. 102 (12): 4549–80. Дои:10.1021 / cr010166y. PMID12475201.
