N-конец - N-terminus

«N-термин» перенаправляется сюда. Для проверки дивергенции см. Срок тестирования.
А тетрапептид (пример: Вал -Gly -Сер -Ала ) с зеленый выделил N-концевую α-аминокислоту (пример: L-валин ) и синий меченая C-концевая α-аминокислота (пример: L-аланин ). Этот тетрапептид может кодироваться последовательностью мРНК 5'-ГУГГУAGUGCU -3'.

В N-конец (также известный как амино-конец, NH2-терминал, N-концевой конец или же аминный конец) - начало белок или же полипептид имея в виду бесплатные амин группа (-NH2), расположенный на конце полипептида. Внутри пептида аминогруппа связана с другим карбоновый группа в белке, чтобы сделать его цепью, но поскольку конечная аминокислота белка связана только на карбокси-конце, оставшаяся свободная аминогруппа называется N-концом. По соглашению, пептидные последовательности пишутся с N-конца до C-конец, слева направо в Языки LTR.[1] Это коррелирует перевод направление к направлению текста (потому что, когда белок переводится с информационная РНК, он образуется от N-конца к C-концу - аминокислоты добавляются к карбоксильному концу).

Химия

Каждая аминокислота имеет амин группа и карбоксильная группа. Аминокислоты связываются друг с другом посредством пептидные связи которые образуются через реакция дегидратации который присоединяет карбоксильную группу одной аминокислоты к амин группа следующих лицом к лицу, чтобы сформировать полипептид цепь. Цепь имеет два конца - аминогруппу, N-конец, и несвязанную карбоксильную группу, C-конец.[2]

Когда белок переведено из информационная РНК, он создается от N-конца до C-конца. Амино-конец аминокислоты (на заряженном тРНК ) во время стадии удлинения трансляции присоединяется к карбоксильному концу растущей цепи. Поскольку стартовый кодон из генетический код коды для аминокислоты метионин, большинство белковых последовательностей начинаются с метионин (или, у бактерий, митохондрии и хлоропласты, модифицированная версия N-формилметионин, fMet). Однако некоторые белки модифицированы посттрансляционно, например, отщеплением от предшественник белка, и, следовательно, могут иметь разные аминокислоты на своем N-конце.

Функция

N-концевые сигналы нацеливания

N-конец - это первая часть белка, которая выходит из рибосома в течение биосинтез белка. Он часто содержит сигнальный пептид последовательности, "внутриклеточные почтовые индексы "прямая доставка белка к нужному органелла. Сигнальный пептид обычно удаляется в месте назначения с помощью сигнала пептидаза. N-концевая аминокислота белка является важной детерминантой его периода полужизни (вероятности разложения). Это называется N-конец правило.

Сигнальный пептид

Основная статья: Сигнальный пептид

N-концевой сигнальный пептид распознается частица распознавания сигнала (SRP) и приводит к нацеливанию белка на секреторный путь. В эукариотические клетки, эти белки синтезируются в эндоплазматический ретикулум. В прокариотические клетки, белки экспортируются через клеточная мембрана. В хлоропласты, сигнальные пептиды нацелены на белки тилакоиды.

Пептид нацеливания на митохондрии

N-концевой митохондриальный целевой пептид (mtTP) позволяет импортировать белок в митохондрия.

Пептид, направленный на хлоропласт

Пептид, нацеленный на N-концевой хлоропласт (cpTP), позволяет импортировать белок в хлоропласт.

N-концевые модификации

N-концы белка могут быть модифицированы ко- или посттрансляционно. Модификации включают удаление инициатора метионина (iMet) с помощью аминопептидазы, присоединение небольших химических групп, таких как ацетил, пропионил и метил, и добавление мембранных якорей, таких как пальмитоильная и миристоильная группы[3]

N-концевое ацетилирование

Основная статья: N-концевое ацетилирование

N-концевое ацетилирование это форма модификации белка, которая может происходить как в прокариоты и эукариоты. Было высказано предположение, что N-концевое ацетилирование может помешать белку следовать секреторному пути.[4]

N-миристоилирование

Основная статья: Миристоилирование

N-конец может быть изменен добавлением миристоил якорь. Модифицируемые таким образом белки содержат согласованный мотив на своем N-конце в качестве сигнала модификации.

N-ацилирование

Основная статья: Пальмитоилирование

N-конец также может быть изменен добавлением жирная кислота якорь с образованием N-ацилированных белков. Наиболее распространенная форма такой модификации - добавление пальмитоил группа.

Смотрите также

  • TopFIND, научная база данных, охватывающая протеазы, их специфичность к сайту расщепления, субстраты, ингибиторы и концы белка, проистекающие из их активности

Рекомендации

  1. ^ Ройш, Уильям (5 мая 2013 г.). «Пептиды и белки». Химический факультет Мичиганского государственного университета.
  2. ^ Воет, Дональд; Voet, Judith G .; Пратт, Шарлотта В. (2013). Основы биохимии: жизнь на молекулярном уровне (4-е изд.). Хобокен, Нью-Джерси: Уайли. ISBN  978-0470547847.
  3. ^ Варланд (21 апреля 2015 г.). «N-концевые модификации клеточных белков: вовлеченные ферменты, их субстратная специфичность и биологические эффекты». Протеомика. 15 (14): 2385–401. Дои:10.1002 / pmic.201400619. ЧВК  4692089. PMID  25914051.
  4. ^ Арнесен, Томас (31 мая 2011 г.). «К функциональному пониманию N-концевого ацетилирования белка». PLOS Биология. 9 (5): e1001074. Дои:10.1371 / journal.pbio.1001074. ЧВК  3104970. PMID  21655309.