Путь транслокации двойного аргинина - Twin-arginine translocation pathway
| TatC | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | TatC | ||||||||
| Pfam | PF00902 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR002033 | ||||||||
| TCDB | 2.A.64 | ||||||||
| OPM суперсемейство | 63 | ||||||||
| Белок OPM | 4b4a | ||||||||
| Мембранома | 435 | ||||||||
| |||||||||
| TatA / B / E | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | MttA_Hcf106 | ||||||||
| Pfam | PF02416 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR003369 | ||||||||
| TCDB | 2.A.64 | ||||||||
| OPM суперсемейство | 63 | ||||||||
| Белок OPM | 2l16 | ||||||||
| |||||||||
В путь транслокации близнецов аргинина (Тат пути) является экспортом белка, или секреция путь найден в растения, бактерии, и археи. В отличие от Sec pathway который транспортирует белки в развернутом виде, путь Tat служит для активного перемещения свернутых белки через липид мембрана двухслойный. У растений транслоказа Tat расположена в тилакоидная мембрана из хлоропласт, где он действует для экспорта белков в просвет тилакоидов. У бактерий транслоказа Tat находится в цитоплазматическая мембрана и служит для экспорта белков в клеточная оболочка, или во внеклеточное пространство.[1] Существование транслоказы Tat в растении митохондрии также предлагается.[2][3]
В тилакоидной мембране растений и у грамотрицательных бактерий транслоказа Tat состоит из трех основных мембранных белков; TatA, TatB и TatC. В наиболее широко изученном пути Tat у грамотрицательных бактерий кишечная палочка эти три белка экспрессируются из оперона с четвертым белком Tat, TatD, который не требуется для функции Tat. Пятый белок Tat TatE, который гомологичен белку TatA, присутствует в клетке на гораздо более низком уровне, чем TatA, и, как полагают, не играет какой-либо существенной роли в функции Tat.
Пути Tat у грамположительных бактерий отличаются тем, что они не содержат компонента TatB. У этих бактерий система Tat состоит из одного компонента TatA и TatC, причем белок TatA является бифункциональным и выполняет роли обоих Кишечная палочка TatA и TatB.[4]
Название пути Tat относится к высококонсервативному лидерному мотиву двойного аргинина (S / TRRXFLK), который находится на N-конце. Сигнальный пептид соответствующих белков-пассажиров.[5] Сигнальный пептид удаляется сигнальной пептидазой после высвобождения транспортируемого белка из комплекса Tat.[6] Не менее двух TatC молекулы сосуществуют внутри каждого Тата Translocon.[7][8]
В возбудителях
Не все бактерии переносят tatABC гены в их геном;[9] однако из тех, кто это делает, похоже, нет никакой дискриминации между патогены и непатогены. Несмотря на это, некоторые патогенные бактерии, такие как Синегнойная палочка, Легионелла пневмофила, Иерсиний псевдотуберкулез, и Кишечная палочка O157: H7 полагаться на функционирующий путь Tat для полной вирулентности в моделях инфекции. Кроме того, ряд экспортированных факторы вирулентности было показано, что они полагаются на путь Tat. Одной из таких категорий факторов вирулентности являются фосфолипаза C ферменты, которые, как было показано, экспортируются Tat в Синегнойная палочка, и считается, что они экспортируются Tat в Микобактерии туберкулеза.
Рекомендации
- ^ Сарджент, Ф .; Berks, B.C .; Палмер, Т. (2006). «Следопыты и первопроходцы: система нацеливания на прокариот для транспорта свернутых белков». FEMS Microbiol. Латыш. 254 (2): 198–207. Дои:10.1111 / j.1574-6968.2005.00049.x. PMID 16445746.
- ^ Кэрри, Крис; Вайсенбергер, Стефан; Солл, Юрген (15.10.2016). «Митохондрии растений содержат субъединицы протеинтранслоказы TatB и TatC». Журнал клеточной науки. 129 (20): 3935–3947. Дои:10.1242 / jcs.190975. ISSN 0021-9533.
- ^ Бенневиц, Батиона; Шарма, Маянк; Таннерт, Франциска; Клёсген, Ральф Бернд (ноябрь 2020 г.). «Двойное нацеливание на TatA указывает на хлоропластный путь Tat в митохондриях растений». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Исследование молекулярных клеток. 1867 (11): 118816. Дои:10.1016 / j.bbamcr.2020.118816.
- ^ Барнетт Дж. П., Эйландер Р. Т., Койперс О. П., Робинсон С. (2008). «Минимальная система Tat из грамположительного организма: бифункциональная субъединица TatA участвует в дискретных комплексах TatAC и TatA». J. Biol. Chem. 283 (5): 2534–2542. Дои:10.1074 / jbc.M708134200. PMID 18029357.
- ^ Chaddock, AM; Mant, A .; Карнаучов, И .; Brink, S .; Herrmann, R.G .; Klösgen, R.B .; Робинсон, К. (1995). «Новый тип сигнального пептида: центральная роль твин-аргининового мотива в передаче сигналов для дельта-pH-зависимой транслоказы тилакоидного протеина». EMBO J. 14 (12): 2715–2722. Дои:10.1002 / j.1460-2075.1995.tb07272.x. ЧВК 398390. PMID 7796800.
- ^ Frielingsdorf, S .; Клёсген, Р. Б. (2007). «Предпосылки для окончательной обработки субстратов тилакоидного Tat». J. Biol. Chem. 282 (33): 24455–24462. Дои:10.1074 / jbc.M702630200. PMID 17581816.
- ^ Сарджент Ф., Богш Э. Г., Стэнли Н. Р., Векслер М., Робинсон С., Беркс BC, Палмер Т. (1998). «Перекрывающиеся функции компонентов бактериального Sec-независимого пути экспорта белка». EMBO Журнал. 17 (13): 3640–50. Дои:10.1093 / emboj / 17.13.3640. ЧВК 1170700. PMID 9649434.
- ^ Гуффи К., Сантини С.Л., Ву Л.Ф. (август 2002 г.). «Определение топологии и функциональный анализ белка TatC Escherichia coli». FEBS Lett. 525 (1–3): 65–70. Дои:10.1016 / s0014-5793 (02) 03069-7. PMID 12163163.
- ^ Организм