CAMK2G - CAMK2G

CAMK2G
Доступные конструкции PDB Поиск ортолога: PDBe RCSB Список идентификационных кодов PDB 2UX0, 2V7O
Идентификаторы
Псевдонимы	CAMK2G, CAMK, CAMK-II, CAMKG, кальций / кальмодулин-зависимая протеинкиназа II гамма
Внешние идентификаторы	OMIM: 602123 MGI: 88259 ГомолоГен: 15596 Генные карты: CAMK2G
Расположение гена (человек) Chr. Хромосома 10 (человек)[1] Группа 10q22.2 Начинать 73,812,501 бп[1] Конец 73,874,591 бп[1]
Расположение гена (Мышь) Chr. Хромосома 14 (мышь)[2] Группа 14 | 14 A3 Начинать 20,734,875 бп[2] Конец 20,794,088 бп[2]
Экспрессия РНК шаблон Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология Молекулярная функция • трансферазная активность • связывание нуклеотидов • активность протеинкиназы • активность гомодимеризации белков • киназная активность • GO: 0001948 связывание с белками • кальций-зависимая активность протеин-серин / треонинфосфатазы • Связывание АТФ • Активность фактора обмена Ras-гуанил-нуклеотидов • активность протеин-серин / треонинкиназы • активность кальмодулин-зависимой протеинкиназы • связывание кальмодулина • идентичное связывание с белками Сотовый компонент • мембрана эндоцитарных везикул • цитозоль • мембрана • клеточная мембрана • нуклеоплазма • саркоплазматический ретикулум • мембрана саркоплазматического ретикулума • цитоплазма • GO: 0097483, GO: 0097481 постсинаптическая плотность • проекция нейрона Биологический процесс • регулирование транспорта ионов кальция • фосфорилирование • интерферон-гамма-опосредованный сигнальный путь • Фаза G1 • регуляция расслабления сердечной мышцы • секреция инсулина • Каскад MAPK • развитие многоклеточного организма • фосфорилирование белков • олигомеризация белков • регуляция клеточного ответа на тепло • аутофосфорилирование • регуляция адаптации скелетных мышц • транспорт ионов кальция • дефосфорилирование белков • развитие нервной системы • фосфорилирование пептидил-серина • фосфорилирование пептидил-треонина • дифференциация клеток • GO: 0007243 внутриклеточная передача сигнала • регуляция молекулярной функции Источники:Amigo / QuickGO
Ортологи
Разновидность	Человек	Мышь
Entrez	818	12325
Ансамбль	ENSG00000148660	ENSMUSG00000021820
UniProt	Q13555	Q923T9
RefSeq (мРНК)	NM_001204492 NM_001222 NM_172169 NM_172170 NM_172171 NM_172172 NM_172173 NM_001320898	NM_001039138 NM_001039139 NM_178597 NM_001360186
RefSeq (белок)	NP_001191421 NP_001213 NP_001307827 NP_751909 NP_751910 NP_751911 NP_751913 NP_001354443 NP_001354445 NP_001354446 NP_001354447 NP_001354448 NP_001354449 NP_001354450 NP_001354451 NP_001354452 NP_001354453 NP_001354454 NP_001354455 NP_001354456 NP_001354457 NP_001354458 NP_001354459 NP_001354460 NP_001354461 NP_001354462 NP_001354463 NP_001354464 NP_001354465 NP_001354466 NP_001354467 NP_001354468 NP_001354469 NP_001354470 NP_001354471 NP_001354472 NP_001354473 NP_001354474 NP_001354475 NP_001354476 NP_001354477	NP_001034227 NP_001034228 NP_848712 NP_001347115
Расположение (UCSC)	Chr 10: 73,81 - 73,87 Мб	Chr 14: 20.73 - 20.79 Мб
PubMed поиск	[3]	[4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека Просмотр / редактирование мыши

Гамма-цепь кальций / кальмодулин-зависимой протеинкиназы типа II является фермент что у людей кодируется CAMK2G ген.^[5]

Функция

Продукт этого гена принадлежит к семейству серин / треониновых протеинкиназ и к подсемейству Ca (2 +) / кальмодулин-зависимых протеинкиназ. Передача сигналов кальция имеет решающее значение для нескольких аспектов пластичности глутаматергических синапсов. В клетках млекопитающих фермент состоит из четырех различных цепей: альфа, бета, гамма и дельта. Продукт этого гена - гамма-цепь. К настоящему времени охарактеризовано шесть альтернативно сплайсированных вариантов, которые кодируют шесть различных изоформ. Были описаны дополнительные альтернативные варианты сплайсинга, которые кодируют разные изоформы, но их полноразмерная природа не определена.^[6]

Взаимодействия

CAMK2G был показан взаимодействовать с RRAD.^[7]

Смотрите также

• Са2 + / кальмодулин-зависимая протеинкиназа

Рекомендации

1. ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000148660 - Ансамбль, Май 2017
2. GRCm38: выпуск ансамбля 89: ENSMUSG00000021820 - Ансамбль, Май 2017
3. "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
4. «Ссылка на Mouse PubMed:». Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
5. Ли Х, Нгием П., Шульман Х, Франк У. (февраль 1994 г.). «Локализация гена CAMKG, кодирующего гамма-изоформы многофункциональной кальций / кальмодулин-зависимой протеинкиназы (СаМ-киназы), в полосе q22 хромосомы 10 человека и хромосоме 14 мыши». Cytogenet Cell Genet. 66 (2): 113–6. Дои:10.1159/000133679. PMID  8287681.
6. «Ген Entrez: кальций / кальмодулин-зависимая протеинкиназа (СаМ-киназа) II гамма CAMK2G».
7. Мойерс Дж. С., Билан П. Дж., Чжу Дж., Кан Ч. Р. (май 1997 г.). «Rad и Rad-связанные GTPases взаимодействуют с кальмодулином и кальмодулин-зависимой протеинкиназой II». J. Biol. Chem. 272 (18): 11832–9. Дои:10.1074 / jbc.272.18.11832. PMID  9115241.

дальнейшее чтение

• Крюк SS, Средство AR (2001). «Ca (2 +) / CaM-зависимые киназы: от активации к функции». Анну. Rev. Pharmacol. Токсикол. 41: 471–505. Дои:10.1146 / annurev.pharmtox.41.1.471. PMID  11264466.
• Ямамото Х (2002). «[Молекулярные механизмы внутриклеточной локализации изоформ Са2 + / кальмодулин-зависимой протеинкиназы II и их физиологические функции]». Танпакушицу Какусан Косо. 47 (3): 241–7. PMID  11889801.
• Countaway JL, Нэрн AC, Дэвис RJ (1992). «Механизм десенсибилизации протеин-тирозинкиназы рецептора эпидермального фактора роста». J. Biol. Chem. 267 (2): 1129–40. PMID  1309762.
• Икебе М, Рирдон С (1990). «Фосфорилирование киназы легкой цепи гладкого миозина с помощью Ca2 + / кальмодулин-зависимой многофункциональной протеинкиназы гладких мышц». J. Biol. Chem. 265 (16): 8975–8. PMID  2160950.
• Черник А.Дж., Панг Д.Т., Грингард П. (1987). «Аминокислотные последовательности, окружающие cAMP-зависимые и кальций / кальмодулин-зависимые сайты фосфорилирования в синапсине I крысы и крупного рогатого скота». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 84 (21): 7518–22. Дои:10.1073 / pnas.84.21.7518. ЧВК  299327. PMID  3118371.
• Vulliet PR, Woodgett JR, Cohen P (1984). «Фосфорилирование тирозингидроксилазы кальмодулин-зависимой мультипротеинкиназой». J. Biol. Chem. 259 (22): 13680–3. PMID  6150037.
• Вен З, Чжун З, Дарнелл Дж. Э. (1995). «Максимальная активация транскрипции с помощью Stat1 и Stat3 требует фосфорилирования как тирозина, так и серина». Клетка. 82 (2): 241–50. Дои:10.1016/0092-8674(95)90311-9. PMID  7543024. S2CID  6717533.
• Квятковски А.П., Макгилл Дж.М. (1995). «Линия клеток билиарного эпителия человека Mz-ChA-1 экспрессирует новые изоформы кальмодулин-зависимой протеинкиназы II». Гастроэнтерология. 109 (4): 1316–23. Дои:10.1016/0016-5085(95)90594-4. PMID  7557101.
• Шуай К., Старк Г.Р., Керр И.М., Дарнелл Дж. Э. (1993). «Единственный фосфотирозиновый остаток Stat91, необходимый для активации гена интерфероном-гамма». Наука. 261 (5129): 1744–6. Дои:10.1126 / science.7690989. PMID  7690989.
• Чжу Дж., Рейнет С., Колдуэлл Дж. С., Кан CR (1995). «Характеристика Rad, нового члена суперсемейства Ras / GTPase, и его регуляция с помощью уникальной активности, подобной GTPase-активирующему белку (GAP)». J. Biol. Chem. 270 (9): 4805–12. Дои:10.1074 / jbc.270.9.4805. PMID  7876254.
• Якель Дж. Л., Виссаваджхала П., Деркач В. А., Брикки Д. А., Содерлинг Т. Р. (1995). «Идентификация сайта регулирующего фосфорилирования Са2 + / кальмодулин-зависимой протеинкиназы II в рецепторах глутамата, отличных от N-метил-D-аспартата». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 92 (5): 1376–80. Дои:10.1073 / pnas.92.5.1376. ЧВК  42522. PMID  7877986.
• Маруяма К., Сугано С. (1994). «Олиго-кэппинг: простой метод замены кэп-структуры эукариотических мРНК олигорибонуклеотидами». Ген. 138 (1–2): 171–4. Дои:10.1016/0378-1119(94)90802-8. PMID  8125298.
• Суко Дж., Маурер-Фоги I, Планка В, Бертель О, Высковски В., Хохенеггер М., Хеллманн Г. (1993). «Фосфорилирование серина 2843 в канале выделения рианодинового рецептора-кальция скелетных мышц с помощью цАМФ-, цГМФ- и СаМ-зависимой протеинкиназы». Биохим. Биофиз. Acta. 1175 (2): 193–206. Дои:10.1016 / 0167-4889 (93) 90023-И. PMID  8380342.
• де Гроот Р.П., ден Хертог Дж., Ванденхид Дж. Р., Горис Дж., Сассоне-Корси П. (1993). «Множественные и кооперативные события фосфорилирования регулируют функцию активатора CREM». EMBO J. 12 (10): 3903–11. Дои:10.1002 / j.1460-2075.1993.tb06068.x. ЧВК  413673. PMID  8404858.
• Нгием П., Саати С.М., Мартенс С.Л., Гарднер П., Шульман Х. (1993). «Клонирование и анализ двух новых изоформ многофункциональной Ca2 + / кальмодулин-зависимой протеинкиназы. Экспрессия во многих тканях человека». J. Biol. Chem. 268 (8): 5471–9. PMID  8449910.
• Шимомура А., Огава Ю., Китани Т., Фудзисава Х., Хагивара М. (1996). «Кальмодулин-зависимая протеинкиназа II усиливает активацию транскрипции за счет активации фактора транскрипции 1, но не белка, связывающего элемент ответа цАМФ». J. Biol. Chem. 271 (30): 17957–60. Дои:10.1074 / jbc.271.30.17957. PMID  8663317.
• Вэй Дж, Уэйман Дж, Шторм DR (1996). «Фосфорилирование и ингибирование аденилатциклазы типа III кальмодулин-зависимой протеинкиназой II in vivo». J. Biol. Chem. 271 (39): 24231–5. Дои:10.1074 / jbc.271.39.24231. PMID  8798667.
• Могилы Р.М., Кристал Г.В. (1997). «Идентификация новых вариантов CaMK-II, специфичных для опухолевых клеток человека». Биохим. Биофиз. Acta. 1355 (3): 281–92. Дои:10.1016 / S0167-4889 (96) 00141-3. PMID  9060999.
• Мойерс Дж. С., Билан П. Дж., Чжу Дж., Кан Ч. Р. (1997). «Rad и Rad-связанные GTPases взаимодействуют с кальмодулином и кальмодулин-зависимой протеинкиназой II». J. Biol. Chem. 272 (18): 11832–9. Дои:10.1074 / jbc.272.18.11832. PMID  9115241.

внешняя ссылка

• Человек CAMK2G расположение генома и CAMK2G страница сведений о генах в Браузер генома UCSC.
• Обзор всей структурной информации, доступной в PDB за UniProt: Q13555 (Субъединица гамма-субъединицы кальций / кальмодулин-зависимой протеинкиназы II типа) на PDBe-KB.

Эта статья включает текст из Национальная медицинская библиотека США, который находится в всеобщее достояние.