RPS6KA2 - RPS6KA2

RPS6KA2
Идентификаторы
Псевдонимы	RPS6KA2, HU-2, MAPKAPK1C, RSK, RSK3, S6K-alpha, S6K-alpha2, p90-RSK3, pp90RSK3, p90RSK2, рибосомный протеин S6 киназа A2
Внешние идентификаторы	OMIM: 601685 MGI: 1342290 ГомолоГен: 100680 Генные карты: RPS6KA2
Расположение гена (человек) Chr. Хромосома 6 (человек)[1] Группа 6q27 Начните 166,409,364 бп[1] Конец 166,906,451 бп[1]
Расположение гена (Мышь) Chr. Хромосома 17 (мышь)[2] Группа 17 A1 | 17 4,7 см Начните 7,170,115 бп[2] Конец 7,303,315 бп[2]
Экспрессия РНК шаблон Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология Молекулярная функция • трансферазная активность • связывание нуклеотидов • активность протеинкиназы • связывание ионов металлов • GO: 0001948 связывание с белками • протеин-серин / треонин / тирозинкиназная активность • Связывание АТФ • связывание ионов магния • киназная активность • активность протеин-серин / треонинкиназы • активность киназы рибосомального протеина S6 Сотовый компонент • цитоплазма • цитозоль • нуклеоплазма • ядро клетки Биологический процесс • фосфорилирование • отрицательная регуляция клеточного цикла • фосфорилирование белков • положительная регуляция апоптотического процесса • отрицательное регулирование пролиферации клеток • преобразование сигнала • GO: 0007243 внутриклеточная передача сигнала Источники:Amigo / QuickGO
Ортологи
Виды	Человек	Мышь
Entrez	6196	20112
Ансамбль	ENSG00000071242	ENSMUSG00000023809
UniProt	Q15349	Q9WUT3
RefSeq (мРНК)	NM_001006932 NM_021135 NM_001318936 NM_001318937 NM_001318938	NM_011299
RefSeq (белок)	NP_001006933 NP_001305865 NP_001305866 NP_001305867 NP_066958	NP_035429
Расположение (UCSC)	Chr 6: 166,41 - 166,91 Мб	Chr 17: 7.17 - 7.3 Мб
PubMed поиск	[3]	[4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека Просмотр / редактирование мыши

Рибосомный протеин S6 киназа альфа-2 является фермент что у людей кодируется RPS6KA2 ген.^[5][6]

Этот ген кодирует члена семейства RSK (рибосомная S6 киназа) серин и треонин киназы. Эта киназа содержит 2 неидентичных каталитических домена киназы и фосфорилирует различные субстраты, в том числе члены митоген -активированная киназа (MAPK) сигнальный путь. Активность этого протеина участвует в контроле роста клеток и дифференциация. Альтернативные варианты транскрипционного сплайсинга, кодирующие разные изоформы, были охарактеризованы.^[6]

Взаимодействия

RPS6KA2 был показан взаимодействовать с участием MAPK3^[7][8] и MAPK1.^[7][8]

использованная литература

1. ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000071242 - Ансамбль, Май 2017
2. GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000023809 - Ансамбль, Май 2017
3. "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
4. "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
5. Moller DE, Xia CH, Tang W, Zhu AX, Jakubowski M (апрель 1994). «Изоформы rsk человека: клонирование и характеристика тканеспецифической экспрессии». Am J Physiol. 266 (2, часть 1): C351–9. Дои:10.1152 / ajpcell.1994.266.2.C351. PMID  8141249.
6. «Ген Entrez: киназа рибосомного протеина S6 RPS6KA2, 90 кДа, полипептид 2».
7. Ру, Филипп П.; Ричардс Стефани А; Бленис Джон (июль 2003 г.). «Фосфорилирование рибосомальной S6-киназы p90 (RSK) регулирует стыковку киназы, регулируемую внеклеточными сигналами, и активность RSK». Мол. Cell. Биол. Соединенные Штаты. 23 (14): 4796–804. Дои:10.1128 / MCB.23.14.4796-4804.2003. ISSN  0270-7306. ЧВК  162206. PMID  12832467.
8. Чжао, Y; Bjorbaek C; Moller D. E (ноябрь 1996 г.). «Регулирование и взаимодействие изоформ pp90 (rsk) с митоген-активированными протеинкиназами». J. Biol. Chem. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ. 271 (47): 29773–9. Дои:10.1074 / jbc.271.47.29773. ISSN  0021-9258. PMID  8939914.

дальнейшее чтение

• Доусон SJ, Белый LA (1992). «Лечение эндокардита Haemophilus aphrophilus ципрофлоксацином». J. Инфекция. 24 (3): 317–20. Дои:10.1016 / S0163-4453 (05) 80037-4. PMID  1602151.
• Zhao Y, Bjørbaek C, Weremowicz S и др. (1995). «RSK3 кодирует новую изоформу pp90rsk с уникальной N-концевой последовательностью: функция киназы, стимулированная фактором роста, и ядерная транслокация». Мол. Cell. Биол. 15 (8): 4353–63. Дои:10.1128 / MCB.15.8.4353. ЧВК  230675. PMID  7623830.
• Вонг Э.В., Шефер А.В., Ландрет Г., Леммон В. (1996). «Вовлечение p90rsk в рост нейритов, опосредованное молекулой клеточной адгезии L1». J. Biol. Chem. 271 (30): 18217–23. Дои:10.1074 / jbc.271.30.18217. PMID  8663493.
• Син Дж, Джинти Д.Д., Гринберг М.Э. (1996). «Сцепление пути RAS-MAPK с активацией гена с помощью RSK2, киназы CREB, регулируемой фактором роста». Наука. 273 (5277): 959–63. Bibcode:1996Наука ... 273..959X. Дои:10.1126 / science.273.5277.959. PMID  8688081. S2CID  22226803.
• Чжао Ю., Бьорбек С., Моллер Д.Е. (1997). «Регулирование и взаимодействие изоформ pp90 (rsk) с митоген-активированными протеинкиназами». J. Biol. Chem. 271 (47): 29773–9. Дои:10.1074 / jbc.271.47.29773. PMID  8939914.
• Фукунага Р., Охотник Т. (1997). «MNK1, новая протеинкиназа, активируемая MAP-киназой, выделенная с помощью нового метода скрининга экспрессии для идентификации субстратов протеинкиназы». EMBO J. 16 (8): 1921–33. Дои:10.1093 / emboj / 16.8.1921. ЧВК  1169795. PMID  9155018.
• дель Песо Л., Гонсалес-Гарсия М., Пейдж С. и др. (1997). «Интерлейкин-3-индуцированное фосфорилирование BAD через протеинкиназу Akt». Наука. 278 (5338): 687–9. Bibcode:1997Sci ... 278..687D. Дои:10.1126 / science.278.5338.687. PMID  9381178.
• Деак М., Клифтон А. Д., Люкок Л. М., Алесси Д. Р. (1998). «Митоген- и стресс-активируемая протеинкиназа-1 (MSK1) напрямую активируется MAPK и SAPK2 / p38 и может опосредовать активацию CREB». EMBO J. 17 (15): 4426–41. Дои:10.1093 / emboj / 17.15.4426. ЧВК  1170775. PMID  9687510.
• Du K, Montminy M (1999). «CREB является регуляторной мишенью для протеинкиназы Akt / PKB». J. Biol. Chem. 273 (49): 32377–9. Дои:10.1074 / jbc.273.49.32377. PMID  9829964.
• Смит Дж. А., Потит-Смит К. Э., Маларки К., Стерджилл Т. В. (1999). «Идентификация стыковочного сайта киназы, регулируемой внеклеточными сигналами (ERK), в рибосомной киназе S6, последовательности, критической для активации ERK in vivo». J. Biol. Chem. 274 (5): 2893–8. Дои:10.1074 / jbc.274.5.2893. PMID  9915826.
• Дженсен CJ, Buch MB, Krag TO и др. (1999). «Рибосомная киназа S6 массой 90 кДа фосфорилируется и активируется 3-фосфоинозитид-зависимой протеинкиназой-1». J. Biol. Chem. 274 (38): 27168–76. Дои:10.1074 / jbc.274.38.27168. PMID  10480933.
• Schimenti JC (2000). «Без ORF, без интронов и мутантных единиц транскрипции в локусе t-комплекса ответчика (Tcr) мыши». Мамм. Геном. 10 (10): 969–76. Дои:10.1007 / s003359901142. PMID  10501965. S2CID  23157540.
• Шайд МП, Шуберт К.М., Дуронио V (1999). «Регулирование плохого фосфорилирования и ассоциации с Bcl-x (L) с помощью киназы MAPK / Erk». J. Biol. Chem. 274 (43): 31108–13. Дои:10.1074 / jbc.274.43.31108. PMID  10521512.
• Tan Y, Demeter MR, Ruan H, Comb MJ (2000). «Фосфорилирование BAD Ser-155 регулирует взаимодействие BAD / Bcl-XL и выживаемость клеток». J. Biol. Chem. 275 (33): 25865–9. Дои:10.1074 / jbc.M004199200. PMID  10837486.
• Лискано Дж. М., Моррис Н., Коэн П. (2001). «Регулирование BAD с помощью цАМФ-зависимой протеинкиназы опосредовано фосфорилированием нового сайта, Ser155». Biochem. J. 349 (Pt 2): 547–57. Дои:10.1042/0264-6021:3490547. ЧВК  1221178. PMID  10880354.
• Датта С.Р., Кацов А., Ху Л. и др. (2000). «Белки 14-3-3 и киназы выживания взаимодействуют для инактивации BAD путем фосфорилирования домена BH3». Мол. Ячейка. 6 (1): 41–51. Дои:10.1016 / S1097-2765 (00) 00006-X. PMID  10949026.
• Гуди Т., Кастил Д.Е., Винсон С. и др. (2001). «NO активация промоторных элементов fos требует ядерной транслокации G-киназы I и фосфорилирования CREB, но не зависит от активации MAP-киназы». Онкоген. 19 (54): 6324–33. Дои:10.1038 / sj.onc.1204007. PMID  11175347.
• Уиллард Ф. С., Крауч М. Ф. (2001). «MEK, ERK и p90RSK присутствуют на митотическом тубулине в швейцарских клетках 3T3: роль пути киназы MAP в регуляции выхода из митоза». Cell. Сигнал. 13 (9): 653–64. Дои:10.1016 / S0898-6568 (01) 00185-1. PMID  11495723.
• Шинелли С., Занасси П., Паолилло М. и др. (2001). «Стимуляция рецепторов эндотелина B в астроцитах индуцирует фосфорилирование белка, связывающего элемент ответа цАМФ, и экспрессию c-fos посредством множественных путей передачи сигналов митоген-активируемой протеинкиназы». J. Neurosci. 21 (22): 8842–53. Дои:10.1523 / JNEUROSCI.21-22-08842.2001. ЧВК  6762276. PMID  11698596.