Протезная группа - Prosthetic group

А протезная группа является неаминокислотным компонентом, который является частью структуры гетеропротеинов или конъюгированные белки, будучи ковалентно связанным с апопротеин.

Не путать с кофактор который связывается с ферментом апоферментом (голопротеином или гетеропротеином) нековалентным связыванием. небелковый (не-аминокислота )

Это компонент конъюгированный белок это необходимо для биологической активности белка.[1] Протезная группа может быть органический (например, витамин, сахар, РНК, фосфат или липид ) или неорганический (например, металл ион). Протезные группы прочно связаны с белками и даже могут быть прикреплены через Ковалентная связь. Они часто играют важную роль в ферментативный катализ. Белок без своей простетической группы называется апопротеин, а белок в сочетании с его простетической группой называется холопротеин. Нековалентно связанную простетическую группу, как правило, невозможно удалить из голопротеина без денатурации белка. Таким образом, термин «протезная группа» является очень общим, и его основной упор делается на прочный характер связывания с апопротеином. Он определяет структурное свойство, в отличие от термина «кофермент», который определяет функциональное свойство.

Протезные группы - это подмножество кофакторы. Слабосвязанные ионы металлов и коферменты все еще являются кофакторами, но их обычно не называют простетическими группами.[2][3][4] В ферментах простетические группы участвуют в каталитическом механизме и необходимы для активности. Остальные протезные группы обладают структурными свойствами. Так обстоит дело с сахарными и липидными фрагментами в гликопротеины и липопротеины или РНК в рибосомах. Они могут быть очень большими, составляя большую часть белка в протеогликаны например.

В гем группа в гемоглобин протезная группа. Другими примерами органических простетических групп являются производные витаминов: пирофосфат тиамина, пиридоксальфосфат и биотин. Поскольку протезные группы часто состоят из витаминов или из витаминов, это одна из причин, по которой витамины необходимы в рационе человека. Неорганические протезные группы обычно переходный металл ионы, такие как утюг (в гем группы, например в цитохром с оксидаза и гемоглобин ), цинк (например в карбоангидраза ), медь (например в комплекс IV дыхательной цепи) и молибден (например в нитратредуктаза ).

Список протезных групп

Протезная группаФункцияРаспределение
Флавин мононуклеотид  [5]Редокс реакцииБактерии, археи и эукариоты
Флавин аденин динуклеотид  [5]Редокс реакцииБактерии, археи и эукариоты
Пирролохинолинхинон  [6]Редокс реакцииБактерии
Пиридоксальфосфат  [7]Трансаминирование, декарбоксилирование и дезаминированиеБактерии, археи и эукариоты
Биотин  [8]КарбоксилированиеБактерии, археи и эукариоты
Метилкобаламин  [9]Метилирование и изомеризацияБактерии, археи и эукариоты
Пирофосфат тиамина  [10]Перенос 2-углеродных групп, α-расщеплениеБактерии, археи и эукариоты
Гем  [11]Кислород привязка и редокс реакцииБактерии, археи и эукариоты
Молибдоптерин  [12][13]Оксигенация реакцииБактерии, археи и эукариоты
Липоевая кислота  [14]Редокс реакцииБактерии, археи и эукариоты

Рекомендации

  1. ^ де Болстер, M.W.G. (1997). «Глоссарий терминов, используемых в биоинорганической химии: протезные группы». Международный союз теоретической и прикладной химии. Архивировано из оригинал на 2013-06-20. Получено 2007-10-30.
  2. ^ Метцлер Д.Е. (2001) Биохимия. Химические реакции живых клеток, 2-е издание, Харкорт, Сан-Диего.
  3. ^ Нельсон Д.Л. и Кокс М.М. (2000) Ленингер, Принципы биохимии, 3-е издание, Worth Publishers, Нью-Йорк
  4. ^ Кэмпбелл М.К. и Фаррелл С.О. (2009) Биохимия, 6-е издание, Томсон Брукс / Коул, Белмонт, Калифорния
  5. ^ а б Йостен V, ван Беркель WJ (2007). «Флавоэнзимы». Curr Opin Chem Biol. 11 (2): 195–202. Дои:10.1016 / j.cbpa.2007.01.010. PMID  17275397.
  6. ^ Солсбери С.А., Форрест Х.С., Круз В.Б., Кеннард О. (1979). «Новый кофермент из бактериальных первичных алкогольдегидрогеназ». Природа. 280 (5725): 843–4. Дои:10.1038 / 280843a0. PMID  471057. S2CID  3094647.CS1 maint: несколько имен: список авторов (ссылка на сайт) PMID  471057
  7. ^ Элиот AC, Кирш JF (2004). «Пиридоксальфосфатные ферменты: механистические, структурные и эволюционные соображения». Анну. Преподобный Biochem. 73: 383–415. Дои:10.1146 / annurev.biochem.73.011303.074021. PMID  15189147.
  8. ^ Джитрапакди С., Уоллес Дж. С. (2003). «Семейство ферментов биотина: консервативные структурные мотивы и перестройки домена». Curr. Protein Pept. Наука. 4 (3): 217–29. Дои:10.2174/1389203033487199. PMID  12769720.
  9. ^ Банерджи Р., Рэгсдейл С.В. (2003). «Многоликость витамина B12: катализ кобаламин-зависимыми ферментами». Анну. Преподобный Biochem. 72: 209–47. Дои:10.1146 / annurev.biochem.72.121801.161828. PMID  14527323.
  10. ^ Франк Р.А., Липер Ф.Дж., Луизи Б.Ф. (2007). «Структура, механизм и каталитическая двойственность тиаминзависимых ферментов». Клетка. Мол. Life Sci. 64 (7–8): 892–905. Дои:10.1007 / s00018-007-6423-5. PMID  17429582. S2CID  20415735.CS1 maint: несколько имен: список авторов (ссылка на сайт)
  11. ^ Wijayanti N, Katz N, Immenschuh S (2004). «Биология гема в здоровье и болезни». Curr. Med. Chem. 11 (8): 981–6. Дои:10.2174/0929867043455521. PMID  15078160.CS1 maint: несколько имен: список авторов (ссылка на сайт)
  12. ^ Мендель Р. Р., Хэнш Р. (2002). «Молибдоэнзимы и кофактор молибдена в растениях». J. Exp. Бот. 53 (375): 1689–98. Дои:10.1093 / jxb / erf038. PMID  12147719.
  13. ^ Мендель Р. Р., Биттнер Ф (2006). «Клеточная биология молибдена». Биохим. Биофиз. Acta. 1763 (7): 621–35. Дои:10.1016 / j.bbamcr.2006.03.013. PMID  16784786.
  14. ^ Bustamante J, Lodge JK, Marcocci L, Tritschler HJ, Packer L, Rihn BH (1998). «Альфа-липоевая кислота в метаболизме и заболеваниях печени». Свободный Радич. Биол. Med. 24 (6): 1023–39. Дои:10.1016 / S0891-5849 (97) 00371-7. PMID  9607614.CS1 maint: несколько имен: список авторов (ссылка на сайт)

внешняя ссылка