Аденозинтрифосфат - Adenosine triphosphate

Аденозин-5'-трифосфат
Аденозинтрифосфат protoniert.svg
Идентификаторы
3D модель (JSmol )
ЧЭБИ
ЧЭМБЛ
ChemSpider
DrugBank
ECHA InfoCard100.000.258 Отредактируйте это в Викиданных
КЕГГ
UNII
Характеристики
C10ЧАС16N5О13п3
Молярная масса507,18 г / моль
Плотность1,04 г / см3 (динатриевая соль)
Температура плавления 187 ° С (369 ° F, 460 К) динатриевая соль; разлагается
Кислотность (пKа)6.5
УФ-видимый (λМаксимум)259 нм[1]
Абсорбцияε259 = 15,4 мМ−1 см−1 [1]
Если не указано иное, данные для материалов приводятся в их стандартное состояние (при 25 ° C [77 ° F], 100 кПа).
проверитьY проверять (что проверитьY☒N ?)
Ссылки на инфобоксы
Химическая формула
Интерактивная анимация структуры АТФ

Аденозинтрифосфат (АТФ) является органическое соединение и гидротроп который дает энергию для управления многими процессами в жизни клетки, например сокращение мышц, распространение нервных импульсов, растворение конденсата и химический синтез. Обнаруженный во всех известных формах жизни, АТФ часто называют «молекулярной единицей валюта "внутриклеточного передача энергии.[2] При употреблении в метаболический процессы, он преобразуется либо в аденозиндифосфат (ADP) или в аденозинмонофосфат (AMP). Другие процессы регенерируют АТФ, так что человеческое тело ежедневно перерабатывает свой собственный весовой эквивалент АТФ.[3] Это также предшественник к ДНК и РНК, и используется как кофермент.

С точки зрения биохимия, АТФ классифицируется как нуклеозидтрифосфат, что указывает на то, что он состоит из трех компонентов: азотистого основания (аденин ), сахар рибоза, а трифосфат.

Структура

АТФ состоит из аденин присоединенный 9-атомом азота к 1 'атому углерода сахара (рибоза ), который, в свою очередь, присоединен у 5 'атома углерода сахара к трифосфатной группе. Во многих реакциях, связанных с метаболизмом, группы аденина и сахара остаются неизменными, но трифосфат превращается в ди- и монофосфат, давая соответственно производные ADP и AMP. Три фосфорильные группы обозначаются как альфа (α), бета (β) и, для терминального фосфата, гамма (γ).

В нейтральном растворе ионизированный АТФ существует в основном как АТФ.4−, с небольшой долей АТФ3−.[4]

Связывание катионов металлов с АТФ

Полианионность и потенциально хелатный полифосфатная группа, АТФ связывает катионы металлов с высоким сродством. В константа привязки за Mg2+
 является (9554).[5] Связывание двухвалентный катион, почти всегда магний, сильно влияет на взаимодействие АТФ с различными белками. Благодаря силе ATP-Mg2+ взаимодействия, АТФ существует в клетке в основном в виде комплекса с Mg2+
 связаны с фосфатно-кислородными центрами.[4][6]

Второй ион магния имеет решающее значение для связывания АТФ в киназном домене.[7] Наличие Mg2+ регулирует киназную активность.[8]

Химические свойства

Соли АТФ могут быть выделены в виде бесцветных твердых веществ.[9]

Циклы синтеза и деградации АТФ; 2 и 1 представляют вход и выход энергии соответственно.

АТФ стабилен в водных растворах при pH от 6,8 до 7,4 в отсутствие катализаторов. При более экстремальных значениях pH он быстро гидролизует к ADP и фосфат. Живые клетки поддерживают соотношение АТФ к АДФ на уровне десяти порядков величины от равновесия, причем концентрации АТФ в пять раз выше, чем концентрация АДФ.[10][11] В контексте биохимических реакций связи P-O-P часто называют высокоэнергетические связи.[12]

Гидролиз АТФ до АДФ и неорганического фосфата высвобождает 30,5кДж / моль энтальпии, при изменении свободная энергия 3,4 кДж / моль.[13] Энергия, выделяемая при расщеплении фосфата (Pя) или пирофосфат (PPя) блок из АТФ при стандартное состояние из 1 млн:[14]

АТФ + ЧАС
2О → ADP + Pя   Δграмм° = -30,5 кДж / моль (-7,3 ккал / моль)
АТФ + ЧАС
2О → AMP + PPя   Δграмм° = -45,6 кДж / моль (-10,9 ккал / моль)

Эти сокращенные уравнения можно записать более явно (R = аденозил ):

[РО-П (О)2-О-П (О)2-O-PO3]4− + ЧАС
2О → [РО-П (О)2-O-PO3]3− + [PO4]3− + 2 часа+
[РО-П (О)2-О-П (О)2-O-PO3]4− + ЧАС
2О → [РО-ПО3]2− + [O3P-O-PO3]4− + 2 часа+
На этом изображении показано вращение на 360 градусов одной газовой фазы. магний -АТФ-хелат с зарядом -2. Анион был оптимизирован на теоретическом уровне UB3LYP / 6-311 ++ G (d, p), а атомная связность была изменена оптимизатором-человеком для отражения вероятной электронной структуры.

Производство из AMP и ADP

Производство, аэробные условия

Типичный внутриклеточный концентрация АТФ трудно определить, однако отчеты показали, что у различных эукариот его содержание составляет 1–10 мкмоль на грамм ткани.[15] Дефосфорилирование АТФ и рефосфорилирование АДФ и АМФ происходят неоднократно в ходе аэробного метаболизма.

АТФ может производиться рядом различных клеточных процессов; три основных пути в эукариоты являются (1) гликолиз, (2) цикл лимонной кислоты /окислительного фосфорилирования, и (3) бета-окисление. Общий процесс окисления глюкозы до углекислый газ, комбинация путей 1 и 2, известная как клеточное дыхание, производит около 30 эквивалентов АТФ из каждой молекулы глюкозы.[16]

Производство АТФ нефотосинтетический аэробные эукариоты встречаются в основном в митохондрии, которые составляют почти 25% объема типичной ячейки.[17]

Гликолиз

Основная статья: Гликолиз

При гликолизе глюкоза и глицерин метаболизируются до пируват. Гликолиз производит два эквивалента АТФ через фосфорилирование субстрата катализируется двумя ферментами, PGK и пируваткиназа. Два эквивалента НАДН также производятся, которые могут окисляться электронная транспортная цепь и приводят к образованию дополнительного АТФ за счет АТФ-синтаза. Пируват, образующийся как конечный продукт гликолиза, является субстратом для Цикл Кребса.[18]

Гликолиз рассматривается как состоящий из двух фаз по пять шагов в каждой. В фазе 1, «подготовительной фазе», глюкоза превращается в 2-d-глицеральдегид-3-фосфат (g3p). Один АТФ вкладывается на этапе 1, а другой АТФ - на этапе 3. Этапы 1 и 3 гликолиза называются «этапами прайминга». На этапе 2 два эквивалента g3p превращаются в два пирувата. На этапе 7 производятся два АТФ. Кроме того, на этапе 10 производятся еще два эквивалента АТФ. На этапах 7 и 10 АТФ генерируется из АДФ. Сеть из двух АТФ образуется в цикле гликолиза. Путь гликолиза позже связывается с циклом лимонной кислоты, который производит дополнительные эквиваленты АТФ.

Регулирование

При гликолизе гексокиназа напрямую ингибируется его продуктом, глюкозо-6-фосфатом и пируваткиназа ингибируется самим АТФ. Основной контрольной точкой гликолитического пути является фосфофруктокиназа (ПФК), который аллостерически ингибируется высокими концентрациями АТФ и активируется высокими концентрациями АМФ. Ингибирование PFK с помощью АТФ необычно, поскольку АТФ также является субстратом в реакции, катализируемой PFK; активная форма фермента - это тетрамер который существует в двух конформациях, только одна из которых связывает второй субстрат фруктозо-6-фосфат (F6P). Белок имеет два участок связывания для ATP - активный сайт доступен в любой белковой конформации, но связывание АТФ с сайтом ингибитора стабилизирует конформацию, которая плохо связывается с F6P.[18] Ряд других малых молекул могут компенсировать индуцированный АТФ сдвиг равновесной конформации и реактивировать ПФК, в том числе циклический AMP, аммоний ионы, неорганический фосфат и фруктозо-1,6- и -2,6-бифосфат.[18]

Цикл лимонной кислоты

Основные статьи: Цикл лимонной кислоты и окислительного фосфорилирования

в митохондрия, пируват окисляется пируватдегидрогеназный комплекс к ацетил группа, которая полностью окисляется до углекислый газ посредством цикл лимонной кислоты (также известный как цикл Кребса). Каждый «оборот» цикла лимонной кислоты производит две молекулы углекислого газа, один эквивалент АТФ. гуанозинтрифосфат (GTP) через фосфорилирование на уровне субстрата катализируется сукцинил-КоА синтетаза, поскольку сукцинил-КоА превращается в сукцинат, три эквивалента НАДН, и один эквивалент FADH2. НАДН и ФАД2 перерабатываются (в НАД+ и FAD соответственно), генерируя дополнительный АТФ за счет окислительного фосфорилирования. Окисление НАДН приводит к синтезу 2–3 эквивалентов АТФ, а окисление одного ФАДН2 дает от 1 до 2 эквивалентов АТФ.[16] В результате этого процесса образуется большая часть клеточного АТФ. Хотя сам цикл лимонной кислоты не включает молекулярные кислород, это обязательно аэробный процесс, потому что O2 используется для рециркуляции НАДН и ФАДН2 и обеспечивает химическую энергию, управляющую процессом.[19] В отсутствие кислорода цикл лимонной кислоты прекращается.[17]

Генерация АТФ митохондрией из цитозольного НАДН зависит от малат-аспартатный челнок (и в меньшей степени глицерин-фосфатный челнок ), поскольку внутренняя мембрана митохондрий непроницаема для НАДН и НАД+. Вместо передачи сгенерированного НАДН малатдегидрогеназа фермент превращает оксалоацетат к малат, который перемещается в митохондриальный матрикс. Другая реакция, катализируемая малатдегидрогеназой, происходит в противоположном направлении, производя оксалоацетат и НАДН из недавно перенесенного малата и внутреннего запаса НАД в митохондриях.+. А трансаминаза превращает оксалоацетат в аспартат для транспортировки обратно через мембрану в межмембранное пространство.[17]

При окислительном фосфорилировании переход электронов от НАДН и ФАДН2 через цепь переноса электронов высвобождает химическую энергию O2 [19] накачать протоны из митохондриального матрикса в межмембранное пространство. Эта накачка создает движущая сила протона это чистый эффект от pH градиент и электрический потенциал градиент через внутреннюю митохондриальную мембрану. Поток протонов вниз по градиенту потенциала - то есть из межмембранного пространства в матрицу - дает АТФ на АТФ-синтаза.[20] За один ход производится три АТФ.

Хотя потребление кислорода кажется важным для поддержания движущая сила протона, в случае нехватки кислорода (гипоксия ), внутриклеточный ацидоз (опосредованный повышенными скоростями гликолиза и гидролизом АТФ) способствует увеличению потенциала митохондриальной мембраны и непосредственно стимулирует синтез АТФ.[21]

Большая часть АТФ, синтезируемого в митохондриях, будет использоваться для клеточных процессов в цитозоле; таким образом, он должен экспортироваться из места своего синтеза в митохондриальном матриксе. Движению АТФ наружу способствует электрохимический потенциал мембраны, поскольку цитозоль имеет относительно положительный заряд по сравнению с относительно отрицательным матриксом. За каждый вывезенный АТФ он стоит 1 час.+. Производство одного АТФ стоит около 3 часов.+. Следовательно, для производства и экспорта одного АТФ требуется 4H+. Внутренняя мембрана содержит антипортер, то ADP / АТФ-транслоказа, которая является интегральный мембранный белок используется для обмена вновь синтезированного АТФ в матрице на ADP в межмембранном пространстве.[22] Эта транслоказа управляется мембранным потенциалом, так как это приводит к перемещению примерно 4 отрицательных зарядов через митохондриальную мембрану в обмен на 3 отрицательных заряда, перемещенных внутрь. Однако также необходимо транспортировать фосфат в митохондрии; фосфатный носитель перемещает протон с каждым фосфатом, частично рассеивая протонный градиент. После завершения гликолиза, цикла лимонной кислоты, цепи переноса электронов и окислительного фосфорилирования на глюкозу вырабатывается примерно 30–38 молекул АТФ.

Регулирование

Цикл лимонной кислоты регулируется в основном доступностью ключевых субстратов, особенно соотношением НАД+ к НАДН и концентрации кальций, неорганический фосфат, АТФ, ADP и AMP. Цитрат - ион, давший название циклу, - ингибитор обратной связи цитрат-синтаза а также ингибирует PFK, обеспечивая прямую связь между регуляцией цикла лимонной кислоты и гликолизом.[18]

Бета-окисление

Основная статья: Бета-окисление

В присутствии воздуха и различных кофакторов и ферментов жирные кислоты превращаются в ацетил-КоА. Путь называется бета-окисление. Каждый цикл бета-окисления укорачивает цепь жирной кислоты на два атома углерода и производит по одному эквиваленту ацетил-КоА, НАДН и ФАДН.2. Ацетил-КоА метаболизируется в цикле лимонной кислоты с образованием АТФ, в то время как НАДН и ФАДН2 используются окислительным фосфорилированием для выработки АТФ. Десятки эквивалентов АТФ образуются в результате бета-окисления одной длинной ацильной цепи.[23]

Регулирование

В окислительном фосфорилировании ключевой точкой контроля является реакция, катализируемая цитохром с оксидаза, что регулируется наличием его субстрата - приведенной формы цитохром с. Количество доступного восстановленного цитохрома c напрямую связано с количеством других субстратов:

что прямо означает это уравнение:

Таким образом, высокое отношение [НАД] к [НАД+] или высокий коэффициент [ADP] [Pя] к [АТФ] подразумевают высокое количество восстановленного цитохрома с и высокий уровень активности цитохром с оксидазы.[18] Дополнительный уровень регуляции обеспечивается скоростью транспорта АТФ и НАДН между митохондриальным матриксом и цитоплазмой.[22]

Кетоз

Основная статья: Кетоновые тела

Кетоновые тела могут использоваться в качестве топлива, давая 22 АТФ и 2 GTP молекул на молекулу ацетоацетата при окислении в митохондриях. Кетоновые тела транспортируются из печень в другие ткани, где ацетоацетат и бета-гидроксибутират может быть преобразован в ацетил-КоА для производства восстанавливающих эквивалентов (НАДН и ФАДН2) через цикл лимонной кислоты. Кетоновые тела не могут использоваться печенью в качестве топлива, поскольку в печени отсутствует фермент β-кетоацил-КоА трансфераза, также называемая тиолаза. Ацетоацетат в низких концентрациях поглощается печенью и подвергается детоксикации через путь метилглиоксаля, который заканчивается лактатом. Ацетоацетат в высоких концентрациях абсорбируется клетками, отличными от клеток печени, и поступает другим путем через 1,2-пропандиол. Хотя этот путь проходит через другую серию шагов, требующих АТФ, 1,2-пропандиол может быть превращен в пируват.[24]

Производство, анаэробные условия

Ферментация метаболизм органических соединений в отсутствие воздуха. Это включает в себя фосфорилирование на уровне субстрата при отсутствии респираторного электронная транспортная цепь. Уравнение окисления глюкозы до молочная кислота является:

C
6ЧАС
12О
6 → 2 CH
3СН (ОН) COOH + 2 АТФ

Анаэробное дыхание это дыхание при отсутствии О
2. Прокариоты могут использовать различные акцепторы электронов. К ним относятся нитрат, сульфат, и диоксид углерода.

Восполнение АТФ нуклеозиддифосфаткиназами

АТФ также может быть синтезирован посредством нескольких так называемых реакций "пополнения", катализируемых семейством ферментов нуклеозиддифосфаткиназы (NDK), которые используют другие нуклеозидтрифосфаты в качестве высокоэнергетического донора фосфата, и АТФ: гуанидофосфотрансфераза семья.

Производство АТФ во время фотосинтеза

У растений АТФ синтезируется в тилакоидная мембрана из хлоропласт. Этот процесс называется фотофосфорилированием. «Механизм» аналогичен митохондриям, за исключением того, что энергия света используется для перекачки протонов через мембрану для создания протонодвижущей силы. Затем происходит АТФ-синтаза, точно так же, как при окислительном фосфорилировании.[25] Часть АТФ, производимого в хлоропластах, расходуется в Цикл Кальвина, который производит триоза сахара.

Переработка АТФ

Общее количество АТФ в организме человека составляет около 0,2родинки. Большая часть АТФ перерабатывается из ADP с помощью вышеупомянутых процессов. Таким образом, в любой момент времени общее количество АТФ + ADP остается довольно постоянным.

Энергия, используемая человеческими клетками у взрослого человека, требует гидролиз от 100 до 150 моль АТФ в день, что составляет от 50 до 75 кг. Человек обычно израсходует АТФ в течение дня. Каждый эквивалент АТФ перерабатывается 1000-1500 раз в течение одного дня (100 / 0.2 = 500).[26]

Пример складки Россманна, структурная область из декарбоксилаза фермент из бактерии Эпидермальный стафилококк (PDB: 1G5Q) С привязкой флавинмононуклеотид кофактор.

Биохимические функции

Внутриклеточная передача сигналов

АТФ участвует в преобразование сигнала служа субстратом для киназ, ферментов, переносящих фосфатные группы. Киназы являются наиболее распространенными АТФ-связывающими белками. У них есть небольшое количество общих складок.[27] Фосфорилирование протеина с помощью киназы может активировать каскад, такой как митоген-активированная протеинкиназа каскад.[28]

АТФ также является субстратом аденилатциклаза, чаще всего в Рецептор, связанный с G-белком сигнальных путей и трансформируется в второй посланник, циклический АМФ, который участвует в запуске кальциевых сигналов путем высвобождения кальция из внутриклеточных запасов.[29] Эта форма передачи сигналов особенно важна для работы мозга, хотя она участвует в регуляции множества других клеточных процессов.[30]

Синтез ДНК и РНК

АТФ - один из четырех «мономеров», необходимых для синтеза РНК. Этому процессу способствует РНК-полимеразы.[31] Аналогичный процесс происходит при образовании ДНК, за исключением того, что сначала АТФ превращается в дезоксирибонуклеотид dATP. Как и многие другие реакции конденсации в природе, Репликация ДНК и Транскрипция ДНК также потребляют АТФ.

Активация аминокислот в синтезе белка

Основная статья: Аминокислотная активация

Аминоацил-тРНК синтетаза ферменты потребляют АТФ в присоединении тРНК к аминокислотам, образуя комплексы аминоацил-тРНК. Аминоацилтрансфераза связывает АМФ-аминокислоту с тРНК. Реакция сочетания протекает в два этапа:

  1. аа + АТФ ⟶ аа-АМФ + PPя
  2. аа-АМФ + тРНК ⟶ аа-тРНК + АМФ

Аминокислота связана с предпоследним нуклеотидом на 3'-конце тРНК (A в последовательности CCA) через сложноэфирную связь (на иллюстрации перевернутый).

АТФ-связывающий кассетный транспортер

Транспортировка химических веществ из клетки против градиента часто связана с гидролизом АТФ. Транспорт опосредуется Переносчики кассет, связывающих АТФ. Геном человека кодирует 48 транспортеров ABC, которые используются для экспорта лекарств, липидов и других соединений.[32]

Внеклеточная передача сигналов и нейротрансмиссия

Клетки секретируют АТФ для связи с другими клетками в процессе, называемом пуринергическая сигнализация. АТФ служит нейротрансмиттером во многих частях нервной системы, модулирует биение ресничек, влияет на снабжение сосудов кислородом и т. Д. АТФ либо секретируется непосредственно через клеточную мембрану через белки каналов.[33][34] или закачивается в пузырьки[35] который тогда предохранитель с мембраной. Клетки обнаруживают АТФ с помощью пуринергический рецептор белки P2X и P2Y.

Растворимость белка

Недавно было предложено, чтобы АТФ действовал как биологический гидротроп[36] и было показано, что он влияет на растворимость протеома в целом.[37]

Аналоги АТФ

Биохимические лаборатории часто используют in vitro исследования по изучению АТФ-зависимых молекулярных процессов. Аналоги АТФ также используются в Рентгеновская кристаллография определить структура белка в комплексе с АТФ, часто вместе с другими субстратами.

Ингибиторы ферментов АТФ-зависимых ферментов, таких как киназы необходимы для изучения участок связывания и переходные состояния участвует в АТФ-зависимых реакциях.

Большинство полезных аналогов АТФ не могут быть гидролизованы, как АТФ; вместо этого они захватывают фермент в структуру, тесно связанную с состоянием АТФ. Аденозин 5 '- (γ-тиотрифосфат) является чрезвычайно распространенным аналогом АТФ, в котором один из атомов кислорода гамма-фосфата заменен на сера атом; этот анион гидролизуется значительно медленнее, чем сам АТФ, и действует как ингибитор АТФ-зависимых процессов. В кристаллографических исследованиях переходные состояния гидролиза моделируются связанными ванадат ион.

Следует проявлять осторожность при интерпретации результатов экспериментов с использованием аналогов АТФ, поскольку некоторые ферменты могут гидролизовать их с заметной скоростью при высокой концентрации.[38]

Медицинское использование

АТФ используется внутривенно при некоторых сердечных заболеваниях.[39]

История

АТФ был открыт в 1929 г. Карл Ломанн[40] и Ендрассик[41] и, независимо, Сайрус Фиск и Йеллапрагада Субба Рао из Гарвардская медицинская школа,[42] обе команды соревнуются друг с другом, чтобы найти анализ на фосфор.

Было предложено быть посредником между энергоемкими и энергозатратными реакциями в клетках. Фриц Альберт Липманн в 1941 г.[43]

Впервые он был синтезирован в лаборатории Александр Тодд в 1948 г.[44]

В Нобелевская премия по химии 1997 г. был разделен на одну половину Пол Д. Бойер и Джон Э. Уокер "за выяснение ферментативного механизма, лежащего в основе синтеза аденозинтрифосфата (АТФ)"а другая половина Йенс С. Скоу "за первое открытие ион-транспортирующего фермента Na +, K + -ATPase."[45]

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ а б "Информация о продукте динатриевая соль аденозин-5'-трифосфата" (PDF). Сигма. В архиве (PDF) из оригинала от 23.03.2019. Получено 2019-03-22.
  2. ^ Ноулз, Дж. Р. (1980). «Катализируемые ферментами реакции переноса фосфорила». Анну. Преподобный Biochem. 49: 877–919. Дои:10.1146 / annurev.bi.49.070180.004305. PMID  6250450.
  3. ^ Törnroth-Horsefield, S .; Neutze, R. (декабрь 2008 г.). «Открытие и закрытие ворот метаболита». Proc. Natl. Акад. Sci. Соединенные Штаты Америки. 105 (50): 19565–19566. Bibcode:2008ПНАС..10519565Т. Дои:10.1073 / pnas.0810654106. ЧВК  2604989. PMID  19073922.
  4. ^ а б Сторер, А .; Корниш-Боуден, А. (1976). «Концентрация MgATP2− и другие ионы в растворе. Расчет истинных концентраций частиц, присутствующих в смесях ассоциирующих ионов ». Biochem. J. 159 (1): 1–5. Дои:10.1042 / bj1590001. ЧВК  1164030. PMID  11772.
  5. ^ Wilson, J .; Чин, А. (1991). «Хелатирование двухвалентных катионов АТФ, изученное титрованием калориметрии». Анальный. Биохим. 193 (1): 16–19. Дои:10.1016 / 0003-2697 (91) 90036-S. PMID  1645933.
  6. ^ Гарфинкель, Л .; Altschuld, R .; Гарфинкель, Д. (1986). «Магний в сердечном энергетическом обмене». J. Mol. Клетка. Кардиол. 18 (10): 1003–1013. Дои:10.1016 / S0022-2828 (86) 80289-9. PMID  3537318.
  7. ^ Saylor, P .; Wang, C .; Hirai, T .; Адамс, Дж. (1998). «Второй ион магния имеет решающее значение для связывания АТФ в киназном домене онкопротеина v-Fps». Биохимия. 37 (36): 12624–12630. Дои:10.1021 / bi9812672. PMID  9730835.
  8. ^ Lin, X .; Айрапетов, М; Солнце, Г. (2005). «Характеристика взаимодействий между активным центром протеинтирозинкиназы и активатором двухвалентного металла». BMC Biochem. 6: 25. Дои:10.1186/1471-2091-6-25. ЧВК  1316873. PMID  16305747.
  9. ^ Budavari, Susan, ed. (2001), Индекс Merck: энциклопедия химикатов, лекарств и биологических препаратов (13-е изд.), Merck, ISBN  0911910131
  10. ^ Ferguson, S.J .; Николлс, Дэвид; Фергюсон, Стюарт (2002). Биоэнергетика 3 (3-е изд.). Сан-Диего, Калифорния: академический. ISBN  978-0-12-518121-1.
  11. ^ Berg, J.M .; Tymoczko, J. L .; Страйер, Л. (2003). Биохимия. Нью-Йорк, штат Нью-Йорк: У. Х. Фриман. п.376. ISBN  978-0-7167-4684-3.
  12. ^ Chance, B .; Lees, H .; Постгейт, Дж. Г. (1972). «Значение« обращенного электронного потока »и« электронов высоких энергий »в биохимии». Природа. 238 (5363): 330–331. Bibcode:1972 г., природа. 238..330 ° C. Дои:10.1038 / 238330a0. PMID  4561837. S2CID  4298762.
  13. ^ Gajewski, E .; Steckler, D .; Гольдберг, Р. (1986). «Термодинамика гидролиза аденозин-5'-трифосфата до аденозин-5'-дифосфата» (PDF). J. Biol. Chem. 261 (27): 12733–12737. PMID  3528161. В архиве (PDF) из оригинала 2007-09-27. Получено 2006-12-27.
  14. ^ Берг, Джереми М .; Тимочко, Джон Л .; Страйер, Люберт (2007). Биохимия (6-е изд.). Нью-Йорк, штат Нью-Йорк: В. Х. Фриман. п. 413. ISBN  978-0-7167-8724-2.
  15. ^ Beis, I .; Ньюсхолм, Э. А. (1 октября 1975 г.). «Содержание адениновых нуклеотидов, фосфагенов и некоторых гликолитических промежуточных продуктов в мышцах покоя позвоночных и беспозвоночных». Biochem. J. 152 (1): 23–32. Дои:10.1042 / bj1520023. ЧВК  1172435. PMID  1212224.
  16. ^ а б Рич, П. Р. (2003). «Молекулярный аппарат дыхательной цепи Кейлина». Biochem. Soc. Транс. 31 (6): 1095–1105. Дои:10.1042 / BST0311095. PMID  14641005.
  17. ^ а б c Lodish, H .; Берк, А .; Matsudaira, P .; Kaiser, C.A .; Krieger, M .; Scott, M.P .; Зипурский, С.Л .; Дарнелл, Дж. (2004). Молекулярная клеточная биология (5-е изд.). Нью-Йорк, штат Нью-Йорк: В. Х. Фриман. ISBN  978-0-7167-4366-8.
  18. ^ а б c d е Voet, D .; Воет, Дж. Г. (2004). Биохимия. 1 (3-е изд.). Хобокен, Нью-Джерси: Уайли. ISBN  978-0-471-19350-0.
  19. ^ а б Шмидт-Рор, К. (2020). «Кислород - высокоэнергетическая молекула, питающая сложную многоклеточную жизнь: фундаментальные поправки к традиционной биоэнергетике». СКУД Омега. 5 (5): 2221–2233. Дои:10.1021 / acsomega.9b03352. ЧВК  7016920. PMID  32064383.
  20. ^ Abrahams, J .; Лесли, А .; Lutter, R .; Уокер, Дж. (1994). «Структура при разрешении 2,8 Å F1-АТФазы из митохондрий сердца крупного рогатого скота». Природа. 370 (6491): 621–628. Bibcode:1994Натура.370..621А. Дои:10.1038 / 370621a0. PMID  8065448. S2CID  4275221.
  21. ^ Дево, JBL; Живые изгороди, CP; Хики, AJR (январь 2019 г.). «Ацидоз поддерживает функцию митохондрий мозга у толерантных к гипоксии трехлеперых рыб: стратегия выживания при остром воздействии гипоксии?». Front Physiol. 9, 1914: 1941. Дои:10.3389 / fphys.2018.01941. ЧВК  6346031. PMID  30713504.
  22. ^ а б Dahout-Gonzalez, C .; Nury, H .; Трезеге, В .; Lauquin, G .; Pebay-Peyroula, E .; Брандолин, Г. (2006). «Молекулярные, функциональные и патологические аспекты митохондриального носителя АДФ / АТФ». Физиология. 21 (4): 242–249. Дои:10.1152 / Physiol.00005.2006. PMID  16868313.
  23. ^ Ronnett, G .; Kim, E .; Landree, L .; Ту, Ю. (2005). «Метаболизм жирных кислот как мишень для лечения ожирения». Physiol. Поведение. 85 (1): 25–35. Дои:10.1016 / j.physbeh.2005.04.014. PMID  15878185. S2CID  24865576.
  24. ^ «Интегрированная система информации о рисках» (PDF). 2013-03-15. В архиве (PDF) из оригинала от 24.09.2015. Получено 2019-02-01.
  25. ^ Аллен, Дж. (2002). «Фотосинтез АТФ-электронов, протонные насосы, роторы и равновесия». Клетка. 110 (3): 273–276. Дои:10.1016 / S0092-8674 (02) 00870-X. PMID  12176312. S2CID  1754660.
  26. ^ Fuhrman, Bradley P .; Циммерман, Джерри Дж. (2011). Педиатрическая реанимация. Эльзевир. С. 1058–1072. ISBN  978-0-323-07307-3. Получено 16 мая 2020.
  27. ^ Scheeff, E .; Борн, П. (2005). «Структурная эволюция суперсемейства, подобного протеинкиназе». PLOS Comput. Биол. 1 (5): e49. Bibcode:2005PLSCB ... 1 ... 49S. Дои:10.1371 / journal.pcbi.0010049. ЧВК  1261164. PMID  16244704.
  28. ^ Mishra, N .; Tuteja, R .; Тутея, Н. (2006). «Передача сигналов через сети киназ MAP в растениях». Arch. Biochem. Биофизы. 452 (1): 55–68. Дои:10.1016 / j.abb.2006.05.001. PMID  16806044.
  29. ^ Каменецкий, М .; Middelhaufe, S .; Банк, E .; Левин, Л .; Бак, Дж .; Стигборн, К. (2006). «Молекулярные детали генерации цАМФ в клетках млекопитающих: история двух систем». J. Mol. Биол. 362 (4): 623–639. Дои:10.1016 / j.jmb.2006.07.045. ЧВК  3662476. PMID  16934836.
  30. ^ Hanoune, J .; Дефер, Н. (2001). «Регуляция и роль изоформ аденилатциклазы». Анну. Rev. Pharmacol. Токсикол. 41: 145–174. Дои:10.1146 / annurev.pharmtox.41.1.145. PMID  11264454.
  31. ^ Joyce, C.M .; Стейтц, Т. А. (1995). «Полимеразные структуры и функции: вариации на тему?». J. Bacteriol. 177 (22): 6321–6329. Дои:10.1128 / jb.177.22.6321-6329.1995. ЧВК  177480. PMID  7592405.
  32. ^ Borst, P .; Эльферинк, Р. Ауд (2002). "Переносчики ABC млекопитающих в здоровье и болезни" (PDF). Ежегодный обзор биохимии. 71: 537–592. Дои:10.1146 / annurev.biochem.71.102301.093055. PMID  12045106. В архиве (PDF) из оригинала на 2018-04-21. Получено 2018-04-20.
  33. ^ Романов, Роман А .; Лашер, Роберт С .; Высокий, Бригитта; Сэвидж, Логан Э .; Лоусон, Адам; Рогачевская, Ольга А .; Чжао, гаитянский; Рогачевский, Вадим В .; Быстрова, Марина Ф .; Чурбанов, Глеб Д .; Адамейко, Игорь; Харкани, Тибор; Ян, Жуйбяо; Кидд, Грэм Дж .; Марамбо, Филипп; Kinnamon, John C .; Колесников, Станислав С .; Палец, Томас Э. (2018). «Химические синапсы без синаптических везикул: пуринергическая нейротрансмиссия через сигнальный комплекс канал CALHM1-митохондрии». Научная сигнализация. 11 (529): eaao1815. Дои:10.1126 / scisignal.aao1815. ISSN  1945-0877. ЧВК  5966022. PMID  29739879.
  34. ^ Даль, Герхард (2015). «Высвобождение АТФ через каналы паннексона». Философские труды Королевского общества B: биологические науки. 370 (1672): 20140191. Дои:10.1098 / rstb.2014.0191. ISSN  0962-8436. ЧВК  4455760. PMID  26009770.
  35. ^ Ларссон, Макс; Савада, Кейсуке; Морланд, Сесили; Хиаса, Мики; Ормель, Лассе; Морияма, Ёсинори; Гундерсен, Видар (2012). «Функциональная и анатомическая идентификация везикулярного переносчика, опосредующего высвобождение нейронального АТФ». Кора головного мозга. 22 (5): 1203–1214. Дои:10.1093 / cercor / bhr203. ISSN  1460-2199. PMID  21810784.
  36. ^ Хайман, Энтони А .; Кришнан, Ямуна; Альберти, Саймон; Ван, Цзе; Саха, Шамбадитья; Малиновская, Лилиана; Патель, Авинаш (19.05.2017). «АТФ как биологический гидротроп». Наука. 356 (6339): 753–756. Bibcode:2017Научный ... 356..753P. Дои:10.1126 / science.aaf6846. ISSN  0036-8075. PMID  28522535. S2CID  24622983.
  37. ^ Савицкий, Михаил М .; Банчефф, Маркус; Хубер, Вольфганг; Доминик Хелм; Гюнтнер, Ина; Вернер, Тило; Курзава, Нильс; Шридхаран, Синдхуджа (11 марта 2019 г.). «Профили растворимости и термостабильности в масштабе протеома выявляют различные регуляторные роли АТФ». Nature Communications. 10 (1): 1155. Bibcode:2019НатКо..10.1155С. Дои:10.1038 / s41467-019-09107-у. ISSN  2041-1723. ЧВК  6411743. PMID  30858367.
  38. ^ Resetar, A. M .; Чалович, Дж. М. (1995). «Аденозин 5 '- (гамма-тиотрифосфат): аналог АТФ, который следует использовать с осторожностью в исследованиях сокращения мышц». Биохимия. 34 (49): 16039–16045. Дои:10.1021 / bi00049a018. PMID  8519760.
  39. ^ Пеллег, Амир; Куталек, Стивен П .; Фламманг, Дэниел; Бендитт, Дэвид (февраль 2012 г.). «ATPace ™: аденозин-5'-трифосфат для инъекций». Пуринергическая передача сигналов. 8 (Приложение 1): 57–60. Дои:10.1007 / s11302-011-9268-1. ISSN  1573-9538. ЧВК  3265710. PMID  22057692.
  40. ^ Ломанн, К. (август 1929 г.). "Uber die Pyrophosphatfraktion im Muskel" [О фракции пирофосфата в мышцах]. Naturwissenschaften (на немецком). 17 (31): 624–625. Bibcode:1929NW ..... 17..624.. Дои:10.1007 / BF01506215. S2CID  20328411.
  41. ^ Воан, Марта; Хилл, Роберт Л .; Симони, Роберт Д. (2002). "Определение фосфора и открытие фосфокреатина и АТФ: работа Фиске и СуббаРоу". Журнал биологической химии. 277 (32): e21. PMID  12161449. В архиве из оригинала на 08.08.2017. Получено 2017-10-24.
  42. ^ Маруяма, К. (март 1991 г.). «Открытие аденозинтрифосфата и установление его структуры». J. Hist. Биол. 24 (1): 145–154. Дои:10.1007 / BF00130477. S2CID  87425890.
  43. ^ Липманн, Ф. (1941). «Метаболическое производство и использование энергии фосфатной связи». Adv. Энзимол. 1: 99–162. ISSN  0196-7398.
  44. ^ «История: АТФ впервые обнаружен в 1929 году». Нобелевская премия по химии 1997 г.. Нобелевский фонд. В архиве из оригинала от 23.01.2010. Получено 2010-05-26.
  45. ^ "Нобелевская премия по химии 1997 г.". www.nobelprize.org. В архиве из оригинала 24 октября 2017 г.. Получено 21 января 2018.

внешняя ссылка