Киназа рецептора тропомиозина B - Tropomyosin receptor kinase B

НТРК2
Доступные конструкции PDB Поиск ортолога: PDBe RCSB Список идентификационных кодов PDB 4AT5, 1HCF, 1WWB, 2MFQ, 4ASZ, 4AT3, 4AT4
Идентификаторы
Псевдонимы	НТРК2, GP145-TrkB, TRKB, trk-B, нейротрофический рецептор тирозинкиназы 2, OBHD, EIEE58
Внешние идентификаторы	OMIM: 600456 MGI: 97384 ГомолоГен: 4504 Генные карты: НТРК2
Расположение гена (человек) Chr. Хромосома 9 (человек)[1] Группа 9q21.33 Начинать 84,668,551 бп[1] Конец 85,027,070 бп[1]
Расположение гена (Мышь) Chr. Хромосома 13 (мышь)[2] Группа 13 B1 | 13 31,2 см Начинать 58,806,569 бп[2] Конец 59,133,970 бп[2]
Экспрессия РНК шаблон Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология Молекулярная функция • связывание нейротрофина • активность рецептора нейротрофина • киназная активность • активность трансмембранного рецептора протеина тирозинкиназы • Связывание АТФ • активность протеинкиназы • связывание нейротрофических факторов головного мозга • трансферазная активность • активность гомодимеризации белков • активность протеинтирозинкиназы • связывание нуклеотидов • активность рецепторов, активируемых нейротрофическим фактором головного мозга • GO: 0001948 связывание с белками • рецепторная тирозинкиназа • активность трансмембранного сигнального рецептора Сотовый компонент • цитозоль • эндосома • постсинаптическая мембрана • мембрана • терминальный бутон • неотъемлемый компонент мембраны • рецепторный комплекс • эндосомная мембрана • неотъемлемый компонент плазматической мембраны • GO: 0097483, GO: 0097481 постсинаптическая плотность • ранняя эндосома • мембрана ранней эндосомы • клеточная мембрана • аксон • дендрит • перинуклеарная область цитоплазмы • цитоплазма • проекция клетки • дендритный позвоночник • конец аксона • Мембрана Гольджи Биологический процесс • отрицательная регуляция апоптотического процесса нейронов • развитие нейронов периферической нервной системы • положительная регуляция фосфорилирования белков • дифференцировка олигодендроцитов • учусь • положительная регуляция аксоногенеза • васкулогенез • фосфорилирование белков • развитие нейронов центральной нервной системы • развитие нервно-мышечного соединения • развитие стержневых клеток сетчатки • циркадный ритм • пищевое поведение • GO: 0043087, GO: 0032313, GO: 0032319, GO: 0032314, GO: 0043088 регуляция активности GTPase • положительная регуляция фосфорилирования пептидил-серина • сигнальный путь рецептора нейротрофического фактора головного мозга • регуляция передачи сигналов протеинкиназы B • регулирование обменных процессов • положительное регулирование каскада МАПК • дифференциация клеток • фосфорилирование • миграция нейронов • дифференцировка механорецепторов • развитие нервной системы • секреция глутамата • развитие сетчатки глаза камерного типа • дифференциация нейронов • развитие коры головного мозга • отрицательное регулирование аноикиса • развитие многоклеточного организма • положительная регуляция экспрессии генов • положительное регулирование пролиферации клеток • положительная регуляция развития проекции нейронов • клеточный ответ на аминокислотный стимул • положительная регуляция передачи сигналов фосфатидилинозитол-3-киназы • фосфорилирование пептидилтирозина • длительная синаптическая потенциация • положительная регуляция сборки синапсов • сигнальный путь трансмембранного рецептора протеина тирозинкиназы • аутофосфорилирование • транс-синаптическая передача сигналов нейропептидом, модулирующая синаптическую передачу • активация активности фосфолипазы С • путь передачи сигнала рецептора нейротрофина TRK • положительная регуляция немембранной активности протеинтирозинкиназы • транс-синаптическая передача сигналов посредством BDNF, модулирующая синаптическую передачу • отрицательная регуляция передачи сигнала • распространение нейронального потенциала действия • миелинизация периферической нервной системы • отрицательная регуляция апоптотического процесса • положительная регуляция каскада ERK1 и ERK2 • клеточный ответ на стимул фактора роста нервов • регулирование каскада МАПК • клеточный ответ на стимул нейротрофического фактора мозга Источники:Амиго / QuickGO
Ортологи
Разновидность	Человек	Мышь
Entrez	4915	18212
Ансамбль	ENSG00000148053	ENSMUSG00000055254
UniProt	Q16620	P15209
RefSeq (мРНК)	NM_001007097 NM_001018064 NM_001018065 NM_001018066 NM_001291937 NM_006180	NM_001025074 NM_008745 NM_001282961
RefSeq (белок)	NP_001007098 NP_001018074 NP_001018075 NP_001018076 NP_001278866 NP_006171 NP_001356461 NP_001356462 NP_001356463 NP_001356464 NP_001356465 NP_001356466 NP_001356467 NP_001356468 NP_001356469 NP_001356470 NP_001356471 NP_001356472 NP_001356473 NP_001356474 NP_001356475 NP_001356476 NP_001356477 NP_001356478 NP_001356479 NP_001356480 NP_001356481	NP_001020245 NP_001269890 NP_032771
Расположение (UCSC)	Chr 9: 84.67 - 85.03 Мб	Chr 13: 58.81 - 59.13 Мб
PubMed поиск	[3]	[4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека Просмотр / редактирование мыши

Киназа рецептора тропомиозина B (TrkB),^[5] также известный как киназа тирозиновых рецепторов B,^[5] или же Рецептор факторов роста BDNF / NT-3 или же нейротрофическая тирозинкиназа, рецептор, тип 2 это белок что у людей кодируется НТРК2 ген.^[5][6] TrkB является рецептором для нейротрофический фактор головного мозга (БДНФ).

Функция

Киназа рецептора тропомиозина B имеет высокое сродство каталитический рецептор для нескольких "нейротрофины ", которые представляют собой небольшие белковые факторы роста, которые вызывают выживание и дифференциацию отдельных популяций клеток. Нейротрофины, активирующие TrkB, включают: BDNF (Нейротрофический фактор мозга), нейротрофин-4 (NT-4) и нейротрофин-3 (NT-3).^[5] Таким образом, TrkB опосредует множественные эффекты этих нейротрофических факторов, включая дифференцировку и выживание нейронов. Исследования показали, что активация рецептора TrkB может привести к снижению регуляции KCC2 транспортер хлорида в клетках ЦНС.^[7]

Рецептор TrkB является частью большого семейства рецепторных тирозинкиназ. Тирозин киназа «представляет собой фермент, который способен добавлять фосфатную группу к определенным тирозинам на целевых белках или« субстратах ». Рецепторная тирозинкиназа представляет собой« тирозинкиназу », которая расположена на клеточной мембране и активируется связыванием лиганда к внеклеточному домену рецептора. Другие примеры рецепторов тирозинкиназы включают рецептор инсулина рецептор IGF1, Белок MuSK рецептор, рецептор фактора роста эндотелия сосудов (или VEGF) и т. д.

Сигнализация TrkB

В настоящее время существует три изоформы TrkB в ЦНС млекопитающих. Полноразмерная изоформа (TK +) является типичным рецептором тирозинкиназы и передает сигнал BDNF через Ras-ERK, PI3K и PLCγ. Напротив, две усеченные изоформы (TK-: T1 и T2) обладают тем же внеклеточным доменом, трансмембранным доменом и первыми 12 внутриклеточными аминокислотными последовательностями, что и TK +. Однако С-концевые последовательности являются изоформ-специфичными (11 и 9 аминокислот соответственно). T1 имеет оригинальный сигнальный каскад, который участвует в регуляции морфологии клеток и притока кальция.

Члены семьи

TrkB является частью подсемейства протеинкиназ, которое также включает TrkA и TrkC. Также существуют другие нейротрофические факторы, структурно связанные с BDNF: NGF (для Фактор роста нервов ), NT-3 (для нейротрофина-3) и NT-4 (для нейротрофина-4). Хотя TrkB опосредует эффекты BDNF, NT-4 и NT-3, TrkA связывается и, таким образом, активируется только NGF. Кроме того, TrkC связывается и активируется NT-3.

TrkB связывает BDNF и NT-4 сильнее, чем NT-3. TrkC связывает NT-3 сильнее, чем TrkB.

СПГФР

Помимо TrkB существует еще один рецептор BDNF, называемый «LNGFR» (для «рецептор фактора роста нервов с низким сродством "). В отличие от TrkB, LNGFR играет несколько менее очевидную роль в биологии BDNF. Некоторые исследователи показали, что LNGFR связывается и служит" приемником "для нейротрофинов. Клетки, которые экспрессируют как LNGFR, так и рецепторы Trk, могут поэтому иметь большее значение. активности - поскольку они имеют более высокую «микроконцентрацию» нейротрофина. Однако было также показано, что LNGFR может сигнализировать клетке о смерти через апоптоз - поэтому клетки, экспрессирующие LNGFR в отсутствие рецепторов Trk, могут скорее умирать, чем живут в присутствии нейротрофина.

Роль в раке

Первоначально идентифицированный как онкогенное слияние в 1982 году,^[8] только недавно возобновился интерес к семейству Trk, поскольку оно связано с его ролью в раковых заболеваниях человека из-за идентификации слияния генов NTRK1 (TrkA), NTRK2 (TrkB) и NTRK3 (TrkC) и других онкогенных изменений в ряде типы опухолей. Номер Ингибиторы Trk находятся (в 2015 г.) в клинических испытаниях и показали первые результаты в уменьшении опухолей человека.^[9]

Как мишень для наркотиков

Энтректиниб (ранее RXDX-101) - исследуемый препарат, разработанный Ignyta, Inc., обладающий потенциальной противоопухолевой активностью. Это селективный рецептор pan-trk. ингибитор тирозинкиназы (TKI) нацелены на слияние генов в trkA, trkB (этот ген) и trkC (соответственно закодированы НТРК1, НТРК2 и НТРК3 гены), который в настоящее время проходит фазу 2 клинических испытаний.^[10]

Лиганды

Агонисты

• 3,7-дигидроксифлавон
• 3,7,8,2'-тетрагидроксифлавон
• 4'-диметиламино-7,8-дигидроксифлавон (4'-DMA-7,8-DHF)^[11]
• 7,3'-дигидроксифлавон
• 7,8-дигидроксифлавон (7,8-DHF)
• 7,8,2'-тригидроксифлавон
• 7,8,3'-тригидроксифлавон
• Амитриптилин^[12]
• БНН-20^[13]
• Нейротрофический фактор головного мозга (BDNF)
• Дезоксигедунин^[14]
• Депренил
• Диосметин
• DMAQ-B1
• HIOC
• LM22A-4
• N-ацетилсеротонин (NAS)
• Нейротрофин-3 (NT-3)
• Нейротрофин-4 (NT-4)
• Норвогонин (5,7,8-ТГФ)
• R7 (пролекарство 7,8-ДГФ)^[15]
• R13 (пролекарство 7,8-ДГФ)^[16]
• TDP6

Антагонисты

• АНА-12
• Циклотраксин B
• Госсыпетин (3,5,7,8,3 ', 4'-HHF)

Другие

• Дегидроэпиандростерон (ДГЭА)^[17][18]

Взаимодействия

TrkB был показан взаимодействовать с:

• Нейротрофический фактор головного мозга (BDNF),^[19][20]
• FYN,^[21]
• NCK2,^[22]
• PLCG1,^[22][23]
• Секвестосома 1,^[24] и
• SHC3.^[22][25]

Смотрите также

• Рецептор Trk

Рекомендации

1. ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000148053 - Ансамбль, Май 2017
2. GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000055254 - Ансамбль, Май 2017
3. "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
4. "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
5. Маленка Р.К., Нестлер Э.Дж., Хайман С.Е. (2009). «Глава 8: Атипичные нейротрансмиттеры». В Sydor A, Brown RY (ред.). Молекулярная нейрофармакология: основа клинической неврологии (2-е изд.). Нью-Йорк: McGraw-Hill Medical. ISBN  9780071481274. Другой общей особенностью нейротрофинов является то, что они оказывают свое физиологическое действие посредством семейства рецепторов рецепторной киназы тропомиозина (Trk) (также известного как семейство рецепторов тирозиновых киназ). ... Рецепторы Trk Все нейротрофины связываются с классом высокогомологичных рецепторных тирозинкиназ, известных как рецепторы Trk, из которых известны три типа: TrkA, TrkB и TrkC. Эти трансмембранные рецепторы представляют собой гликопротеины с молекулярными массами от 140 до 145 кДа. Каждый тип рецептора Trk имеет тенденцию связывать определенные нейротрофины: TrkA является рецептором для NGF, TrkB является рецептором для BDNF и NT-4, а TrkC является рецептором для NT-3. Однако было отмечено некоторое совпадение специфичности этих рецепторов. .
6. Накагавара А., Лю XG, Икегаки Н., Уайт PS, Ямаширо Д. Д., Найкум Л. М., Бигель Д. А., Бродер GM (январь 1995 г.). «Клонирование и хромосомная локализация гена рецептора тирозинкиназы человека TRK-B (NTRK2)». Геномика. 25 (2): 538–46. Дои:10.1016 / 0888-7543 (95) 80055-Q. PMID  7789988.
7. «BDNF-индуцированная активация TrkB подавляет K + -Cl- котранспортер KCC2 и нарушает экструзию нейронов Cl-». ЧВК  2173387.
8. Пульчиани С., Сантос Э., Ловер А.В., Лонг Л.К., Ааронсон С.А., Барбакид М. (декабрь 1982 г.). «Онкогены в солидных опухолях человека». Природа. 300 (5892): 539–42. Bibcode:1982Натура. 300..539П. Дои:10.1038 / 300539a0. PMID  7144906. S2CID  30179526.
9. Добеле Р.С., Дэвис Л.Э., Вайшнави А., Ле А.Т., Эстрада-Бернал А., Кейсар С., Джимено А., Варелла-Гарсия М., Айснер Д.Л., Ли Й., Стивенс П.Дж., Морозини Д., Туч Б.Б., Фернандес М., Нанда Н., Лоу JA (октябрь 2015 г.). «Онкогенное слияние NTRK у пациента с саркомой мягких тканей с ответом на ингибитор тропомиозин-родственной киназы LOXO-101». Открытие рака. 5 (10): 1049–57. Дои:10.1158 / 2159-8290.CD-15-0443. ЧВК  4635026. PMID  26216294.
10. «Многообещающие данные клинических исследований энтректиниба». ScienceDaily. 18 апреля 2016 г.
11. Лю X, Чан CB, Jang SW, Pradoldej S, Huang J, He K, Phun LH, France S, Xiao G, Jia Y, Luo HR, Ye K (ноябрь 2010 г.). «Синтетическое производное 7,8-дигидроксифлавона способствует нейрогенезу и проявляет мощный антидепрессивный эффект». J. Med. Chem. 53 (23): 8274–86. Дои:10.1021 / jm101206p. ЧВК  3150605. PMID  21073191.
12. Чан С.В., Лю X, Чан CB, Вайншенкер Д., Холл РА, Сяо Г., Е К. (2009). «Амитриптилин является агонистом рецепторов TrkA и TrkB, который способствует гетеродимеризации TrkA / TrkB и обладает сильной нейротрофической активностью». Chem. Биол. 16 (6): 644–56. Дои:10.1016 / j.chembiol.2009.05.010. ЧВК  2844702. PMID  19549602.
13. Lazaridis I, Charalampopoulos I, Alexaki VI, Avlonitis N, Pediaditakis I, Efstathopoulos P, Calogeropoulou T, Castanas E, Gravanis A (2011). «Нейростероид дегидроэпиандростерон взаимодействует с рецепторами фактора роста нервов (NGF), предотвращая апоптоз нейронов». ПЛОС Биол. 9 (4): e1001051. Дои:10.1371 / journal.pbio.1001051. ЧВК  3082517. PMID  21541365.
14. Чан С.В., Лю X, Чан CB, France SA, Sayeed I, Tang W, Lin X, Xiao G, Andero R, Chang Q, Ressler KJ, Ye K (2010). «Дезоксигедунин, натуральный продукт с сильной нейротрофической активностью у мышей». PLOS ONE. 5 (7): e11528. Bibcode:2010PLoSO ... 511528J. Дои:10.1371 / journal.pone.0011528. ЧВК  2903477. PMID  20644624.
15. Лю Ц., Чан ЦБ, Е К. (2016). «7,8-дигидроксифлавон, низкомолекулярный агонист TrkB, полезен для лечения различных заболеваний человека, связанных с BDNF». Перевод Neurodegener. 5: 2. Дои:10.1186 / s40035-015-0048-7. ЧВК  4702337. PMID  26740873.
16. Чен Ч, Ван З, Чжан З, Лю Х, Кан СС, Чжан И, Е К. (январь 2018 г.). «Разработка пролекарства 7,8-дигидроксифлавона и терапевтическая эффективность для лечения болезни Альцгеймера». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 115 (3): 578–583. Дои:10.1073 / pnas.1718683115. ЧВК  5777001. PMID  29295929.
17. Прото Р.А., Кларк Б.Дж., Клиндж К.М. (2016). «Новые механизмы действия DHEA». J. Mol. Эндокринол. 56 (3): R139–55. Дои:10.1530 / JME-16-0013. PMID  26908835.
18. Педиадитакис I, Илиопулос I, Теологидис I, Деливаноглу Н., Маргиорис А.Н., Харалампопулос I, Граванис А. (2015). «Дегидроэпиандростерон: предковый лиганд нейротрофиновых рецепторов». Эндокринология. 156 (1): 16–23. Дои:10.1210 / en.2014-1596. PMID  25330101.
19. Ханиу М., Монтеструк С., Буреш Э. Дж., Тальвенхеймо Дж., Тосо Р., Льюис-Сэнди С., Велчер А. А., Роде М. Ф. (октябрь 1997 г.). «Взаимодействие между нейротрофическим фактором мозга и рецептором TRKB. Идентификация двух лигандсвязывающих доменов в растворимом TRKB путем разделения аффинности и химического перекрестного связывания». J. Biol. Chem. 272 (40): 25296–303. Дои:10.1074 / jbc.272.40.25296. PMID  9312147.
20. Нейлор Р.Л., Робертсон А.Г., Аллен С.Дж., Сешнс РБ, Кларк А.Р., Мейсон Г.Г., Бёрстон Дж.Дж., Тайлер С.Дж., Уилкок Г.К., Доубарн Д. (март 2002 г.). «Дискретный домен рецептора TrkB человека определяет сайты связывания для BDNF и NT-4». Biochem. Биофиз. Res. Сообщество. 291 (3): 501–7. Дои:10.1006 / bbrc.2002.6468. PMID  11855816.
21. Ивасаки Ю., Гей Б., Вада К., Коидзуми С. (июль 1998 г.). «Ассоциация тирозинкиназы Fyn семейства Src с TrkB». J. Neurochem. 71 (1): 106–11. Дои:10.1046 / j.1471-4159.1998.71010106.x. PMID  9648856. S2CID  9012343.
22. Сузуки С., Мизутани М., Сузуки К., Ямада М., Кодзима М., Хатанака Н., Коидзуми С. (июнь 2002 г.). «Нейротрофический фактор головного мозга способствует взаимодействию адапторного белка Nck2 с рецептором тирозинкиназы TrkB». Biochem. Биофиз. Res. Сообщество. 294 (5): 1087–92. Дои:10.1016 / S0006-291X (02) 00606-X. PMID  12074588.
23. Мекин С.О., Макдональд Д.И., Грыз Е.А., Кубу С.Дж., Верди Дж.М. (апрель 1999 г.). «Адаптер передачи сигналов FRS-2 ​​конкурирует с Shc за связывание с рецептором фактора роста нервов TrkA. Модель для различения пролиферации и дифференцировки». J. Biol. Chem. 274 (14): 9861–70. Дои:10.1074 / jbc.274.14.9861. PMID  10092678.
24. Гита Т., Вутен М.В. (февраль 2003 г.). «Ассоциация атипичного белка p62 / ZIP, взаимодействующего с протеинкиназой С, с рецептором фактора роста нервов TrkA регулирует перенос рецепторов и передачу сигналов Erk5». J. Biol. Chem. 278 (7): 4730–9. Дои:10.1074 / jbc.M208468200. PMID  12471037.
25. Накамура Т., Мураока С., Санокава Р., Мори Н. (март 1998 г.). «N-Shc и Sck, два нейронально экспрессируемых гомолога адаптера Shc. Их дифференциальная региональная экспрессия в головном мозге и роль в передаче сигналов нейротрофина и Src». J. Biol. Chem. 273 (12): 6960–7. Дои:10.1074 / jbc.273.12.6960. PMID  9507002.

дальнейшее чтение

• Кляйн Р., Конвей Д., Парада Л. Ф., Барбакид М. (май 1990 г.). «Ген тирозинкиназы trkB кодирует второй нейрогенный рецептор, в котором отсутствует каталитический домен киназы». Клетка. 61 (4): 647–56. Дои:10.1016 / 0092-8674 (90) 90476-У. PMID  2160854. S2CID  205020147.
• Squinto SP, Stitt TN, Aldrich TH, Davis S, Bianco SM, Radziejewski C, Glass DJ, Masiakowski P, Furth ME, Valenzuela DM (май 1991 г.). «trkB кодирует функциональный рецептор нейротрофического фактора мозга и нейротрофина-3, но не фактор роста нервов». Клетка. 65 (5): 885–93. Дои:10.1016 / 0092-8674 (91) 90395-Ф. PMID  1710174. S2CID  28853455.
• Роуз К.Р., Блюм Р., Пихлер Б., Лепье А., Кафиц К.В., Коннерт А. (ноябрь 2003 г.). «Усеченный TrkB-T1 опосредует вызванную нейротрофином передачу сигналов кальция в глиальных клетках». Природа. 426 (6962): 74–8. Bibcode:2003Натура 426 ... 74R. Дои:10.1038 / природа01983. PMID  14603320. S2CID  4432074.
• Охира К., Куманого Х., Сахара Й., Хомма К.Дж., Хираи Х., Накамура С., Хаяси М. (февраль 2005 г.). «Усеченный рецептор киназы B, связанный с тропомиозином, T1, регулирует морфологию глиальных клеток через ингибитор 1 диссоциации Rho GDP». J. Neurosci. 25 (6): 1343–53. Дои:10.1523 / JNEUROSCI.4436-04.2005. ЧВК  6725989. PMID  15703388.
• Ямада К., Набешима Т. (2003). «Передача сигналов нейротрофического фактора мозга / TrkB в процессах памяти». J. Pharmacol. Наука. 91 (4): 267–70. Дои:10.1254 / jphs.91.267. PMID  12719654.
• Соппет Д., Эскандон Э, Марагос Дж., Миддлмас Д.С., Рид С.В., Блэр Дж., Бертон Л.Э., Стэнтон Б.Р., Каплан Д.Р., Хантер Т., Николикс К., Парада Л.Ф. (1991). «Нейротрофические факторы, нейротрофический фактор головного мозга и нейротрофин-3 являются лигандами для рецептора тирозинкиназы trkB». Клетка. 65 (5): 895–903. Дои:10.1016 / 0092-8674 (91) 90396-Г. PMID  1645620. S2CID  37843818.
• Squinto SP, Stitt TN, Aldrich TH, Davis S, Bianco SM, Radziejewski C, Glass DJ, Masiakowski P, Furth ME, Valenzuela DM (1991). «trkB кодирует функциональный рецептор нейротрофического фактора мозга и нейротрофина-3, но не фактор роста нервов». Клетка. 65 (5): 885–93. Дои:10.1016 / 0092-8674 (91) 90395-Ф. PMID  1710174. S2CID  28853455.
• Ханиу М., Тальвенхеймо Дж., Ле Дж., Катта В., Велчер А., Роде М. Ф. (1995). «Внеклеточный домен рецептора нейротрофина trkB: дисульфидная структура, сайты N-гликозилирования и связывание лиганда». Arch. Biochem. Биофизы. 322 (1): 256–64. Дои:10.1006 / abbi.1995.1460. PMID  7574684.
• Ip NY, Ститт TN, Tapley P, Klein R, Glass DJ, Fandl J, Greene LA, Barbacid M, Yancopoulos GD (1993). «Сходства и различия в способе взаимодействия нейротрофинов с рецепторами Trk в нейрональных и ненейрональных клетках». Нейрон. 10 (2): 137–49. Дои:10.1016 / 0896-6273 (93) 90306-C. PMID  7679912. S2CID  46072027.
• Slaugenhaupt SA, Блюменфельд A, Либерт CB, Mull J, Lucente DE, Monahan M, Breakefield XO, Maayan C, Parada L, Axelrod FB (1995). «Человеческий ген нейротрофического рецептора тирозинкиназы типа 2 (NTRK2) расположен на хромосоме 9, но не является геном семейной дизавтономии». Геномика. 25 (3): 730–2. Дои:10.1016 / 0888-7543 (95) 80019-И. PMID  7759111.
• Шелтон Д.Л., Сазерленд Дж., Грипп Дж., Камерото Т., Арманини М.П., ​​Филлипс Х.С., Кэрролл К., Спенсер С.Д., Левинсон А.Д. (1995). «Человеческие стволы: молекулярное клонирование, тканевое распределение и экспрессия иммуноадгезинов внеклеточного домена». J. Neurosci. 15 (1 Pt 2): 477–91. Дои:10.1523 / JNEUROSCI.15-01-00477.1995. ЧВК  6578290. PMID  7823156.
• Аллен SJ, Dawbarn D, Eckford SD, Wilcock GK, Ashcroft M, Colebrook SM, Feeney R, MacGowan SH (1994). «Клонирование некаталитической формы человеческого trkB и распространение информационной РНК для trkB в человеческом мозге». Неврология. 60 (3): 825–34. Дои:10.1016 / 0306-4522 (94) 90507-Х. PMID  7936202. S2CID  29288978.
• Риден М., Ибаньес CF (1996). «Связывание нейротрофина-3 с p75LNGFR, TrkA и TrkB опосредовано одним функциональным эпитопом, отличным от эпитопа, распознаваемого trkC». J. Biol. Chem. 271 (10): 5623–7. Дои:10.1074 / jbc.271.10.5623. PMID  8621424.
• Ямамото М., Собуэ Г., Ямамото К., Терао С., Мицума Т. (1996). «Экспрессия мРНК нейротрофических факторов (NGF, BDNF, NT-3 и GDNF) и их рецепторов (p75NGFR, trkA, trkB и trkC) в периферической нервной системе взрослого человека и неневральных тканях». Neurochem. Res. 21 (8): 929–38. Дои:10.1007 / BF02532343. PMID  8895847. S2CID  20559271.
• Валент А, Данглот Дж, Бернхейм А (1997). «Картирование рецепторов тирозинкиназы trkA (NTRK1), trkB (NTRK2) и trkC (NTRK3) на человеческие хромосомы 1q22, 9q22 и 15q25 с помощью флуоресцентной гибридизации in situ». Евро. J. Hum. Genet. 5 (2): 102–4. Дои:10.1159/000484742. PMID  9195161.
• Ханиу М., Монтеструк С., Буреш Э. Дж., Тальвенхеймо Дж., Тосо Р., Льюис-Сэнди С., Велчер А. А., Роде М. Ф. (1997). «Взаимодействие между нейротрофическим фактором мозга и рецептором TRKB. Идентификация двух лигандсвязывающих доменов в растворимом TRKB путем разделения аффинности и химического перекрестного связывания». J. Biol. Chem. 272 (40): 25296–303. Дои:10.1074 / jbc.272.40.25296. PMID  9312147.
• Накамура Т., Мураока С., Санокава Р., Мори Н. (1998). «N-Shc и Sck, два нейронально экспрессируемых гомолога адаптера Shc. Их дифференциальная региональная экспрессия в головном мозге и роль в передаче сигналов нейротрофина и Src». J. Biol. Chem. 273 (12): 6960–7. Дои:10.1074 / jbc.273.12.6960. PMID  9507002.
• Hackett SF, Friedman Z, Freund J, Schoenfeld C, Curtis R, DiStefano PS, Campochiaro PA (1998). «Вариант сплайсинга trkB и нейротрофического фактора головного мозга коэкспрессируются в пигментированных эпителиальных клетках сетчатки и способствуют дифференцированным характеристикам». Brain Res. 789 (2): 201–12. Дои:10.1016 / S0006-8993 (97) 01440-6. PMID  9573364. S2CID  1814445.
• Ивасаки Ю., Гей Б., Вада К., Коидзуми С. (1998). «Ассоциация тирозинкиназы Fyn семейства Src с TrkB». J. Neurochem. 71 (1): 106–11. Дои:10.1046 / j.1471-4159.1998.71010106.x. PMID  9648856. S2CID  9012343.
• Цянь Х, Риччио А, Чжан И, Гинти Д.Д. (1998). «Идентификация и характеристика новых субстратов рецепторов Trk в развивающихся нейронах». Нейрон. 21 (5): 1017–29. Дои:10.1016 / S0896-6273 (00) 80620-0. PMID  9856458. S2CID  12354383.
• Бибель М, Хоппе Э, Барде Я. (1999). «Биохимические и функциональные взаимодействия между рецепторами нейротрофина trk и p75NTR». EMBO J. 18 (3): 616–22. Дои:10.1093 / emboj / 18.3.616. ЧВК  1171154. PMID  9927421.
• Ямада М., Охниши Х., Сано С., Араки Т., Накатани А., Икеучи Т., Хатанака Х (1999). «Нейротрофический фактор головного мозга стимулирует взаимодействия Shp2 с фосфатидилинозитол-3-киназой и Grb2 в культивируемых нейронах коры головного мозга». J. Neurochem. 73 (1): 41–9. Дои:10.1046 / j.1471-4159.1999.0730041.x. PMID  10386953. S2CID  25333848.
• Ultsch MH, Wiesmann C, Simmons LC, Henrich J, Yang M, Reilly D, Bass SH, de Vos AM (1999). «Кристаллические структуры нейротрофин-связывающего домена TrkA, TrkB и TrkC». J. Mol. Биол. 290 (1): 149–59. Дои:10.1006 / jmbi.1999.2816. PMID  10388563.

внешняя ссылка

• Воспоминания сделаны из этой молекулы - New Scientist, 15 января 2007 г.