Аланин трансаминаза - Alanine transaminase

Глутамино-пируват-трансаминаза
Идентификаторы
СимволGPT
Ген NCBI2875
HGNC4552
OMIM138200
RefSeqNM_005309
UniProtP24298
Прочие данные
Номер ЕС2.6.1.2
LocusChr. 8 q24.2-квартал
Аланин трансаминаза
Идентификаторы
Номер ЕС2.6.1.2
Количество CAS9000-86-6
Базы данных
IntEnzПросмотр IntEnz
БРЕНДАBRENDA запись
ExPASyПросмотр NiceZyme
КЕГГЗапись в KEGG
MetaCycметаболический путь
ПРИАМпрофиль
PDB структурыRCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтологияAmiGO / QuickGO

Аланин трансаминаза (ALT) это трансаминаза фермент (EC 2.6.1.2 ). Его еще называют аланинаминотрансфераза (АЛАТ) и ранее называлась сывороточной глутамат-пируваттрансаминазой или сывороточной глутамино-пировиноградной трансаминазой (SGPT) и была впервые охарактеризована в середине 1950-х годов Артуром Карменом и его коллегами.[1] ALT находится в плазма и в различных тканях организма, но чаще всего встречается в печень. Он катализирует две части цикл аланина. Уровень АЛТ в сыворотке, АСТ в сыворотке (аспартат трансаминаза ) уровень, а их соотношение (Соотношение АСТ / АЛТ ) обычно измеряются клинически как биомаркеры для здоровья печени. Тесты являются частью панели крови.

В период полураспада ALT в обращении составляет около 47 часов.[2] Аминотрансфераза очищается синусоидальные клетки в печени.[2]

Функция

ALT катализирует перенос амино- группа из L-аланин к α-кетоглутарат, продукты этого обратимого трансаминирование реакция пируват и L-глутамат.

L-аланин + α-кетоглутарат ⇌ пируват + L-глутамат
Аланин трансаминаза.png

ALT (и все аминотрансферазы) требуют кофермента пиридоксальфосфат, который превращается в пиридоксамин в первой фазе реакции, когда аминокислота превращается в кетокислоту.

Клиническое значение

АЛТ обычно измеряется клинически как часть функциональные пробы печени и является составной частью Соотношение АСТ / АЛТ.[3] При использовании в диагностике он почти всегда измеряется в международных единицах на литр (МЕ / л).[4] или µkat. Хотя источники различаются в зависимости от конкретных значений референсного диапазона для пациентов, 0-40 МЕ / л - стандартный референсный диапазон для экспериментальных исследований.[3]

Повышенные уровни

Результаты теста всегда следует интерпретировать с помощью эталонный диапазон из лаборатории, давшей результат. Однако типичные референтные интервалы для ALT:

Тип пациентаРеференсные диапазоны[5]
женский≤ 34 МЕ / л
Мужской≤ 45 МЕ / л

Значительно повышенный уровень АЛТ (SGPT) часто указывает на наличие других медицинских проблем, таких как вирусные гепатит, сахарный диабет, хроническая сердечная недостаточность, повреждение печени, желчный проток проблемы, инфекционный мононуклеоз, или же миопатия, поэтому ALT обычно используется как способ выявления проблем с печенью.[нужна цитата ] Повышенный уровень АЛТ также может быть вызван диетой. холин дефицит.[нужна цитата ] Однако повышенный уровень АЛТ не означает автоматически наличие проблем со здоровьем. Колебания уровней АЛТ в течение дня являются нормальным явлением, и они также могут увеличиваться в ответ на тяжелые физические упражнения.[6]

Когда в крови обнаруживается повышенный уровень АЛТ, возможные основные причины могут быть дополнительно сокращены путем измерения других ферментов. Например, повышенный уровень АЛТ из-за гепатоцит повреждение можно отличить от проблем с желчным протоком, измерив щелочная фосфатаза. Кроме того, следует подозревать повышение уровня АЛТ, связанное с миопатией, если уровень аспартаттрансаминазы (АСТ) превышает АЛТ; возможность мышечного заболевания, вызывающего повышение показателей печеночных тестов, может быть дополнительно изучена путем измерения мышечных ферментов, в том числе креатинкиназа. Многие препараты могут повышать уровень АЛТ, в том числе: зилеутон, этиловые эфиры омега-3 кислот (Ловаза),[7] противовоспалительные препараты, антибиотики, лекарства от холестерина, некоторые антипсихотики, такие как рисперидон, и противосудорожные препараты.[нужна цитата ] Парацетамол (ацетаминофен) также может повышать уровень АЛТ.[8]

В течение многих лет Американский Красный Крест использовала тестирование на АЛТ как часть набора тестов, чтобы гарантировать безопасность кровоснабжения путем отсрочки доноров с повышенным уровнем АЛТ. Цель состояла в том, чтобы выявить доноров, потенциально инфицированных гепатитом С, потому что в то время не было специального теста на это заболевание. До июля 1992 г. в США широко распространенное тестирование донорства крови на гепатит С не проводилось крупными банками крови. С введением второго поколения ELISA тесты на антитела для гепатит С Красный Крест изменил политику ALT. По состоянию на июль 2003 г.доноры, ранее дисквалифицированные из-за повышенного уровня АЛТ и по какой-либо другой причине, не могут быть восстановлены в качестве доноров при обращении в отдел консультирования доноров своей региональной организации Красного Креста.[9]

В 2000 году Американская ассоциация клинической химии определила, что подходящей терминологией для AST и ALT является аспартатаминотрансфераза и аланинаминотрансфераза. Термин трансаминаза устарел и больше не используется при заболеваниях печени.[10]

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ Кармен А., Вроблевски Ф, Ладуэ Дж. С. (январь 1955 г.). «Активность трансаминаз в крови человека». Журнал клинических исследований. 34 (1): 126–31. Дои:10.1172 / JCI103055. ЧВК  438594. PMID  13221663.
  2. ^ а б Джаннини Э. Г., Теста Р., Саварино В. (февраль 2005 г.). «Изменение ферментов печени: руководство для врачей». Журнал Канадской медицинской ассоциации. 172 (3): 367–79. Дои:10.1503 / cmaj.1040752. ЧВК  545762. PMID  15684121. Клиренс аминотрансфераз осуществляется в печени синусоидальными клетками. Период полувыведения из кровотока составляет около 47 часов для АЛТ, около 17 часов для общего АСТ и в среднем 87 часов для митохондриального АСТ.
  3. ^ а б Лала В., Гоял А., Бансал П., Минтер Д. (июль 2020 г.). «Тесты функции печени». Стат Жемчуг. Остров сокровищ (Флорида): StatPearls Publishing. PMID  29494096.
  4. ^ Гури Н., Прейсс Д., Саттар Н. (сентябрь 2010 г.). «Ферменты печени, неалкогольная жировая болезнь печени и сердечно-сосудистые заболевания: повествовательный обзор и клиническая перспектива перспективных данных». Гепатология. 52 (3): 1156–61. Дои:10.1002 / hep.23789. PMID  20658466. S2CID  5141849.
  5. ^ Маршалл В. (2012). «Аланинаминотрансфераза: монография по аналитам» (PDF). Ассоциация клинической биохимии и лабораторной медицины. стр. 3–7. Получено 7 октября 2013.
  6. ^ Гибони ПТ (март 2005 г.). «Незначительно повышенный уровень печеночных трансаминаз у бессимптомного пациента». Американский семейный врач. 71 (6): 1105–10. PMID  15791889.
  7. ^ Дуббелдам Дж. Л., де Йонг Х. Дж., Оссе Дж. У. (2008). «Питер Даллемейер, профессор морфологии животных». Acta Morphologica Neerlando-Scandinavica. 27 (1–2): 9–16. PMID  2683599.
  8. ^ Уоткинс П.Б., Капловиц Н., Слэттери Д.Т., Колонезе С.Р., Колуччи С.В., Стюарт П.В., Харрис СК (июль 2006 г.). «Повышение уровня аминотрансфераз у здоровых взрослых, получающих 4 грамма ацетаминофена в день: рандомизированное контролируемое исследование». JAMA. 296 (1): 87–93. Дои:10.1001 / jama.296.1.87. PMID  16820551.
  9. ^ Ван Остранд Д. «Требования к донорам Красного Креста». Американский Красный Крест округа Томпкинс. Архивировано из оригинал 3 ноября 2005 г.. Получено 1 августа 2005.
  10. ^ Dufour DR, Lott JA, Nolte FS, Gretch DR, Koff RS, Seeff LB (декабрь 2000 г.). «Диагностика и мониторинг повреждений печени. I. Характеристики лабораторных исследований». Клиническая химия. 46 (12): 2027–49. Дои:10.1093 / Clinchem / 46.12.2027. PMID  11106349.

внешняя ссылка