Агматиназа - Agmatinase
| агматиназа | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 гексамер агматиназы, Deinococcus radiodurans | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 3.5.3.11 | ||||||||
| Количество CAS | 37289-16-0 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
| БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
| ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
| КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Генная онтология | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
В энзимология, агматиназа (EC 3.5.3.11 ) является фермент который катализирует то химическая реакция
- агматин + H2О путресцин + мочевина
Таким образом, два субстраты этого фермента агматин и ЧАС2О, а его два товары находятся путресцин и мочевина.
Этот фермент принадлежит к семейству гидролазы, те, которые действуют на связи углерод-азот, отличные от пептидных связей, особенно в линейных амидинах. В систематическое название этого класса ферментов агматин амидиногидролаза. Другие широко используемые имена включают агматин уреогидролаза, и SpeB. Этот фермент участвует в цикл мочевины и метаболизм аминогрупп.
Генетика
У человека фермент кодируется АГМАТ ген.[5][6][7][8]
Структурные исследования
На конец 2007 г. 5 структуры были решены для этого класса ферментов, с PDB коды доступа 1GQ6, 1GQ7, 1WOG, 1WOH, и 1WOI.
Ингибиторы
Рекомендации
- ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000116771 - Ансамбль, Май 2017
- ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000040706 - Ансамбль, Май 2017
- ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
- ^ «Ссылка на Mouse PubMed:». Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
- ^ Мистри С.К., Беруэлл Т.Дж., Чемберс Р.М., Рудольф-Оуэн Л., Спальтманн Ф., Кук В.Дж., Моррис С.М. мл. (Январь 2002 г.). «Клонирование агматиназы человека. Альтернативный путь синтеза полиамина, индуцированного в печени вирусом гепатита В». Am J Physiol Gastrointest Liver Physiol. 282 (2): G375–81. Дои:10.1152 / ajpgi.00386.2001. PMID 11804860.
- ^ Даллманн К., Юнкер Х., Балабанов С., Циммерманн Ю., Гибель Дж., Вальтер Р. (декабрь 2003 г.). «Человеческая агматиназа снижена в светлоклеточном типе почечно-клеточной карциномы». Int J Рак. 108 (3): 342–7. Дои:10.1002 / ijc.11459. PMID 14648699. S2CID 31927397.
- ^ Айер Р.К., Ким Х.К., Цоа Р.В., Гроди В.В., Седербаум С.Д. (март 2002 г.). «Клонирование и характеристика агматиназы человека». Мол Генет Метаб. 75 (3): 209–18. Дои:10.1006 / mgme.2001.3277. PMID 11914032.
- ^ «Ген Entrez: агматин уреогидролаза AGMAT (агматиназа)».
- Моррис С.М. (2004). «Агматиназы позвоночных: какую роль они играют в катаболизме агматина?». Анна. Акад. Наука. 1009: 30–3. Дои:10.1196 / Анналы.1304.003. PMID 15028567. S2CID 24146429.
- Маруяма К., Сугано С. (1994). «Олиго-кэппинг: простой метод замены кэп-структуры эукариотических мРНК олигорибонуклеотидами». Ген. 138 (1–2): 171–4. Дои:10.1016/0378-1119(94)90802-8. PMID 8125298.
- Судзуки Ю., Ёситомо-Накагава К., Маруяма К. и др. (1997). «Создание и характеристика полноразмерной библиотеки кДНК, обогащенной по 5'-концу». Ген. 200 (1–2): 149–56. Дои:10.1016 / S0378-1119 (97) 00411-3. PMID 9373149.
- Чен Ф.В., Дэвис Дж. П., Иоанну Я. (1998). «Дифференциальная экспрессия генов при апоптозе: идентификация рибосомного белка 23K, ингибитора пролиферации клеток». Мол. Genet. Метаб. 64 (4): 271–82. Дои:10.1006 / мг.1998.2718. PMID 9758718.
- Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al. (2003). «Создание и первоначальный анализ более 15 000 полноразмерных последовательностей кДНК человека и мыши». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 99 (26): 16899–903. Дои:10.1073 / pnas.242603899. ЧВК 139241. PMID 12477932.
- Ота Т., Сузуки Ю., Нисикава Т. и др. (2004). «Полное секвенирование и характеристика 21 243 полноразмерных кДНК человека». Nat. Genet. 36 (1): 40–5. Дои:10,1038 / ng1285. PMID 14702039.
- Герхард Д.С., Вагнер Л., Фейнгольд Е.А. и др. (2004). "Статус, качество и расширение проекта NIH полноразмерной кДНК: Коллекция генов млекопитающих (MGC)". Genome Res. 14 (10B): 2121–7. Дои:10.1101 / гр.2596504. ЧВК 528928. PMID 15489334.
- Ким К. Х., Ан Х. Дж., Ким Д. Д. и др. (2006). «Экспрессия, кристаллизация и предварительный рентгеноструктурный анализ агматиназы человека». Acta Crystallographica Раздел F. 61 (Pt 10): 889–91. Дои:10.1107 / S1744309105027193. ЧВК 1991308. PMID 16511187.
- Грегори С.Г., Барлоу К.Ф., Маклей К.Э. и др. (2006). «Последовательность ДНК и биологическая аннотация хромосомы 1 человека». Природа. 441 (7091): 315–21. Bibcode:2006Натура.441..315Г. Дои:10.1038 / природа04727. PMID 16710414.
- Хиршфилд И.Н., Розенфельд Г.Дж., Лейфер З., Маас В.К. (1970). «Выделение и характеристика мутанта Escherichia coli, блокированного при синтезе путресцина». J. Bacteriol. 101 (3): 725–30. Дои:10.1128 / JB.101.3.725-730.1970. ЧВК 250384. PMID 4908780.
- Висенте К., Легаз МЭ (1982). «Приготовление и свойства агматин амидиногидролазы Evernia prunastri». Physiol. Растение. 55: 335–339. Дои:10.1111 / j.1399-3054.1982.tb00301.x.
- агматиназа в Национальной медицинской библиотеке США Рубрики медицинской тематики (MeSH)
внешняя ссылка
- Человек АГМАТ расположение генома и АГМАТ страница сведений о генах в Браузер генома UCSC.
| Этот EC 3.5 фермент -связанная статья является заглушка. Вы можете помочь Википедии расширяя это. |