GPR32 - GPR32

GPR32
Идентификаторы
Псевдонимы	GPR32, RVDR1, рецептор, связанный с G-белком 32
Внешние идентификаторы	OMIM: 603195 ГомолоГен: 88647 Генные карты: GPR32
Расположение гена (человек) Chr. Хромосома 19 (человек)[1] Группа 19q13.33 Начинать 50,770,464 бп[1] Конец 50,771,732 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология Молекулярная функция • Активность рецепторов, связанных с G-белками • активность преобразователя сигнала • активность рецептора комплемента • Активность рецептора N-формилпептида Сотовый компонент • неотъемлемый компонент мембраны • клеточная мембрана • неотъемлемый компонент плазматической мембраны • мембрана Биологический процесс • Путь передачи сигналов рецептора, сопряженного с G-белком • преобразование сигнала • сигнальный путь, опосредованный рецептором комплемента • воспалительная реакция • сигнальный путь рецептора, активирующего фосфолипазу C, связанного с G-белком • положительное регулирование концентрации ионов кальция в цитозоле • миграция лейкоцитов • хемотаксис клеток Источники:Амиго / QuickGO
Ортологи
Разновидность	Человек	Мышь
Entrez	2854	н / д
Ансамбль	ENSG00000142511	н / д
UniProt	O75388	н / д
RefSeq (мРНК)	NM_001506	н / д
RefSeq (белок)	NP_001497	н / д
Расположение (UCSC)	Chr 19: 50.77 - 50.77 Мб	н / д
PubMed поиск	[2]	н / д
Викиданные
Просмотр / редактирование человека

G-белок-связанный рецептор 32, также известный как GPR32 или же рецептор RvD1, это человек Рецептор (биохимия) принадлежащий к родопсиноподобный подсемейство G-белковые рецепторы.^[3]

Ген

В GPR32 был первоначально идентифицирован и определен молекулярное клонирование в 1998 году как кодирование сиротский рецептор, то есть белок с аминокислотной последовательностью, подобной известным рецепторам, но не имеющий известных лиганд (s), на которые он отвечает, и неизвестная функция. Предполагаемая аминокислотная последовательность GPR32, однако, имела 35-39% аминокислотной идентичности с некоторыми членами хемотаксический фактор рецепторов, т.е. 39% идентичности с Формилпептидный рецептор 1, который является рецептором для N-Формилметионин-лейцил-фенилаланин и родственных N-формилпептидных хемотаксических факторах и 35% идентичности с Формилпептидный рецептор 2, который также является рецептором для N-формилпептидов, но также и рецептором для определенных липоксины которые арахидоновая кислота метаболиты, принадлежащие к набору специализированные прорешающие посредники которые действуют для разрешения или подавления воспалительных реакций. GPR32 сопоставлен с хромосомой 19, регион q13.3.^[4] Нет ни мыши, ни другого ортологи из GPR32.^[5]

Рецептор

Белок GPR32 представляет собой рецептор, связанный с G-белком, хотя о конкретных подтипах G-белка, которые он активирует, еще не сообщалось. GPR32 экспрессируется в крови человека нейтрофилы, некоторые типы крови лимфоциты (т.е. активирован CD8 + клетки, CD4 + Т-клетки, и Т-хелпер 17 клеток ), ткань макрофаги, малые дыхательные пути эпителиальные клетки и жировая ткань.^[5][6][7] При выражении в Клетки яичников китайского хомячка, GPR32 подавляет Циклический аденозинмонофосфат сигнальный путь как в исходных условиях, так и в условиях, стимулированных форсколином, что указывает на то, что он является членом класса рецепторов, связанных с орфанным G-белком, которые обладают конститутивной сигнальной активностью.^[8]

По крайней мере, 6 членов серии D резолвины (RvDs), а именно RvD1, RvD2m, AT-RVD1, RvD3, AT-RvD3 и RvD5, активируют свои клетки-мишени через этот рецептор; Эти результаты привели к тому, что GPR32 был назван рецептором RVD1 (см. решающий механизмы действия).^[9][10][11] RvD являются членами специализированные прорешающие посредники (SPM) класс полиненасыщенные жирные кислоты метаболиты. RVD являются метаболитами омега-3 жирные кислоты, докозагексаеновая кислота (DHA), и, наряду с другими SRMs, способствуют подавлению и разрешению различных воспаление и реакции, связанные с воспалением, а также с исцелением этих воспалительных поражений у животных и людей.^[12] Предполагается, что метаболизм DHA в RVD и активация GPR32 этими RVD являются одним механизмом, с помощью которого омега-3 жирные кислоты могут уменьшать воспаление, а также различные воспаления и другие заболевания.^[13]

Рекомендации

1. ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000142511 - Ансамбль, Май 2017
2. "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
3. «Ген Entrez: GPR32 G-рецептор 32, связанный с G».
4. Марчезе А., Нгуен Т., Малик П., Сюй С., Ченг Р., Се З, Хенг Х. Х., Джордж С. Р., Колаковски Л. Ф., О'Дауд Б. Ф. (июнь 1998 г.). «Клонирование генов, кодирующих рецепторы, относящиеся к рецепторам хемоаттрактантов». Геномика. 50 (2): 281–6. Дои:10.1006 / geno.1998.5297. PMID  9653656.
5. Шмид М., Гемперле С., Риманн Н., Херсбергер М. (2016). «Resolvin D1 поляризует первичные макрофаги человека в сторону фенотипа с прорешением через GPR32». Журнал иммунологии. 196 (8): 3429–37. Дои:10.4049 / jimmunol.1501701. PMID  26969756.
6. Норлинг Л.В., Далли Дж., Флауэр Р.Дж., Серхан К.Н., Перретти М. (2012). «Резолвин D1 ограничивает рекрутирование полиморфноядерных лейкоцитов в воспалительные локусы: рецептор-зависимые действия». Артериосклероз, тромбоз и биология сосудов. 32 (8): 1970–8. Дои:10.1161 / ATVBAHA.112.249508. ЧВК  3401489. PMID  22499990.
7. Сяо Х.М., Тэтчер Т.Х., Леви Е.П., Фултон Р.А., Оуэнс К.М., Фиппс Р.П., Симе П.Дж. (2014). «Резолвин D1 ослабляет воспалительную передачу сигналов, индуцированную полиинозиновой-полицитидиловой кислотой, в эпителиальных клетках дыхательных путей человека через TAK1». Журнал иммунологии. 193 (10): 4980–7. Дои:10.4049 / jimmunol.1400313. ЧВК  4409010. PMID  25320283.
8. Орр С.К., Колас Р.А., Далли Дж., Чианг Н., Серхан К.Н. (2015). «Разрешающее действие нового миметика аналога резолвина D1 квалифицируется как иммунорезольвент». Американский журнал физиологии. Клеточная и молекулярная физиология легких. 308 (9): L904–11. Дои:10.1152 / ajplung.00370.2014. ЧВК  4421783. PMID  25770181.
9. Кришнамурти С., Рекчиути А., Чианг Н., Якубиан С., Ли С.Х., Ян Р., Петасис Н.А., Серхан С.Н. (январь 2010 г.). «Резолвин D1 связывает человеческие фагоциты с доказательством наличия прорезолюбивных рецепторов». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 107 (4): 1660–5. Дои:10.1073 / pnas.0907342107. ЧВК  2824371. PMID  20080636.
10. Серхан К.Н., Чианг Н., Далли Дж., Леви Б.Д. (февраль 2015 г.). «Липидные медиаторы в разрешении воспаления». Перспективы Колд-Спринг-Харбор в биологии. 7 (2): a016311. Дои:10.1101 / cshperspect.a016311. ЧВК  4315926. PMID  25359497.
11. Орр С.К., Колас Р.А., Далли Дж., Чианг Н., Серхан С.Н. (май 2015 г.). «Разрешающее действие нового миметика аналога резолвина D1 квалифицируется как иммунорезольвент». Американский журнал физиологии. Клеточная и молекулярная физиология легких. 308 (9): L904-11. Дои:10.1152 / ajplung.00370.2014. ЧВК  4421783. PMID  25770181.
12. Headland SE, Norling LV (май 2015 г.). «Разрешение воспаления: принципы и проблемы». Семинары по иммунологии. 27 (3): 149–60. Дои:10.1016 / j.smim.2015.03.014. PMID  25911383.
13. Calder PC (апрель 2015 г.). «Морские жирные кислоты омега-3 и воспалительные процессы: эффекты, механизмы и клиническое значение». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Молекулярная и клеточная биология липидов. 1851 (4): 469–84. Дои:10.1016 / j.bbalip.2014.08.010. PMID  25149823.

дальнейшее чтение

• Марчезе А., Нгуен Т., Малик П., Сюй С., Ченг Р., Се З, Хенг Х. Х., Джордж С. Р., Колаковски Л. Ф., О'Дауд Б. Ф. (июнь 1998 г.). «Клонирование генов, кодирующих рецепторы, относящиеся к рецепторам хемоаттрактантов». Геномика. 50 (2): 281–6. Дои:10.1006 / geno.1998.5297. PMID  9653656.