GPR56 - GPR56

ADGRG1
Идентификаторы
ПсевдонимыADGRG1, BFPP, BPPR, TM7LN4, TM7XN1, GPR56, адгезионный G-рецептор, связанный с белком G1
Внешние идентификаторыOMIM: 604110 MGI: 1340051 ГомолоГен: 4156 Генные карты: ADGRG1
Расположение гена (человек)
Хромосома 16 (человек)
Chr.Хромосома 16 (человек)[1]
Хромосома 16 (человек)
Геномное расположение ADGRG1
Геномное расположение ADGRG1
Группа16q21Начинать57,610,652 бп[1]
Конец57,665,580 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE GPR56 212070 в формате fs.png

PBB GE GPR56 206582 s на fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

9289

14766

Ансамбль

ENSG00000205336

ENSMUSG00000031785

UniProt

Q9Y653

Q8K209

RefSeq (мРНК)

NM_001198894
NM_018882

RefSeq (белок)

NP_001185823
NP_061370

Расположение (UCSC)Chr 16: 57.61 - 57.67 МбChr 8: 94.97 - 95.01 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

G-белок-связанный рецептор 56 также известный как TM7XN1 это белок закодировано ADGRG1 ген.[5] GPR56 является членом адгезия GPCR семья.[6][7]Адгезионные GPCR характеризуются протяженной внеклеточной областью, часто содержащей N-концевые белковые модули, которые связаны с областью TM7 через домен, известный как GPCR-индукция автопротеолиза. (ПРИРОСТ) домен.[8]

GPR56 экспрессируется в печени, мышцах, сухожилиях, нервных и цитотоксических лимфоидных клетках человека, а также в гемопоэтических предшественниках, мышцах и развивающихся нервных клетках мыши.[9]Было показано, что GPR56 играет многочисленную роль в наведении / адгезии клеток, что подтверждается его ролью в ингибировании опухолей и развитии нейронов.[10][11] Совсем недавно было показано, что это маркер для цитотоксические Т-клетки и подгруппа Естественные клетки-киллеры.[12]

Лиганды

GPR56 связывает трансглутаминаза 2 подавить опухоль метастаз[13] и связывает коллаген III регулировать корковое развитие и расслоение.[14]

Сигнализация

GPR56 соединяется с Gαв / 11 белок при ассоциации с тетраспанины CD9 и CD81.[15] Принудительная экспрессия GPR56 активирует NF-kB, PAI-1, и TCF элементы транскрипционного ответа.[16] Сплайсинг GPR56 вызывает онкогенные ответы в результате активации факторов транскрипции, таких как COX2, iNOS, и VEGF85. GPR56 соединяется с Gα12 / 13 белок и активирует RhoA и мишень рапамицина у млекопитающих (mTOR ) путь при связывании лиганда.[14][17][18][19] Отсутствие N-концевой фрагмент (NTF) GPR56 вызывает более сильную передачу сигналов RhoA и β-арестовать накопление, ведущее к обширным убиквитинирование из C-терминал фрагмент (CTF).[20] Наконец, GPR56 подавляет PKCα активация для регулирования ангиогенеза.[21]

Функция

Исследования гемопоэтической системы показали, что во время перехода от эндотелиальных стволовых клеток к гемопоэтическим стволовым клеткам Gpr56 является транскрипционной мишенью гептадного комплекса гемопоэтических факторов транскрипции и необходим для образования гематопоэтических кластеров.[22] Недавно два исследования показали, что GPR56 является клеточным автономным регулятором развития олигодендроцитов через Gα.12/13 белки и активация Rho.[18][23] Делла Кьеза и др. демонстрируют, что GPR56 экспрессируется на CD56тупой естественные клетки-киллеры (NK).[24] Группа Линя и Хаманна показывает все цитотоксические лимфоциты человека, включая CD56.тупой NK-клетки и CD27–CD45RA+ CD8 эффекторного типа+ Т-клетки экспрессируют GPR56.[12]

Клиническое значение

GPR56 был первым адгезионным GPCR, причинно связанным с заболеванием. Мутации с потерей функции в GPR56 вызывают тяжелую корковую мальформацию, известную как двусторонняя лобно-теменная полимикрогирия (BFPP).[25][26][27][28][29][30][31] Изучение патологического механизма заболевания, связанного с GPR56 мутации в BFPP предоставили механистическое понимание функционирования адгезионных GPCRs. Исследователи продемонстрировали, что GPR56 мутации вызывают BFPP через несколько механизмов.[32][33][34][35] Ли и др. продемонстрировали, что GPR56 регулирует организацию базальной мембраны пиальной мембраны (BM) во время кортикального развития. Нарушение Gpr56 Ген у мышей приводит к аномалиям нейронов в коре головного мозга, что приводит к 4 критическим патологическим морфологиям: дефектный костный мозг пиальной оболочки, аномальные локализованные концы конечностей радиальной глии, неправильное расположение клеток Кахаля-Ретциуса и чрезмерная миграция нейронов.[36] Кроме того, взаимодействие GPR56 и коллагена III ингибирует миграцию нейронов, регулирующую расслоение коры головного мозга.[14] Наряду с GPR56 интегрин α3β1 также участвует в поддержании костного мозга пиальной ткани. Исследование от Itga3 (α3 интегрин) /Gpr56 мыши с двойным нокаутом показали повышенную миграцию нейронов по сравнению с Gpr56 мышей с единичным нокаутом, что указывает на взаимодействие интегрина GPR56 и α3β1 в модуляции развития коры головного мозга.[37] Совсем недавно лаборатория Уолша показала, что альтернативный сплайсинг GPR56 регулирует формирование регионального паттерна коры головного мозга.[38]

У пациентов с депрессией экспрессия мРНК GPR56 в крови увеличивается только у респондеров, но не у людей, не отвечающих на ингибитор обратного захвата серотонина-норэпинефрина лечение.[39] Кроме того, уровень GPR56 снижается в префронтальной коре головного мозга людей с депрессией, умерших в результате самоубийства.

Вне нервной системы GPR56 связан с функцией мышц и мужской фертильностью. Экспрессия GPR56 повышается во время ранней дифференцировки миобластов человека. Исследование мышей с нокаутом Gpr56 и пациентов с BFPP показало, что GPR56 необходим для слияния миобластов in vitro посредством передачи сигналов сывороточного фактора ответа (SRF) и ядерного фактора активированных Т-клеток (NFAT), но не является существенным для развития мышц in vivo.[40] Кроме того, GPR56 является транскрипционной мишенью гамма-коактиватора 1-альфа 4 рецептора, активируемого пролифератором пероксисом, и регулирует индуцированную перегрузкой мышечную гипертрофию через Gα.12/13 и сигнализация mTOR.[19] Таким образом, исследование мышей с нокаутом показало, что GPR56 участвует в развитии семенников и мужской фертильности.[41] В меланоцитарных клетках экспрессия гена GPR56 может регулироваться MITF.[42]

Мутации в GPR56 вызывают нарушение развития мозга BFPP, характеризующееся нарушением коркового слоистого слоя во фронтальной коре.[25] У мышей, лишенных экспрессии GPR56, развивается сопоставимый фенотип.[36] Кроме того, потеря GPR56 приводит к снижению фертильности у самцов мышей в результате дефекта развития семенных канальцев.[41] GPR56 экспрессируется в глиобластоме / астроцитоме[16] а также в плоскоклеточной клетке пищевода,[43] рак молочной железы, толстой кишки, немелкоклеточного легкого, яичников и поджелудочной железы.[44] Было показано, что GPR56 локализуется вместе с α-актинином на переднем крае мембранных филоподий в клетках глиобластомы, что указывает на его роль в адгезии / миграции клеток.[16] Кроме того, рекомбинантный белок GPR56-NTF взаимодействует с клетками глиомы, подавляя клеточную адгезию. Инактивация гена-супрессора опухоли фон Хиппеля-Линдау (VHL) и гипоксия подавляли GPR56 в клеточной линии почечно-клеточной карциномы, но гипоксия влияла на экспрессию GPR56 в клеточных линиях рака молочной железы или мочевого пузыря.[45] GPR56 - это ген-мишень для везатина, трансмембранного белка адгезивных соединений, который является супрессором опухолей при раке желудка.[46] Xu et al. использовали in vivo метастатическую модель меланомы человека, чтобы показать, что GPR56 подавляется в высокометастатических клетках.[13] Позже путем эктопической экспрессии и РНК-интерференции они подтвердили, что GPR56 подавляет рост и метастазирование меланомной опухоли. Замедленная экспрессия GPR56 в клетках HeLa усиливала апоптоз и аноикис, но подавляла независимый от закрепления рост и клеточную адгезию.[44] Острый миелоидный лейкоз 1 с высоким экотропным сайтом интеграции вируса (EVI1-high AML) экспрессирует GPR56, который, как было установлено, является транскрипционной мишенью для EVI1.[47] Подавление экспрессии GPR56 снижает адгезию, рост клеток и вызывает апоптоз за счет снижения передачи сигналов RhoA. GPR56 подавляет ангиогенез и рост меланомы путем ингибирования фактора роста эндотелия сосудов (VEGF) через сигнальный путь PKC.[21] Кроме того, было обнаружено, что экспрессия GPR56 отрицательно коррелирует со злокачественными новообразованиями меланом у людей.

Рекомендации

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000205336 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000031785 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:». Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ Хаманн Дж., Ауст Дж., Арак Д., Энгель Ф. Б., Формстоун С., Фредрикссон Р. и др. (Апрель 2015 г.). "Международный союз фундаментальной и клинической фармакологии. XCIV. Адгезионные G-рецепторы, связанные с белком". Фармакологические обзоры. 67 (2): 338–67. Дои:10.1124 / пр.114.009647. ЧВК  4394687. PMID  25713288.
  6. ^ Стейси М., Йона С. (2011). Адгезия-GPCR: от структуры к функции (достижения экспериментальной медицины и биологии). Берлин: Springer. ISBN  978-1-4419-7912-4.
  7. ^ Лангенхан Т., Ост Дж., Хаманн Дж. (Май 2013 г.). «Липкая передача сигналов - на сцену выходят рецепторы, связанные с белком G класса адгезии». Научная сигнализация. 6 (276): re3. Дои:10.1126 / scisignal.2003825. PMID  23695165. S2CID  6958640.
  8. ^ Арак Д., Букар А.А., Боллигер М.Ф., Нгуен Дж., Солтис С.М., Зюдхоф ТК, Брюнгер А.Т. (март 2012 г.). «Новый эволюционно консервативный домен клеточной адгезии GPCRs опосредует автопротеолиз». Журнал EMBO. 31 (6): 1364–78. Дои:10.1038 / emboj.2012.26. ЧВК  3321182. PMID  22333914.
  9. ^ Хаманн Дж., Ауст Дж., Арак Д., Энгель Ф. Б., Формстоун С., Фредрикссон Р. и др. (Апрель 2015 г.). "Международный союз фундаментальной и клинической фармакологии. XCIV. Адгезионные G-рецепторы, связанные с белком". Фармакологические обзоры. 67 (2): 338–67. Дои:10.1124 / пр.114.009647. ЧВК  4394687. PMID  25713288.
  10. ^ Сюй Л. (2010). «GPR56 взаимодействует с внеклеточным матриксом и регулирует прогрессирование рака». Адгезия-GPCRS. Достижения экспериментальной медицины и биологии. 706. С. 98–108. Дои:10.1007/978-1-4419-7913-1_8. ISBN  978-1-4419-7912-4. PMID  21618829.
  11. ^ Штрихи N, Piao X (2010). «Адгезия-GPCR в ЦНС». Адгезия-GPCRS. Достижения экспериментальной медицины и биологии. 706. С. 87–97. Дои:10.1007/978-1-4419-7913-1_7. ISBN  978-1-4419-7912-4. PMID  21618828.
  12. ^ а б Peng YM, van de Garde MD, Cheng KF, Baars PA, Remmerswaal EB, van Lier RA, et al. (Октябрь 2011 г.). «Специфическая экспрессия GPR56 цитотоксическими лимфоцитами человека». Журнал биологии лейкоцитов. 90 (4): 735–40. Дои:10.1189 / jlb.0211092. PMID  21724806. S2CID  2885203.
  13. ^ а б Сюй Л., Бегум С., Хирн Дж. Д., Хайнс РО (июнь 2006 г.). «GPR56, атипичный рецептор, связанный с G-белком, связывает тканевую трансглутаминазу, TG2 и подавляет рост и метастазирование меланомной опухоли». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 103 (24): 9023–8. Bibcode:2006PNAS..103.9023X. Дои:10.1073 / pnas.0602681103. ЧВК  1474142. PMID  16757564.
  14. ^ а б c Луо Р., Чжон С.Дж., Джин З., Удары Н., Ли С., Пяо Х (август 2011 г.). «Связанный с G-белком рецептор 56 и коллаген III, пара рецептор-лиганд, регулирует корковое развитие и расслоение». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 108 (31): 12925–30. Bibcode:2011ПНАС..10812925Л. Дои:10.1073 / pnas.1104821108. ЧВК  3150909. PMID  21768377.
  15. ^ Little KD, Hemler ME, Stipp CS (май 2004 г.). «Динамическая регуляция белкового комплекса GPCR-тетраспанин-G на интактных клетках: центральная роль CD81 в облегчении ассоциации GPR56-Galpha q / 11». Молекулярная биология клетки. 15 (5): 2375–87. Дои:10.1091 / mbc.E03-12-0886. ЧВК  404030. PMID  15004227.
  16. ^ а б c Шашидхар С., Лоренте Дж., Нагаварапу Ю., Нельсон А., Куо Дж., Камминс Дж. И др. (Март 2005 г.). «GPR56 - это GPCR, который сверхэкспрессируется в глиомах и функционирует в адгезии опухолевых клеток». Онкоген. 24 (10): 1673–82. Дои:10.1038 / sj.onc.1208395. PMID  15674329.
  17. ^ Игучи Т., Саката К., Йошизаки К., Таго К., Мидзуно Н., Ито Х. (май 2008 г.). «Рецептор GPR56, связанный с орфанным G-белком, регулирует миграцию нервных клеток-предшественников через G alpha 12/13 и путь Rho». Журнал биологической химии. 283 (21): 14469–78. Дои:10.1074 / jbc.M708919200. PMID  18378689.
  18. ^ а б Акерман С.Д., Гарсия К., Пиао Х, Гутманн Д.Х., монах К.Р. (январь 2015 г.). «Адгезия GPCR Gpr56 регулирует развитие олигодендроцитов посредством взаимодействия с Gα12 / 13 и RhoA». Nature Communications. 6: 6122. Bibcode:2015 НатКо ... 6.6122A. Дои:10.1038 / ncomms7122. ЧВК  4302765. PMID  25607772.
  19. ^ а б White JP, Wrann CD, Rao RR, Nair SK, Jedrychowski MP, You JS, et al. (Ноябрь 2014 г.). «Рецептор 56, связанный с G-белком, регулирует гипертрофию мышц, вызванную механической перегрузкой». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 111 (44): 15756–61. Bibcode:2014PNAS..11115756W. Дои:10.1073 / pnas.1417898111. ЧВК  4226111. PMID  25336758.
  20. ^ Паавола К.Дж., Стивенсон-младший, Риттер С.Л., Альтер С.П., Холл РА (август 2011 г.). «N-конец адгезионного G-белкового рецептора GPR56 контролирует сигнальную активность рецептора». Журнал биологической химии. 286 (33): 28914–21. Дои:10.1074 / jbc.M111.247973. ЧВК  3190698. PMID  21708946.
  21. ^ а б Ян Л., Чен Дж., Моханти С., Скотт Дж., Фазал Ф., Рахман А. и др. (Август 2011 г.). «GPR56 регулирует продукцию VEGF и ангиогенез во время прогрессирования меланомы». Исследования рака. 71 (16): 5558–68. Дои:10.1158 / 0008-5472.CAN-10-4543. ЧВК  3156271. PMID  21724588.
  22. ^ Solaimani Kartalaei P, Yamada-Inagawa T., Vink CS, de Pater E, van der Linden R, Marks-Bluth J, et al. (Январь 2015 г.). «Полнотранскриптомный анализ перехода эндотелиальных стволовых клеток в гемопоэтические выявляет потребность в Gpr56 для образования HSC». Журнал экспериментальной медицины. 212 (1): 93–106. Дои:10.1084 / jem.20140767. ЧВК  4291529. PMID  25547674.
  23. ^ Giera S, Deng Y, Luo R, Ackerman SD, Mogha A, Monk KR и др. (Январь 2015 г.). «Адгезионный рецептор GPR56, связанный с G-белком, является клеточно-автономным регулятором развития олигодендроцитов». Nature Communications. 6: 6121. Bibcode:2015 НатКо ... 6.6121G. Дои:10.1038 / ncomms7121. ЧВК  4302951. PMID  25607655.
  24. ^ Делла Кьеза М, Фалько М, Паролини С, Беллора Ф, Петретто А, Ромео Е и др. (Февраль 2010 г.). «GPR56 как новый маркер, идентифицирующий субпопуляцию NK-клеток CD56dull CD16 + как в кровотоке, так и в воспаленных периферических тканях». Международная иммунология. 22 (2): 91–100. Дои:10.1093 / intimm / dxp116. PMID  20008459.
  25. ^ а б Пиао X, Хилл Р.С., Боделл А., Чанг Б.С., Базель-Ванагайте Л., Штраусберг Р. и др. (Март 2004 г.). «G-белок-связанный рецептор-зависимое развитие лобной коры головного мозга человека». Наука. 303 (5666): 2033–6. Bibcode:2004Научный ... 303.2033П. CiteSeerX  10.1.1.658.1106. Дои:10.1126 / science.1092780. PMID  15044805. S2CID  8419753.
  26. ^ Пиао X, Чанг Б.С., Боделл А., Вудс К., Бензеев Б., Топку М. и др. (Ноябрь 2005 г.). «Генотип-фенотипический анализ синдромов лобно-теменной полимикрогирии человека». Анналы неврологии. 58 (5): 680–7. CiteSeerX  10.1.1.490.3697. Дои:10.1002 / ana.20616. PMID  16240336. S2CID  16984116.
  27. ^ Паррини Е., Феррари АР, Дорн Т., Уолш Калифорния, Геррини Р. (июнь 2009 г.). «Двусторонняя лобно-теменная полимикрогирия, синдром Леннокса-Гасто и мутации гена GPR56». Эпилепсия. 50 (6): 1344–53. Дои:10.1111 / j.1528-1167.2008.01787.x. ЧВК  4271835. PMID  19016831.
  28. ^ Bahi-Buisson N, Poirier K, Boddaert N, Fallet-Bianco C, Specchio N, Bertini E и др. (Ноябрь 2010 г.). «Связанная с GPR56 двусторонняя лобно-теменная полимикрогирия: еще одно доказательство перекрытия с комплексом булыжника». Мозг. 133 (11): 3194–209. Дои:10.1093 / мозг / awq259. PMID  20929962.
  29. ^ Луо Р., Ян Х. М., Джин З., Халли Д. Д., Чанг Б. С., Макферсон Л. и др. (Июль 2011 г.). «Новая мутация GPR56 вызывает двустороннюю лобно-теменную полимикрогирию». Детская неврология. 45 (1): 49–53. Дои:10.1016 / j.pediatrneurol.2011.02.004. ЧВК  3135102. PMID  21723461.
  30. ^ Quattrocchi CC, Zanni G, Napolitano A, Longo D, Cordelli DM, Barresi S и др. (Февраль 2013). «Традиционная магнитно-резонансная томография и исследования тензорной визуализации у детей с новыми мутациями GPR56: дальнейшее определение фенотипа, похожего на булыжник». Нейрогенетика. 14 (1): 77–83. Дои:10.1007 / s10048-012-0352-7. PMID  23274687. S2CID  18696428.
  31. ^ Сантос-Силва Р., Пассас А., Роша С., Фигейредо Р., Мендес-Рибейро Дж., Фернандес С. и др. (Апрель 2015 г.). «Двусторонняя лобно-теменная полимикрогирия: новая мутация GPR56 и необычный фенотип». Нейропедиатрия. 46 (2): 134–8. Дои:10.1055 / с-0034-1399754. PMID  25642806.
  32. ^ Джин З., Титджен И., Бу Л., Лю-Есуцевиц Л., Гаур С.К., Уолш Калифорния, Пяо X (август 2007 г.). «Мутации, связанные с заболеванием, влияют на транспорт белка GPR56 и экспрессию на поверхности клетки». Молекулярная генетика человека. 16 (16): 1972–85. Дои:10,1093 / hmg / ddm144. PMID  17576745.
  33. ^ Ke N, Ma H, Diedrich G, Chionis J, Liu G, Yu DH и др. (Февраль 2008 г.). «Биохимическая характеристика генетических мутаций GPR56 у пациентов с двусторонней лобно-теменной полимикрогирией (BFPP)». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 366 (2): 314–20. Дои:10.1016 / j.bbrc.2007.11.071. PMID  18042463.
  34. ^ Чан Нью-Йорк, Сяо С.К., Хуанг Ю.С., Чен Х.Й., Се И.Дж., Чанг Г.В., Лин Х.Х. (апрель 2011 г.). «Связанные с заболеванием мутации GPR56 вызывают двустороннюю лобно-теменную полимикрогирию через несколько механизмов». Журнал биологической химии. 286 (16): 14215–25. Дои:10.1074 / jbc.M110.183830. ЧВК  3077623. PMID  21349848.
  35. ^ Ло Р, Цзинь Цзинь, Дэн И, Штрихи Н, Пяо Х (2012). «Мутации, связанные с заболеванием, предотвращают взаимодействие GPR56-коллаген III». PLOS ONE. 7 (1): e29818. Bibcode:2012PLoSO ... 729818L. Дои:10.1371 / journal.pone.0029818. ЧВК  3251603. PMID  22238662.
  36. ^ а б Ли С., Джин З., Коирала С., Бу Л., Сюй Л., Хайнс РО и др. (Май 2008 г.). «GPR56 регулирует целостность базальной мембраны пиальной оболочки и кортикальное расслоение». Журнал неврологии. 28 (22): 5817–26. Дои:10.1523 / JNEUROSCI.0853-08.2008. ЧВК  2504715. PMID  18509043.
  37. ^ Jeong SJ, Luo R, Singer K, Giera S, Kreidberg J, Kiyozumi D, et al. (2013). «GPR56 вместе с интегрином α3β1 регулирует развитие коры головного мозга». PLOS ONE. 8 (7): e68781. Bibcode:2013PLoSO ... 868781J. Дои:10.1371 / journal.pone.0068781. ЧВК  3706371. PMID  23874761.
  38. ^ Бэ Б.И., Титджен И., Атабай К.Д., Еврони Г.Д., Джонсон МБ, Асаре Э. и др. (Февраль 2014). «Эволюционно динамичный альтернативный сплайсинг GPR56 регулирует формирование регионарного коркового паттерна головного мозга». Наука. 343 (6172): 764–8. Bibcode:2014Наука ... 343..764B. Дои:10.1126 / science.1244392. ЧВК  4480613. PMID  24531968.
  39. ^ Belzeaux R, Gorgievski V, Fiori LM, Lopez JP, Grenier J, Lin R и др. (Апрель 2020 г.). «GPR56 / ADGRG1 связан с ответом на лечение антидепрессантами». Nature Communications. 11 (1): 1635. Дои:10.1038 / s41467-020-15423-5. ЧВК  7118175. PMID  32242018.
  40. ^ Ву М.П., ​​Дойл Дж. Р., Барри Б., Бове А., Розкалне А., Пиао X и др. (Декабрь 2013). «Рецептор 56, сопряженный с G-белком, способствует слиянию миобластов посредством сывороточного фактора ответа и ядерного фактора активированной передачи сигналов, опосредованной Т-клетками, но не является существенным для развития мышц in vivo». Журнал FEBS. 280 (23): 6097–113. Дои:10.1111 / фев.12529. ЧВК  3877849. PMID  24102982.
  41. ^ а б Чен Г, Ян Л., Бегум С., Сюй Л. (декабрь 2010 г.). «GPR56 необходим для развития семенников и фертильности самцов мышей». Динамика развития. 239 (12): 3358–67. Дои:10.1002 / dvdy.22468. ЧВК  2991479. PMID  20981830.
  42. ^ Хук К.С., Шлегель Н.С., Эйххофф О.М., Видмер Д.С., Преториус К., Эйнарссон С.О. и др. (Декабрь 2008 г.). «Новые мишени MITF идентифицированы с использованием двухэтапной стратегии ДНК-микрочипов». Исследования пигментных клеток и меланомы. 21 (6): 665–76. Дои:10.1111 / j.1755-148X.2008.00505.x. PMID  19067971. S2CID  24698373.
  43. ^ Sud N, Sharma R, Ray R, Chattopadhyay TK, Ralhan R (февраль 2006 г.). «Дифференциальная экспрессия рецептора 56, связанного с G-белком, при плоскоклеточной карциноме пищевода человека». Письма о раке. 233 (2): 265–70. Дои:10.1016 / j.canlet.2005.03.018. PMID  15916848.
  44. ^ а б Ке Н, Сундарам Р., Лю Дж., Чионис Дж., Фан В., Роджерс С. и др. (Июнь 2007 г.). «Рецептор GPR56, связанный с орфанным G-белком, играет роль в трансформации клеток и туморогенезе, включая путь клеточной адгезии». Молекулярная терапия рака. 6 (6): 1840–50. Дои:10.1158 / 1535-7163.MCT-07-0066. PMID  17575113.
  45. ^ Майна Э. Н., Моррис М. Р., Затыка М., Раваль Р. Р., Бэнкс Р. Э., Ричардс Ф. М. и др. (Июнь 2005 г.). «Идентификация новых генов-мишеней VHL и взаимосвязь с путями гипоксического ответа». Онкоген. 24 (28): 4549–58. Дои:10.1038 / sj.onc.1208649. PMID  15824735.
  46. ^ Miao R, Guo X, Zhi Q, Shi Y, Li L, Mao X и др. (2013). «VEZT, новый предполагаемый опухолевый супрессор, подавляет рост и онкогенность рака желудка». PLOS ONE. 8 (9): e74409. Bibcode:2013PLoSO ... 874409M. Дои:10.1371 / journal.pone.0074409. ЧВК  3775783. PMID  24069310.
  47. ^ Сайто Ю., Канеда К., Суекане А., Итихара Е., Накахата С., Ямакава Н. и др. (Август 2013). «Поддержание пула гемопоэтических стволовых клеток в нишах костного мозга с помощью EVI1-регулируемого GPR56». Лейкемия. 27 (8): 1637–49. Дои:10,1038 / leu.2013,75. PMID  23478665.

внешняя ссылка