Аспарагиновая кислота - Aspartic acid

Аспарагиновая кислота

Имена
Название ИЮПАК Тривиально: Аспарагиновая кислота Систематический: 2-аминобутандиовая кислота
Другие имена Амино янтарная кислота Аспарагиновая кислота Аспарагиновая кислота[1]
Идентификаторы
Количество CAS	617-45-8 Y 56-84-8 (L-изомер) N 1783-96-6 (D-изомер) N
3D модель (JSmol )	Интерактивное изображение Цвиттерион: Интерактивное изображение Депротонированный цвиттерион (аспартат): Интерактивное изображение Интерактивное изображение Цвиттерион: Интерактивное изображение Депротонированный цвиттерион (аспартат): Интерактивное изображение
ЧЭБИ	ЧЕБИ: 22660 Y
ЧЭМБЛ	ChEMBL139661 Y
ChemSpider	411 Y
ECHA InfoCard	100.000.265
Номер ЕС	200-291-6
КЕГГ	C16433 Y
PubChem CID	424
UNII	28XF4669EP Y
Панель управления CompTox (EPA)	DTXSID7022621
ИнЧИ InChI = 1S / C4H7NO4 / c5-2 (4 (8) 9) 1-3 (6) 7 / h2H, 1,5H2, (H, 6,7) (H, 8,9) Y Ключ: CKLJMWTZIZZHCS-UHFFFAOYSA-N Y InChI = 1 / C4H7NO4 / c5-2 (4 (8) 9) 1-3 (6) 7 / h2H, 1,5H2, (H, 6,7) (H, 8,9) Ключ: CKLJMWTZIZZHCS-UHFFFAOYAE
Улыбки O = C (O) CC (N) C (= O) O Цвиттерион: O = C (O) CC ([NH3 +]) C (= O) [O-] Депротонированный цвиттерион (аспартат): O = C ([O -]) CC ([NH3 +]) C (= O) [O-] С (С (С (= O) O) N) C (= O) O Цвиттерион: C (C (C (= O) [O -]) [NH3 +]) C (= O) O Депротонированный цвиттерион (аспартат): C (C (C (= O) [O -]) [NH3 +]) C (= O) [O-]
Свойства
Химическая формула	C4ЧАС7NО4
Молярная масса	133.103 г · моль^−1
Внешность	бесцветные кристаллы
Плотность	1,7 г / см^3
Температура плавления	270 ° С (518 ° F, 543 К)
Точка кипения	324 ° С (615 ° F, 597 К) (разлагается)
Растворимость в воде	4,5 г / л[2]
Кислотность (пKа)	1,99 (α-карбоксил; H2O) 3,90 (боковая цепь; H2O) 9,90 (амино; H2O)[3]
Основание конъюгата	Аспартат
Магнитная восприимчивость (χ)	-64.2·10^−6 см^3/ моль
Опасности
Паспорт безопасности	Увидеть: страница данных
NFPA 704 (огненный алмаз)	1 1 0
Страница дополнительных данных
Структура и свойства	Показатель преломления (п), Диэлектрическая постоянная (εр), так далее.
Термодинамический данные	Фазовое поведение твердое тело – жидкость – газ
Спектральные данные	УФ, ИК, ЯМР, РС
Если не указано иное, данные для материалов приводятся в их стандартное состояние (при 25 ° C [77 ° F], 100 кПа).
N проверить (что YN ?)
Ссылки на инфобоксы

Аспарагиновая кислота (символ Жерех или D;^[4] ионная форма известна как аспартат), представляет собой α-аминокислоту, которая используется в биосинтезе белков.^[5] Как и все другие аминокислоты, он содержит аминогруппу и карбоновую кислоту. Его α-аминогруппа находится в протонированной –NH⁺
₃ образуются в физиологических условиях, в то время как его группа α-карбоновой кислоты депротонирована -COO⁻ в физиологических условиях. Аспарагиновая кислота имеет кислотную боковую цепь (CH₂COOH), который вступает в реакцию с другими аминокислотами, ферментами и белками в организме.^[5] В физиологических условиях (pH 7,4) в белках боковая цепь обычно находится в виде отрицательно заряженной формы аспартата -COO.⁻.^[5] Это не-незаменимая аминокислота у людей, то есть тело может синтезировать это по мере необходимости. это закодированный посредством кодоны GAU и GAC.

D-Аспартат - один из двух D-аминокислоты, обычно встречающиеся у млекопитающих.^[3]

В белках боковые цепи аспартата часто связаны водородными связями с образованием asx повороты или asx мотивы, которые часто встречаются на N-концах альфа спирали.

В L-изомер Asp - один из 22 протеиногенные аминокислоты, т. е. строительные блоки белки. Аспарагиновая кислота, например глютаминовая кислота, классифицируется как кислая аминокислота с pK_а 3,9, однако в пептиде это сильно зависит от местной окружающей среды и может достигать 14. Asp широко участвует в биосинтезе. Поскольку аспартат может синтезироваться организмом, он классифицируется как заменимая аминокислота.

Открытие

Аспарагиновая кислота была впервые открыта в 1827 г. Огюст-Артур Плиссон и Этьен Оссиан Анри^[6] от гидролиз из аспарагин, который был изолирован от спаржа сок 1806 г.^[7] Их оригинальный метод использовал гидроксид свинца, но вместо них теперь чаще используются различные другие кислоты или основания.

Формы и номенклатура

Есть две формы или энантиомеры аспарагиновой кислоты. Название «аспарагиновая кислота» может относиться либо к энантиомеру, либо к их смеси.^[8] Из этих двух форм только одна "L-аспарагиновая кислота », непосредственно включается в белки. Биологические роли ее аналога»,D-аспарагиновая кислота «более ограничены. Если ферментативный синтез производит одну или другую, большинство химических синтезов будут производить обе формы»,DL-аспарагиновая кислота », известная как рацемическая смесь.

Синтез

Биосинтез

В организме человека аспартат чаще всего синтезируется через трансаминирование из оксалоацетат. Биосинтезу аспартата способствует аминотрансфераза фермент: перенос амин группа из другой молекулы, такой как аланин или глутамин, дает аспартат и альфа-кетокислоту.^[5]

Аспартат также играет важную роль в цикл мочевины.

Химический синтез

В промышленности аспартат получают аминированием фумарат катализируется L-аспартат-аммиак-лиаза.^[9]

Рацемический аспарагиновая кислота может быть синтезирована из фталимидомалоната диэтил натрия, (C₆ЧАС₄(CO)₂NC (CO₂Et)₂).^[10]

Метаболизм

У растений и микроорганизмы, аспартат является предшественником нескольких аминокислот, в том числе четырех незаменимых для человека: метионин, треонин, изолейцин, и лизин. Превращение аспартата в эти другие аминокислоты начинается с восстановления аспартата до его «полуальдегида», O₂CCH (NH₂) CH₂СНО.^[11] Аспарагин образуется из аспартата путем трансамидирования:

-O₂CCH (NH₂) CH₂CO₂- + гC (O) NH₃+ O₂CCH (NH₂) CH₂CONH₃+ + гС (О) О

(где гC (O) NH₂ и гC (O) OH являются глутамин и глютаминовая кислота соответственно)

Участие в цикле мочевины

в цикл мочевины, аспартат и аммиак отдавать аминогруппы, приводя к образованию мочевина.

Другие биохимические роли

Аспартат выполняет множество других биохимических ролей. Это метаболит в цикл мочевины и участвует в глюконеогенез. Он несет приводящие эквиваленты в малат-аспартатный челнок, который использует готовое взаимопревращение аспартата и оксалоацетат, который является окисленным (дегидрированным) производным яблочная кислота. Аспартат отдает один атом азота в биосинтезе инозин, предшественник пурин базы. Кроме того, аспарагиновая кислота действует как акцептор водорода в цепи АТФ-синтазы. Было показано, что диетическая L-аспарагиновая кислота действует как ингибитор Бета-глюкуронидаза, который служит для регулирования энтерогепатическое кровообращение из билирубин и желчные кислоты.^[12]

Интерактивная карта проезда

Нажмите на гены, белки и метаболиты ниже, чтобы ссылки на соответствующие статьи.^{[§ 1]}

[[Файл:

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

| {{{bSize}}} px | alt = Гликолиз и глюконеогенез редактировать ]]

Гликолиз и глюконеогенез редактировать

1. Интерактивную карту путей можно редактировать на WikiPathways: «ГликолизГлюконеогенез_WP534».

Нейротрансмиттер

Аспартат ( сопряженное основание аспарагиновой кислоты) стимулирует Рецепторы NMDA, хотя и не так сильно, как аминокислотный нейромедиатор L-глутамат делает.^[13]

Приложения и рынок

В 2014 году мировой рынок аспарагиновой кислоты составил 39,3 тыс. короткие тонны (35,7 тыс. тонны )^[14] или около 117 миллионов долларов в год^[15] с потенциальными областями роста, составляющими адресный рынок^{[требуется разъяснение ]} 8,78 млрд долларов США.^[16] Три крупнейших рыночных сегмента включают США, Западную Европу и Китай. Текущие области применения включают биоразлагаемые полимеры (полиаспарагиновая кислота ), низкокалорийные подсластители (аспартам ), ингибиторы накипи и коррозии, а также смолы.

Сверхабсорбирующие полимеры

Одним из направлений роста рынка аспарагиновой кислоты является биоразлагаемый сверхабсорбирующие полимеры (SAP).^{[неправильный синтез? ]} Ожидается, что рынок супервпитывающих полимеров будет расти быстрыми темпами. Совокупный среднегодовой темп роста с 2014 по 2019 год на 5,5% и достигнет 8,78 млрд долларов во всем мире.^[16] Около 75% супервпитывающих полимеров используется в одноразовых подгузники и дополнительные 20% используются для взрослых недержание мочи и женская гигиена продукты. Полиаспарагиновая кислота, продукт полимеризации аспарагиновой кислоты, является биоразлагаемым заменителем полиакрилат.^[17] Рынок полиаспартата составляет небольшую долю (примерно <1%) от общего рынка SAP.

Дополнительное использование

Помимо SAP, аспарагиновая кислота находит применение в производстве удобрений стоимостью 19 миллиардов долларов, где полиаспартат улучшает удержание воды и поглощение азота;^[18] рынок покрытий для бетонных полов стоимостью 1,1 млрд долларов (2020 г.), где полиаспарагиновая кислота представляет собой низкоэнергетическую альтернативу традиционным эпоксидным смолам с низким содержанием летучих органических соединений;^[19] и, наконец, рынок ингибиторов образования накипи и коррозии стоимостью более 5 миллиардов долларов.^[20]

Источники

Диетические источники

Аспарагиновая кислота не незаменимая аминокислота, что означает, что он может быть синтезирован из промежуточных продуктов центрального метаболического пути у человека. Однако аспарагиновая кислота содержится в:

• Источники животного происхождения: устрицы, мясные закуски, колбасы, дичь.
• Источники овощей: проросшие семена, овес хлопья, авокадо,^[21] спаржа,^[22] молодой сахарный тростник, и патока от сахарная свекла.^[1]
• Пищевые добавки, либо как сама аспарагиновая кислота, либо соли (такие как аспартат магния )
• Подсластитель аспартам, аспарагиновая кислота, фенилаланин, тример формальдегида (бренды NutraSweet, Equal, Canderel и др.)

Смотрите также

• Аспартат трансаминаза
• Полиаспарагиновая кислота
• Поли (аспартат) натрия синтетический полиамид

использованная литература

1. Будавари, Сьюзан; Ко, Мерк (1989). «862. Аспарагиновая кислота». Индекс Merck (11-е изд.). п.132. ISBN  978-0-911910-28-5.
2. «ICSC 1439 - L-АСПАРАЧНАЯ КИСЛОТА». inchem.org.
3. Хейнс, Уильям М., изд. (2016). CRC Справочник по химии и физике (97-е изд.). CRC Press. С. 5–89. ISBN  978-1498754286.
4. «Номенклатура и символика аминокислот и пептидов». Совместная комиссия IUPAC-IUB по биохимической номенклатуре. 1983. Архивировано с оригинал 9 октября 2008 г.. Получено 5 марта 2018.
5. Г., Воет, Джудит; В., Пратт, Шарлотта (29 февраля 2016 г.). Основы биохимии: жизнь на молекулярном уровне. ISBN  9781118918401. OCLC  910538334.
6. Берцелиус JJ, Энгрен О.Г. (1839). Traité de chimie (На французском). 3. Брюссель: A. Wahlen et Cie. P. 81 год. Получено 25 августа 2015.
7. Плиммер Р. (1912) [1908]. Плиммер Р., Хопкинс Ф. (ред.). Химический состав белков. Монографии по биохимии. Часть I. Анализ (2-е изд.). Лондон: Longmans, Green and Co., стр. 112. Получено 18 января, 2010.
8. «Номенклатура и символика аминокислот и пептидов (Рекомендации IUPAC-IUB 1983 г.)», Pure Appl. Chem., 56 (5): 595–624, 1984, Дои:10.1351 / pac198456050595.
9. Карлхайнц Драуз, Ян Грейсон, Аксель Клеманн, Ханс-Петер Криммер, Вольфганг Лойхтенбергер, Кристоф Векбеккер (2006). Энциклопедия промышленной химии Ульмана. Вайнхайм: Wiley-VCH. Дои:10.1002 / 14356007.a02_057.pub2.
10. Данн М.С., Смарт Б.В. (1950). «DL-аспарагиновая кислота». Органический синтез. 30: 7.; Коллективный объем, 4, п. 55.
11. Ленингер А.Л., Нельсон Д.Л., Кокс М.М. (2000). Принципы биохимии (3-е изд.). Нью-Йорк: У. Х. Фриман. ISBN  1-57259-153-6.
12. Kreamer, Siegel, & Gourley (октябрь 2001 г.). «Новый ингибитор бета-глюкуронидазы: L-аспарагиновая кислота». Педиатрические исследования. 50 (4): 460–466. Дои:10.1203/00006450-200110000-00007. PMID  11568288.
13. Chen PE, Geballe MT, Stansfeld PJ, Johnston AR, Yuan H, Jacob AL, Snyder JP, Traynelis SF, Wyllie DJ (май 2005 г.). «Структурные особенности сайта связывания глутамата в рекомбинантных N-метил-D-аспартатных рецепторах NR1 / NR2A, определенные с помощью сайт-направленного мутагенеза и молекулярного моделирования». Молекулярная фармакология. 67 (5): 1470–84. Дои:10.1124 / моль 104.008185. PMID  15703381. S2CID  13505187.
14. «Мировой рынок аспарагиновой кислоты по применению». Исследование Grand View. Получено 30 ноября, 2019.
15. Эванс Дж (2014). Коммерческие аминокислоты. BCC Research. С. 101–103.
16. Исследование рынка прозрачности. Рынок супервпитывающих полимеров - глобальный отраслевой анализ, размер, доля, рост, тенденции и прогноз, 2014-2020 гг. (2014).
17. Алфорд Д.Д., Уиллер А.П., Петтигрю, Калифорния (1994). «Биодеградация термически синтезированного полиаспартата». J Environ Polym Degr. 2 (4): 225–236. Дои:10.1007 / BF02071970.
18. Келлинг К. (2001). Реакция сельскохозяйственных культур на амисорб в Северо-Центральном регионе. Университет Висконсин-Мэдисон.
19. К 2020 году мировой рынок покрытий для бетонных полов будет стоить 1,1 млрд долларов. Исследование рынка прозрачности (2015).
20. Анализ рынка ингибиторов коррозии в разбивке по продуктам, областям применения, отраслям конечного использования и прогнозам по сегментам до 2020 г. Исследование Grand View (2014)
21. Салунхе Д.К., Кадам С. (18 августа 1995 г.). Справочник по фруктовой науке и технологии: производство, состав, хранение и обработка. CRC Press. С. 368–. ISBN  978-0-8247-9643-3.
22. Консидайн DM (6 декабря 2012 г.). Энциклопедия продуктов питания и производства продуктов питания. Springer Science & Business Media. С. 114–. ISBN  978-1-4684-8511-0.

внешние ссылки

• GMD MS Spectrum
• Американское химическое общество (21 апреля 2010 г.). "Кристалл Евы предков может объяснить происхождение леворукости жизни". ScienceDaily. В архиве из оригинала 23 апреля 2010 г.. Получено 2010-04-21.