Хемокин - Chemokine
| Малые цитокины (интекрин / хемокин), подобные интерлейкину-8 | |||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Структура решения интерлейкин-8, хемокин подсемейства CXC | |||||||||||
| Идентификаторы | |||||||||||
| Символ | IL8 | ||||||||||
| Pfam | PF00048 | ||||||||||
| ИнтерПро | IPR001811 | ||||||||||
| PROSITE | PDOC00434 | ||||||||||
| SCOP2 | 3il8 / Объем / СУПФАМ | ||||||||||
| |||||||||||
 | эта статья нужны дополнительные цитаты для проверка. (апрель 2013) (Узнайте, как и когда удалить этот шаблон сообщения) |
Хемокины (Греческий -кино, движение) - это семья маленьких цитокины, или сигнализация белки секретно клетки. Их название происходит от их способности побуждать хемотаксис в соседних чувствительных клетках; они есть химиотерапиятактика цитокинес.
Цитокиновые белки классифицируются как хемокины в соответствии с поведением и структурными характеристиками. В дополнение к тому, что они опосредуют хемотаксис, все хемокины примерно 8-10 килодальтон в массе и иметь четыре цистеин остатки в консервативных местах, которые являются ключевыми для формирования их трехмерной формы.
Эти белки исторически были известны под несколькими другими названиями, включая Семейство цитокинов SIS, Семейство цитокинов SIG, Семейство цитокинов SCY, Суперсемейство фактора тромбоцитов-4 или интеркрины. Некоторые хемокины считаются про-воспалительный и может быть индуцирован во время иммунного ответа для набора клеток иммунная система на сайт инфекция, а другие считаются гомеостатический и участвуют в контроле миграции клеток во время нормальных процессов поддержания тканей или развитие. Хемокины встречаются во всех позвоночные, немного вирусы и немного бактерии, но в других беспозвоночные.
Хемокины подразделяются на четыре основных подсемейства: CXC, CC, CX3C и XC. Все эти белки проявляют свои биологические эффекты, взаимодействуя с G протеин -связанный трансмембранные рецепторы называется хемокиновые рецепторы, которые выборочно обнаруживаются на поверхности их клеток-мишеней.[1]
Функция
Основная роль хемокинов заключается в том, чтобы действовать как хемоаттрактант, направляя миграцию клеток. Клетки, которые привлекаются хемокинами, следуют за сигналом увеличения концентрации хемокина по направлению к источнику хемокина. Некоторые хемокины контролируют клетки иммунная система во время процессов иммунного надзора, таких как руководство лимфоциты к лимфатический узел чтобы они могли отследить вторжение патогенов, взаимодействуя с антигенпрезентирующие клетки проживающие в этих тканях. Они известны как гомеостатический хемокины и производятся и секретируются без какой-либо необходимости стимулировать их исходные клетки. Некоторые хемокины играют роль в развитии; они продвигают ангиогенез (рост новых кровеносный сосуд ), или направлять клетки к тканям, которые обеспечивают особые сигналы, важные для клеточного созревания. Другие хемокины: воспалительный и высвобождаются из самых разных клеток в ответ на бактериальный инфекция, вирусы и агенты, вызывающие физический ущерб, такие как кремнезем или кристаллы уратов что происходит в подагра. Их высвобождение часто стимулируется провоспалительными цитокинами, такими как интерлейкин 1. Воспалительные хемокины действуют в основном как хемоаттрактанты для лейкоциты, набор моноциты, нейтрофилы и другие эффекторные клетки из кровь на сайты инфекция или повреждение тканей. Некоторые воспалительные хемокины активируют клетки, чтобы инициировать иммунный ответ или способствовать лечение раны. Они выделяются многими различными типами клеток и служат для направления клеток обоих врожденная иммунная система и адаптивная иммунная система.
Типы по функциям
Хемокины функционально делятся на две группы:[2]
- Гомеостатический: конститутивно вырабатываются в определенных тканях и отвечают за базальный лейкоциты миграция. К ним относятся: CCL14, CCL19, CCL20, CCL21, CCL25, CCL27, CXCL12 и CXCL13. Эта классификация не является строгой; например, CCL20 может также действовать как провоспалительный хемокин.[2]
- Воспалительный: они образуются при патологических состояниях (при провоспалительных стимулах, таких как Ил-1, TNF-альфа, LPS, или вирусы ) и активно участвуют в воспалительном ответе, привлекая иммунные клетки к месту воспаление. Примеры: CXCL-8, CCL2, CCL3, CCL4, CCL5, CCL11, CXCL10.[3]
Самонаведение
Основная функция хемокинов - управлять миграцией лейкоциты (самонаведение ) в соответствующих анатомических местах воспалительного и гомеостатический процессы.
Базальный: гомеостатические хемокины производятся в основном в вилочковая железа и лимфоидные ткани. Их гомеостатическая функция в нахождении лучше всего иллюстрируется хемокинами CCL19 и CCL21 (выраженными в лимфатический узел и на лимфатических эндотелиальных клетках) и их рецептор CCR7 (экспрессируется на клетках, предназначенных для хоминга в клетках этих органов). Используя эти лиганды возможна маршрутизация антигенпрезентирующие клетки (APC) в лимфатические узлы во время адаптивного иммунного ответа. Среди других гомеостатических хемокинов рецепторы включают: CCR9, CCR10 и CXCR5, которые важны как часть адресов клеток для тканеспецифичного хоминга лейкоциты. CCR9 поддерживает миграцию лейкоцитов в кишечник, CCR10 в кожа а CXCR5 поддерживает миграцию В-клетка к фолликулам лимфатический узел. Также CXCL12 (SDF-1), производимый в основном в Костный мозг способствует пролиферации В-клеток-предшественников в микросреде костного мозга.[4][5]
Воспалительный: воспалительный хемокины производятся в высоких концентрациях во время инфекция или травмы и определяют миграцию воспалительных лейкоцитов в поврежденную область. Типичные воспалительные хемокины включают: CCL2, CCL3 и CCL5, CXCL1, CXCL2 и CXCL8. Типичным примером является CXCL-8, который действует как хемоаттрактант для нейтрофилов. В отличие от гомеостатических рецепторов хемокинов, существует значительная неразборчивость (избыточность), связанная с рецептором связывания и воспалительными хемокинами. Это часто затрудняет исследования рецептор-специфических терапевтических средств в этой области.[5]
Типы по клетке привлечены
- Моноциты / макрофаги: ключевые хемокины, которые привлекают эти клетки к месту воспаления, включают: CCL2, CCL3, CCL5, CCL7, CCL8, CCL13, CCL17 и CCL22.
- Т-лимфоциты: четыре ключевых хемокина, которые участвуют в привлечении Т-лимфоцитов к месту воспаления: CCL2, CCL1, CCL22 и CCL17. Кроме того, экспрессия CXCR3 Т-клетками индуцируется после Активация Т-клеток и активированные Т-клетки привлекаются к участкам воспаления, где секретируются индуцируемые IFN-γ хемокины CXCL9, CXCL10 и CXCL11.[6]
- Тучные клетки: на своей поверхности экспрессируют несколько рецепторов хемокинов: CCR1, CCR2, CCR3, CCR4, CCR5, CXCR2 и CXCR4. Лиганды этих рецепторов CCL2 и CCL5 играют важную роль в рекрутинге и активации тучных клеток в легкое. Есть также свидетельства того, что CXCL8 может подавлять тучные клетки.
- Эозинофилы: миграция эозинофилов в различные ткани включает несколько хемокинов семейства CC: CCL11, CCL24, CCL26, CCL5, CCL7, CCL13 и CCL3. Хемокины CCL11 (эотаксин) и CCL5 (RANTES) действует через определенный рецептор CCR3 на поверхности эозинофилов, и эотаксин играет важную роль в начальном привлечении эозинофилов в поражение.
- Нейтрофилов: регулируются главным образом хемокинами CXC. Пример CXCL8 (IL-8) является хемоаттрактантом для нейтрофилов, а также активирует их метаболизм и дегрануляция.[7]
Структурные характеристики
Белки классифицируются в семейство хемокинов на основании их структурных характеристик, а не только их способности привлекать клетки. Все хемокины маленькие, с молекулярная масса от 8 до 10 кДа. Они примерно на 20-50% идентичны друг другу; то есть они делятся ген последовательность и аминокислота последовательность гомология. Все они также обладают сохраненными аминокислоты которые важны для создания их трехмерных или третичная структура, например (в большинстве случаев) четыре цистеины которые взаимодействуют друг с другом в парах, чтобы создать Греческий ключ форма, характерная для хемокинов. Внутримолекулярный дисульфидные связи обычно присоединяют первый к третьему и со второго по четвертый остатки цистеина, пронумерованные по мере их появления в белковой последовательности хемокина. Типичные хемокиновые белки производятся как пропептиды, начиная с сигнального пептида из примерно 20 аминокислот, который отщепляется от активной (зрелой) части молекулы в процессе ее секреции из клетки. Первые два цистеина в хемокине расположены близко друг к другу, около N-концевой конец зрелого белка, причем третий цистеин находится в центре молекулы, а четвертый - рядом с С-концевой конец. Петля примерно из десяти аминокислот следует за первыми двумя цистеинами и известна как N-петля. Затем следует однооборотная спираль, называемая 310-спираль, три β-тяжи и C-терминал α-спираль. Эти спирали и пряди соединяются по очереди, называемые 30-е годы, 40-е годы и 50-е годы петли; третий и четвертый цистеины расположены в 30-й и 50-й петлях.[8]
Типы по структуре
 | ||||
| CC хемокины | ||||
|---|---|---|---|---|
| имя | Ген | Другие имена) | Рецептор | Uniprot |
| CCL1 | Scya1 | И-309, ТСА-3 | CCR8 | |
| CCL2 | Scya2 | МКП-1 | CCR2 | P13500 |
| CCL3 | Scya3 | МИП-1а | CCR1 | P10147 |
| CCL4 | Scya4 | MIP-1β | CCR1, CCR5 | P13236 |
| CCL5 | Scya5 | RANTES | CCR5 | P13501 |
| CCL6 | Scya6 | С10, МРП-2 | CCR1 | P27784 |
| CCL7 | Scya7 | МАРК, МКП-3 | CCR2 | P80098 |
| CCL8 | Scya8 | МКП-2 | CCR1, CCR2, CCR5 | P80075 |
| CCL9 /CCL10 | Scya9 | MRP-2, CCF18, MIP-1? | CCR1 | P51670 |
| CCL11 | Scya11 | Эотаксин | CCR2, CCR3, CCR5 | P51671 |
| CCL12 | Scya12 | МКП-5 | Q62401 | |
| CCL13 | Scya13 | МСР-4, NCC-1, Ckβ10 | CCR2, CCR3, CCR5 | Q99616 |
| CCL14 | Scya14 | HCC-1, MCIF, Ckβ1, NCC-2, CCL | CCR1 | Q16627 |
| CCL15 | Scya15 | Лейкотактин-1, МИП-5, ГЦК-2, НСС-3 | CCR1, CCR3 | Q16663 |
| CCL16 | Scya16 | LEC, NCC-4, LMC, Ckβ12 | CCR1, CCR2, CCR5, CCR8 | O15467 |
| CCL17 | Scya17 | TARC, дендрокин, ABCD-2 | CCR4 | Q92583 |
| CCL18 | Scya18 | PARC, DC-CK1, AMAC-1, Ckβ7, MIP-4 | P55774 | |
| CCL19 | Scya19 | ELC, Исход-3, Ckβ11 | CCR7 | Q99731 |
| CCL20 | Scya20 | LARC, Исход-1, Ckβ4 | CCR6 | P78556 |
| CCL21 | Scya21 | SLC, 6Ckine, Исход-2, Ckβ9, TCA-4 | CCR7 | O00585 |
| CCL22 | Scya22 | MDC, DC / β-CK | CCR4 | O00626 |
| CCL23 | Scya23 | MPIF-1, Ckβ8, MIP-3, MPIF-1 | CCR1 | P55773 |
| CCL24 | Scya24 | Эотаксин-2, MPIF-2, Ckβ6 | CCR3 | O00175 |
| CCL25 | Scya25 | TECK, Ckβ15 | CCR9 | O15444 |
| CCL26 | Scya26 | Эотаксин-3, MIP-4a, IMAC, TSC-1 | CCR3 | Q9Y258 |
| CCL27 | Scya27 | CTACK, ILC, Eskine, PESKY, скинкин | CCR10 | Q9Y4X3 |
| CCL28 | Scya28 | MEC | CCR3, CCR10 | Q9NRJ3 |
| Хемокины CXC | ||||
| имя | Ген | Другие имена) | Рецептор | Uniprot |
| CXCL1 | Scyb1 | Гро-а, ГРО1, НАП-3, КЦ | CXCR2 | P09341 |
| CXCL2 | Scyb2 | Гро-β, ГРО2, МИП-2а | CXCR2 | P19875 |
| CXCL3 | Scyb3 | Гро- ?, ГРО3, МИП-2β | CXCR2 | P19876 |
| CXCL4 | Scyb4 | ПФ-4 | CXCR3B | P02776 |
| CXCL5 | Scyb5 | ENA-78 | CXCR2 | P42830 |
| CXCL6 | Scyb6 | GCP-2 | CXCR1, CXCR2 | P80162 |
| CXCL7 | Scyb7 | НАП-2, CTAPIII, β-Ta, PEP | P02775 | |
| CXCL8 | Scyb8 | ИЛ-8, НАП-1, MDNCF, GCP-1 | CXCR1, CXCR2 | P10145 |
| CXCL9 | Scyb9 | МИГ, CRG-10 | CXCR3 | Q07325 |
| CXCL10 | Scyb10 | ИП-10, ЦРГ-2 | CXCR3 | P02778 |
| CXCL11 | Scyb11 | I-TAC, β-R1, IP-9 | CXCR3, CXCR7 | O14625 |
| CXCL12 | Scyb12 | SDF-1, PBSF | CXCR4, CXCR7 | P48061 |
| CXCL13 | Scyb13 | BCA-1, BLC | CXCR5 | O43927 |
| CXCL14 | Scyb14 | ТОРМОЗ, болекин | O95715 | |
| CXCL15 | Scyb15 | Лунгкин, ВЕЧЕ | Q9WVL7 | |
| CXCL16 | Scyb16 | SRPSOX | CXCR6 | Q9H2A7 |
| CXCL17 | VCC-1 | DMC, VCC-1 | Q6UXB2 | |
| Хемокины C | ||||
| имя | Ген | Другие имена) | Рецептор | Uniprot |
| XCL1 | Scyc1 | Лимфотактин А, SCM-1a, ATAC | XCR1 | P47992 |
| XCL2 | Scyc2 | Лимфотактин β, SCM-1β | XCR1 | Q9UBD3 |
| Хемокины CX3C | ||||
| имя | Ген | Другие имена) | Рецептор | Uniprot |
| CX3CL1 | Scyd1 | Фракталкин, нейротактин, ABCD-3 | CX3CR1 | P78423 |
Члены семейства хемокинов делятся на четыре группы в зависимости от расстояния между их первыми двумя остатками цистеина. Таким образом, номенклатура хемокинов представляет собой, например: CCL1 для лиганда 1 семейства CC хемокинов и CCR1 для его соответствующего рецептора.
CC хемокины
Хемокин CC (или β-хемокин) белки имеют два соседних цистеина (аминокислоты ), рядом с их амино-конец. Было зарегистрировано по крайней мере 27 различных членов этой подгруппы для млекопитающих, называемых CC-хемокинами. лиганды (CCL ) От -1 до -28; CCL10 такой же, как CCL9. Хемокины этого подсемейства обычно содержат четыре цистеина (хемокины C4-CC), но небольшое количество хемокинов CC содержат шесть цистеинов (хемокины C6-CC). Хемокины C6-CC включают CCL1, CCL15, CCL21, CCL23 и CCL28.[9] Хемокины CC вызывают миграцию моноциты и другие типы клеток, такие как NK-клетки и дендритные клетки.
Примеры хемокина CC включают: хемоаттрактантный белок-1 моноцитов (MCP-1 или CCL2), который побуждает моноциты покидать кровоток и проникать в окружающую ткань, чтобы стать тканью. макрофаги.
CCL5 (или RANTES ) привлекает клетки, такие как Т-клетки, эозинофилы и базофилы которые выражают рецептор CCR5.
Вырос CCL11 уровни в плазме крови связаны с старение (и уменьшил нейрогенез ) у мышей и людей.[10]
Хемокины CXC
Два N-концевых цистеина хемокинов CXC (или α-хемокины) разделены одной аминокислотой, представленной в этом названии знаком "X". Было описано 17 различных хемокинов CXC, описанных у млекопитающих, которые подразделяются на две категории: с определенной аминокислотной последовательностью (или мотивом) глютаминовая кислота -лейцин -аргинин (или для краткости ELR) непосредственно перед первым цистеином мотива CXC (ELR-положительный) и без мотива ELR (ELR-отрицательный). ELR-положительные хемокины CXC специфически индуцируют миграцию нейтрофилы и взаимодействуют с хемокиновыми рецепторами CXCR1 и CXCR2. Примером ELR-положительного хемокина CXC является интерлейкин-8 (IL-8), который побуждает нейтрофилы покидать кровоток и проникать в окружающие ткани. Другие хемокины CXC, в которых отсутствует мотив ELR, такие как CXCL13, как правило, являются хемоаттрактантами для лимфоцитов. Хемокины CXC связываются с Хемокиновые рецепторы CXC, семь из которых были обнаружены на сегодняшний день и обозначены как CXCR1-7.
Хемокины C
Третья группа хемокинов известна как хемокины C (или γ-хемокины) и отличается от всех других хемокинов тем, что содержит только два цистеина; один N-концевой цистеин и один цистеин ниже по течению. Для этой подгруппы описаны два хемокина, которые называются XCL1 (лимфотактин -α) и XCL2 (лимфотактин -β).
CX3Хемокины C
Четвертая группа также была обнаружена, и члены имеют три аминокислоты между двумя цистеинами и называются CX.3C-хемокин (или d-хемокины). Единственный CX3Открытый на сегодняшний день хемокин C называется фракталкин (или CX3CL1). Он одновременно секретируется и прикрепляется к поверхности клетки, которая его экспрессирует, тем самым выступая как хемоаттрактант, так и молекула адгезии.
Рецепторы
Хемокиновые рецепторы находятся G-белковые рецепторы содержащий 7 трансмембранные домены которые находятся на поверхности лейкоциты. На сегодняшний день охарактеризовано примерно 19 различных хемокиновых рецепторов, которые разделены на четыре семейства в зависимости от типа хемокинов, которые они связывают; CXCR связывающие хемокины CXC, CCR связывающие хемокины CC, CX3CR1 который связывает единственный хемокин CX3C (CX3CL1), и XCR1 который связывает два хемокина XC (XCL1 и XCL2). У них много общих структурных особенностей; они похожи по размеру (около 350 аминокислоты ), имеют короткий кислый N-конец, семь спиральных трансмембранных доменов с тремя внутриклеточный и три внеклеточный гидрофильный петли и внутриклеточный С-конец, содержащий серин и треонин остатки, важные для регуляции рецепторов. Каждая из первых двух внеклеточных петель хемокиновых рецепторов имеет консервативный цистеин остаток, который позволяет образовывать дисульфидный мостик между этими петлями. G-белки связаны с С-концом хемокинового рецептора, чтобы обеспечить внутриклеточную передачу сигналов после активации рецептора, в то время как N-концевой домен хемокинового рецептора определяет специфичность связывания лиганда.[11]
Передача сигнала
Хемокиновые рецепторы связываются с G-белками для передачи сотовые сигналы после связывания лиганда. Активация белков G хемокиновыми рецепторами вызывает последующую активацию фермент известный как фосфолипаза C (ПЛК). PLC расщепляет молекулу, называемую фосфатидилинозитол (4,5) -бисфосфат (PIP2) на два второй посланник молекулы, известные как Инозитолтрифосфат (IP3) и диацилглицерин (DAG), которые запускают внутриклеточные сигнальные события; DAG активирует другой фермент, называемый протеинкиназа C (PKC), а IP3 запускает выпуск кальций из внутриклеточных магазинов. Эти события способствуют развитию множества сигнальных каскадов (например, Киназный путь MAP ), которые генерируют такие ответы, как хемотаксис, дегрануляция, релиз супероксид анионы и изменение авидности молекулы клеточной адгезии называется интегрины внутри клетки, несущей рецептор хемокина.[11]
Инфекционный контроль
Открытие, что β-хемокины RANTES, MIP (макрофаги воспалительные белки ) 1α и 1β (теперь известные как CCL5, CCL3 и CCL4 соответственно) подавляют ВИЧ -1 предоставил исходное соединение и показал, что эти молекулы могут контролировать инфекцию как часть иммунных ответов in vivo,[12] и что длительная доставка таких ингибиторов способна обеспечить длительный инфекционный контроль.[13] Связь производства хемокинов с антиген-индуцированными пролиферативными ответами, более благоприятный клинический статус в ВИЧ инфекция, а также наличие неинфицированного статуса у субъектов, подверженных риску заражения, предполагает положительную роль этих молекул в контроле естественного течения ВИЧ-инфекции.[14]
Смотрите также
использованная литература
- ^ Mélik-Parsadaniantz S, Rostène W (июль 2008 г.). «Хемокины и нейромодуляция». Журнал нейроиммунологии. 198 (1–2): 62–8. Дои:10.1016 / j.jneuroim.2008.04.022. PMID 18538863.
- ^ а б Злотник А., Буркхардт А.М., Домашний Б. (август 2011 г.). «Гомеостатические хемокиновые рецепторы и органоспецифические метастазы». Обзоры природы. Иммунология. 11 (9): 597–606. Дои:10.1038 / nri3049. PMID 21866172.
- ^ Злотник А., Йоши О. (май 2012 г.). "Снова о суперсемействе хемокинов". Иммунитет. 36 (5): 705–16. Дои:10.1016 / j.immuni.2012.05.008. ЧВК 3396424. PMID 22633458.
- ^ Ле И, Чжоу Й, Ирибаррен П., Ван Дж (апрель 2004 г.). «Хемокины и хемокиновые рецепторы: их многочисленные роли в гомеостазе и заболеваниях» (PDF). Клеточная и молекулярная иммунология. 1 (2): 95–104. PMID 16212895.
- ^ а б Грэм Дж. Дж., Локати М. (январь 2013 г.). «Регулирование иммунных и воспалительных реакций с помощью« атипичного »хемокинового рецептора D6». Журнал патологии. 229 (2): 168–75. Дои:10.1002 / path.4123. PMID 23125030.
- ^ Xie JH, Nomura N, Lu M, Chen SL, Koch GE, Weng Y, Rosa R, Di Salvo J, Mudgett J, Peterson LB, Wicker LS, DeMartino JA (июнь 2003 г.). «Опосредованная антителами блокада хемокинового рецептора CXCR3 приводит к уменьшенному привлечению Т-хелперных клеток 1 к участкам воспаления». Журнал биологии лейкоцитов. 73 (6): 771–80. Дои:10.1189 / jlb.1102573. PMID 12773510. S2CID 8175160.
- ^ Оно SJ, Накамура Т., Миядзаки Д., Обаяси М., Доусон М., Тода М. (июнь 2003 г.). «Хемокины: роль в развитии лейкоцитов, торговле и эффекторной функции». Журнал аллергии и клинической иммунологии. 111 (6): 1185–99, викторина 1200. Дои:10.1067 / mai.2003.1594. PMID 12789214.
- ^ Фернандес Э.Дж., Лолис Э. (2002). «Структура, функция и ингибирование хемокинов». Ежегодный обзор фармакологии и токсикологии. 42: 469–99. Дои:10.1146 / annurev.pharmtox.42.091901.115838. PMID 11807180.
- ^ Laing KJ, Secombes CJ (май 2004 г.). «Хемокины». Развитие и сравнительная иммунология. 28 (5): 443–60. Дои:10.1016 / j.dci.2003.09.006. PMID 15062643.
- ^ Виледа С.А., Ло Дж., Мошер К.И., Цзоу Б., Бричги М., Биери Дж., Стэн Т.М., Файнберг Н., Динг З., Эггель А., Лючин К.М., Цирр Э, Парк Дж. С., Куйяр-Деспрес С., Айгнер Л., Ли Дж., Peskind ER, Kaye JA, Quinn JF, Galasko DR, Xie XS, Rando TA, Wyss-Coray T (август 2011 г.). «Системная среда старения негативно регулирует нейрогенез и когнитивные функции». Природа. 477 (7362): 90–4. Bibcode:2011Натура 477 ... 90В. Дои:10.1038 / природа10357. ЧВК 3170097. PMID 21886162.
- ^ а б Мердок К., Финн А. (май 2000 г.). «Хемокиновые рецепторы и их роль в воспалительных и инфекционных заболеваниях». Кровь. 95 (10): 3032–43. Дои:10.1182 / кровь.V95.10.3032.010k17_3032_3043. PMID 10807766. Архивировано из оригинал на 2013-07-04.
- ^ Кокки Ф., ДеВико А.Л., Гарзино-Демо А, Арья С.К., Галло Р.С., Луссо П. (декабрь 1995 г.). «Идентификация RANTES, MIP-1 альфа и MIP-1 бета как основных факторов подавления ВИЧ, продуцируемых CD8 + Т-клетками». Наука. 270 (5243): 1811–5. Bibcode:1995Научный ... 270.1811C. Дои:10.1126 / science.270.5243.1811. PMID 8525373.
- ^ фон Рекум HA, Покорски JK (май 2013 г.). «Пептидные и белковые ингибиторы корецепторов ВИЧ-1». Экспериментальная биология и медицина. 238 (5): 442–9. Дои:10.1177/1535370213480696. ЧВК 3908444. PMID 23856897.
- ^ Garzino-Demo A, Moss RB, Margolick JB, Cleghorn F, Sill A, Blattner WA, Cocchi F, Carlo DJ, DeVico AL, Gallo RC (октябрь 1999 г.). «Спонтанное и индуцированное антигеном производство бета-хемокинов, ингибирующих ВИЧ, связано со статусом отсутствия СПИДа». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 96 (21): 11986–91. Bibcode:1999PNAS ... 9611986G. Дои:10.1073 / pnas.96.21.11986. JSTOR 48922. ЧВК 18399. PMID 10518563.
внешняя ссылка
- База данных семейств цитокинов - Chemokines на kumamoto-u.ac.jp
- Правильная номенклатура хемокинов на rndsystems.com