EEF-1 - eEF-1
Фактор удлинения 1 бета центральная кислотная область, эукариот | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Идентификаторы | |||||||||
Символ | EF1_beta_acid | ||||||||
Pfam | PF10587 | ||||||||
ИнтерПро | IPR018940 | ||||||||
УМНАЯ | SM01182 | ||||||||
|
Фактор элонгации трансляции EF1B, бета / дельта субъединица, домен обмена гуаниновых нуклеотидов | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Идентификаторы | |||||||||
Символ | EF1_GNE | ||||||||
Pfam | PF00736 | ||||||||
ИнтерПро | IPR014038 | ||||||||
УМНАЯ | SM00888 | ||||||||
CDD | cd00292 | ||||||||
|
eEF-1 два факторы удлинения эукариот. Он образует два комплекса: EF-Tu гомолог EF-1A и ЭФ-Ц гомолог EF-1B, фактор обмена гуанида первого.[1] Оба также находятся в археи.[2]
Структура
Номенклатура субъединиц eEF-1 несколько изменилась примерно в 2001 году, поскольку было признано, что комплексы EF-1A и EF-1B в некоторой степени независимы друг от друга.[1] Компоненты, признанные и названные в настоящее время, включают:[3]
Текущая номенклатура | Старая номенклатура | Гены человека | Каноническая функция |
---|---|---|---|
eEF1A | eEF1A | EEF1A1, EEF1A2 EEF1A1P43 | Доставка аа-тРНК на рибосому |
eEF1Bα eEF1Bβ (растение) | eEF1β | EEF1B2 EEF1B2P1, EEF1B2P2, EEF1B2P3 | GEF для eEF1A |
eEF1Bγ | eEF1γ | EEF1G | Структурный компонент |
eEF1Bδ (многоклеточный) | eEF1δ | EEF1D | GEF для eEF1A |
eEF1ε | eEF1ε | EEF1E1 | член комплекса аминоацил-тРНК синтетазы[4] |
Вал-РС (многоклеточный) | Вал-РС | VARS | Валил тРНК синтетаза |
Точный способ прикрепления субъединицы eEF1B к eEF1A зависит от органа и вида. У кроликов Val-RS также участвует в комплексе, связываясь с eEF1Bδ.
eEF1A также связывает актин.[3]
Другие виды
Различные виды зеленые водоросли, красные водоросли, хромальвеолаты, и грибы у них отсутствует ген EF-1α, но вместо этого имеется родственный ген, называемый EFL (подобный фактору удлинения). Хотя его функция не была глубоко изучена, похоже, что он похож на EF-1α.
По состоянию на 2009 год[Обновить]известно, что только два организма имеют как EF-1α, так и EFL: гриб Базидиоболус и диатомовые водоросли Thalassiosira. История эволюции EFL неясна. Он мог возникнуть один или несколько раз с последующей потерей EFL или EF-1α. Присутствие в трех различных группах эукариот (грибы, хромальвеолаты и архепластида ) предполагается результатом двух или более горизонтальный перенос генов события, согласно обзору 2009 года.[5] В отчете за 2013 год обнаружено еще 11 видов с обоими генами и представлена альтернативная гипотеза о том, что эукариот-предок может иметь оба гена. Во всех известных организмах, где присутствуют оба гена, EF-1α имеет тенденцию к репрессии транскрипции. Если гипотеза верна, ученые могли бы ожидать найти организм с подавленным EFL и полностью функционирующим EF-1α.[6]
Обзор EF-1α / EFL у эукариот, проведенный в 2014 году, считает, что оба объяснения сами по себе недостаточны для объяснения сложного распределения этих двух белков у эукариот.[7]
У эукариот родственная GTPase называется eRF3 участвует в завершении перевода. EF-1α архей, с другой стороны, выполняет все функции, которые несут эти субфункциональные варианты.[8]
Смотрите также
Рекомендации
- ^ а б Андерсен Г.Р., Нюборг Дж. (2001). «Структурные исследования факторов удлинения эукариот». Симпозиумы Колд-Спринг-Харбор по количественной биологии. 66: 425–37. Дои:10.1101 / sqb.2001.66.425. PMID 12762045.
- ^ Витальяно Л., Масулло М., Сика Ф, Загари А., Боккини V (октябрь 2001 г.). «Кристаллическая структура фактора элонгации 1альфа Sulfolobus solfataricus в комплексе с GDP обнаруживает новые особенности связывания и обмена нуклеотидов». Журнал EMBO. 20 (19): 5305–11. Дои:10.1093 / emboj / 20.19.5305. PMID 11574461.
- ^ а б Сасикумар А.Н., Перес В.Б., Кинзи Т.Г. (2011). «Многочисленные роли комплекса фактора элонгации 1 эукариот». Междисциплинарные обзоры Wiley: РНК. 3 (4): 543–55. Дои:10.1002 / wrna.1118. ЧВК 3374885. PMID 22555874.
- ^ Каминская М., Гавриленко С., Декоттиньи П., Жилле С., Ле Марешаль П., Негруцкий Б., Миранд М. (март 2009 г.). «Рассмотрение структурной организации комплекса аминоацил-тРНК синтетазы». Журнал биологической химии. 284 (10): 6053–60. Дои:10.1074 / jbc.M809636200. PMID 19131329.
- ^ Эллен Коквит; Герой Вербрюгген; Фредерик Лелиаерт; Фредерик Зехман; Коэн Саббе; Оливье Де Клерк (2009 г.), «Прирост и потеря генов фактора удлинения в зеленых водорослях», BMC Evol. Биол., 9: 39, Дои:10.1186/1471-2148-9-39, ЧВК 2652445, PMID 19216746
- ^ Камикава Р., Браун М.В., Нисимура Ю., Сако Ю., Хейсс А.А., Юбуки Н. и др. (Июнь 2013). «Параллельное повторное моделирование функции EF-1α: дивергентные гены EF-1α встречаются совместно с генами EFL у различных отдаленно родственных эукариот». BMC Эволюционная биология. 13: 131. Дои:10.1186/1471-2148-13-131. ЧВК 3699394. PMID 23800323.
- ^ Михайлов К.В., Яноушковец Я., Тихоненков Д.В., Мирзаева Г.С., Дьякин А.Ю., Симдьянов Т.Г. и др. (Сентябрь 2014 г.). «Сложное распределение GTPases EF1A и EFL семейства элонгаций в базальных альвеолатных клонах». Геномная биология и эволюция. 6 (9): 2361–7. Дои:10.1093 / gbe / evu186. ЧВК 4217694. PMID 25179686.
- ^ Сайто К., Кобаяси К., Вада М., Кикуно И., Такусагава А., Мочизуки М. и др. (Ноябрь 2010 г.). «Всемогущая роль фактора элонгации архей 1 альфа (EF1α в удлинении и прекращении трансляции, а также в контроле качества синтеза белка»). Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 107 (45): 19242–7. Дои:10.1073 / pnas.1009599107. PMID 20974926.
внешняя ссылка
- Пептид + удлинение + фактор + 1 в Национальной медицинской библиотеке США Рубрики медицинской тематики (MeSH)