Предсердный натрийуретический пептид - Atrial natriuretic peptide

предсердный натрийуретический пептид
Идентификаторы
ПсевдонимыANP
Внешние идентификаторыГенные карты: [1]
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

н / д

н / д

Ансамбль

н / д

н / д

UniProt

н / д

н / д

RefSeq (мРНК)

н / д

н / д

RefSeq (белок)

н / д

н / д

Расположение (UCSC)н / дн / д
PubMed поискн / дн / д
Викиданные
Просмотр / редактирование человека
Электронная микрофотография желудочков (слева) и предсердий миоцит (справа) показано расположение гранул хранения ANP в модели мыши. Снято доктором Стивеном С. Пэнгом из Королевский университет.

Предсердный натрийуретический пептид (ANP) или предсердный натрийуретический фактор (ANF) представляет собой натрийуретический пептидный гормон, секретируемый сердечными предсердиями, который у человека кодируется NPPA ген.[1] Натрийуретические пептиды (ANP, BNP, и CNP ) представляют собой семейство гормональных / паракринных факторов, которые структурно связаны.[2] Основная функция ANP - уменьшение расширенного внеклеточной жидкости (ECF) объем за счет увеличения почечный натрий экскреция. ПНП синтезируется и секретируется клетки сердечной мышцы в стенах предсердие в сердце. Эти ячейки содержат объемные рецепторы которые реагируют на повышенное растяжение стенки предсердия из-за увеличения предсердий объем крови.

Уменьшение объема крови за счет ANP может привести к побочным эффектам, таким как уменьшение внеклеточной жидкости (ECF) объем, улучшение сердечной фракция выброса в результате улучшилась перфузия органов, уменьшилась артериальное давление, и повышенная сыворотка калий. Эти эффекты могут быть притуплены или сведены на нет различными контррегулирующими механизмами, действующими одновременно на каждый из этих вторичных эффектов.

Натрийуретический пептид мозга (BNP) - неправильное название; секретируется клетками сердечной мышцы в желудочки сердца - по действию аналогичен ANP. Он действует через те же рецепторы, что и ANP, но с аффинностью в 10 раз ниже, чем ANP. В биологический период полураспада BNP, однако, вдвое длиннее, чем ANP, а NT-proBNP даже длиннее, что делает эти пептиды лучшим выбором, чем ANP для диагностического анализа крови.

Открытие

Об открытии натрийуретического фактора (фактора, который способствует выведению соли и воды почками) впервые сообщил де Болд в 1981 году, когда было обнаружено, что экстракты предсердий крыс содержат вещество, увеличивающее выделение соли и мочи в почках.[3] Позже это вещество было очищено от ткани сердца несколькими группами и названо предсердным натрийуретическим фактором (ANF) или ANP.[4]

Структура

ANP представляет собой пептид из 28 аминокислот с кольцом из 17 аминокислот в середине молекулы. Кольцо образовано дисульфидной связью между двумя цистеин остатки в положениях 7 и 23. ANP тесно связан с BNP (мозговой натрийуретический пептид ) и CNP (Натрийуретический пептид С-типа ), которые имеют сходную структуру аминокислотного кольца. ANP является одним из девяти структурно схожих натрийуретических гормонов: семь имеют предсердное происхождение.[5]

Производство

ANP синтезируется как неактивный препрогормон, кодируемый геном NPPA человека, расположенным на короткая рука из хромосома 1.[2] Ген NPPA экспрессируется преимущественно в предсердиях. миоциты и состоит из 2 интроны и три экзоны, с участием перевод этого гена с высокой молекулярной массой 151 аминокислота полипептид известный как препроАНП.[6] Препрогормон активируется через посттрансляционная модификация который включает расщепление 25 аминокислот сигнальная последовательность продуцировать проANP, пептид из 126 аминокислот, который является основной формой ANP, хранящейся во внутриклеточных гранулах предсердие.[6] После стимуляции предсердных клеток проАНП высвобождается и быстро превращается в 28-аминокислотный С-концевой зрелый ПНП на поверхности клетки сердечным трансмембранным серином. протеаза Корин.[7][8] Недавно было обнаружено, что ANP также может быть О-гликозилированный.[9]

ANP секретируется в ответ на:

Рецепторы

Три типа предсердные рецепторы натрийуретических пептидов были идентифицированы, на которые действуют натрийуретические пептиды. Они все рецепторы клеточной поверхности и обозначил:

  • гуанилилциклаза-A (GC-A), также известная как рецептор натрийуретического пептида-A (NPRA / ANPА) или NPR1
  • гуанилилциклаза-B (GC-B), также известная как натрийуретический пептидный рецептор-B (NPRB / ANPB) или NPR2
  • рецептор клиренса натрийуретического пептида (NPRC / ANPC) или NPR3

NPR-A и NPR-B имеют один мембранный сегмент с внеклеточным доменом, который связывает лиганд.[нужна цитата ] Внутриклеточный домен поддерживает два консенсусных каталитических домена для активности гуанилилциклазы. Связывание натрийуретического пептида вызывает конформационное изменение рецептора, которое вызывает рецептор. димеризация и активация.[нужна цитата ]

Связывание ANP с его рецептором вызывает превращение GTP к cGMP и повышает внутриклеточный цГМФ. Как следствие, цГМФ активирует цГМФ-зависимую киназу (PKG или cGK), что фосфорилаты белки на определенных остатках серина и треонина. в медуллярный собирательный проток цГМФ, генерируемый в ответ на ПНП, может действовать не только через PKG, но также посредством прямой модуляции ионных каналов.[11]

NPR-C функционирует в основном как рецептор клиренса, связывая и изолируя ANP из кровотока. Все натрийуретические пептиды связываются NPR-C.[нужна цитата ]

Физиологические эффекты

Поддержание объема (пространства) ECF и его субкомпонента сосудистого пространства имеет решающее значение для выживания.[нужна цитата ] Эти уровни поддерживаются в узком диапазоне, несмотря на большие различия в потреблении натрия с пищей. Есть три системы регулирования объема: две системы экономии соли, ренин ангиотензин альдостероновая система (РАСН ) и почечная симпатическая система (RSS); и выделение соли натрийуретический пептид (NP) гормональная система. Когда сосудистое пространство сокращается, RAAS и RSS «включаются»; когда предсердия расширяются, НП "включаются". Каждая система также подавляет свою противодействующую систему (ы). НЧ образуются в тканях сердца, кишечника, почек и надпочечников: ПНП в одном из семейства сердечных НЧ: другие в BNP, CNP, и DNP.[5]

ANP связывается с определенным набором рецепторы – Рецепторы ANP. Рецепторагонист Связывание вызывает увеличение почечной экскреции натрия, что приводит к снижению ЭКФ и объема крови. Вторичными эффектами могут быть улучшение фракции выброса сердца и снижение системного артериального давления.[нужна цитата ]

Почечный

ANP действует на почка для увеличения выведения натрия и воды (натрийурез ) следующими способами:[12][13]

  • Медуллярный сборный канал является основным местом регуляции выведения натрия с помощью ANP.[14] ANP воздействует на натриевые каналы как с апикальной, так и с базолатеральной сторон.[14] ANP ингибирует ENaC на апикальной стороне и насос АТФазы натрия и калия на базолатеральной стороне в cGMP PKG зависимым образом, приводящим к меньшей реабсорбции натрия и большей экскреции натрия.[15]
  • ANP увеличивается скорость клубочковой фильтрации и гломерулярная проницаемость.[14] ANP непосредственно расширяет афферентную артериолу и противодействует норэпинефрин индуцированный вазоконстрикция афферентной артериолы.[15] Некоторые исследования предполагают, что ANP также сужает эфферентную артериолу, но это не единодушный вывод.[15] ANP подавляет действие Ангиотензин II на мезангиальные клетки, тем самым расслабляя их.[15] ANP увеличивает радиус и количество пор клубочков, тем самым увеличивая проницаемость клубочков и приводя к большей фильтрующей нагрузке натрия и воды.[14]
  • Увеличивает кровоток через прямую вазу, которая вымывает растворенные вещества (хлорид натрия (NaCl) и мочевину) из интерстиция костного мозга. Более низкая осмолярность медуллярного интерстиция приводит к меньшей реабсорбции канальцевой жидкости и увеличению экскреции.
  • Уменьшает реабсорбцию натрия, по крайней мере, в толстая восходящая конечность (взаимодействие с NKCC2 ) и кортикальный собирательный проток из нефрон через гуанозин 3 ', 5'-циклический монофосфат (cGMP ) зависимое фосфорилирование ENaC.
  • Подавляет ренин секреции, тем самым подавляя производство ангиотензин и альдостерон.
  • Угнетает почечную Симпатическая нервная система.

ПНП оказывает на почки противоположный эффект ангиотензина II: ангиотензин II увеличивает задержку натрия почками, а ПНП увеличивает потерю натрия почками.

Надпочечники

Сосудистый

Расслабляет гладкие мышцы сосудов в артериолах и венулах:

  • Опосредованное мембранными рецепторами повышение цГМФ в гладких мышцах сосудов
  • Подавление действия катехоламинов

Способствует ремоделированию спиральной артерии матки, что важно для предотвращения гипертонии, вызванной беременностью.[16]

Сердечный

  • ANP подавляет сердечную гипертрофию при сердечной недостаточности, а также фиброз.[17] Фиброз подавляется за счет предотвращения попадания фибробластов в ткань сердца и их репликации, а также за счет уменьшения воспаления.[17] ANP предотвращает гипертрофию, подавляя приток кальция, вызываемый норадреналином.[17]
  • Повторная экспрессия NPRA спасает фенотип.[нужна цитата ]

Жировая ткань

  • Увеличивает выпуск свободные жирные кислоты из жировой ткани. Концентрация глицерина и неэтерифицированных жирных кислот в плазме увеличивается при внутривенном введении. инфузия ANP у человека.
  • Активирует рецепторы гуанилилциклазы типа А плазматической мембраны адипоцитов NPR-A
  • Повышает внутриклеточные уровни цГМФ, которые вызывают фосфорилирование гормоночувствительной липазы и перилипина А через активацию цГМФ-зависимая протеинкиназа -I (cGK-I)
  • Не модулирует лагерь производство или PKA Мероприятия.

Иммунная система

ПНП вырабатывается локально несколькими иммунными клетками. Показано, что ANP регулирует несколько функций врожденный и адаптивная иммунная система а также показано, что цитопротектор эффекты.[18]

  • ANP модулирует врожденный иммунитет за счет повышения защиты от внеклеточных микробов и ингибирования высвобождения провоспалительных маркеров и экспрессии молекул адгезии.[18]
  • Имеются данные о цитопротективном действии ANP на миокардиальные, гладкие сосуды, эндотелиальные клетки, гепатоциты и опухолевые клетки.[18]

Деградация

Модуляция эффектов ANP достигается за счет постепенной деградации пептида ферментом. нейтральная эндопептидаза (NEP). Недавно были разработаны ингибиторы NEP, такие как Сакубитрил и Сакубитрил / валсартан. Они могут быть клинически полезны при лечении пациентов с сердечной недостаточностью со сниженной фракцией выброса.

Биомаркер

Фрагменты, полученные из предшественника ANP, включая сигнальный пептид, N-концевой про-ANP и ANP, были обнаружены в крови человека.[19] ANP и родственные пептиды используются в качестве биомаркеров сердечно-сосудистых заболеваний, таких как инсульт, ишемическая болезнь сердца, инфаркт миокарда и сердечная недостаточность.[20][21][22][23] Специфический предшественник ANP, называемый срединно-региональным про-предсердным натрийуретическим пептидом (MRproANP), является высокочувствительным биомаркер при сердечной недостаточности.[24] Уровни MRproANP ниже 120 пмоль / л можно использовать для эффективного исключения острой сердечной недостаточности.[24]

Было отмечено, что секреция большого количества ANP вызывает электролитные нарушения (гипонатриемию) и полиурию. Эти показания могут быть маркером большой миксомы предсердия.[25]

Терапевтическое использование и разработка лекарств

Мнения относительно использования ANP для лечения острая сердечная недостаточность и заболевание почек разнообразны.[26] Хотя было показано, что эта молекула успешно восстанавливает некоторые гемодинамический параметры после сердечной недостаточности и клиническое улучшение при повреждении почек, снижает ли он в конечном итоге смертность и его долгосрочные эффекты неизвестны.[27] Следовательно, необходимо провести больше исследований, чтобы лучше понять терапевтические эффекты ANP.[27] Недавно синтезированный гомологи молекулы ANP оцениваются для лечения острой сердечной недостаточности.[28] Предварительные исследования одной из таких молекул, уларитида, показали, что этот препарат безопасен, хорошо переносится и эффективен при лечении острой сердечной недостаточности.[28]

Другие натрийуретические пептиды

Натрийуретический пептид мозга (BNP) - неправильное название; секретируется миоцитами желудочков - по действию аналогичен ПНП. Он действует через предсердные рецепторы натрийуретических пептидов но с аффинностью в 10 раз меньше, чем ANP. В биологический период полураспада BNP, однако, в два раза длиннее, чем ANP, а NT-proBNP даже длиннее, что делает эти пептиды лучшим выбором, чем ANP для диагностического анализа крови.

Помимо натрийуретических пептидов млекопитающих (ANP, BNP, CNP ), другие натрийуретические пептиды с аналогичной структурой и свойствами были выделены в других частях царства животных. А лосось был описан натрийуретический пептид, известный как сердечный пептид лосося,[29] и дендроаспис натрийуретический пептид (DNP) был обнаружен в яде зеленого мамба, а также НП у вида африканской змеи.[30]

Помимо этих четырех, были идентифицированы пять дополнительных натрийуретических пептидов: натрийуретический пептид длительного действия (LANP), расширитель сосудов, калиуретический пептид, уродилатин, и адреномедуллин.[5]

Фармакологическая модуляция

Нейтральная эндопептидаза (NEP), также известная как неприлизин фермент, метаболизирующий натрийуретические пептиды. Несколько ингибиторы НЭП в настоящее время разрабатываются для лечения различных заболеваний, от гипертонии до сердечной недостаточности. Большинство из них являются двойными ингибиторами (NEP и ТУЗ ). В 2014 году исследование PARADIGM-HF было опубликовано в NEJM. Это исследование считается эпохальным в лечении сердечной недостаточности. Исследование было двойным слепым; в сравнении LCZ696 против эналаприл у пациентов с сердечной недостаточностью. Исследование показало снижение смертности от всех причин, сердечно-сосудистой смертности и госпитализаций в LCZ696 рука.[31]Омапатрилат (двойной ингибитор NEP и ангиотензин-превращающий фермент ), разработанный BMS, не получил одобрения FDA из-за ангионевротический отек соображения безопасности. Другие двойные ингибиторы ПОШ с рецептором АПФ / ангиотензина (в 2003 г.) разрабатываются фармацевтическими компаниями.[32]

Синонимы

ANP также называют предсердный натрийуретический фактор (ANF), предсердный натрийуретический гормон (ANH), кардионатрин, кардиодилатин (CDD), и атриопептин.

Примечания

Рекомендации

  1. ^ Macchia DD (декабрь 1987 г.). «Предсердный натрийуретический фактор: гормон, секретируемый сердцем». Pharmaceutisch Weekblad. Научное издание. 9 (6): 305–14. Дои:10.1007 / bf01956510. PMID  2829109. S2CID  21363735.
  2. ^ а б Поттер Л. Р., Йодер А. Р., Флора Д. Р., Антос Л. К., Дики Д. М. (2009). «Натрийуретические пептиды: их структуры, рецепторы, физиологические функции и терапевтические применения». CGMP: генераторы, эффекторы и терапевтическое значение. Справочник по экспериментальной фармакологии. cGMP: генераторы, эффекторы и терапевтическое значение. 191. Springer Berlin Heidelberg. С. 341–66. Дои:10.1007/978-3-540-68964-5_15. ISBN  9783540689607. ЧВК  4855512. PMID  19089336.
  3. ^ де Болд А.Дж., Боренштейн Х.Б., Вереш А.Т., Зонненберг Х. (январь 1981 г.). «Быстрый и мощный натрийуретический ответ на внутривенную инъекцию экстракта миокарда предсердий крысам». Науки о жизни. 28 (1): 89–94. Дои:10.1016/0024-3205(81)90370-2. PMID  7219045.
  4. ^ де Болд AJ (ноябрь 1985 г.). «Предсердный натрийуретический фактор: гормон, вырабатываемый сердцем». Наука. 230 (4727): 767–70. Bibcode:1985Sci ... 230..767D. Дои:10.1126 / science.2932797. PMID  2932797.
  5. ^ а б c Веселый Д.Л. (2013). «Глава 39, Антинатрийуреиновые пептиды». Почка Селдина и Гибиша (Пятое изд.). Elsevier Inc. стр. 1242. Дои:10.1016 / B978-0-12-381462-3.00037-9. ISBN  9780123814623.
  6. ^ а б Стрыйевски П.Дж., Куцай А., Кулак Ł, Новак Дж., Несслер Б., Несслер Дж. (2014-02-20). «Синдром Твиддлера: редкое осложнение имплантации кардиостимулятора». Polskie Archiwum Medycyny Wewnetrznej. 124 (4): 209. Дои:10.20452 / pamw.2196. PMID  24556875.
  7. ^ Ян В., Шэн Н., Сэто М., Морсер Дж., Ву Ку (май 1999 г.). «Корин, мозаичная трансмембранная сериновая протеаза, кодируемая новой кДНК из человеческого сердца». Журнал биологической химии. 274 (21): 14926–35. Дои:10.1074 / jbc.274.21.14926. PMID  10329693.
  8. ^ Ян В., Ву Ф, Морсер Дж., Ву Кью (июль 2000 г.). «Корин, трансмембранная сердечная сериновая протеаза, действует как про-предсердный натрийуретический пептид-превращающий фермент». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 97 (15): 8525–9. Bibcode:2000PNAS ... 97.8525Y. Дои:10.1073 / pnas.150149097. ЧВК  26981. PMID  10880574.
  9. ^ Хансен Л.Х., Мадсен Т.Д., Гот С.К., Клаузен Х., Чен Й., Джояшвили Н. и др. (Август 2019 г.). «О-гликаны на предсердном натрийуретическом пептиде (ANP), которые влияют как на его протеолитическую деградацию, так и на эффективность его родственного рецептора». Журнал биологической химии. 294 (34): 12567–12578. Дои:10.1074 / jbc.RA119.008102. ЧВК  6709625. PMID  31186350.
  10. ^ name = "Widmaier">Widmaier EP, Raff H, Strang KT (2008). Физиология человека Вандера (11-е изд.). Макгроу-Хилл. стр.291, 509–10. ISBN  978-0-07-304962-5.
  11. ^ Mohler ER, Finkbeiner WE (2011). Медицинская физиология (бор) (2-е изд.). Филадельфия: Сондерс. ISBN  978-1-4377-1753-2.
  12. ^ Хоэн К., Мариеб Э.Н. (2013). «16». Анатомия и физиология человека (9-е изд.). Бостон: Пирсон. п. 629. ISBN  978-0-321-74326-8. вопрос номер 14
  13. ^ Goetz KL (январь 1988 г.). «Физиология и патофизиология предсердных пептидов». Американский журнал физиологии. 254 (1, часть 1): E1–15. Дои:10.1152 / ajpendo.1988.254.1.E1. PMID  2962513.
  14. ^ а б c d Theilig F, Wu Q (май 2015 г.). «ANP-индуцированный сигнальный каскад и его значение в патофизиологии почек». Американский журнал физиологии. Почечная физиология. 308 (10): F1047–55. Дои:10.1152 / ajprenal.00164.2014. ЧВК  4436998. PMID  25651559.
  15. ^ а б c d Фу С, Пинг П, Ван Ф, Ло Л (2018-01-12). «Синтез, секреция, функция, метаболизм и применение натрийуретических пептидов при сердечной недостаточности». Журнал биологической инженерии. 12 (1): 2. Дои:10.1186 / s13036-017-0093-0. ЧВК  5766980. PMID  29344085.
  16. ^ Цуй Й, Ван В., Донг Н, Лу Дж., Сринивасан Д.К., Ченг В., Хуанг Х, Лю М., Фанг Ц., Пэн Дж., Чен С., Ву С., Лю З., Донг Л., Чжоу И, Ву Q (март 2012 г. ). «Роль корина в инвазии трофобластов и ремоделировании спиральной артерии матки при беременности». Природа. 484 (7393): 246–50. Bibcode:2012Натура 484..246С. Дои:10.1038 / природа10897. ЧВК  3578422. PMID  22437503.
  17. ^ а б c Фу С, Пинг П, Ван Ф, Ло Л (2018-01-12). «Синтез, секреция, функция, метаболизм и применение натрийуретических пептидов при сердечной недостаточности». Журнал биологической инженерии. 12 (1): 2. Дои:10.1186 / s13036-017-0093-0. ЧВК  5766980. PMID  29344085.
  18. ^ а б c Де Вито П. (август 2014 г.). «Предсердный натрийуретический пептид: старый гормон или новый цитокин?». Пептиды. 58: 108–16. Дои:10.1016 / j.peptides.2014.06.011. PMID  24973596. S2CID  24559625.
  19. ^ Goetze JP, Hansen LH, Terzic D, Zois NE, Albrethsen J, Timm A, Smith J, Soltysinska E, Lippert SK, Hunter I (март 2015 г.). «Предсердные натрийуретические пептиды в плазме». Clinica Chimica Acta; Международный журнал клинической химии. 443: 25–8. Дои:10.1016 / j.cca.2014.08.017. PMID  25158019.
  20. ^ Ван Т.Дж., Ларсон М.Г., Леви Д., Бенджамин Э.Дж., Лейп Е.П., Омланд Т., Вольф П.А., Васан Р.С. (февраль 2004 г.). «Уровни натрийуретического пептида в плазме и риск сердечно-сосудистых событий и смерти». Медицинский журнал Новой Англии. 350 (7): 655–63. Дои:10.1056 / NEJMoa031994. PMID  14960742.
  21. ^ Сабатин М.С., Морроу Д.А., де Лемос Ю.А., Омланд Т., Слоан С., Яролим П., Соломон С.Д., Пфеффер М.А., Браунвальд Е. (январь 2012 г.). «Оценка множественных биомаркеров сердечно-сосудистого стресса для прогнозирования риска и направления медикаментозного лечения пациентов со стабильной ишемической болезнью сердца». Тираж. 125 (2): 233–40. Дои:10.1161 / CIRCULATIONAHA.111.063842. ЧВК  3277287. PMID  22179538.
  22. ^ Мякикаллио А.М., Мякикаллио Т.Х., Корпелайнен Дж. Т., Вуолтенахо О., Тапанайнен Дж. М., Юлитало К., Сотаниеми К. А., Хуикури Н. В., Мюллюля В. В. (май 2005 г.). «Натрийуретические пептиды и смертность после инсульта». Гладить. 36 (5): 1016–20. Дои:10.1161 / 01.STR.0000162751.54349.ae. PMID  15802631.
  23. ^ Барбато Э., Бартунек Дж., Марчитти С., Мангиакапра Ф., Станция Р., Дельру Л., Котуньо М., Ди Кастро С., Де Брюне Б., Вейнс В., Вольпе М., Рубатту С. (март 2012 г.). «Уровень циркулирующего NT-proANP является прогностическим маркером стабильной ишемической болезни сердца». Международный журнал кардиологии. 155 (2): 311–2. Дои:10.1016 / j.ijcard.2011.11.057. PMID  22177588.
  24. ^ а б Робертс Э., Лудман А.Дж., Дворжински К., Аль-Мохаммад А., Коуи М.Р., МакМюррей Дж.Дж., Мант Дж. (Март 2015 г.). «Диагностическая точность натрийуретических пептидов при сердечной недостаточности: систематический обзор и диагностический метаанализ в условиях неотложной помощи». BMJ. 350: h910. Дои:10.1136 / bmj.h910. ЧВК  4353288. PMID  25740799.
  25. ^ Анбар М, Лоонск Дж. В. (2011). «Устные экзамены с компьютерной эмуляцией: обоснование и внедрение интерактивных компьютеризированных тестов без подсказок». Учитель медицины. 10 (2): 175–80. Дои:10.1186 / cc9788. ЧВК  3067042. PMID  3067042.
  26. ^ Нигвекар С.У., Наванитан С.Д., Парих С.Р., Хикс Дж.К. (февраль 2009 г.). «Предсердный натрийуретический пептид для лечения острого повреждения почек: систематический обзор и метаанализ». Клинический журнал Американского общества нефрологов. 4 (2): 261–72. Дои:10.2215 / CJN.03780808. ЧВК  2637582. PMID  19073785.
  27. ^ а б Кобаяси Д., Ямагути Н., Такахаши О., Дешпанде Г. А., Фукуи Т. (январь 2012 г.). «Лечение человеческого предсердного натрийуретического пептида при острой сердечной недостаточности: систематический обзор эффективности и смертности». Канадский журнал кардиологии. 28 (1): 102–9. Дои:10.1016 / j.cjca.2011.04.011. PMID  21908161.
  28. ^ а б Yandrapalli S, Jolly G, Biswas M, Rochlani Y, Harikrishnan P, Aronow WS, Lanier GM (январь 2018 г.). «Новые гормональные фармакотерапии сердечной недостаточности». Экспертный обзор эндокринологии и метаболизма. 13 (1): 35–49. Дои:10.1080/17446651.2018.1406799. PMID  30063443. S2CID  51890559.
  29. ^ Тервонен В., Арджамаа О., Кокконен К., Рускоахо Х., Вуолтенахо О. (сентябрь 1998 г.). «Новый сердечный гормон, связанный с натрийуретическими пептидами A-, B- и C-типов». Эндокринология. 139 (9): 4021–5. Дои:10.1210 / en.139.9.4021. PMID  9724061.
  30. ^ Schweitz H, Vigne P, Moinier D, Frelin C, Lazdunski M (июль 1992 г.). «Новый член семейства натрийуретических пептидов присутствует в яде зеленой мамбы (Dendroaspis angusticeps)». Журнал биологической химии. 267 (20): 13928–32. PMID  1352773.
  31. ^ Макмеррей Дж.Дж., Пакер М., Десаи А.С., Гонг Дж., Лефковиц М.П., ​​Ризкала А.Р., Руло Дж.Л., Ши В.К., Соломон С.Д., Сведберг К., Зиле М.Р. (сентябрь 2014 г.). «Ингибирование ангиотензин-неприлизина по сравнению с эналаприлом при сердечной недостаточности». Медицинский журнал Новой Англии. 371 (11): 993–1004. Дои:10.1056 / NEJMoa1409077. HDL:10993/27659. PMID  25176015.
  32. ^ Венугопал Дж (2003). «Фармакологическая модуляция натрийуретической пептидной системы». Экспертное заключение о терапевтических патентах. 13 (9): 1389–1409. Дои:10.1517/13543776.13.9.1389. S2CID  85007768.

внешняя ссылка