Амилоидоз - Amyloidosis

Амилоидоз
Формирование амилоидных фибрилл и классические черты лица AL amyloidosis.jpg
Классические черты лица амилоидоза AL с кровотечение под кожей (синяки) вокруг глаз[1]
СпециальностьЭндокринология, ревматология, кардиология
СимптомыЧувство усталости, потеря веса, отек ног, одышка, кровотечение, легкое головокружение при стоянии[2]
Обычное начало55–65 лет[2]
ПричиныГенетический или приобретенный[3]
Диагностический методБиопсия ткани[2]
УходПоддерживающая терапия, направленный на первопричину, диализ, трансплантация органов[3]
ПрогнозУлучшено с лечением[3]
Частота3–13 на миллион в год (амилоидоз AL)[2]
Летальные исходы1 на 1000 человек (развитый мир)[3]

Амилоидоз заболевание, при котором ненормально белки, известный как амилоидные фибриллы, накапливаются в тканях.[4] Есть несколько типов с разными симптомами; признаки и симптомы могут включать понос, потеря веса, чувство усталости, увеличение языка, кровотечение, онемение, слабость при стоянии, отек ног или увеличение селезенки.[2]

Существует около 30 различных типов амилоидоза, каждый из которых вызван определенным неправильная упаковка белка.[5] Некоторые генетический в то время как другие приобретаются.[3] Они сгруппированы в локализованные формы, и системный ед.[2] Четыре наиболее распространенных типа системного амилоидоза: легкая цепь (AL), воспаление (AA ), связанный с диализом (Aβ2М), и по наследству и по старости (ATTR и семейная амилоидная полинейропатия[6]).[2]

Диагноз можно заподозрить, когда белок содержится в моче, увеличение органа присутствует, или обнаружены проблемы с множественными периферическими нервами и непонятно почему.[2] Диагноз подтвержден биопсия ткани.[2] Из-за вариабельности предъявления диагноза часто требуется время.[3]

Лечение направлено на уменьшение количества вовлеченного белка.[2] Иногда это может быть достигнуто путем определения и лечения основной причины.[2] Амилоидоз AL встречается примерно у 3–13 на миллион человек в год, а амилоидоз AA - примерно у 2 на миллион человек в год.[2] Обычный возраст возникновения этих двух типов - от 55 до 60 лет.[2] Без лечения продолжительность жизни составляет от шести месяцев до четырех лет.[2] в разработанный мир около 1 на 1000 человек умирает от амилоидоза.[3] Амилоидоз был описан как минимум с 1639 года.[2]

Признаки и симптомы

Кожные особенности дисхромного амилоидоза кожи. Гиперпигментированные и гипопигментированные пятна на (A) голени, (B) спине и талии, (C) талии. (D) Отдельные волдыри на плече

Проявления амилоидоза широки и зависят от места скопления амилоида. Наиболее часто поражаются почки и сердце.

Почки

Отложение амилоида в почках может вызвать нефротический синдром, что является результатом снижения способности почек фильтровать и удерживать белки. Нефротический синдром возникает с повышением креатинина и без него. концентрация мочевины в крови,[7] два биохимических маркера повреждения почек. В Амилоидоз АА, почки поражаются у 91–96% людей,[8] симптомы варьируются от белок в моче к нефротический синдром и редко хроническая болезнь почек.

Сердце

Основная статья: Сердечный амилоидоз

Отложение амилоида в сердце может вызывать как диастолическое, так и систолическое давление. сердечная недостаточность. ЭКГ могут присутствовать изменения, свидетельствующие о низком напряжении и нарушениях проводимости, таких как атриовентрикулярная блокада или же синусовый узел дисфункция. На эхокардиография, сердце показывает ограниченный образец наполнения с нормальной или умеренно сниженной систолической функцией.[7] Амилоидоз AA обычно щадит сердце.[8]

Мозг

Люди с амилоидозом не поражаются центральной нервной системой, но могут развить сенсорные и вегетативные невропатии. Сенсорная нейропатия развивается симметрично и прогрессирует от дистального к проксимальному направлениям. Вегетативная невропатия может проявляться как ортостатическая гипотензия но может проявляться более постепенно с неспецифическими желудочно-кишечными симптомами, такими как запор, тошнота или преждевременное насыщение.[7]

Печень

Накопление амилоидных белков в печени может привести к повышению содержания в сыворотке крови. аминотрансферазы и щелочная фосфатаза, два биомаркера повреждения печени, которое наблюдается примерно у одной трети людей.[8] Увеличение печени обычное дело. В отличие, увеличение селезенки редко, встречается у 5% людей. Нарушение функции селезенки, приводящее к наличию Тела Хауэлл-Джолли по мазку крови встречается у 24% людей с амилоидозом.[7] Мальабсорбция наблюдается в 8,5% AL амилоидоз и 2,4% амилоидоза АА. Один из предполагаемых механизмов наблюдаемой мальабсорбции заключается в том, что отложения амилоида на кончиках кишечные ворсинки (пальцевидные выступы, которые увеличивают площадь кишечника, доступную для всасывания пищи), начинают разрушать функциональность ворсинок, представляя литник -как изображение.[8]

Железы

Оба щитовидная железа и надпочечники можно проникнуть. Подсчитано, что 10–20% людей с амилоидозом имеют гипотиреоз. Инфильтрацию надпочечников может быть труднее оценить, учитывая, что ее симптомы ортостатической гипотензии и низкой концентрации натрия в крови могут быть связаны с вегетативная невропатия и сердечная недостаточность.[7]

«Амилоидные отложения встречаются в поджелудочная железа пациентов с сахарный диабет, хотя неизвестно, важно ли это функционально. Основным компонентом амилоида поджелудочной железы является пептид из 37 аминокислотных остатков, известный как островковый амилоидный полипептид или амилин. Он хранится вместе с инсулином в секреторных гранулах В-клеток и секретируется совместно с инсулином »(Rang and Dale's Pharmacology, 2015.)

Костно-мышечной системы

Амилоидные белки обычно откладываются внутри колена, за которым следуют руки, запястья, локоть, бедро и лодыжка, вызывая боль в суставах.[9] У мужчин пожилого возраста (> 80 лет) существует значительный риск отложения транстиретин-амилоида дикого типа в синовиальной ткани коленного сустава. При амилоидозе бета-2-микроглобулинов мужчины имеют высокий риск синдром запястного канала.[10] Амилоидоз Aβ2MG (амилоидоз, связанный с гемодиализом) имеет тенденцию откладываться в синовиальной ткани, вызывая хронический воспаление синовиальной ткани в коленных, тазобедренных, плечевых и межфаланговых суставах.[10] Отложение амилоидных легких цепей в плечевом суставе вызывает увеличение плеч, также известное как «признак плечевой подушки».[10] Отложения амилоидной легкой цепи также могут вызывать двусторонний симметричный полиартрит.[10]

Отложение амилоидных белков в костном мозге, не вызывая дискразии плазматических клеток называется амилоидомой. Обычно встречается в шейных, поясничных и крестцовых позвонках. У пострадавших могут возникать боли в костях из-за лизиса костей, поясничного отдела. парапарез и различные неврологические симптомы. Часто встречаются переломы позвонков.[10]

Глаза

Редкая разработка амилоидная пурпура, предрасположенность к кровотечению с синяками вокруг глаз, называемое «енотовидными глазами», вызванное отложением амилоида в кровеносных сосудах и снижением активности тромбин и фактор X, два белка свертывания крови, которые теряют свою функцию после связывания с амилоидом.[7]

Ротовая полость

Амилоидные отложения в тканях могут вызывать увеличение структур. Двадцать процентов людей с амилоидозом AL имеют увеличенный язык, что может привести к обструктивное апноэ во сне, затруднение глотания, и изменился вкус.[8] Увеличение языка не происходит при амилоидозе ATTR или AA.[7] Отложение амилоида в горле может вызвать охриплость голоса.[7]

Патогенез

Клетки в организме производят белки двумя разными способами. Некоторые белки состоят из одной части или последовательности аминокислоты; в других случаях образуются белковые фрагменты, которые соединяются вместе, образуя целый белок. Но иногда такой белок может распадаться на исходные фрагменты белка. Этот процесс «перевертывания» часто случается с некоторыми типами белков, особенно с теми, которые вызывают амилоидоз.

Фрагменты или фактические белки подвержены риску неправильная укладка по мере их синтеза, чтобы образовать плохо функционирующий белок. Это вызывает протеолиз, который представляет собой направленное расщепление белков клеточными ферменты называется протеазы или путем внутримолекулярного переваривания; протеазы приходят и переваривают неправильно свернутые фрагменты и белки. Проблема возникает, когда белки не растворяются при протеолизе, потому что неправильно свернутые белки иногда становятся достаточно прочными, так что они не растворяются при нормальном протеолизе. Когда фрагменты не растворяются, они выплевываются в результате протеолиза и объединяются с образованием олигомеры. Причина их агрегации заключается в том, что те части белка, которые не растворяются при протеолизе, являются гидрофобный β-гофрированные листы. Обычно они секвестрированы в середине белка, тогда как более растворимые части белка находятся снаружи. Когда они подвергаются воздействию воды, эти гидрофобные частицы имеют тенденцию агрегироваться с другими гидрофобными частями. Этот шар из осколков стабилизируется ГАГ (гликозаминогликаны) и SAP (сывороточный амилоид P), компонент, содержащийся в амилоидных скоплениях, который, как считается, стабилизирует их и предотвращает протеолитическое расщепление. Стабилизированные шарики белковых фрагментов называются олигомерами. Олигомеры могут агрегировать вместе и дополнительно стабилизироваться с образованием амилоидных фибрилл.

Как олигомеры, так и амилоидные фибриллы токсичны для клеток и могут нарушать правильную функцию органов.[11]

Диагностика

Для диагностики амилоидоза обычно требуется биопсия ткани. Биопсия оценивается на наличие характерных отложений амилоида. Ткань обрабатывается различными пятна. Самая полезная окраска для диагностики амилоида - это Конго красный, что в сочетании с поляризованный свет, заставляет амилоидные белки казаться яблочно-зелеными на микроскопия. Также, тиофлавин Т можно использовать пятно.[12] Ряд методов визуализации, таких как DPD сканирование или же Сканирование SAP также используются.[13]

Ткань может поступать из любого пораженного органа, но при системном заболевании первым участком биопсии является подкожный абдоминальный жир, известный как «биопсия жировой подушечки», из-за легкости его получения по сравнению с биопсией прямой кишки, слюнной железы или внутренних органов. органы. Биопсия брюшного жира не является полностью чувствительной, и иногда для постановки диагноза требуется биопсия пораженного органа (например, почки).[12] Например, при амилоидозе AL только у 85% людей будет положительная биопсия жировой подушечки с использованием окрашивания Конго красным.[7] Для сравнения: ректальная биопсия имеет чувствительность 74–94%.[8]

В отложениях амилоида в суставах будет снижен сигнал в обоих Т1 и Т2 взвешенные изображения МРТ.[9] При амилоидоме будет низкий сигнал T1 при введении гадолиния и низкий сигнал T2.[10]

Тип амилоидного белка можно определить различными способами: обнаружение аномальных белков в кровотоке (на электрофорез белков или определение легкой цепи); связывание определенных антител с амилоидом, обнаруженным в ткани (иммуногистохимия); или экстракция белка и идентификация его индивидуального аминокислоты.[12] Иммуногистохимия может идентифицировать амилоидоз AA в большинстве случаев, но может пропустить многие случаи амилоидоза AL.[8] Лазерная микродиссекция с масс-спектрометрией - самый надежный метод выявления различных форм амилоидоза.[14]

AL является наиболее распространенной формой амилоидоза, и диагноз часто начинается с поиска дискразия плазматических клеток, В-клетки памяти, продуцирующие аберрантные иммуноглобулины или части иммуноглобулинов. Иммунофиксационный электрофорез мочи или сыворотки дает положительный результат у 90% людей с амилоидозом AL.[7] Электрофорез иммунофиксации более чувствителен, чем обычный электрофорез, но может быть доступен не во всех центрах. В качестве альтернативы иммуногистохимическое окрашивание биопсии костного мозга в поисках доминантных плазматических клеток можно проводить у людей с высоким клиническим подозрением на амилоидоз AL, но с отрицательным электрофорезом.[7]

ATTR, или семейный транстиретин-ассоциированный амилоидоз, подозревают у людей с семейным анамнезом идиопатических невропатий или сердечной недостаточности, у которых отсутствуют доказательства дискразии плазматических клеток. ATTR можно определить с помощью изоэлектрическая фокусировка который отделяет мутировавшие формы транстиретина. Результаты могут быть подтверждены генетическим тестированием для поиска конкретных известных мутаций в транстиретине, которые предрасполагают к амилоидозу.[7]

Подозрение на АА имеет клинические признаки у людей с длительными инфекциями или воспалительными заболеваниями. АК можно идентифицировать с помощью иммуногистохимического окрашивания.[7]

Классификация

Исторические системы классификации основывались на клинических факторах. До начала 1970-х преобладала идея единого амилоидного вещества. Были предложены различные системы описательной классификации, основанные на распределении амилоидных отложений в органах и клинических данных. Большинство систем классификации включают первичные (т. Е. идиопатический ) амилоидоз, при котором не было выявлено связанного клинического состояния, и вторичный амилоидоз (т. е. вторичный к хроническим воспалительным состояниям). Некоторые системы классификации включали миеломный, семейный и локализованный амилоидоз.

Современная эра классификации амилоидоза началась в конце 1960-х годов с разработки методов, позволяющих сделать амилоидные фибриллы растворимыми. Эти методы позволили ученым изучить химические свойства амилоидов. Описательные термины, такие как первичный амилоидоз, вторичный амилоидоз и другие (например, старческий амилоидоз), которые не основаны на причине, предоставляют мало полезной информации и больше не рекомендуются.

Современная классификация амилоидных заболеваний имеет тенденцию использовать аббревиатуру белка, который делает большинство отложений, с префиксом A. Например, амилоидоз, вызванный транстиретин называется «ATTR». Характер отложения у разных людей разный, но почти всегда состоит только из одного амилоидогенного белка. Осаждение может быть системный (влияющие на многие системы органов) или органоспецифические. Многие амилоидозы унаследованный, из-за мутации в белке-предшественнике.

Другие формы возникают из-за различных заболеваний, вызывающих переизбыток или ненормальное производство белка, например, с перепроизводством легкие цепи иммуноглобулина (названный AL амилоидоз ), или с постоянным перепроизводством белки острой фазы в хроническое воспаление (что может привести к Амилоидоз АА ).

К настоящему времени идентифицировано около 60 амилоидных белков.[15] Из них по крайней мере 36 были связаны с заболеваниями человека.[16]

Названия амилоидов обычно начинаются с буквы «А». Вот краткое описание наиболее распространенных типов амилоида:

Abbr.Тип амилоида / генОписаниеOMIM
ALамилоидная легкая цепьAL амилоидоз / множественная миелома. Содержит легкие цепи иммуноглобулина (λ, κ) происходит из плазматических клеток.254500
AASAAБелок амилоида А сыворотки (SAA) является реагентом острой фазы, который вырабатывается во время воспаления.
Aββ амилоид /ПРИЛОЖЕНИЕНашел в болезнь Альцгеймера поражения головного мозга.605714
ALECT2LECT2В LECT2 амилоидоз, то LECT2 белковые отложения в почках и различных других тканях, но только почки проявляют признаки или симптомы; это типичные симптомы почечной недостаточности.[17]
ATTRтранстиретинТранстиретин - это белок, который в основном образуется в печени и транспортирует тироксин и связывающий ретинол белок.[7] Мутантная форма нормального сывороточного белка, депонируемая в генетически детерминированных семейные амилоидные полинейропатии. TTR также откладывается в сердце в транстиретиновый амилоидоз дикого типа, также известный как сенильный системный амилоидоз.[18] Также найдено в лептоменингеальный амилоидоз.105210
Aβ2Mβ2 микроглобулинНе путать с Aβ, β2m - нормальный сывороточный белок, входящий в состав главный комплекс гистосовместимости (MHC) Молекулы класса 1. Амилоидоз, связанный с гемодиализом
AIAPPамилинОбнаруживается в поджелудочной железе людей с диабет 2 типа.
APrPприонный белокВ прион При заболеваниях неправильно свернутые прионные белки откладываются в тканях и напоминают амилоидные белки. Некоторые примеры Болезнь Крейтцфельдта-Якоба (люди), BSE или «коровье бешенство» (крупный рогатый скот) и скрепи (овцы и козы). Недавно описанное семейное прионное заболевание проявляется периферическим амилоидозом, вызывающим вегетативную невропатию и диарею.[19]123400
AGelGSNАмилоидоз финского типа105120
ACysCST3Церебральная амилоидная ангиопатия, Исландского типа105150
AApoA1APOA1Семейный висцеральный амилоидоз105200
AFibFGAСемейный висцеральный амилоидоз105200
ALysLYZСемейный висцеральный амилоидоз105200
?OSMRПервичный кожный амилоидоз105250
ABri
ADan		ITM2BЦеребральная амилоидная ангиопатия, Британского типа
Датского типа		176500
117300
AProпролактинПролактинома
AKerкератоэпителинСемейный амилоидоз роговицы
AANFпредсердный натрийуретический факторСтарческий амилоид предсердий сердца
ACalкальцитонинМедуллярный рак щитовидной железы

По состоянию на 2010 г. было классифицировано 27 белков фибрилл человека и 9 белков животных, а также 8 органы включения.[20]

Альтернатива

Более старый клинический метод классификации относит амилоидозы к системным или локализованным.

Другая классификация - первичная или вторичная.

Кроме того, в зависимости от тканей, в которых он депонируется, он делится на мезенхимальные (органы, полученные из мезодерма ) или паренхиматозных (органы, полученные из эктодерма или же энтодерма ).

Уход

Лечение зависит от типа имеющегося амилоидоза. Лечение высокой дозой мелфалан, а химиотерапия агент, за которым следует стволовая клетка Трансплантация показала многообещающие результаты в ранних исследованиях и рекомендуется при амилоидозе AL стадии I и II.[14] Однако только 20–25% людей имеют право на трансплантацию стволовых клеток. Химиотерапия и стероиды с мелфаланом плюс дексаметазон, является основным лечением у людей с AL, не подходящих для трансплантации.[14]

При АА симптомы могут улучшиться, если лечить основное заболевание; эпродисат было показано, что он замедляет почечную недостаточность путем ингибирования полимеризации амилоидных фибрилл.

При ATTR трансплантация печени является лечебной терапией, потому что в печени вырабатывается мутировавший транстиретин, который образует амилоиды.[7]

В 2018 г. патизиран не рекомендован NICE в Великобритании для лечения наследственного транстиретин-связанного амилоидоза.[22] Однако по состоянию на июль 2019 года проводится дальнейшая проверка.[23] Однако он был одобрен для такого использования в Соединенных Штатах.[24]

Группы поддержки

Людей, страдающих амилоидозом, поддерживают такие организации, как Консорциум исследований амилоидоза, Фонд амилоидоза, Группы поддержки амилоидоза и Amyloidosis Australia.[25][26]

Прогноз

Прогноз зависит от типа амилоидоза. Прогноз при нелеченном амилоидозе AL плохой, средняя выживаемость составляет от одного до двух лет. Более конкретно, амилоидоз AL можно классифицировать как стадию I, II или III на основе сердечных биомаркеров, таких как тропонин и BNP. Выживаемость уменьшается с увеличением стадии, при этом предполагаемая выживаемость составляет 26, 11 и 3,5 месяца на стадиях I, II и III соответственно.[14]

Результаты у человека с амилоидозом AA зависят от основного заболевания и коррелируют с концентрацией сывороточного белка амилоида А.[8]

Люди с ATTR имеют лучший прогноз и могут прожить более десяти лет.[7]

Старческий системный амилоидоз был определен как основная причина смерти 70% люди старше 110 кто был вскрытый.[27][28]

Эпидемиология

Три наиболее распространенных формы амилоидоза - амилоидозы AL, AA и ATTR. Средний возраст постановки диагноза - 64 года.[8]

В западном полушарии AL является наиболее распространенным заболеванием, составляющим 90% случаев.[14] По оценкам, в США ежегодно регистрируется от 1275 до 3200 новых случаев амилоидоза AL.[7]

АА-амилоидозы являются наиболее распространенной формой в развивающихся странах и могут осложнять длительные инфекции туберкулезом, остеомиелитом и бронхоектезом. На западе АА чаще возникает в результате аутоиммунных воспалительных состояний.[7] Наиболее частыми причинами амилоидоза АА на Западе являются ревматоидный артрит, воспалительное заболевание кишечника, псориаз и другие заболевания. семейная средиземноморская лихорадка.

У людей, находящихся на длительном гемодиализе (14–15 лет), может развиться амилоидоз из-за накопления легких цепей комплекса HLA 1, который обычно фильтруется почками.[8]

Старческий амилоидоз, возникающий в результате отложения нормального транстиретина, в основном в сердце, обнаруживается у 10–36% людей старше 80 лет.[8]

Исследование

Лечение, связанное с ATTR невропатия включать TTR-специфические олигонуклеотиды в виде малая интерферирующая РНК (патисиран) или антисмысловой инотерсен,[29] первый недавно получил одобрение FDA.[30]

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ Хокинс, П. (29 апреля 2015 г.). «AL амилоидоз». Wikilite.com. В архиве из оригинала 22 декабря 2015 г.. Получено 19 декабря 2015.
  2. ^ а б c d е ж грамм час я j k л м п о Хазенберг, BP (май 2013 г.). «Амилоидоз: клинический обзор» (PDF). Клиники ревматических заболеваний Северной Америки. 39 (2): 323–45. Дои:10.1016 / j.rdc.2013.02.012. PMID  23597967. S2CID  215069282.
  3. ^ а б c d е ж грамм Пепис, МБ (2006). "Амилоидоз". Ежегодный обзор медицины. 57: 223–41. Дои:10.1146 / annurev.med.57.121304.131243. PMID  16409147.
  4. ^ «AL амилоидоз». rarediseases.info.nih.gov. Информационный центр по генетическим и редким заболеваниям (GARD). В архиве из оригинала 24 апреля 2017 г.. Получено 22 апреля 2017.
  5. ^ Сайп, Жан Д .; Benson, Merrill D .; Buxbaum, Joel N .; Икеда, Шу-ичи; Мерлини, Джампаоло; Сараива, Мария Дж. М .; Вестермарк, Пер (01.12.2014). «Номенклатура 2014: белки амилоидных фибрилл и клиническая классификация амилоидоза». Амилоид. 21 (4): 221–224. Дои:10.3109/13506129.2014.964858. ISSN  1744-2818. PMID  25263598. S2CID  41000320.
  6. ^ Андо Ю., Коэльо Т., Берк Дж. Л. и др. (2013). «Руководство по наследственному амилоидозу, связанному с транстиретином, для клиницистов». Журнал редких заболеваний Orphanet. 8: 31. Дои:10.1186/1750-1172-8-31. ЧВК  3584981. PMID  23425518.
  7. ^ а б c d е ж грамм час я j k л м п о п q р Фальк, Родни Х .; Коменцо, Раймонд Л .; Скиннер, Марта (25 сентября 1997 г.). «Системные амилоидозы». Медицинский журнал Новой Англии. 337 (13): 898–909. Дои:10.1056 / NEJM199709253371306. PMID  9302305.
  8. ^ а б c d е ж грамм час я j k Ebert, Ellen C .; Нагар, Майкл (март 2008 г.). «Желудочно-кишечные проявления амилоидоза». Американский журнал гастроэнтерологии. 103 (3): 776–787. PMID  18076735.
  9. ^ а б Такахаши, Наоки; Глокнер, Джеймс; Хоу, Бенджамин М .; Хартман, Роберт П .; Кавасима, Акира (май 2016 г.). «Таксономия и визуализация проявлений системного амилоидоза». Радиологические клиники Северной Америки. 54 (3): 597–612. Дои:10.1016 / j.rcl.2015.12.012. PMID  27153791.
  10. ^ а б c d е ж Нгуен, Томас X .; Накви, Аббас; Томпсон, Терри Л .; Уилсон, Роберт Х. (весна 2018 г.). «Скелетно-мышечные проявления амилоидоза: сфокусированный обзор». Журнал достижений хирургической ортопедии. 27 (1): 1–5. ISSN  1548-825X. PMID  29762107.
  11. ^ [1], Карп, Джудит Э., изд. Диагностика и лечение амилоидоза. Рочестер: Humana, 2010. Интернет-источник.
  12. ^ а б c Дембер Л.М. (декабрь 2006 г.). «Заболевание почек, связанное с амилоидозом». Журнал Американского общества нефрологов. 17 (12): 3458–3471. Дои:10.1681 / ASN.2006050460. PMID  17093068. В архиве из оригинала от 05.12.2011.
  13. ^ Sachchithanantham, S; Wechalekar, AD (2013). «Визуализация при системном амилоидозе». Британский медицинский бюллетень. 107: 41–56. Дои:10.1093 / bmb / ldt021. PMID  23896486.
  14. ^ а б c d е Розенцвейг, Майкл; Ландау, Хизер (2011). «Амилоидоз легкой цепи (AL): обновленная информация о диагностике и лечении». Журнал гематологии и онкологии. 4 (1): 47. Дои:10.1186/1756-8722-4-47. ЧВК  3228694. PMID  22100031.
  15. ^ Мок Х., Петтерссон Дж., Оррениус С., Сванборг С. (март 2007 г.). «HAMLET, сворачивание белка и гибель опухолевых клеток». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 354 (1): 1–7. Дои:10.1016 / j.bbrc.2006.12.167. PMID  17223074.
  16. ^ Петтерссон-Кастберг Дж., Айтс С., Густафссон Л. и др. (Ноябрь 2008 г.). «Могут ли неправильно свернутые белки быть полезными? Случай HAMLET». Анналы медицины. 41 (3): 162–176. Дои:10.1080/07853890802502614. PMID  18985467. S2CID  31198109.
  17. ^ Словик В, Апте У (2017). «Хемотаксин-2, полученный из лейкоцитарных клеток: его роль в патофизиологии и будущее клинической медицины». Клиническая и трансляционная наука. 10 (4): 249–259. Дои:10.1111 / cts.12469. ЧВК  5504477. PMID  28466965.
  18. ^ Хасан В., Аль-Сергани Х., Мурад В., Таббаа Р. (2005). «Амилоидная болезнь сердца. Новые рубежи и идеи в патофизиологии, диагностике и лечении». Журнал Техасского института сердца. 32 (2): 178–184. ЧВК  1163465. PMID  16107109.
  19. ^ Мид, Саймон; Ганди, Соня; и другие. (2013). «Новое прионное заболевание, связанное с диареей и вегетативной невропатией». Медицинский журнал Новой Англии. 369 (20): 1904–1914. Дои:10.1056 / NEJMoa1214747. ISSN  0028-4793. ЧВК  3863770. PMID  24224623.
  20. ^ Сайпе Дж. Д., Бенсон М. Д., Буксбаум Дж. Н. и др. (Сентябрь 2010 г.). «Номенклатура белков амилоидных фибрилл: рекомендации 2010 г. номенклатурного комитета Международного общества амилоидоза». Амилоид. 17 (3–4): 101–104. Дои:10.3109/13506129.2010.526812. PMID  21039326.
  21. ^ а б c Таблица 5-12 в: Митчелл, Ричард Шеппард; Кумар, Винай; Аббас, Абул К .; Фаусто, Нельсон (2007). Базовая патология Роббинса. Филадельфия: Сондерс. ISBN  978-1-4160-2973-1. 8-е издание.
  22. ^ «Патисиран для лечения наследственного транстиретин-связанного амилоидоза». Получено 20 июля 2019.
  23. ^ «Патисиран для лечения наследственного транстиретин-связанного амилоидоза [ID1279] | Руководство | NICE». www.nice.org.uk. Получено 20 июля 2019.
  24. ^ Хой, С.М. (октябрь 2018 г.). «Патисиран: первое всемирное одобрение». Наркотики. 78 (15): 1625–1631. Дои:10.1007 / s40265-018-0983-6. PMID  30251172. S2CID  52813638.
  25. ^ «Амилоидоз - NORD (Национальная организация редких заболеваний)». NORD (Национальная организация по редким заболеваниям). В архиве из оригинала от 16.03.2016. Получено 2016-03-15.
  26. ^ «Первичный кожный амилоидоз - Заболевания - Организации - Информационный центр по генетическим и редким заболеваниям (GARD) - Программа NCATS». rarediseases.info.nih.gov. В архиве из оригинала от 15.03.2016. Получено 2016-03-15.
  27. ^ Коулз Л.С., Молодой Р.Д. (2012). «Долгожители и транстиретиновый амилоидоз: следующий рубеж продления жизни человека». Профилактическая медицина. 54 (Прил.): S9 – s11. Дои:10.1016 / j.ypmed.2012.03.003. PMID  22579241.
  28. ^ «В поисках секретов сверхстарого». Наука. 26 сентября 2008 г. С. 1764–1765. В архиве из оригинала 9 марта 2013 г.. Получено 22 февраля 2013.
  29. ^ Буксбаум, Джоэл Н. (5 июля 2018 г.). «Олигонуклеотидные препараты от транстиретинового амилоидоза». Медицинский журнал Новой Англии. 379 (1): 82–85. Дои:10.1056 / nejme1805499. ISSN  0028-4793. PMID  29972750.
  30. ^ Комиссар, канцелярия. «Сообщения для прессы - FDA одобряет первую в своем роде таргетную терапию на основе РНК для лечения редкого заболевания». www.fda.gov. Получено 2018-08-11.

внешняя ссылка

Классификация
Внешние ресурсы