АДФ-рибозилирование - ADP-ribosylation

АДФ рибоза

АДФ-рибозилирование является добавлением одного или нескольких АДФ-рибоза части к белок.[1][2] Это обратимый посттрансляционная модификация который участвует во многих клеточных процессах, в том числе клеточная сигнализация, Ремонт ДНК, генная регуляция и апоптоз.[3][4]Неправильное АДФ-рибозилирование связано с некоторыми формами рака.[5] Это также основа токсичности бактериальных соединений, таких как холерный токсин, дифтерийный токсин, и другие.[6]

История

Первое предположение об АДФ-рибозилировании появилось в начале 1960-х годов. На данный момент, Пьер Шамбон и коллеги наблюдали включение АТФ в экстракт ядер печени курицы.[7] После обширных исследований нерастворимой в кислоте фракции несколько различных исследовательских лабораторий смогли идентифицировать АДФ-рибоза, происходит от НАД +, как объединенная группа. Несколько лет спустя ферменты, ответственные за это включение, были идентифицированы и получили название поли (АДФ-рибоза) полимераза. Первоначально считалось, что эта группа представляет собой линейную последовательность звеньев АДФ-рибозы, ковалентно связанных рибозной гликозидной связью. Позже сообщалось, что разветвление может происходить через каждые 20-30 остатков АДФ.[8]

Первое проявление моно-АДФ-рибозилирования произошло годом позже во время исследования токсинов: коринебактерии дифтерии Было показано, что токсин дифтерии зависит от НАД + для того, чтобы быть полностью эффективным, что привело к открытию ферментативной конъюгации одной группы АДФ-рибозы моно-АДФ-рибозилтрансферазой.

Первоначально считалось, что АДФ-рибозилирование пост-переводная модификация участвует исключительно в регуляции генов. Однако по мере открытия большего количества ферментов, способных к АДФ-рибозилированию белков, стала очевидной многофункциональная природа АДФ-рибозилирования. Первый фермент млекопитающих с активностью поли-АДФ-рибозы трансферазы был открыт в конце 1980-х годов. В течение следующих 15 лет считалось, что это единственный фермент, способный добавлять цепь АДФ-рибозы в клетки млекопитающих.[9] В конце 1980-х годов АДФ-рибозилциклазы, катализирующие добавление циклический АДФ-рибоза группы к белкам. Ну наконец то, сиртуины Было обнаружено, что семейство ферментов, которые также обладают НАД + -зависимой активностью деацилирования, также обладают активностью моно-АДФ-рибозилтрансферазы.[10][11]

Каталитический механизм

Механизм ADP-рибозилирования, остатки катализирующего фермента показаны синим цветом.[оспаривается – обсуждать]

Источником АДФ-рибозы для большинства ферментов, выполняющих эту модификацию, является редокс-кофактор. НАД+. В этой реакции переноса N-гликозидная связь НАД+ который связывает молекулу АДФ-рибозы, и никотинамидная группа расщепляется с последующим нуклеофильная атака боковой цепью целевой аминокислоты. АДФ-рибозилтрансферазы могут осуществлять два типа модификаций: моно-АДФ-рибозилирование и поли-АДФ-рибозилирование.

Моно АДФ-рибозилирование

Моно-АДФ рибозилтрансферазы обычно катализируют добавление АДФ-рибоза к аргинин боковые цепи с использованием высококонсервативного мотива R-S-EXE фермента.[12] Реакция протекает путем разрыва связи между никотинамид и рибоза, чтобы сформировать оксониевый ион. Затем боковая цепь аргинина целевого белка действует как нуклеофил, атакуя электрофильный углерод, расположенный рядом с ионом оксония. Чтобы этот шаг произошел, нуклеофил аргинина депротонированный по глутамат остаток на катализирующем ферменте[оспаривается – обсуждать]. Другой консервативный остаток глутамата образует водородную связь с одной из гидроксильных групп в цепи рибозы, чтобы дополнительно облегчить эту нуклеофильную атаку. В результате реакции расщепления высвобождается никотинамид. Модификация может быть отменена АДФ-рибозилгидролазами, которые расщепляют N-гликозидная связь между аргинином и рибозой для высвобождения АДФ-рибозы и немодифицированного белка; НАД + не восстанавливается обратной реакцией.

Поли АДФ-рибозилирование

Поли- (АДФ-рибоза) полимеразы (PARP) находятся в основном в эукариоты и катализируют перенос множества молекул АДФ-рибозы к белкам-мишеням. Как и в случае моно-АДФ-рибозилирования, источником АДФ-рибозы является НАД.+. PARP используют каталитическая триада His-Tyr-Glu для облегчения связывания NAD+ и позиционирование конца существующей цепи поли-АДФ-рибозы на целевом белке; Glu способствует катализу и образованию (1-> 2) O-гликозидной связи между двумя молекулами рибозы. Есть несколько других ферментов, распознающих цепи поли-АДФ-рибозы, гидролизовать их или образуют ответвления; аннотировано более 800 белков, которые содержат слабо выраженный мотив связывания поли-АДФ-рибозы; поэтому, помимо этой модификации, изменяющей конформацию и структуру целевого белка, его также можно использовать в качестве метки для набора других белков или для регулирования целевого белка.[13]

Аминокислотная специфичность

Много разных аминокислота боковые цепи были описаны как акцепторы АДФ-рибозы. С химической точки зрения эта модификация представляет собой белок гликозилирование: перенос ADP-рибозы происходит на боковые цепи аминокислот с нуклеофильным кислородом, азотом или серой, что приводит к N-, O- или S-гликозидной связи с рибозой ADP-рибозы.[14] Первоначально кислые аминокислоты (глутамат и аспартат ) были описаны как основные сайты ADP-рибозилирования. Однако многие другие сайты акцепторов АДФ-рибозы, такие как серин,[15][16] аргинин,[17] цистеин,[18] лизин,[19] дифтамид,[20] фосфосерин,[21] и аспарагин[22] были выявлены в последующих работах.

Функция

Апоптоз

В течение Повреждение ДНК или клеточные стрессы PARP активируются, что приводит к увеличению количества поли-АДФ-рибозы и снижению количества НАД +.[23] Более десяти лет считалось, что PARP1 является единственной поли-АДФ-рибозной полимеразой в клетках млекопитающих, поэтому этот фермент наиболее изучен. Каспасы семья цистеина протеазы которые, как известно, играют важную роль в запрограммированная гибель клеток. Эта протеаза расщепляет PARP-1 на два фрагмента, оставляя его полностью неактивным, чтобы ограничить продукцию поли-АДФ-рибозы. Один из его фрагментов мигрирует из ядра в цитоплазму и считается мишенью аутоиммунитета.

Во время каспазонезависимой апоптоз, также называемый партанатосом, накопление поли-АДФ-рибозы может происходить из-за активации PARP или инактивации поли (АДФ-рибоза) гликогидролаза, фермент, который гидролизует поли (АДФ-рибоза) с образованием свободной АДФ-рибозы. Исследования показали, что поли-АДФ-рибоза управляет транслокацией белка фактора, вызывающего апоптоз, в ядро, где он будет опосредовать Фрагментация ДНК. Было высказано предположение, что если произойдет сбой активации каспаз в стрессовых условиях, произойдет некроптоз. Сверхактивация PARP привела к некротическая гибель клеток регулируется белок фактора некроза опухоли. Хотя механизм еще не изучен, было показано, что ингибиторы PARP влияют на некроптоз.[24]

Генная регуляция

АДФ-рибозилирование может влиять на экспрессия гена почти на всех уровнях регуляции, включая организацию хроматина, рекрутирование и связывание факторов транскрипции, а также процессинг мРНК.

Организация нуклеосомы является ключом к регуляции экспрессии генов: расположение и организация нуклеосом меняют, какие участки ДНК доступны для транскрипция машины для связывания и расшифровки ДНК. PARP1, поли-АДФ-рибоза-полимераза, как было показано, влияет на структуру хроматина и способствует изменениям в организации нуклеосом за счет модификации гистоны.

Кристаллическая структура домена цинкового пальца PARP1, связанного с ДНК (фиолетовый). PDB: 4AV1

Было показано, что PARP влияют на фактор транскрипции структуры и вызывают рекрутирование многих факторов транскрипции с образованием комплексов в ДНК и вызывают транскрипцию. Также показано, что моно-АДФ-рибозилтрансферазы влияют на связывание факторов транскрипции на промоторах. Например, было показано, что PARP14, моно-АДФ-рибозилтрансфераза, влияет на СТАТ связывание фактора транскрипции.

Было показано, что другие АДФ-рибозилтрансферазы модифицируют белки, связывающие мРНК, что может вызвать заглушить транскрипта этого гена.[25]

Ремонт ДНК

Поли-АДФ-рибоза-полимеразы (PARP) могут функционировать в Ремонт ДНК разрывов одиночных нитей, а также разрывов двух нитей. При ремонте однониточного разрыва (базовая эксцизионная пластика ) PARP может способствовать удалению окисленного сахара или расщеплению цепи. PARP1 связывает одноцепочечные разрывы и закрывает любые близлежащие промежуточные продукты эксцизионной репарации оснований. Эти промежуточные продукты включают XRCC1 и APLF, и они могут быть задействованы напрямую или через домен PBZ APLF.[26] Это приводит к синтезу поли-АДФ-рибозы. Домен PBZ присутствует во многих белках, участвующих в репарации ДНК, и позволяет связывать PARP и, таким образом, ADP-рибозилирование, которое привлекает факторы репарации для взаимодействия в месте разрыва. PARP2 является вторичным ответчиком на повреждение ДНК, но служит для обеспечения функциональной избыточности при репарации ДНК.[27]

Реставрация ДНК облегчается привлечением PARP1 ферментов репарации. Ремонт однонитевого разрыва в ДНК инициируется связыванием PARP1. PARP1 связывает одноцепочечные разрывы и закрывает промежуточные соединения эксцизионной репарации оснований, что приводит к синтезу поли-АДФ-рибозы. XRCC1 представляет собой перекрестно комплементарный белок 1 для репарации рентгеновских лучей. XRCC1 комплексы с полинуклеотидкиназой (PNK), которая обрабатывает концы ДНК. PCNA представляет собой ядерный антиген пролиферирующих клеток, который служит зажимом ДНК, который способствует активности ДНК-полимеразы (ДНК-pol). Затем FEN1 (эндонуклеаза лоскута 1) задействуется для удаления выступающего 5 'лоскута. Последний этап репарации ДНК включает в себя ДНК-лигазу, которая объединяет конечные нити ДНК в фосфодиэфирную связь.

Существует множество механизмов восстановления поврежденной двухцепочечной ДНК. PARP1 может функционировать как синапсис фактор альтернативного негомологичного соединения концов. Кроме того, было высказано предположение, что PARP1 необходим для замедления репликационных вилок после повреждения ДНК и способствует гомологичная рекомбинация в вилки репликации это может быть дисфункциональным. Возможно, что PARP1 и PARP3 работают вместе в репарации двухцепочечной ДНК, и было показано, что PARP3 имеет решающее значение для разрешения двухцепочечных разрывов. Существуют две гипотезы о совпадении PARP1 и PARP3. Первая гипотеза гласит, что две АДФ-рибозилтрансферазы служат, чтобы функционировать при неактивности друг друга. Если PARP3 теряется, это приводит к однонитевым разрывам и, таким образом, привлечению PARP1. Вторая гипотеза предполагает, что два фермента работают вместе; PARP3 катализирует моно-ADP-рибозилирование и короткое поли-ADP-рибозилирование и служит для активации PARP1.[27]

У PARP есть много белковых мишеней в месте повреждения ДНК. KU белок и ДНК-PKcs оба являются компонентами репарации двухцепочечных разрывов с неизвестными сайтами ADP-рибозилирования. Гистоны являются еще одним белком-мишенью PARP. Все коровые гистоны и линкерный гистон H1 подвергаются ADP-рибозилированию после повреждения ДНК. Функция этих модификаций до сих пор неизвестна, но было высказано предположение, что АДФ-рибозилирование модулирует более высокий порядок хроматин структура в попытках облегчить более доступные сайты для факторов репарации, чтобы мигрировать к повреждению ДНК.

Деградация белков

Система убиквитин-протеасома (UPS) играет важную роль в деградации белков. В 26S протеасома состоит из каталитической субъединицы (коровая частица 20S) и регуляторной субъединицы (19S кэп).[28] Полиубиквитин цепи метят белки для деградации протеасомой, что вызывает гидролиз меченых белков до более мелких пептидов.

Танкираза (TNKS), АДФ-рибозилтрансфераза, взаимодействует с регулятором протеасомы. PI31. Доказательства в Дрозофила и человек линии клеток демонстрируют, что анкириновый домен (ANK) TNKS облегчает взаимодействие с N-концевым TNKS-связывающим мотивом и C-концевым доменом HbYX PI31.[29] Это способствует ADP-рибозилированию PI31 доменом PARP TNKS. Кроме того, было показано, что лечение Дрозофила клетки с ингибитором TNKS, XAV939, ослабляли активность протеасомы 26S. Более того, было продемонстрировано, что АДФ-рибозилирование PI31 блокирует опосредованное PI31 ингибирование α-субъединиц 20S частицы. Следовательно, рабочая гипотеза состоит в том, что опосредованное танкиразой АДФ-рибозилирование снижает активность PI31, что, в свою очередь, снижает деградацию белка, выполняемую протеасомой.[29]

Клиническое значение

Рак

PARP1 участвует в базовая эксцизионная пластика (BER), восстановление одно- и двухцепочечных разрывов и хромосомная стабильность. Он также участвует в транскрипционная регуляция за счет содействия белок-белковые взаимодействия. PARP1 использует НАД + чтобы выполнять свою функцию при апоптозе. Если PARP становится сверхактивным, клетка будет иметь пониженные уровни кофактора NAD +, а также пониженные уровни АТФ и таким образом подвергнется некроз. Это важно в канцерогенез потому что это может привести к отбору клеток с дефицитом PARP1 (но не истощенных) из-за их преимущества в выживании во время роста рака.[30]

Восприимчивость к канцерогенезу при дефиците PARP1 в значительной степени зависит от типа нанесенного повреждения ДНК. Есть много значений, что различные PARP участвуют в предотвращении канцерогенеза. Как указывалось ранее, PARP1 и PARP2 участвуют в BER и хромосомной стабильности. PARP3 участвует в центросома регулирование. Tankyrase еще одна АДФ-рибоза-полимераза, которая участвует в теломер регулировка длины.[5]

Ингибирование PARP1 также широко изучалось в противораковых терапевтических средствах. Механизм действия ингибитора PARP1 заключается в усилении повреждения раковой ДНК, наносимого химиотерапией, путем запрета репаративной функции PARP1 у индивидуумов с дефицитом BRCA1 / 2.

PARP14 - еще один АДФ-рибозилирующий фермент, который хорошо изучен в отношении целей терапии рака; это преобразователь сигнала и активатор STAT6 белок, взаимодействующий с транскрипцией, и было показано, что он связан с агрессивностью В-клеточных лимфом.[30]

Бактериальные токсины

Бактериальные ADP-рибозилирующие экзотоксины (BAREs) ковалентно переносят ADP-рибозную составляющую NAD + к целевым белкам инфицированных эукариот с образованием никотинамида и свободного иона водорода. BARE производятся как предшественники ферментов, состоящий из доменов «A» и «B»: домен «A» отвечает за активность ADP-рибозилирования; и домен «B» для транслокации фермента через мембрану клетки. Эти домены могут существовать совместно в трех формах: во-первых, как отдельные полипептидные цепи с ковалентно связанными доменами A и B; во-вторых, в мультибелковых комплексах с доменами A и B, связанными нековалентными взаимодействиями; и, в-третьих, в мультибелковых комплексах с доменами A и B, не взаимодействующими напрямую, до процессинга.[6]

Кристаллическая структура токсина дифтерии. PDB: 1MDT

После активации BAREs ADP-рибозилирует любое количество эукариотических белков; такой механизм имеет решающее значение для возникновения болезненных состояний, связанных с ADP-рибозилированием. GTP-связывающие белки, в частности, хорошо зарекомендовали себя в патофизиологии БАРЭ. Например, холера и термолабильный энтеротоксин нацелены на α-субъединица Gs гетеротримерные GTP-связывающие белки. Поскольку α-субъединица ADP-рибозилирована, она постоянно находится в «активном», GTP-связанном состоянии; последующая активация внутриклеточного циклический AMP стимулирует высвобождение жидкости и ионов из эпителиальных клеток кишечника. Более того, С. Ботулин C3 АДФ-рибозилат GTP-связывающих белков Ро и Рас, и Токсин коклюша АДФ-рибозилаты Gi, Go и Gt. Токсин дифтерии АДФ-рибозилаты фактор удлинения рибосом EF-2, который ослабляет синтез белка.[6]

Существует множество бактерий, которые используют БАРЭ при инфекции: Токсин КАРТЫ Mycoplasma pneumoniae, холерный токсин из вибрион холера; термолабильный энтеротоксин из E.Coli; Экзотоксин А из Синегнойная палочка; Токсин коклюша из Б. коклюш; C3 токсин из C. botulinum; и Токсин дифтерии из Коринебактерии дифтерии.[31]

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ Беленький П., Боган К.Л., Бреннер С. (2007). «НАД + метаболизм в здоровье и болезни» (PDF). Trends Biochem. Наука. 32 (1): 12–9. Дои:10.1016 / j.tibs.2006.11.006. PMID  17161604.
  2. ^ Циглер М (2000). «Новые функции давно известной молекулы. Новые роли НАД в клеточной передаче сигналов». Евро. J. Biochem. 267 (6): 1550–64. Дои:10.1046 / j.1432-1327.2000.01187.x. PMID  10712584.
  3. ^ Бергер Ф, Рамирес-Эрнандес MH, Зиглер М (2004). «Новая жизнь долгожителя: сигнальные функции НАД (П)». Trends Biochem. Наука. 29 (3): 111–8. Дои:10.1016 / j.tibs.2004.01.007. PMID  15003268.
  4. ^ Корда Д., Ди Джироламо М. (2003). «ОБЗОР НОВОГО ЧЛЕНА EMBO: Функциональные аспекты моно-АДФ-рибозилирования белка». EMBO J. 22 (9): 1953–8. Дои:10.1093 / emboj / cdg209. ЧВК  156081. PMID  12727863.
  5. ^ а б Скарпа Е.С., Фабрицио Дж., Ди Джироламо М (2013). «. Роль внутриклеточного моно-АДФ-рибозилирования в биологии рака». Журнал FEBS. 280 (15): 3551–3562. Дои:10.1111 / фев.12290. PMID  23590234.
  6. ^ а б c Крюгер, КМ; Барбьери, JT (январь 1995 г.). «Семейство бактериальных АДФ-рибозилирующих экзотоксинов». Обзоры клинической микробиологии. 8 (1): 34–47. Дои:10.1128 / CMR.8.1.34. ЧВК  172848. PMID  7704894.
  7. ^ Chambon, P; Weill, J.D .; Мандель, П. (1963). «Никотинамидмононуклеотидная активация нового ДНК-зависимого ядерного фермента, синтезирующего полиадениловую кислоту». Biochem. Биофиз. Res. Сообщество. 11: 39–43. Дои:10.1016 / 0006-291x (63) 90024-х. PMID  14019961.
  8. ^ Hayaishi, O .; Уэда, К. (2012). Реакции поли- и моно (ADP-рибозилирования): их значение в молекулярной биологии. В реакциях ADP-рибозилирования: биология и медицина. Нью-Йорк: Academic Press.
  9. ^ Hassa, P.O .; Haenni, S. S .; Elser, M .; Хоттигер, М. О. (2006). "Hassa, P.O .; Haenni, S. S .; Elser, M.; Hottiger, M. O. (2006)" Ядерные реакции ADP-рибозилирования в клетках млекопитающих: где мы сегодня и куда мы идем ". Microbiol. Мол. Биол. Rev. 70 (3): 789–829. Дои:10.1128 / ммр. 00040-05. ЧВК  1594587. PMID  16959969.
  10. ^ Фрай, РА (24 июня 1999 г.). «Характеристика пяти человеческих кДНК, гомологичных гену SIR2 дрожжей: Sir2-подобные белки (сиртуины) метаболизируют НАД и могут обладать белковой АДФ-рибозилтрансферазной активностью». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 260 (1): 273–9. Дои:10.1006 / bbrc.1999.0897. PMID  10381378.
  11. ^ Рэк, Йоханнес Грегор Матиас; Морра, Роза; Баркаускайте, Ева; Kraehenbuehl, Rolf; Ариза, Антонио; Цюй, Юэ; Ортмайер, Мэри; Лейдекер, Орсоля; Кэмерон, Дэвид Р. (16 июля 2015 г.). «Идентификация класса белковых ADP-рибозилирующих сиртуинов в микробных патогенах». Молекулярная клетка. 59 (2): 309–320. Дои:10.1016 / j.molcel.2015.06.013. ISSN  1097-4164. ЧВК  4518038. PMID  26166706.
  12. ^ Лэйнг, Сабрина; Унгер, Мэнди; Кох-Нольте, Фридрих; Хааг, Фридрих (21 июля 2010 г.). «АДФ-рибозилирование аргинина». Аминокислоты. 41 (2): 257–269. Дои:10.1007 / s00726-010-0676-2. ЧВК  3102197. PMID  20652610.
  13. ^ Aja, Roko; Микоч, Андрей; Баркаускайте, Ева; Ахель, Иван (21 декабря 2012 г.). «Молекулярное понимание распознавания и обработки поли (АДФ-рибозы)». Биомолекулы. 3 (1): 1–17. Дои:10.3390 / biom3010001. ЧВК  4030884. PMID  24970154.
  14. ^ Лю, Цян; Флорея, Богдан I .; Филиппов, Дмитрий В. (2017). «АДФ-рибозилирование идет нормально: серин как основной сайт модификации». Клеточная химическая биология. 24 (4): 431–432. Дои:10.1016 / j.chembiol.2017.04.003. PMID  28431224.
  15. ^ Лейдекер, Орсоля; Бонфлио, Хуан Хосе; Колби, Томас; Чжан, Ци; Атанасов, Илиан; Зая, Роко; Палаццо, Лука; Стокум, Анна; Ахель, Иван; Матич, Иван (2016). «Серин - это новый целевой остаток для эндогенного ADP-рибозилирования на гистонах». Природа Химическая Биология. 12 (12): 998–1000. Дои:10.1038 / nchembio.2180. ЧВК  5113755. PMID  27723750.
  16. ^ Бонфлио, Хуан Хосе; Фонтана, Пьетро; Чжан, Ци; Колби, Томас; Гиббс-Сеймур, Ян; Атанасов, Илиан; Бартлетт, Эдвард; Зая, Роко; Ахель, Иван; Матич, Иван (2017). «АДФ-рибозилирование серина зависит от HPF1». Молекулярная клетка. 65 (5): 932–940.e6. Дои:10.1016 / j.molcel.2017.01.003. PMID  28190768.
  17. ^ Laing S, Koch-Nolte F, Haag F, Buck F. "Стратегии идентификации сайтов ADP-рибозилирования аргинина". Журнал протеомики. 2011; 75: 169–176.
  18. ^ Макдональд Л.Дж., Мосс Дж. «Ферментативное и неферментативное АДФ-рибозилирование цистеина». Mol Cell Biochem. 1994; 138: 221–226.
  19. ^ Месснер, Саймон; Альтмейер, Матиас; Чжао, Хунтао; Позивил, Андреа; Рошицки, Бернд; Гериг, Питер; Рутисхаузер, Доротея; Хуанг, Даньчжи; Кафлиш, Амедео; Хоттигер, Майкл О. (2010). «PARP1 ADP-рибозилат остатков лизина в хвостах коровых гистонов». Исследования нуклеиновых кислот. 38 (19): 6350–6362. Дои:10.1093 / nar / gkq463. ЧВК  2965223. PMID  20525793.
  20. ^ Оппенгеймер Нью-Джерси, Бодли Дж. У. Токсин дифтерии. «Сайт и конфигурация ADP-рибозилирования дифтамида при коэффициенте удлинения 2». J Biol Chem. 1981; 256: 8579–8581.
  21. ^ Смит Дж. А., Стокен Л. А.. «Химические и метаболические свойства аденозиндифосфат рибозы производных ядерных белков». Biochem J. 1975; 147: 523–529.
  22. ^ Мэннинг Д.Р., Фрейзер Б.А., Кан Р.А., Гилман АГ. «АДФ-рибозилирование трансдуцина с помощью белка активации островков. Идентификация аспарагина как сайта АДФ-рибозилирования». J Biol Chem. 1984; 259: 749–756.
  23. ^ Сковасси, AI; Денегри, М; Donzelli, M; Росси, L; Бернарди, Р. Мандарино, А; Фруэн, я; Негри, К. (1998). «Синтез поли (АДФ-рибозы) в клетках, подвергающихся апоптозу: попытка встретить смерть до деградации PARP». Европейский журнал гистохимии. 42 (4): 251–8. PMID  10068897.
  24. ^ Aredia, F; Сковасси, AI (1 июня 2014 г.). «Участие PARP в гибели клеток». Границы биологических наук. 6 (2): 308–17. Дои:10.2741/707. PMID  24896207.
  25. ^ Рю, Кын Ву; Ким, Дэ-Сок; Краус, В. Ли (9 января 2015 г.). «Новые аспекты регуляции экспрессии генов с помощью АДФ-рибозилирования и поли (АДФ-рибоза) полимераз». Химические обзоры. 115 (6): 2453–2481. Дои:10.1021 / cr5004248. ЧВК  4378458. PMID  25575290.
  26. ^ Шрайбер, V; Amé, JC; Dollé, P; Шульц, я; Ринальди, Б; Fraulob, V; Ménissier-de Murcia, J; de Murcia, G (21 июня 2002 г.). «Поли (АДФ-рибоза) полимераза-2 (PARP-2) необходима для эффективной эксцизионной репарации ДНК в сочетании с PARP-1 и XRCC1». Журнал биологической химии. 277 (25): 23028–36. Дои:10.1074 / jbc.m202390200. PMID  11948190.
  27. ^ а б Груши, Кэтрин Дж .; Коуту, К. Анн-Мари; Ван, Хун-Ю; Бурильщик, Кристина; Кили, Риан; Лакин, Николас Д. (28 октября 2014 г.). «Роль АДФ-рибозилирования в регулировании репарации двухцепочечных разрывов ДНК». Клеточный цикл. 11 (1): 48–56. Дои:10.4161 / cc.11.1.18793. ЧВК  3272231. PMID  22186780.
  28. ^ Чэн, Ифань (апрель 2009 г.). «К атомной модели протеасомы 26S». Текущее мнение в структурной биологии. 19 (2): 203–208. Дои:10.1016 / j.sbi.2009.02.004. ЧВК  2743420. PMID  19286367.
  29. ^ а б Чо-Парк, Парк Ф .; Стеллер, Герман (апрель 2013 г.). «Регулирование протеасомы посредством АДФ-рибозилирования». Клетка. 153 (3): 614–627. Дои:10.1016 / j.cell.2013.03.040. ЧВК  3676968. PMID  23622245.
  30. ^ а б Буларес HA, Яковлев AG, Смулсон ME (2000). «Деградация генома эндонуклеазой DNAS1L3: ключевое событие, регулируемое PARP-1 в апоптозе». База данных Madame Curie Bioscience.
  31. ^ Дэн, Цин; Барбьери, Джозеф Т. (октябрь 2008 г.). «Молекулярные механизмы цитотоксичности ADP-рибозилирующих токсинов». Ежегодный обзор микробиологии. 62 (1): 271–288. Дои:10.1146 / annurev.micro.62.081307.162848. PMID  18785839.