Зимоген - Zymogen
А зимоген (/ˈzаɪмədʒən,-мoʊ-/[1][2]), также называемый профермент (/ˌпрoʊˈɛпzаɪм/[3][4]), является неактивным предшественник из фермент. Зимоген требует биохимический изменение (например, гидролиз реакция, открывающая активный центр, или изменение конфигурации для выявления активного центра), чтобы он стал активным ферментом. Биохимические изменения обычно происходят в Тела Гольджи, где определенная часть фермента-предшественника отщепляется, чтобы активировать его. Отколовшаяся инактивирующая деталь может быть пептид единиц, или могут представлять собой независимо сворачивающиеся домены, содержащие более 100 остатки. Хотя они ограничивают способность фермента, эти N-концевые удлинения фермента или «просегмент» часто помогают в стабилизации и складывание фермента, который они ингибируют.
В поджелудочная железа частично выделяет зимогены для предотвращения переваривания ферментов белки в клетки в котором они синтезируются. Ферменты типа пепсин созданы в виде пепсиноген, неактивный зимоген. Пепсиноген активируется при главные ячейки выпустить в Желудочный сок, чей соляная кислота частично активирует его.[5] Другой частично инактивированный пепсиноген завершает активацию, удаляя пептид, превращая пепсиноген в пепсин. Случайная активация зимогенов может произойти, когда секреторный проток в поджелудочной железе заблокирован желчными камнями, что приводит к острой панкреатит.
Грибы также секрет пищеварительные ферменты в окружающую среду в виде зимогенов. Внешняя среда отличается pH чем внутри грибковой клетки, и это изменяет структуру зимогена в активный фермент.
Другой способ, которым ферменты могут существовать в неактивных формах, а затем превращаться в активные формы, - это активация только тогда, когда кофактор, называемый коферментом, связан. В этой системе неактивная форма (апофермент) становится активной формой (холофермент), когда кофермент связывается.
В двенадцатиперстной кишке зимогены поджелудочной железы, трипсиноген, химотрипсиноген, проэластаза и прокарбоксипептидаза превращаются в активные ферменты энтеропептидазой и трипсином. Химотрипсиноген представляет собой одиночную полипептидную цепь из 245 аминокислотных остатков, превращается в альфа-химотрипсин, который имеет три полипептидные цепи, связанные двумя из пяти дисульфидных связей, присутствующих в первичной структуре химотрипсиногена.[6]
Примеры
Примеры зимогенов:
- Ангиотензиноген
- Трипсиноген
- Химотрипсиноген
- Пепсиноген
- Большинство белков в система коагуляции (например, протромбин или плазминоген)
- Некоторые из белков система комплемента
- Procaspases
- Пацифастин
- Proelastase
- Пролипаза
- Прокарбоксиполипептидазы
Рекомендации
- ^ «зимоген». Словарь Merriam-Webster. Получено 2016-01-24.
- ^ «зимоген». Оксфордские словари Британский словарь. Oxford University Press. Получено 2016-01-24.
- ^ "профермент". Словарь Merriam-Webster. Получено 2016-01-24.
- ^ "профермент". Оксфордские словари Британский словарь. Oxford University Press. Получено 2016-01-24.
- ^ Дворкен, Харви Дж. (1982-01-01), Дворкен, Харви Дж. (Редактор), «ГЛАВА 4 - Функциональные характеристики желудка», Гастроэнтерология, Баттерворт-Хайнеманн, стр. 85–104, Дои:10.1016 / b978-0-409-95021-2.50009-1, ISBN 978-0-409-95021-2, получено 2020-12-15
- ^ Мина, Уша; Кумар, Пранав (январь 2016 г.). "(PDF) Науки о жизни, основы и практика, часть I". ResearchGate. Получено 2020-12-15.