SDHB - SDHB

Для районный совет здоровья в Новой Зеландии см. Управление здравоохранения Южного округа.

SDHB
Идентификаторы
Псевдонимы	SDHB, CWS2, IP, PGL4, SDH, SDH1, SDH2, SDHIP, сукцинатдегидрогеназный комплекс, железо-серная субъединица B
Внешние идентификаторы	OMIM: 185470 MGI: 1914930 ГомолоГен: 2255 Генные карты: SDHB
Расположение гена (человек) Chr. Хромосома 1 (человек)[1] Группа 1п36.13 Начинать 17,018,722 бп[1] Конец 17,054,032 бп[1]
Расположение гена (Мышь) Chr. Хромосома 4 (мышь)[2] Группа 4 | 4 D3 Начинать 140,961,203 бп[2] Конец 140,979,193 бп[2]
Генная онтология Молекулярная функция • связывание убихинона • железо-серное кластерное связывание • связывание ионов металлов • активность сукцинатдегидрогеназы (убихинона) • GO: 0001948 связывание с белками • оксидоредуктазная активность • активность электронного переноса • 2 железа, 2 связки серы • 3 железа, 4 связки серы • 4 железа, 4 связки серы Сотовый компонент • мембрана • клеточная мембрана • нуклеоплазма • комплекс митохондриальной дыхательной цепи II, комплекс сукцинатдегидрогеназы (убихинон) • митохондриальная внутренняя мембрана • митохондрия • митохондриальные мембраны • комплекс дыхательной цепи II Биологический процесс • сукцинатный метаболический процесс • аэробного дыхания • окислительно-восстановительный процесс • цикл трикарбоновых кислот • дыхательная цепь переноса электронов • электронная транспортная цепь Источники:Amigo / QuickGO
Ортологи
Разновидность	Человек	Мышь
Entrez	6390	67680
Ансамбль	ENSG00000117118	ENSMUSG00000009863
UniProt	P21912	Q9CQA3
RefSeq (мРНК)	NM_003000	NM_023374 NM_001355515
RefSeq (белок)	NP_002991	NP_075863 NP_001342444
Расположение (UCSC)	Chr 1: 17.02 - 17,05 Мб	Chr 4: 140.96 - 140.98 Мб
PubMed поиск	[3]	[4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека Просмотр / редактирование мыши

Сукцинатдегидрогеназа [убихинон] субъединица железо-сера, митохондриальная (SDHB), также известный как железо-сера субъединица комплекса II (Ip) - это белок что у людей кодируется SDHB ген.^[5][6][7]

В сукцинатдегидрогеназа (также называемый SDH или Комплекс II) белковый комплекс катализирует окисление сукцината (сукцинат + убихинон => фумарат + убихинол). SDHB - одна из четырех белковых субъединиц, образующих сукцинатдегидрогеназу, три других - SDHA, SDHC и SDHD. Субблок SDHB подключается к SDHA субъединица на гидрофильном каталитическом конце комплекса SDH. Он также подключен к SDHC /SDHD субъединицы на гидрофобном конце комплекса, закрепленного в митохондриальной мембране. Подразделение представляет собой железо-серный белок с тремя железо-серными кластерами. Он весит 30 кДа.

Структура

Ген, кодирующий белок SDHB: ядерный, нет митохондриальная ДНК. Однако экспрессируемый белок находится во внутренней мембране митохондрии. Расположение гена у человека находится на первая хромосома в локус п36.1-п35. В ген кодируется 1162 парами оснований, разделенными на 8 экзоны.^[5] Экспрессированный белок весит 31,6 кДа и состоит из 280 аминокислот.^[8][9] SDHB содержит железо-серные кластеры необходим для туннелирования электронов через комплекс. Он расположен между SDHA и два трансмембранный подразделения SDHC и SDHD.^[10]

Функция

Рисунок 1: Функция белка SDHB. Электроны передаются из цикла лимонной кислоты в дыхательную цепь. Электронный путь показан красными стрелками.

Комплекс SDH расположен на внутренней мембране митохондрии и участвует как в Цикл лимонной кислоты и Дыхательная цепь. SDHB действует как промежуточное звено в основном действии фермента SDH, показанном на рисунке 1:

1. SDHA обращает сукцинат к фумарат как часть Цикл лимонной кислоты. Эта реакция также превращает FAD к FADH₂.
2. Электроны из FADH₂ передаются в субблок SDHB кластеры железа [2Fe-2S], [4Fe-4S], [3Fe-4S].
3. Наконец, электроны переходят в Убихинон (Q) пул через SDHC /SDHD субъединицы. Эта функция является частью Дыхательная цепь.

Первоначально, SDHA окисляет сукцинат через депротонирование на сайте связывания FAD, образуя FADH₂ и уходя фумарат, слабо связанный с активным сайтом, свободный для выхода белка. Электроны из FADH₂ передаются в субблок SDHB кластеры железа [2Fe-2S], [4Fe-4S], [3Fe-4S] и туннелируйте вдоль реле [Fe-S], пока они не достигнут [3Fe-4S] железосернистый кластер. Затем электроны переводятся в ожидающий убихинон молекулы в активном центре Q-пула в SDHC /SDHD димер. О1 карбонил кислород убихинона ориентирован в активном центре (изображение 4) за счет водородная связь взаимодействия с Tyr83 из SDHD. Присутствие электронов в кластере железа и серы [3Fe-4S] индуцирует движение убихинона во вторую ориентацию. Это способствует взаимодействию второй водородной связи между карбонильной группой O4 убихинона и Ser27 SDHC. После первого шага одноэлектронного восстановления семихинон образуется коренной вид. Второй электрон поступает от кластера [3Fe-4S], чтобы обеспечить полное восстановление убихинона до убихинол.^[11]

Клиническое значение

Зародышевый мутации в гене могут вызывать семейные параганглиома (в старой номенклатуре - Параганглиома типа PGL4). Такое же состояние часто называют семейным. феохромоцитома. Менее часто, карцинома почек может быть вызвано этой мутацией.

Параганглиомы, связанные с мутациями SDHB, имеют высокий уровень злокачественности. В случае злокачественной опухоли лечение в настоящее время такое же, как и при любой злокачественной параганглиоме / феохромоцитоме.

Рак

Параганглиомы, вызванные мутациями SDHB, имеют несколько отличительных характеристик:

1. Злокачественные новообразования встречаются часто, от 38% до 83%.^[12][13] у носителей с болезнью. Напротив, опухоли, вызванные SDHD мутации почти всегда доброкачественные. Спорадические параганглиомы злокачественны менее чем в 10% случаев.
2. Злокачественные параганглиомы, вызванные SDHB, обычно (возможно, 92%^[13]) вне надпочечников. Спорадические феохромоцитомы / параганглиомы находятся вне надпочечников менее чем в 10% случаев.
3. В пенетрантность гена часто сообщается как 77% к 50 годам^[12] (то есть у 77% носителей будет хотя бы одна опухоль к 50 годам). Скорее всего, это завышенная оценка. В настоящее время (2011 г.) проходят скрининг семей с тихими мутациями SDHB.^[14] для определения частоты молчаливых носителей.
4. Средний возраст начала примерно одинаков для SDHB по сравнению с заболеванием, не связанным с SDHB (примерно 36 лет).

Мутации, вызывающие болезнь, были замечены в экзоны С 1 по 7, но не 8. Как с SDHC и SDHD гены, SDHB - это ген-супрессор опухоли.

Образование опухоли обычно следует за Кнудсоном. "два удара" гипотеза. Первая копия гена мутирована во всех клетках, однако вторая копия функционирует нормально. Когда вторая копия мутирует в определенной ячейке из-за случайного события, Утрата гетерозиготности (LOH) происходит, и белок SDHB больше не продуцируется. Тогда становится возможным образование опухоли.

Учитывая фундаментальную природу белка SDH во всех клеточных функциях, в настоящее время не понятно, почему затрагиваются только параганглионарные клетки. Однако чувствительность этих клеток к уровню кислорода может иметь значение.

Пути распространения болезни

Точный путь, ведущий от мутации SDHB к онкогенезу, не определен; есть несколько предложенных механизмов.^[15]

Генерация активных форм кислорода

фигура 2: Пути заболевания для мутаций SDHB. Путь электронов при нормальной работе показан сплошными красными стрелками. Красная пунктирная стрелка показывает образование супероксида (Путь 1). Пурпурная пунктирная стрелка показывает диффузию сукцината для блокирования PHD (Путь 2). Черные крестики показывают, что немутантный процесс заблокирован.

Когда сукцинат-убихиноновая активность ингибируется, электроны, которые обычно переносятся через субъединицу SDHB в пул убихинона, вместо этого переносятся на O₂ для создания активных форм кислорода (ROS), таких как супероксид. Красная пунктирная стрелка на рисунке 2 показывает это. АФК накапливают и стабилизируют производство HIF1-α. HIF1-α объединяется с HIF1-β с образованием стабильного гетеродимерного комплекса HIF, что, в свою очередь, приводит к индукции антиапоптотический гены в ядре клетки.

Накопление сукцината в цитозоле

Инактивация SDH может блокировать окисление сукцинат, запуская каскад реакций:

1. Сукцинат, накопленный в митохондриальном матриксе, диффундирует через внутреннюю и внешнюю митохондриальные мембраны в цитозоль (фиолетовые пунктирные стрелки на рисунке 2).
2. При нормальной клеточной функции HIF1-α в цитозоле быстро гидроксилированный к пролилгидроксилаза (PHD), показано голубой стрелкой. Этот процесс блокируется накопившимся сукцинатом.
3. HIF1-α стабилизируется и переходит в ядро ​​клетки (оранжевая стрелка), где он соединяется с HIF1-β с образованием активного комплекса HIF, который индуцирует экспрессию генов, вызывающих опухоль.^[16]

Этот путь открывает возможность терапевтического лечения. Накопление сукцината подавляет активность PHD. Для действия PHD обычно требуется кислород и альфа-кетоглутарат так как косубстраты и двухвалентное железо и аскорбат так как кофакторы. Сукцинат конкурирует с α-кетоглутаратом за связывание с ферментом PHD. Следовательно, повышение уровня α-кетоглутарата может компенсировать эффект накопления сукцината.

Нормальный α-кетоглутарат не проникает эффективно через клеточные стенки, поэтому необходимо создать производное, проникающее в клетки (например, сложные эфиры α-кетоглутарата). Испытания in-vitro показывают, что такой подход к добавкам может снизить уровни HIF1-α и может привести к терапевтическому подходу к опухолям, возникающим в результате дефицита SDH.^[17]

Нарушение апоптоза развития

Параганглионарная ткань происходит из нервный гребень клетки присутствуют в эмбрион. Параганглионарные клетки брюшной полости выделяют катехоламины, которые играют важную роль в развитии плода. После рождения эти клетки обычно умирают, и этот процесс запускается снижением фактор роста нервов (NGF), который инициирует апоптоз (смерть клетки).

Этот процесс гибели клеток опосредуется ферментом под названием пролилгидроксилаза EglN3. Накопление сукцината, вызванное инактивацией SDH, ингибирует пролилгидроксилазу EglN3.^[18] В результате остается та паранглионарная ткань, которая обычно умирает после рождения, и эта ткань может позже вызвать параганглиому / феохромоцитому.

Повышение уровня гликолиза

Ингибирование цикла лимонной кислоты заставляет клетку создавать АТФ гликолитически для выработки необходимой энергии. Индуцированные гликолитические ферменты потенциально могут блокировать апоптоз клеток.

Редактирование РНК

Транскрипты мРНК гена SDHB у человека редактируются с помощью неизвестного механизма в позиции 136 нуклеотида ORF, вызывая преобразование C в U и, таким образом, генерируя стоп-кодон, что приводит к трансляции отредактированных транскриптов в усеченный белок SDHB с аминокислотой R46X. кислотное изменение. Это редактирование было показано в моноциты и некоторые линии лимфоидных клеток человека,^[19] и усилен гипоксия.^[20]

Интерактивная карта проезда

Нажмите на гены, белки и метаболиты ниже, чтобы ссылки на соответствующие статьи. ^{[§ 1]}

[[Файл:

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

| {{{bSize}}} px | alt = Цикл TCA редактировать ]]

Цикл TCA редактировать

1. Интерактивную карту путей можно редактировать на WikiPathways: "TCACycle_WP78".

Рекомендации

1. ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000117118 - Ансамбль, Май 2017
2. GRCm38: выпуск ансамбля 89: ENSMUSG00000009863 - Ансамбль, Май 2017
3. "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
4. «Ссылка на Mouse PubMed:». Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
5. «Энтрез Ген: комплекс сукцинатдегидрогеназы».
6. Кита К., Оя Х., Геннис Р. Б., Акрелл Б. А., Касахара М. (январь 1990 г.). «Человеческий комплекс II (сукцинат-убихинон оксидоредуктаза): клонирование кДНК субъединицы железа и серы (Ip) митохондрий печени». Biochem. Биофиз. Res. Сообщество. 166 (1): 101–8. Дои:10.1016 / 0006-291X (90) 91916-G. PMID  2302193.
7. Au HC, Ream-Robinson D, Bellew LA, Broomfield PL, Saghbini M, Scheffler IE (июль 1995 г.). «Структурная организация гена, кодирующего субъединицу железо-сера человека сукцинатдегидрогеназы». Ген. 159 (2): 249–53. Дои:10.1016 / 0378-1119 (95) 00162-У. PMID  7622059.
8. Zong NC, Li H, Li H, Lam MP, Jimenez RC, Kim CS, Deng N, Kim AK, Choi JH, Zelaya I, Liem D, Meyer D, Odeberg J, Fang C, Lu HJ, Xu T, Weiss J , Дуан Х., Улен М., Йетс Дж. Р., Апвейлер Р., Ге Дж., Хермякоб Х., Пинг П. (октябрь 2013 г.). «Интеграция биологии кардиального протеома и медицины посредством специализированной базы знаний». Циркуляционные исследования. 113 (9): 1043–53. Дои:10.1161 / CIRCRESAHA.113.301151. ЧВК  4076475. PMID  23965338.
9. «SDHB - сукцинатдегидрогеназа [убихинон] железо-серная субъединица, митохондриальная». Атлас кардиоорганических белков (COPaKB).
10. Вс, F; Хо, Х; Чжай, Й; Ванга, А; Сюй, Дж; Вс, Д; Бартлам, М; Рао, З. (1 июля 2005 г.). «Кристаллическая структура белкового комплекса II митохондриальной респираторной мембраны». Клетка. 121 (7): 1043–57. Дои:10.1016 / j.cell.2005.05.025. PMID  15989954.
11. Horsefield, R; Янковская, В; Секстон, Дж; Уиттингем, Вт; Шиоми, К. Омура, S; Бирн, B; Чеккини, G; Ивата, С. (17 марта 2006 г.). «Структурный и вычислительный анализ хинон-связывающего сайта комплекса II (сукцинат-убихинон оксидоредуктаза): механизм переноса электронов и протонной проводимости при восстановлении убихинона». Журнал биологической химии. 281 (11): 7309–16. Дои:10.1074 / jbc.m508173200. PMID  16407191.
12. Neumann HP, Pawlu C, Peczkowska M, Bausch B, McWhinney SR, Muresan M, Buchta M, Franke G, Klisch J, Bley TA, Hoegerle S, Boedeker CC, Opocher G, Schipper J, Januszewicz A, Eng C (август 2004 г.) ). «Отчетливые клинические особенности синдромов параганглиомы, связанных с мутациями генов SDHB и SDHD». JAMA. 292 (8): 943–51. Дои:10.1001 / jama.292.8.943. PMID  15328326.
13. Брауэрс FM, Эйзенхофер Дж., Тао Дж. Дж., Кант Дж. А., Адамс К. Т., Лайнхан В. М., Пакак К. (ноябрь 2006 г.). «Высокая частота мутаций зародышевой линии SDHB у пациентов со злокачественными параганглиомами, продуцирующими катехоламины: значение для генетического тестирования». J. Clin. Эндокринол. Метаб. 91 (11): 4505–9. Дои:10.1210 / jc.2006-0423. PMID  16912137.
14. Конференция: Национальный институт здравоохранения (США), «Феохромоцитома, связанная с SDHB: последние открытия и современные диагностические и терапевтические подходы», 29 сентября 2006 г.
15. Готтлиб Э., Томлинсон И.П. (ноябрь 2005 г.). «Супрессоры митохондриальных опухолей: генетическое и биохимическое обновление». Nat. Преподобный Рак. 5 (11): 857–66. Дои:10.1038 / nrc1737. PMID  16327764.
16. Селак М.А., Армор С.М., Маккензи Э.Д., Булахбель Х., Уотсон Д.Г., Мэнсфилд К.Д., Пан Y, Саймон М.К., Томпсон С.Б., Готлиб Э. (январь 2005 г.). «Сукцинат связывает дисфункцию цикла ТСА с онкогенезом, ингибируя пролилгидроксилазу HIF-альфа». Раковая клетка. 7 (1): 77–85. Дои:10.1016 / j.ccr.2004.11.022. PMID  15652751.
17. Маккензи Э.Д., Селак М.А., Теннант Д.А., Пейн Л.Дж., Кросби С., Фредериксен С.М., Уотсон Д.Г., Готтлиб Э. (май 2007 г.). «Проникающие в клетки производные альфа-кетоглутарата уменьшают псевдогипоксию в клетках с дефицитом сукцинатдегидрогеназы». Мол. Клетка. Биол. 27 (9): 3282–9. Дои:10.1128 / MCB.01927-06. ЧВК  1899954. PMID  17325041.
18. Ли С., Накамура Е., Ян Х, Вей В., Лингги М. С., Саджан М. П., Фарезе Р. В., Фриман Р. С., Картер Б. Д., Kaelin WG, Schlisio S (август 2005 г.). «Апоптоз нейронов, связанный с пролилгидроксилазой EglN3 и генами семейной феохромоцитомы: отсечение в процессе развития и рак». Раковая клетка. 8 (2): 155–67. Дои:10.1016 / j.ccr.2005.06.015. PMID  16098468.
19. Байсал Б.Е. (2007). «Повторяющаяся мутация стоп-кодона в гене субъединицы B сукцинатдегидрогеназы в нормальной периферической крови и при остром лейкозе Т-лимфоцитов у детей». PLoS ONE. 2 (5): e436. Дои:10.1371 / journal.pone.0000436. ЧВК  1855983. PMID  17487275.
20. Baysal BE, Де Йонг К., Лю Б., Ван Дж., Патнаик С.К., Уоллес ПК, Таггарт RT (2013). «Гипоксия-индуцируемое редактирование РНК, кодирующей C-to-U, подавляет SDHB в моноцитах». PeerJ. 1: e152. Дои:10.7717 / peerj.152. ЧВК  3775634. PMID  24058882.

дальнейшее чтение

• Милошевич Д., Лундквист П., Крадич К. и др. (2010). «Разработка и валидация комплексного анализа обнаружения мутаций и делеций для SDHB, SDHC и SDHD». Clin. Биохим. 43 (7–8): 700–4. Дои:10.1016 / j.clinbiochem.2010.01.016. ЧВК  3419008. PMID  20153743.
• Альрашди I, Бано Г., Махер Э.Р., Ходжсон С.В. (2010). «Триада Карни против синдрома Карни Стратакиса: два случая, которые иллюстрируют сложность различения этих состояний у отдельных пациентов». Fam. Рак. 9 (3): 443–7. Дои:10.1007 / s10689-010-9323-z. PMID  20119652.
• Окада Ю., Каматани И., Такахаши А. и др. (2010). «Полногеномное исследование ассоциации с участием 19 633 японских субъектов идентифицировало LHX3-QSOX2 и IGF1 как локусы роста взрослых». Гм. Мол. Genet. 19 (11): 2303–12. Дои:10.1093 / hmg / ddq091. PMID  20189936.
• Бейли JP (2010). «Неужели эти сложные гетерозиготные мутации SDHB действительно мутации?». Педиатр Рак крови. 55 (1): 211, ответ автора 212. Дои:10.1002 / pbc.22455. PMID  20213850.
• Rose JE, Behm FM, Drgon T и др. (2010). «Персонализированный отказ от курения: взаимосвязь между дозой никотина, зависимостью и оценкой генотипа успеха в отказе от курения». Мол. Med. 16 (7–8): 247–53. Дои:10.2119 / молмед.2009.00159. ЧВК  2896464. PMID  20379614.
• Гилл А.Дж., Бенн Д.Е., Чоу А. и др. (2010). «Иммуногистохимия для сортировки SDHB генетического тестирования SDHB, SDHC и SDHD при синдромах параганглиомы-феохромоцитомы». Гм. Патол. 41 (6): 805–14. Дои:10.1016 / j.humpath.2009.12.005. PMID  20236688.
• Мартин Т.П., Ирвинг Р.М., Махер Э.Р. (2007). «Генетика параганглиом: обзор». Клин Отоларингол. 32 (1): 7–11. Дои:10.1111 / j.1365-2273.2007.01378.x. PMID  17298303.
• Eng C, Kiuru M, Fernandez MJ, Aaltonen LA (2003). «Роль митохондриальных ферментов в наследственной неоплазии и за ее пределами». Nat. Преподобный Рак. 3 (3): 193–202. Дои:10.1038 / nrc1013. PMID  12612654.
• Ли Дж., Ван Дж., Торбенсон М. и др. (2010). «Потеря генов SDHB и NF1 в злокачественной филлодарной опухоли груди, обнаруженная с помощью сравнительной геномной гибридизации олигомассивов». Рак Генет. Цитогенет. 196 (2): 179–83. Дои:10.1016 / j.cancergencyto.2009.09.005. PMID  20082856.
• Hermsen MA, Севилья MA, Llorente JL, et al. (2010). «Актуальность скрининга мутаций зародышевой линии при семейной и спорадической параганглиоме головы и шеи для ранней диагностики и клинического лечения». Клетка. Онкол. 32 (4): 275–83. Дои:10.3233 / CLO-2009-0498. ЧВК  4619289. PMID  20208144.
• Musil Z; Puchmajerová A; Krepelová A; и другие. (2010). «Параганглиома у 13-летней девочки: новая мутация гена SDHB в семье?». Рак Генет. Цитогенет. 197 (2): 189–92. Дои:10.1016 / j.cancergencyto.2009.11.010. PMID  20193854.
• Шимада М., Миягава Т., Кавасима М. и др. (2010). «Подход, основанный на исследовании ассоциации всего генома, выявляет кандидатные локусы нарколепсии». Гм. Genet. 128 (4): 433–41. Дои:10.1007 / s00439-010-0862-z. PMID  20677014.
• Brière JJ; Favier J; Эль Гоузи V; и другие. (2005). «Дефицит сукцинатдегидрогеназы у человека». Клетка. Мол. Life Sci. 62 (19–20): 2317–24. Дои:10.1007 / s00018-005-5237-6. PMID  16143825.
• Шимке Р.Н., Коллинз Д.Л., Штолле CA (2010). «Параганглиома, нейробластома и мутация SDHB: разрешение тайны 30-летней давности». Являюсь. J. Med. Genet. А. 152A (6): 1531–5. Дои:10.1002 / ajmg.a.33384. PMID  20503330.
• Гилл А.Дж., Чоу А., Вилайн Р. и др. (2010). «Иммуногистохимия SDHB разделяет стромальные опухоли желудочно-кишечного тракта (GIST) на 2 различных типа». Являюсь. J. Surg. Патол. 34 (5): 636–44. Дои:10.1097 / PAS.0b013e3181d6150d. PMID  20305538.
• Хендриксон С.Л., Лаутенбергер Дж. А., Чинн Л. В. и др. (2010). «Генетические варианты в кодируемых ядром митохондриальных генах влияют на прогрессирование СПИДа». PLoS ONE. 5 (9): e12862. Дои:10.1371 / journal.pone.0012862. ЧВК  2943476. PMID  20877624.
• Cerecer-Gil NY, Figuera LE, Llamas FJ и др. (2010). «Мутация SDHB является причиной высокогорной параганглиомы, связанной с гипоксией». Clin. Рак Res. 16 (16): 4148–54. Дои:10.1158 / 1078-0432.CCR-10-0637. PMID  20592014.
• Krawczyk A, Hasse-Lazar K, Pawlaczek A, et al. (2010). «Зародышевые мутации генов RET, SDHB, SDHD и VHL у пациентов с явно спорадическими феохромоцитомами и параганглиомами». Эндокринол Пол. 61 (1): 43–8. PMID  20205103.
• Hes FJ, Weiss MM, Woortman SA и др. (2010). «Низкая пенетрантность мутации SDHB в большой голландской семье параганглиом». BMC Med. Genet. 11: 92. Дои:10.1186/1471-2350-11-92. ЧВК  2891715. PMID  20540712.
• Бэйли С.Д., Се С, До Р. и др. (2010). «Изменения в локусе NFATC2 увеличивают риск отека, вызванного тиазолидиндионом, в исследовании« Оценка снижения диабета с применением рамиприла и препаратов розиглитазона (DREAM) »». Уход за диабетом. 33 (10): 2250–3. Дои:10.2337 / dc10-0452. ЧВК  2945168. PMID  20628086.
• Байсал Б.Е. (2007). «Рецидивирующая мутация стоп-кодона в гене субъединицы B сукцинатдегидрогеназы в нормальной периферической крови и острой лейкемии Т-лимфоцитов у детей». PLOS ONE. 2 (5): e436. Дои:10.1371 / journal.pone.0000436. ЧВК  1855983. PMID  17487275.
• Baysal BE, Jong KD, Liu B и др. (2013). «Гипоксия-индуцируемое редактирование РНК, кодирующей C-to-U, подавляет SDHB в моноцитах». PeerJ. 1: e152. Дои:10.7717 / peerj.152. ЧВК  3775634. PMID  24058882.

внешняя ссылка

• База данных выявленных мутаций SDHB.