ParM - ParM

ParM-подобный
Идентификаторы
Символ?
PfamPF06406
ИнтерПроIPR042051
SCOP21 мВт / Объем / СУПФАМ
CDDCD10227

ParM это прокариотический актин гомолог[1] который обеспечивает силу для запуска копий Плазмида R1 к противоположным концам стержня в форме бактерии перед цитокинез.

ParM - это мономер что закодировано в ДНК плазмиды R1 и продуцируется клеткой-хозяином рибосомы. В цитоплазме он самопроизвольно полимеризуется образуя короткие нити, которые либо связываются с ParR, либо гидролизовать. ParR стабилизирует ParM и предотвращает его гидролиз. После связывания ParR на обоих концах, мономерные единицы продолжают прикрепляться к концам ParM, и результирующая реакция подталкивает плазмиды R1 к противоположным концам клетка.[2]ParM из разных бактериальных плазмид могут образовывать удивительно разнообразные спиральные структуры, состоящие из двух[3][4] или четыре[5] цепей для сохранения точного наследования плазмид.

Действие

В пробирке мономер ParM полимеризуется как с АТФ и с GTP, но эксперименты Popp et al. По-видимому, это указывает на то, что реакция «предпочитает» GTP и что GTP является нуклеотидом, который, скорее всего, вносит значительный вклад в клетку.[6] В оставшейся части этой статьи GTP будет считаться активным нуклеотидом, хотя во многих экспериментах вместо него использовался АТФ.

ParM связывает и гидролизует GTP как он полимеризуется. В настоящее время преобладающее мнение состоит в том, что на концах нитей полимера ParM требуется «колпачок» из GTP, чтобы предотвратить их гидролиз. Хотя GTP гидролизуется единицами ParM после присоединения, считается, что энергия, приводящая в движение плазмиды, происходит от Свободная энергия Гиббса концентрации мономера ParM, а не энергии, выделяемой при гидролизе GTP. Концентрации мономера ParM и полимера должны оставаться вне равновесия на концах, где происходит присоединение, чтобы реакция протекала независимо от концентраций GTP.

Как только ParM вытолкнет плазмиды к противоположным концам клетки, полимер быстро деполимеризуется, возвращая мономерные звенья в цитоплазма.[7]

Структура

Мономерная единица ParM нефункциональна до связывания нуклеотида GTP. Как только GTP был связан, он может прикрепиться к концу растущей нити. В какой-то момент после присоединения ParM гидролизует GTP, который становится GDP и остается в субъединице ParM до тех пор, пока полимерная цепь остается нетронутой. ParM образует левую спираль структура.[6]

Исследование Гарнера и Кэмпбелла показало, что единица на конце цепи ParM должна иметь связанный GTP для поддержания стабильности полимера. Если один из концов имеет версию, связанную с GDP, полимерная нить очень быстро деполимеризуется на составляющие ее мономерные звенья. Об этом свидетельствует их эксперимент, в котором они разрезали растущие полимерные нити ParM, обнажая концы, связанные с ADP. После стрижки пряди быстро гидролизуются.[7]

Динамическая нестабильность

Динамическая нестабильность описывается как переключение полимера между фазами устойчивого удлинения и быстрого укорачивания. Этот процесс важен для функционирования эукариотической микротрубочки. В ParM «спасение» динамической нестабильности или переключение от фазы укорочения обратно к фазе элонгации наблюдается очень редко и только при использовании нуклеотида АТФ. Несвязанные филаменты ParM обычно имеют среднюю длину 1,5–2 мкм, когда концентрации мономера ParM составляют 2 мкМ или более. Считается, что динамическая нестабильность ParM и эукариотических микротрубочек является примером конвергентная эволюция.[8]LParM спонтанно образует короткие полимерные сегменты, когда он присутствует в цитоплазме. Эти сегменты служат для очень эффективного «поиска» плазмид R1, а также поддерживают подходящую концентрацию мономерных единиц ParM для полимеризации.[6]

Рекомендации

  1. ^ Gunning PW, Ghoshdastider U, Whitaker S, Popp D, Robinson RC (июнь 2015 г.). «Эволюция композиционно и функционально различных актиновых филаментов». Журнал клеточной науки. 128 (11): 2009–19. Дои:10.1242 / jcs.165563. PMID  25788699.
  2. ^ Hoischen C, Bussiek M, Langowski J, Diekmann S (февраль 2008 г.). «Плазмида R1 с низким числом копий Escherichia coli, центромера parC, образует U-образный комплекс со своим связывающим белком ParR». Исследования нуклеиновых кислот. 36 (2): 607–15. Дои:10.1093 / нар / гкм672. ЧВК  2241845. PMID  18056157.
  3. ^ Попп Д., Сюй В., Нарита А., Брзоска А.Дж., Скуррей Р.А., Ферт Н. и др. (Март 2010 г.). «Структура и динамика филаментов актин-подобного белка ParM pSK41: значение для сегрегации плазмидной ДНК». Журнал биологической химии. 285 (13): 10130–40. Дои:10.1074 / jbc.M109.071613. ЧВК  2843175. PMID  20106979.
  4. ^ Попп Д., Нарита А., Гошдастидер У, Маеда К., Маеда Й, Ода Т. и др. (Апрель 2010 г.). «Полимерные структуры и динамические свойства бактериального актина AlfA». Журнал молекулярной биологии. 397 (4): 1031–41. Дои:10.1016 / j.jmb.2010.02.010. PMID  20156449.
  5. ^ Попп Д., Нарита А., Ли Л.Дж., Гошдастидер У., Сюэ Б., Сринивасан Р. и др. (Июнь 2012 г.). «Новая актиноподобная структура филаментов из Clostridium tetani». Журнал биологической химии. 287 (25): 21121–9. Дои:10.1074 / jbc.M112.341016. ЧВК  3375535. PMID  22514279.
  6. ^ а б c Попп Д., Нарита А., Ода Т., Фудзисава Т., Мацуо Х., Нитанаи Ю. и др. (Февраль 2008 г.). «Молекулярная структура полимера ParM и механизм, приводящий к его динамической нестабильности, обусловленной нуклеотидами». Журнал EMBO. 27 (3): 570–9. Дои:10.1038 / sj.emboj.7601978. ЧВК  2241650. PMID  18188150.
  7. ^ а б Гарнер ЕС, Кэмпбелл С.С., Вейбель Д.Б., Маллинс Р.Д. (март 2007 г.). «Восстановление расщепления ДНК, вызванное сборкой прокариотического гомолога актина». Наука. 315 (5816): 1270–4. Bibcode:2007Научный ... 315.1270G. Дои:10.1126 / science.1138527. ЧВК  2851738. PMID  17332412.
  8. ^ Гарнер ЕС, Кэмпбелл С.С., Маллинз Р.Д. (ноябрь 2004 г.). «Динамическая нестабильность в ДНК-сегрегации гомолога прокариотического актина». Наука. 306 (5698): 1021–5. Bibcode:2004Наука ... 306.1021G. Дои:10.1126 / science.1101313. PMID  15528442. S2CID  14032209.