Белок периферической мембраны - Peripheral membrane protein

Белки периферической мембраны находятся мембранные белки которые лишь временно придерживаются биологическая мембрана с которыми они связаны. Эти белки прикрепить к интегральные мембранные белки, или проникают в периферические области липидный бислой. Регуляторные белковые субъединицы многих ионные каналы и трансмембранные рецепторы, например, могут быть определены как белки периферических мембран. В отличие от интегральных мембранных белков, периферические мембранные белки имеют тенденцию собираться в водорастворимом компоненте или фракции всех белков, экстрагированных во время очистка белка процедура. Белки с Якоря GPI являются исключением из этого правила и могут иметь очищающие свойства, аналогичные свойствам интегральных мембранных белков.

Было показано, что обратимое прикрепление белков к биологическим мембранам регулирует клеточная сигнализация и многие другие важные клеточные события через множество механизмов.[1] Например, тесная связь между многими ферменты и биологические мембраны могут сблизить их с их липидными субстрат (s).[2] Мембранное связывание может также способствовать перегруппировке, диссоциации или конформационные изменения во многих структурных доменах белков, что приводит к активации их биологическая активность.[3][4] Кроме того, расположение многих белков локализовано либо на внутренней, либо на внешней поверхности или на листках их резидентной мембраны.[5]Это облегчает сборку мультибелковых комплексов за счет увеличения вероятности любого подходящего белок-белковые взаимодействия.

Схематическое изображение различных типов взаимодействия между монотопными мембранными белками и клеточная мембрана: 1. взаимодействие амфипатическим α-спираль параллельно плоскости мембраны (плоская спираль мембраны) 2. взаимодействие гидрофобной петлей 3. взаимодействие ковалентно связанного липида мембраны (липидизация) 4. электростатический или ионные взаимодействия с мембранными липидами (например через ион кальция)

Связывание с липидным бислоем

PH-домен фосфолипазы C дельта 1. Средняя плоскость липидного бислоя - черные точки. Граница области углеводородного ядра - синие точки (внутриклеточная сторона). Слой липидных фосфатов - желтые точки.

Белки периферической мембраны могут взаимодействовать с другими белками или непосредственно с липидный бислой. В последнем случае они известны как амфитропный белки.[3]Некоторые белки, такие как G-белки и некоторые протеинкиназы, взаимодействуют с трансмембранными белками и липидным бислоем одновременно. Некоторые полипептиды гормоны, антимикробные пептиды, и нейротоксины накапливаются на поверхности мембраны перед обнаружением и взаимодействием со своими рецепторами-мишенями клеточной поверхности, которые сами могут быть белками периферической мембраны.

В фосфолипидный бислой который образует поверхностную мембрану клетки, состоит из гидрофобный внутренняя область ядра, зажатая между двумя областями гидрофильность, один на внутренней поверхности и один на внешней поверхности клеточной мембраны (см. липидный бислой статью с более подробным описанием строения клеточной мембраны). Внутренняя и внешняя поверхности или межфазные области модели фосфолипид было показано, что бислои имеют толщину от 8 до 10 Å, хотя это может быть шире в биологические мембраны которые включают большое количество ганглиозиды или липополисахариды.[6]Область гидрофобного внутреннего ядра типичного биологические мембраны может иметь толщину от 27 до 32 Å, по оценке Малоугловое рассеяние рентгеновских лучей (МУРР).[7]Граничная область между гидрофобным внутренним ядром и гидрофильными межфазными областями очень узкая, около 3 Å (см. липидный бислой статью с описанием входящих в его состав химических групп). Двигаясь наружу от области гидрофобного ядра в межфазную гидрофильную область, эффективная концентрация воды быстро изменяется через этот пограничный слой, от почти нуля до концентрации около 2 M.[8][9]Фосфатные группы внутри фосфолипидных бислоев полностью гидратированы или насыщены водой и расположены примерно на 5 Å за пределами области гидрофобного ядра (см. Рисунки).[10]

Некоторые водорастворимые белки связываются с липидными бислоями. необратимо и может образовывать трансмембранные альфа-спиральные или бета-баррель каналы. Такие превращения происходят в токсины, образующие поры такие как колицин А, альфа-гемолизин и другие. Они также могут встречаться в BcL-2-подобный белок , в некоторых амфифильных антимикробные пептиды , а в некоторых аннексины . Эти белки обычно описываются как периферические, поскольку одно из их конформационных состояний растворимо в воде или слабо связано с мембраной.[11]

Механизмы связывания мембраны

пчелиный яд фосфолипаза А2 (1оч.). Средняя плоскость липидного бислоя - черные точки. Граница области углеводородного ядра - красные точки (внеклеточная сторона). Слой липидных фосфатов - желтые точки.

Связь белка с липидный бислой может повлечь за собой значительные изменения в третичная структура протеина. Они могут включать складывание областей структуры белка, которые ранее были развернуты, или перегруппировки при сворачивании, или рефолдинга ассоциированной с мембраной части белков. Это также может включать образование или диссоциацию белка. четвертичные структуры или олигомерные комплексы, и специфическое связывание ионы, лиганды, или регуляторные липиды.

Типичные амфитропные белки должны сильно взаимодействовать с липидным бислоем, чтобы выполнять свои биологические функции. К ним относятся ферментативная обработка липидов и других гидрофобных веществ, закрепление мембраны, а также связывание и перенос небольших неполярных соединений между различными клеточными мембранами. Эти белки могут быть закреплены на бислое в результате гидрофобных взаимодействий между бислоем и незащищенными неполярными остатками на поверхности белка, посредством специфических нековалентных связывающих взаимодействий с регуляторными липидами или посредством их присоединения к ковалентно связанные липидные якоря.

Было показано, что сродство связывания с мембраной многих периферических белков зависит от конкретного липидного состава мембраны, с которой они связаны.[12]

Неспецифическая гидрофобная ассоциация

Амфитропные белки связываются с липидными бислоями посредством различных гидрофобный анкерные конструкции. Такие как амфифильный α-спирали, открытые неполярные петли, посттрансляционно ацилированные или липидированные аминокислотные остатки или ацильные цепи специфически связанных регуляторных липидов, таких как фосфатидилинозитолфосфаты. Было показано, что гидрофобные взаимодействия важны даже для высококатионных пептидов и белков, таких как многоосновный домен MARCKS протеин или гистактофилин, когда присутствуют их естественные гидрофобные якоря. [13]

Ковалентно связанные липидные якоря

Белки, заякоренные в липидах ковалентно прикреплены к разным жирная кислота ацил цепи на цитоплазматический сторона клеточная мембрана через пальмитоилирование, миристоилирование, или пренилирование. На поверхности клетки, на противоположной стороне клеточной мембраны, липидно-заякоренные белки ковалентно прикрепляются к липиды гликозилфосфатидилинозитол (GPI) и холестерин.[14][15] Ассоциация белков с мембранами за счет использования ацилированный остатки обратимый процесс, так как ацильная цепь может быть похоронена в гидрофобном связывающем кармане белка после диссоциации от мембраны. Этот процесс происходит внутри бета-субъединиц G-белки. Возможно, из-за этой дополнительной потребности в структурной гибкости липидные якоря обычно связаны с очень гибкими сегментами третичной структуры белков, которые не разрешаются хорошо. кристаллографические исследования белков.

Специфическое белок-липидное связывание

P40phox PX домен НАДФН оксидазы Средняя плоскость липидного бислоя - черные точки. Граница области углеводородного ядра - синие точки (внутриклеточная сторона). Слой липидных фосфатов - желтые точки.

Немного цитозольный белки привлекаются к различным клеточным мембранам путем распознавания определенных типов липидов, обнаруженных внутри данной мембраны.[16] Связывание белка со специфическим липидом происходит через специфические мембранные структурные домены, которые встречаются внутри белка и имеют специфические связывающие карманы для липидные головные группы липидов, с которыми они связываются. Это типичный биохимический белок–лиганд взаимодействие, и стабилизируется образованием межмолекулярных водородные связи, Ван-дер-Ваальсовы взаимодействия, и гидрофобные взаимодействия между белком и липидом лиганд. Такие комплексы также стабилизируются за счет образования ионных мостиков между аспартат или глутамат остатки белков и липидных фосфатов за счет вмешательства кальций ионы (Ca2+). Такие ионные мостики могут возникать и быть стабильными, когда ионы (например, Ca2+) уже связаны с белком в растворе до связывания липидов. Формирование ионных мостиков проявляется в белково-липидном взаимодействии обоих белков. Домены типа C2 и аннексины..

Электростатические взаимодействия белков и липидов

Любой положительно заряженный белок будет притягиваться к отрицательно заряженной мембране неспецифическим электростатический взаимодействия. Однако не все периферические пептиды и белки являются катионными, и только некоторые стороны мембрана заряжены отрицательно. К ним относятся цитоплазматическая сторона плазматические мембраны, внешний листок внешний бактериальный мембраны и митохондриальный мембраны. Следовательно, электростатические взаимодействия играть важную роль в мембранное нацеливание из электрон перевозчики, такие как цитохром с, катионные токсины, такие как харибдотоксин и специфические домены, нацеленные на мембрану, такие как некоторые PH домены, C1 домены, и C2 домены.

Электростатические взаимодействия сильно зависят от ионная сила решения. Эти взаимодействия относительно слабы при физиологической ионной силе (0,14 М NaCl ): От ~ 3 до 4 ккал / моль для небольших катионных белков, таких как цитохром с, харибдотоксин или гистактофилин.[13][17][18]

Пространственное положение в мембране

Ориентация и глубина проникновения многих амфитропных белков и пептидов в мембраны изучаются с помощью ориентированная на сайт спин-этикетка,[19] химическая маркировка, измерение аффинности связывания белков с мембраной мутанты,[20] флуоресценция спектроскопия,[21] раствор или твердотельный ЯМР-спектроскопия,[22]ATR ИК-Фурье спектроскопия,[23] Рентгеновская или нейтронная дифракция,[24] и вычислительные методы.[25][26][27][28]

Были идентифицированы два различных способа ассоциации белков с мембраной. Типичные водорастворимые белки не имеют открытых неполярных остатков или каких-либо других гидрофобных якорей. Следовательно, они полностью остаются в водном растворе и не проникают в липидный бислой, что было бы экономически затратно. Такие белки взаимодействуют с бислоями только электростатически, например, рибонуклеаза и полилизин взаимодействуют с мембранами в этом режиме. Однако типичные амфитропные белки имеют различные гидрофобные якоря, которые проникают в межфазную область и достигают углеводородной внутренней части мембраны. Такие белки «деформируют» липидный бислой, снижая температуру перехода липидная жидкость-гель.[29] Связывание обычно представляет собой сильно экзотермическую реакцию.[30] Аналогично происходит ассоциация амфифильных α-спиралей с мембранами.[24][31] Внутренне неструктурированный или развернутый пептиды с неполярными остатками или липидными якорями также могут проникать в межфазную область мембраны и достигать углеводородного ядра, особенно когда такие пептиды являются катионными и взаимодействуют с отрицательно заряженными мембранами.[32][33][34]

Категории

Ферменты

Периферические ферменты участвуют в метаболизм различных компонентов мембраны, таких как липиды (фосфолипазы и холестериноксидазы ), клеточная стенка олигосахариды (гликозилтрансфераза и трансгликозидазы ) или белки (сигнальная пептидаза и пальмитоил протеин тиоэстеразы ). Липазы может также переваривать липиды, образующие мицеллы или неполярные капли в воде.

КлассФункцияФизиологияСтруктура
Альфа / бета гидролазная складкаКатализирует гидролиз химических связей.[35]Включает в себя бактериальный, грибковый, желудочный и панкреатический липазы, пальмитоил протеин тиоэстеразы, кутиназа, и холинэстеразы
Фосфолипаза А2 (секреторный и цитозольный)Гидролиз сн-2 жирная кислота связь фосфолипиды.[36]Переваривание липидов, нарушение мембран и липидная сигнализация.
Фосфолипаза CГидролизует PIP2, a фосфатидилинозитол, в два вторых сообщения, инозитолтрифосфат и диацилглицерин.[37]Липидная сигнализация
ХолестериноксидазыОкисляет и изомеризуется холестерин холест-4-ан-3-он.[38]Истощает клеточные мембраны холестерина, используемого в бактериальных патогенез.
Каротиноидная оксигеназаРаскалывания каротиноиды.[39]Каротиноиды действуют как у растений, так и у животных как гормоны (включает в себя витамин А в людях), пигменты, ароматы, цветочные ароматы и защитные соединения.
ЛипоксигеназыУтюг -содержащие ферменты, которые катализировать то диоксигенация полиненасыщенных жирные кислоты.[40]У животных липоксигеназы участвуют в синтезе воспалительный посредники, известные как лейкотриены.
Альфа-токсиныРаскол фосфолипиды в клеточной мембране, как и фосфолипаза С.[41]Бактериальный патогенез, особенно Clostridium perfringens.
Сфингомиелиназа CА фосфодиэстераза, расщепляет фосфодиэфирные связи.[42]Обработка липидов, таких как сфингомиелин.
Гликозилтрансферазы: MurG и трансгликозидазыКатализирует перенос сахарных фрагментов от активированных донорных молекул к специфическим акцепторным молекулам, образуя гликозидный облигации.[43]Биосинтез дисахариды, олигосахариды и полисахариды (гликоконъюгаты), MurG участвует в бактериальном пептидогликан биосинтез.
ФеррохелатазаКонвертирует протопорфирин IX в гем.[44]Участвует в порфирин метаболизм, протопорфирины используются для усиления яичная скорлупа.
Семейство белков, связанных с миотубуляриномЛипид фосфатаза который дефосфорилирует PtdIns3P и PtdIns (3,5) P2.[45]Требующийся для мышца дифференцировка клеток.
ДигидрооротатдегидрогеназыОкисление дигидрооротата (DHO) в оротат.[46]Биосинтез пиримидин нуклеотиды в прокариотический и эукариотический клетки.
Гликолят оксидазаКатализирует окисление из α-гидроксикислоты к соответствующему α-кетокислоты.[47]В зеленом растения, фермент участвует в фотодыхание. У животных фермент участвует в производстве оксалат.

Домены нацеливания на мембрану («липидные зажимы»)

C1 домен PKC-delta (1ptr) Средняя плоскость липидного бислоя - черные точки. Граница области углеводородного ядра - синие точки (цитоплазматическая сторона). Слой липидных фосфатов - желтые точки.

Направляющие на мембрану домены специфически связываются с головными группами своих липидных лигандов, встроенных в мембрану. Эти липидные лиганды присутствуют в разных концентрациях в разных типах биологических мембран (например, PtdIns3P можно найти в основном в мембранах ранних эндосомы, PtdIns (3,5) P2 в конце эндосомы, и PtdIns4P в Гольджи ).[16] Следовательно, каждый домен нацелен на определенную мембрану.

Структурные домены

Структурные домены опосредуют прикрепление других белков к мембранам. Их связывание с мембранами может быть опосредовано кальций ионы (Ca2+), которые образуют мостики между кислотными остатками белка и фосфатными группами липидов, как в аннексинах или доменах GLA.

КлассФункцияФизиологияСтруктура
АннексиныКальций -зависимая внутриклеточная мембрана / фосфолипид привязка.[48]Функции включают везикул торговля, слияние мембран и ионный канал формирование.
Синапсин IПальто синаптические везикулы и связывается с несколькими цитоскелет элементы.[49]Функции в регулировании нейротрансмиттер выпуск.
СинуклеинНеизвестная клеточная функция.[50]Считается, что играет роль в регулировании стабильности и / или оборота плазматическая мембрана. Связанный с обоими болезнь Паркинсона и Болезнь Альцгеймера.
GLA-домены система коагуляцииГамма-карбоксиглутамат (GLA) домены ответственны за высокоаффинное связывание ионов кальция.[51]Участвует в функции факторов свертывания в каскад свертывания крови.
Спектрин и α-актинин -2Найдено в нескольких цитоскелетных и микрофиламент белки.[52]Обслуживание плазматическая мембрана целостность и структура цитоскелета.

Переносчики небольших гидрофобных молекул

Эти периферические белки функционируют как переносчики неполярных соединений между различными типами клеточных мембран или между мембранами и цитозольными белковыми комплексами. Переносимые вещества - фосфатидилинозит, токоферол, ганглиозиды, гликолипиды, производные стерола, ретинол, жирные кислоты, вода, макромолекулы, эритроциты, фосфолипиды и нуклеотиды.

Электронные носители

Эти белки участвуют в цепи переноса электронов. Они включают цитохром с, купредоксины, белок железа с высоким потенциалом, адренодоксинредуктаза, некоторые флавопротеины, и другие.

Полипептидные гормоны, токсины и антимикробные пептиды

Много гормонов, токсины, ингибиторы, или антимикробные пептиды взаимодействовать конкретно с трансмембранный белок комплексы. Они также могут накапливаться на поверхности липидного бислоя перед связыванием своих белков-мишеней. Такие полипептидные лиганды часто заряжены положительно и взаимодействуют электростатически с анионный мембраны.

Некоторые водорастворимые белки и пептиды также могут образовывать трансмембранные каналы. Обычно они проходят олигомеризация, существенный конформационные изменения, и необратимо связываются с мембранами. 3D-структура одного из таких трансмембранных каналов, α-гемолизин, был определен. В других случаях экспериментальная структура представляет собой водорастворимую конформацию, которая взаимодействует с липидным бислоем периферически, хотя некоторые из каналообразующих пептидов довольно гидрофобны и поэтому были изучены ЯМР-спектроскопия в органических растворителях или в присутствии мицеллы.

КлассБелкиФизиология
Яд токсиныХорошо известные типы биотоксинов включают: нейротоксины, цитотоксины, гемотоксины и некротоксины. Биотоксины выполняют две основные функции: хищничество (змея, скорпион и конусная улитка токсины) и защиты (пчела и муравей токсины).[53]
Актинии токсиныПодавление натрия и калиевые каналы и образование пор мембраны являются основными действиями более 40 известных токсинов пептида морского анемона. Морские анемоны бывают плотоядный животных и используют токсины в хищничество и оборона; токсин анемона аналогичен токсичность как самый токсичный органофосфат химическая война агенты.[54]
Бактериальный токсиныМикробный токсины являются основными факторы вирулентности для множества патогенный бактерии. Некоторые токсины Токсины, образующие поры лизирующие клеточные мембраны. Другие токсины подавляют синтез белка или активировать второй посланник пути, вызывающие резкие изменения в преобразование сигнала пути, важные для поддержания множества клеточных функций. Некоторые бактериальные токсины могут действовать непосредственно на иммунная система, действуя как суперантигены и вызывая массовые Т-клетка распространение, который чрезмерно расширяет иммунную систему. Ботулинический токсин - это нейротоксин, который предотвращает стыковку / слияние нейросекреторных везикул с нервом. синапс плазматическая мембрана, ингибирующая нейротрансмиттер выпуск.[55]
Грибковые ТоксиныЭти пептиды характеризуются наличием необычной аминокислоты, α-аминоизомасляная кислота, и выставить антибиотик и противогрибковый свойства из-за их активности по формированию мембранных каналов.[56]
Антимикробные пептидыСпособы действия, с помощью которых антимикробные пептиды убивают бактерии, разнообразны и включают разрушение мембран, нарушение метаболизм, и таргетинг цитоплазматический компоненты. В отличие от многих обычных антибиотиков эти пептиды кажутся бактерицидный вместо того бактериостатический.
DefensinsДефенсины - это разновидность антимикробного пептида; и являются важным компонентом практически всех врожденная защита хозяина против микробного вторжения. Дефенсины проникают через мембраны микробных клеток за счет электрического притяжения и образуют поры в мембране, обеспечивающие отток, что в конечном итоге приводит к лизису микроорганизмов.[57]
Нейронный пептидыЭти белки возбуждают нейроны, вызывают поведенческий ответы, мощные вазодилататоры, и несут ответственность за сокращение во многих типах гладкая мышца.[58]
Апоптоз регуляторыЧлены семейства Bcl-2 управляют митохондриальный проницаемость внешней мембраны. Сам Bcl-2 подавляет апоптоз в различных типах клеток, включая лимфоциты и нейрональные клетки.

Смотрите также

использованная литература

  1. ^ Кафисо, Дэвид С. (2005). "Структура и взаимодействие C2 домены на мембранных поверхностях ». У Тамма, Л.К. (ред.). Белко-липидные взаимодействия: от мембранных доменов до клеточных сетей. Чичестер: Джон Уайли и сыновья. С. 403–22. ISBN  3-527-31151-3.
  2. ^ Ghosh M, Tucker, DE., Et al. (2006). «Свойства фосфолипазы А группы IV2 семья (отзыв) ». Прогресс в исследованиях липидов. 45 (6): 487–510. Дои:10.1016 / j.plipres.2006.05.003. PMID  16814865.
  3. ^ а б Джонсон Дж, Корнелл Р. (2002). «Амфитропные белки: регуляция обратимых мембранных взаимодействий (обзор)». Мол Мембр Биол. 16 (3): 217–35. Дои:10.1080/096876899294544. PMID  10503244.
  4. ^ Гурувасутеван RT, Крейг Дж. У. и др. (2006). «Доказательства того, что введение в мембрану цитозольного домена Bcl-xL регулируется электростатическим механизмом». Журнал молекулярной биологии. 359 (4): 1045–1058. Дои:10.1016 / j.jmb.2006.03.052. ЧВК  1785297. PMID  16650855.
  5. ^ Takida S, Wedegaertner PB (2004). «Независимое от экзоцитарного пути нацеливание на плазматическую мембрану гетеротримерных G-белков». Письма FEBS. 567 (2–3): 209–213. Дои:10.1016 / j.febslet.2004.04.062. PMID  15178324. S2CID  36940600.
  6. ^ Макинтош, TJ; Видаль А; Саймон С.А. (2003). «Энергетика пептидно-липидных взаимодействий: модификация межфазными диполями и холестерином». Актуальные темы в мембранах. 52. Академическая пресса. С. 205–253. ISBN  978-0-12-643871-0.
  7. ^ Митра К., Убарретксена-Беландия I, Тагучи Т., Уоррен Г., Энгельман Д. (2004). «Модуляция толщины бислоя мембран экзоцитарного пути мембранными белками, а не холестерином». Proc Natl Acad Sci USA. 101 (12): 4083–4088. Bibcode:2004ПНАС..101.4083М. Дои:10.1073 / pnas.0307332101. ЧВК  384699. PMID  15016920.
  8. ^ Марш, Д. (2001). «Профили полярности и проницаемости в липидных мембранах». Труды Национальной академии наук. 98 (14): 7777–7782. Bibcode:2001ПНАС ... 98.7777М. Дои:10.1073 / pnas.131023798. ЧВК  35418. PMID  11438731.
  9. ^ Марш Д. (2002). «Мембранные профили водопроницаемости от центробежных этикеток». Европейский биофизический журнал. 31 (7): 559–562. Дои:10.1007 / s00249-002-0245-z. PMID  12602343. S2CID  36212541.
  10. ^ Нэгл Дж., Тристрам-Нэгл С. (2000). «Структура липидных бислоев». Biochim Biophys Acta. 1469 (3): 159–195. Дои:10.1016 / S0304-4157 (00) 00016-2. ЧВК  2747654. PMID  11063882.
  11. ^ Гони, Ф (2002). «Непостоянные белки в мембранах: когда белки приходят как посетители (Обзор)». Молекулярная мембранная биология. 19 (4): 237–45. Дои:10.1080/0968768021000035078. PMID  12512770. S2CID  20892603.
  12. ^ Макинтош Т., Саймон С. (2006). «Роль свойств двухслойного материала в функции и распределении мембранных белков». Ежегодный обзор биофизики и структуры биомолекул. 35 (1): 177–198. Дои:10.1146 / annurev.biophys.35.040405.102022. PMID  16689633.
  13. ^ а б Hanakam F, Gerisch G, Lotz S, Alt T, Seelig A (1996). «Связывание гистактофилинов I и II с липидными мембранами регулируется pH-зависимым переключателем миристоил-гистидина». Биохимия. 35 (34): 11036–11044. Дои:10.1021 / bi960789j. PMID  8780505.
  14. ^ Сильвиус, младший (2003). «Липидированные пептиды как инструменты для понимания мембранных взаимодействий липид-модифицированных белков». Актуальные темы в мембранах. 52. Академическая пресса. С. 371–395. ISBN  978-0-12-643871-0.
  15. ^ Baumann, NA; Меннон, АК (2002). «Липидные модификации белков». In Vance, DE; Вэнс, Дж. Э. (ред.). Биохимия липидов, липопротеинов и мембран (4-е изд.). Elsevier Science. С. 37–54. ISBN  978-0-444-51139-3.
  16. ^ а б Чо, В., Стахелин, Р.В. (Июнь 2005 г.). «Мембранно-белковые взаимодействия в передаче сигналов клеток и мембранном переносе». Ежегодный обзор биофизики и структуры биомолекул. 34: 119–151. Дои:10.1146 / annurev.biophys.33.110502.133337. PMID  15869386. Получено 2007-01-23.
  17. ^ Бен-Тал Н., Хониг Б., Миллер С., Маклафлин С. (октябрь 1997 г.). «Электростатическое связывание белков с мембранами. Теоретические прогнозы и экспериментальные результаты с харибдотоксином и фосфолипидными пузырьками». Биофизический журнал. 73 (4): 1717–1727. Bibcode:1997BpJ .... 73.1717B. Дои:10.1016 / S0006-3495 (97) 78203-1. ЧВК  1181073. PMID  9336168.
  18. ^ Шанкарам, МБ; Марш, Д. (1993). «Белково-липидные взаимодействия с белками периферических мембран». В Уоттс, А. (ред.). Белково-липидные взаимодействия. Эльзевир. С. 127–162. ISBN  0-444-81575-9.
  19. ^ Мальмберг Н., Фальке Дж. (2005). «Использование насыщения мощности ЭПР для анализа геометрии стыковки с мембраной периферических белков: приложения к доменам C2». Ежегодный обзор биофизики и структуры биомолекул. 34 (1): 71–90. Дои:10.1146 / annurev.biophys.34.040204.144534. ЧВК  3637887. PMID  15869384.
  20. ^ Спенсер А., Тюресон Е., Отто Дж., Песня I, Смит Т., ДеВитт Д., Гаравито Р., Смит В. (1999). «Мембранные связывающие домены простагландин-эндопероксид H-синтаз 1 и 2. Пептидное картирование и мутационный анализ». Журнал биологической химии. 274 (46): 32936–32942. Дои:10.1074 / jbc.274.46.32936. PMID  10551860.
  21. ^ Латроп Б., Гэдд М., Билтонен Р., Правило G (2001). «Изменение аффинности Ca2 + при активации фосфолипазы A2 Agkistrodon piscivorus piscivorus». Биохимия. 40 (11): 3264–3272. Дои:10.1021 / bi001901n. PMID  11258945.
  22. ^ Кутателадзе Т, Овердейн М (2001). «Структурный механизм стыковки эндосом доменом FYVE». Наука. 291 (5509): 1793–1796. Bibcode:2001Наука ... 291,1793K. Дои:10.1126 / science.291.5509.1793. PMID  11230696.
  23. ^ Татулиан С., Цинь С., Панде А., Хе Х (2005). «Размещение мембранных белков с помощью новых белковых инженерных и биофизических подходов». Журнал молекулярной биологии. 351 (5): 939–947. Дои:10.1016 / j.jmb.2005.06.080. PMID  16055150.
  24. ^ а б Христова К., Уимли В.К., Мишра В.К., Анантарамия Г.М., Сегрест Дж.П., Уайт С.Х. (2 июля 1999 г.). «Амфипатическая альфа-спираль на границе раздела мембран: структурное исследование с использованием нового метода дифракции рентгеновских лучей». Журнал молекулярной биологии. 290 (1): 99–117. Дои:10.1006 / jmbi.1999.2840. PMID  10388560.
  25. ^ Мюррей Д., Хониг Б. (2002). «Электростатический контроль мембранного нацеливания доменов C2». Молекулярная клетка. 9 (1): 145–154. Дои:10.1016 / S1097-2765 (01) 00426-9. PMID  11804593.
  26. ^ Ефремов Р., Нольде Д., Коньшина А., Сырцев Н., Арсеньев А. (2004). «Пептиды и белки в мембранах: чему мы можем научиться с помощью компьютерного моделирования?». Современная лекарственная химия. 11 (18): 2421–42. Дои:10.2174/0929867043364496. PMID  15379706.
  27. ^ Ломизе А, Погожева И., Ломизе М, Мосберг Х (2006). «Размещение белков в мембранах: вычислительный подход». Белковая наука. 15 (6): 1318–1333. Дои:10.1110 / пс 062126106. ЧВК  2242528. PMID  16731967.
  28. ^ Ломизе А, Ломизе М, Погожева И. «Сравнение с экспериментальными данными». Ориентация белков в мембранах. университет Мичигана. Получено 2007-02-08.
  29. ^ Папахаджопулос Д., Москарелло М., Эйлар Э., Исак Т. (1975). «Влияние белков на термотропные фазовые переходы фосфолипидных мембран». Biochimica et Biophysica Acta. 401 (3): 317–335. Дои:10.1016/0005-2736(75)90233-3. PMID  52374.
  30. ^ Силиг Дж (2004). «Термодинамика липид-пептидных взаимодействий». Biochimica et Biophysica Acta. 1666 (1–2): 40–50. Дои:10.1016 / j.bbamem.2004.08.004. PMID  15519307.
  31. ^ Даркес MJ, Дэвис SM, Брэдшоу JP (1997). «Взаимодействие тахикининов с фосфолипидными мембранами: нейтронографическое исследование». Physica B. 241: 1144–1147. Bibcode:1997PhyB..241.1144D. Дои:10.1016 / S0921-4526 (97) 00811-9.
  32. ^ Эллена Дж. Ф., Моултроп Дж., Ву Дж., Раух М., Джейсингн С., Замок Джей Ди, Кафисо Д. С. (ноябрь 2004 г.). «Положение мембраны основного ароматического пептида, который секвестрирует фосфатидилинозитол-4,5-бисфосфат, определенное с помощью сайт-направленного спинового мечения и ЯМР высокого разрешения». Биофизический журнал. 87 (5): 3221–3233. Bibcode:2004BpJ .... 87.3221E. Дои:10.1529 / biophysj.104.046748. ЧВК  1304792. PMID  15315949.
  33. ^ Маркотт I, Дюфурк Э, Уэлле М, Аугер М (2003). «Взаимодействие нейропептида мет-энкефалина с цвиттерионными и отрицательно заряженными бицеллами по данным твердотельного ЯМР 31P и 2H». Биофизический журнал. 85 (1): 8105–8109. Bibcode:2003BpJ .... 85..328M. Дои:10.1016 / S0006-3495 (03) 74477-4. ЧВК  1303088. PMID  12829487.
  34. ^ Чжан В., Крокер Е., Маклафлин С., Смит С. (2003). «Связывание пептидов с основными и ароматическими остатками с двухслойными мембранами: фенилаланин в миристоилированном богатом аланином эффекторном домене субстрата С-киназы проникает в гидрофобное ядро ​​бислоя». Журнал биологической химии. 278 (24): 21459–21466. Дои:10.1074 / jbc.M301652200. PMID  12670959.
  35. ^ «Вход Pfam Abhydrolase 1». Архивировано из оригинал на 2007-09-29. Получено 2007-01-25.
  36. ^ «Запись Pfam: фосфолипаза А2». Архивировано из оригинал на 2007-09-29. Получено 2007-01-25.
  37. ^ «Запись Pfam: фосфатидилинозитол-специфическая фосфолипаза C, домен X». Архивировано из оригинал на 2007-09-29. Получено 2007-01-25.
  38. ^ «Запись Pfam: холестериноксидаза». Архивировано из оригинал на 2007-09-29. Получено 2007-01-25.
  39. ^ «Запись Pfam: белок пигментной эпителиальной мембраны сетчатки». Архивировано из оригинал на 2007-09-29. Получено 2007-01-25.
  40. ^ «Запись Pfam: липоксигеназа». Архивировано из оригинал на 2007-09-29. Получено 2007-01-25.
  41. ^ Запись PDBsum: Альфа-токсин
  42. ^ «Запись Pfam: фосфодиэстераза типа I». Архивировано из оригинал на 2007-09-29. Получено 2007-01-25.
  43. ^ «Запись Pfam: гликозилтрансферазы, группа 1». Архивировано из оригинал на 2007-09-29. Получено 2007-01-25.
  44. ^ «Запись Pfam: Феррохелатаза». Архивировано из оригинал на 2007-09-29. Получено 2007-01-25.
  45. ^ «Запись Pfam: связанный с миотубулярином». Архивировано из оригинал на 2007-09-26. Получено 2007-01-25.
  46. ^ «Запись Pfam: Дигидрооротатдегидрогеназа». Архивировано из оригинал на 2007-09-26. Получено 2007-01-25.
  47. ^ «Запись Pfam: FMN-зависимая дегидрогеназа». Архивировано из оригинал на 2007-09-29. Получено 2007-01-25.
  48. ^ «Запись Pfam: Аннексин». Архивировано из оригинал на 2007-09-29. Получено 2007-01-25.
  49. ^ «Пфам вход Синапсин Н». Архивировано из оригинал на 2007-09-26. Получено 2007-01-25.
  50. ^ «Синуклеин входа Pfam». Архивировано из оригинал на 2007-09-26. Получено 2007-01-25.
  51. ^ "Запись Pfam: Gla". Архивировано из оригинал на 2007-09-29. Получено 2007-01-25.
  52. ^ «Пфам вход Спектрин». Архивировано из оригинал на 2007-09-26. Получено 2007-01-25.
  53. ^ Роша, Эрве; Martin-Eauclaire, Marie-France, ред. (2000). Токсины животных: факты и протоколы. Базель: Birkhũser Verlag. ISBN  3-7643-6020-8.
  54. ^ Паточка, Иржи и Анна Струнецкие. (1999) Токсины морского анемона. В архиве 2013-06-15 на Wayback Machine Информационный бюллетень ASA.
  55. ^ Шмитт К., Мейсик К., О'Брайен А. (1999). «Бактериальные токсины: друзья или враги?». Возникающие инфекционные заболевания. 5 (2): 224–234. Дои:10.3201 / eid0502.990206. ЧВК  2640701. PMID  10221874.
  56. ^ Чу Дж, Уоллес Б. (2001). «Пептайболы: модели для ионных каналов» (PDF). Сделки Биохимического Общества. 29 (Pt 4): 565–70. Дои:10.1042 / BST0290565. PMID  11498029.
  57. ^ Оппенгейм, Дж. Дж., А. Бирагин, Л. В. Квак и Д. Ян (2003). «Роль антимикробных пептидов, таких как дефенсины, в врожденном и адаптивном иммунитете». Анналы ревматических болезней. 62 (90002): ii17–21. Дои:10.1136 / ard.62.suppl_2.ii17. ЧВК  1766745. PMID  14532141.CS1 maint: несколько имен: список авторов (ссылка на сайт)
  58. ^ "Пфам въезд Тачикинин". Архивировано из оригинал на 2007-09-26. Получено 2007-01-25.

Общие ссылки

внешняя ссылка