Колицин - Colicin

Не путать с Колхицин.
Колицин
PDB 2ivz EBI.jpg
Структура TolB в комплексе с пептидом t-домена колицина e9
Идентификаторы
СимволКолицин
PfamPF03515
Pfam кланCL0446
ИнтерПроIPR003058
SCOP21jch / Объем / СУПФАМ

А колицин это тип бактериоцин производятся и токсичны для некоторых штаммов кишечная палочка.[1] Колицины выбрасываются в окружающую среду, чтобы снизить конкуренцию со стороны других бактериальные штаммы. Колицины связываются с рецепторы внешней мембраны, используя их для перемещать в цитоплазму или цитоплазматическую мембрану, где они проявляют свой цитотоксический эффект, включая деполяризацию цитоплазматической мембраны, ДНКаза Мероприятия, РНКаза активность или подавление Murein синтез.

Структура

Каналообразующие колицины (колицины A, B, E1, Ia, Ib и N) являются трансмембранные белки которые деполяризуют цитоплазматическую мембрану, что приводит к рассеянию клеточной энергии.[2] Эти колицины содержат по крайней мере три домена: N-концевой домен транслокации, ответственный за движение через внешняя мембрана и периплазматическое пространство; центральный домен, ответственный за распознавание рецептора; и C-терминал цитотоксический домен, ответственный за формирование каналов в цитоплазматической мембране.[3][4] Один домен регулирует мишень и связывается с рецептором чувствительной клетки. Второй связан с транслокацией, кооптируя механизм клетки-мишени. Третий - это «убивающий» домен, который может образовывать поры в мишени. клеточная мембрана, или действовать как нуклеаза рубить ДНК или же РНК целевой клетки.

Перемещение

Большинство колицинов способны перемещать внешнюю мембрану с помощью двухрецепторной системы, где один рецептор используется для начального связывания, а второй - для перемещения. Первоначальная привязка к рецепторы клеточной поверхности такие как белки внешней мембраны OmpF, FepA, BtuB, Cir и FhuA; колицины классифицируются в зависимости от рецепторов, с которыми они связываются. Наличие специфических периплазматических белков, таких как TolA, TolB, TolC, или TonB, необходимы для перемещения через мембрану.[5] Клоацин DF13 представляет собой бактериоцин, который инактивирует рибосомы путем гидролиза 16S РНК в 30S рибосомах в определенном месте.[6]

Сопротивление

Поскольку они нацелены на специфические рецепторы и используют специфический механизм транслокации, клетки могут стать устойчивыми к колицину, репрессируя или удаляя гены этих белков. Такие устойчивые клетки могут страдать от недостатка основного питательного вещества (например, утюг или Витамин B ), но выигрывают от того, что вас не убивают. Колицины демонстрируют `` кинетику убийства с одного удара ''[нужна цитата ] что не обязательно означает, что для уничтожения достаточно одной молекулы, но, безусловно, требуется лишь небольшое количество. В своей речи лауреата Нобелевской премии 1969 г. Сальвадор Э. Лурия предположил, что колицины могут быть настолько токсичными, только вызывая эффект домино это дестабилизирует клеточную мембрану.[7] Он был не совсем прав, но порообразующие колицины действительно деполяризуют мембрану и, таким образом, устраняют источник энергии для клетки. Колицины очень эффективны токсины.

Генетическая организация

Практически все колицины переносятся плазмиды. Двумя общими классами колициногенных плазмид являются большие плазмиды с низким числом копий и маленькие плазмиды с высоким числом копий. Более крупные плазмиды несут другие гены, а также оперон колицина. Опероны колицина обычно имеют несколько основных гены. К ним относятся ген иммунитета, структурный ген колицина и белок высвобождения бактериоцина (BRP), или лизис, ген. Ген иммунитета часто вырабатывается конститутивно, тогда как BRP, как правило, вырабатывается только при считывании стоп-кодон на структурный ген колицина. Сам колицин подавляется SOS ответ и могут регулироваться и другими способами.

Сохранение плазмиды колицина очень важно для клеток, которые живут со своими родственниками, потому что, если клетка теряет ген иммунитета, она быстро разрушается циркулирующим колицином. В то же время колицин высвобождается из продуцирующей клетки только за счет использования белка лизиса, что приводит к гибели этой клетки. Этот механизм суицидального производства оказался бы очень дорогостоящим, за исключением того факта, что он регулируется SOS ответ, который реагирует на значительные ДНК повреждать. Короче говоря, выработка колицина может происходить только в неизлечимо больных клетках. Исследовательская группа профессора Клинтоса в Оксфордский университет широко изучают колицины как модельную систему для характеристики и исследования белок-белковых взаимодействий и распознавания.[8]

БАКТИБАЗА[9][10] database - это база данных открытого доступа для бактериоцинов, включая колицины (просмотреть полный список ).

Рекомендации

  1. ^ * Фельдгарден М., Райли М.А. (1999). «Фенотипические и фитнес-эффекты устойчивости к колицину у Escherichia coli K-12». Эволюция. 53 (4): 1019–27. Дои:10.2307/2640807. JSTOR  2640807.
  2. ^ Кан Ч., Постл К., Чен Г., Пак Х, Юн Б., Хильзенбек Д. Л. (2004). «Кристаллическая структура цитотоксического бактериального белка колицина B при разрешении 2,5 A». Мол. Микробиол. 51 (3): 711–20. Дои:10.1111 / j.1365-2958.2003.03884.x. PMID  14731273.
  3. ^ Крамер В.А., Захаров С.Д., Антоненко Ю.Н., Котова Е.А. (2004). «О роли липидов в порообразовании колицина». Биохим. Биофиз. Acta. 1666 (1): 239–49. Дои:10.1016 / j.bbamem.2004.07.001. PMID  15519318.
  4. ^ Cascales et al. (2007). Биология колицина. Microbio. и Мол. Bio. Ред. 71 (1), 158-229. Абстрактныйpdf
  5. ^ Цао З., Клебба ЧП (2002). «Механизмы связывания и транспорта колицина через порины внешней мембраны». Биохимия. 84 (5–6): 399–412. Дои:10.1016 / S0300-9084 (02) 01455-4. PMID  12423783.
  6. ^ ван ден Эльзен П.Дж., Вельткамп Э., Нийкамп Г.Дж., Уолтерс Н.Н. (1983). «Молекулярная структура и функция гена бактериоцина и белка бактериоцина плазмиды Clo DF13». Нуклеиновые кислоты Res. 11 (8): 2465–2477. Дои:10.1093 / nar / 11.8.2465. ЧВК  325896. PMID  6344017.
  7. ^ Лурия, С. Э. (1969) Нобелевская лекция
  8. ^ "Kleanthous Research Group". Получено 23 мая 2017.
  9. ^ Хаммами Р., Зухир А., Бен Хамида Дж., Флисс I (2007). "BACTIBASE: новая доступная в Интернете база данных для характеристики бактериоцина". BMC Microbiology. 7: 89. Дои:10.1186/1471-2180-7-89. ЧВК  2211298. PMID  17941971.
  10. ^ Hammami R, Zouhir A, Le Lay C, Ben Hamida J, Fliss I (2010). «Второй выпуск BACTIBASE: база данных и инструментальная платформа для характеристики бактериоцина». BMC Microbiology. 10: 22. Дои:10.1186/1471-2180-10-22. ЧВК  2824694. PMID  20105292.

внешняя ссылка

Эта статья включает текст из общественного достояния Pfam и ИнтерПро: IPR000290