Инозинкиназа - Inosine kinase
| Инозинкиназа | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Инозинкиназа в кишечная палочка (PDB: 6VWO) | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 2.7.1.73 | ||||||||
| Количество CAS | 37237-46-0 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
| БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
| ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
| КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Генная онтология | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
В энзимология, инозинкиназа (EC 2.7.1.73 ) является фермент который катализирует то химическая реакция
- АТФ + инозин ADP + IMP
Таким образом, два субстраты этого фермента АТФ и инозин, а его два товары находятся ADP и IMP.
Инозинкиназа принадлежит к семейству сахарокиназ фосфофруктокиназы B (PfkB).[1] Другие члены этого семейства (также известного как семейство рибокиназ) включают рибокиназу (RK), аденозинкиназу (AK), фруктокиназу и 1-фосфофруктокиназу.[1][2][3] Члены семейства PfkB / RK идентифицируются по наличию трех консервативных мотивов последовательности.[1][2][4] Структуры нескольких белков семейства PfK были определены на примере ряда организмов, и ферментативная активность этого семейства белков этого семейства показывает зависимость от присутствия пятивалентных ионов.[5][1][4] Несмотря на низкое сходство последовательностей между инозинкиназой и другими белками семейства PfkB, эти белки очень похожи на структурных уровнях.[1] Другие широко используемые имена включают инозин-гуанозинкиназа, и инозинкиназа (фосфорилирование). Этот фермент участвует в метаболизм пуринов.
Рекомендации
- ^ а б c d е Парк Дж., Гупта RS: Аденозинкиназа и рибокиназа - семейство белков РК. Cell Mol Life Sci 2008, 65: 2875-2896.
- ^ а б Борк П., Сандер С., Валенсия А: Конвергентная эволюция сходной ферментативной функции на разных белковых складках: гексокиназа, рибокиназа и семейства галактокиназ сахарокиназ. Protein Sci 1993, 2: 31-40.
- ^ Spychala J, Datta NS, Takabayashi K, Datta M, Fox IH, Gribbin T, Mitchell BS: Клонирование кДНК аденозинкиназы человека: сходство последовательностей с микробными рибокиназами и фруктокиназами. Proc Natl Acad Sci U S. A 1996, 93: 1232-1237.
- ^ а б Maj MC, Singh B, Gupta RS: Зависимость от пятивалентных ионов - это законсервированное свойство аденозинкиназы из различных источников: идентификация нового мотива, участвующего в связывании ионов фосфата и магния и ингибировании субстрата. Биохимия 2002, 41: 4059-4069.
- ^ Сигрелл Дж. А., Камерон А. Д., Джонс Т. А., Моубрей С. Л.: Структура рибокиназы Escherichia coli в комплексе с рибозой и динуклеотидом определена с точностью до 1,8 Разрешение: понимание нового семейства структур киназ. Структура 1998, 6: 183-193.
- Пьер KJ, LePage GA (1968). «Образование инозин-5'-монофосфата киназой в бесклеточных экстрактах асцитных клеток Эрлиха in vitro». Proc. Soc. Exp. Биол. Med. 127 (2): 432–40. Дои:10.3181/00379727-127-32709. PMID 5645030.
| Этот EC 2.7 фермент -связанная статья является заглушка. Вы можете помочь Википедии расширяя это. |