Лизофосфолипаза - Lysophospholipase
| лизофосфолипаза | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 3.1.1.5 | ||||||||
| Количество CAS | 9001-85-8 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
| БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
| ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
| КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Генная онтология | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
| Лизофосфолипаза, каталитическая область | |||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||||
| Символ | PLA2_B | ||||||||||
| Pfam | PF01735 | ||||||||||
| ИнтерПро | IPR002642 | ||||||||||
| УМНАЯ | SM00022 | ||||||||||
| PROSITE | PDOC51210 | ||||||||||
| |||||||||||
В энзимология, а лизофосфолипаза (EC 3.1.1.5 ) является фермент который катализирует то химическая реакция
- 2-лизофосфатидилхолин + H2О глицерофосфохолин + карбоксилат
Таким образом, два субстраты этого фермента 2-лизофосфатидилхолин и ЧАС2О, а его два товары находятся глицерофосфохолин и карбоксилат.
Этот фермент принадлежит к семейству гидролазы, особенно те, которые действуют на карбоновые сложный эфир облигации. Это семейство состоит из лизофосфолипазы / фосфолипазы B EC 3.1.1.5 и цитозольная фосфолипаза A2, которая также имеет домен C2 ИнтерПро: IPR000008. Ферменты фосфолипазы B катализируют высвобождение жирных кислот из лизофосфолипидов и способны in vitro гидролизовать все фосфолипиды, экстрагируемые из дрожжевых клеток.[1] Цитозольная фосфолипаза А2 связывается с естественными мембранами в ответ на физиологическое повышение Са2+ и избирательно гидролизует арахидонилфосфолипиды,[2] выровненная область соответствует карбоксиконцевому Ca2+-независимый каталитический домен белка, как обсуждается в.[2]
В систематическое название этого класса ферментов 2-лизофосфатидилхолинацилгидролаза. Другие широко используемые названия включают лецитиназу B, лизолецитиназу, фосфолипазу B, лизофосфатидазу, лецитолипазу, фосфатидазу B, лизофосфатидилхолингидролазу, лизофосфолипазу A1, лизофофолипазу L-E-L-E-E-лизофосфолипазу, нейроэзофосфолипазу NTE, лизофосфолипазу L2, лизофосфолипатазу L2, лизофосфолипатазу L2, лизофосфолипатазу-мишень NTE-NTA Этот фермент участвует в метаболизм глицерофосфолипидов.
Примеры
Человеческие гены, кодирующие белки, содержащие этот домен, включают:
Рекомендации
- ^ Налефски Е.А., Сульцман Л.А., Мартин Д.М., Криз Р.В., Таулер П.С., Кнопф Дж. Л., Кларк Дж. Д. (1994). «Выделение двух функционально различных доменов цитозольной фосфолипазы A2, регуляторного Ca (2 +) -зависимого липид-связывающего домена и Ca (2 +) -независимого каталитического домена». J. Biol. Chem. 269 (27): 18239–18249. PMID 8027085.
- ^ а б Ли К.С., Паттон Дж.Л., Фидо М., Хайнс Л.К., Кольвейн С.Д., Палтауф Ф., Генри С.А., Левин Д.Е. (1994). «Ген PLB1 Saccharomyces cerevisiae кодирует белок, необходимый для активности лизофосфолипазы и фосфолипазы B». J. Biol. Chem. 269 (31): 19725–19730. PMID 8051052.
дальнейшее чтение
- Абэ М., Оно К., Сато Р. (1974). «Возможная идентичность лизолецитинацилгидролазы с лизолецитин-лизолецитинацилтрансферазой в растворимой фракции легких крыс». Биохим. Биофиз. Acta. 369 (3): 361–370. Дои:10.1016/0005-2760(74)90150-7.
- Контарди А., Эрколи А. (1933). «Ферментативное расщепление лецитина и лизолецитина». Biochem. Z. 261: 275–302.
- Доусон RMC (1958). «Исследования гидролиза лецитина препаратом фосфолипазы B Penicillium notatum». Biochem. J. 70 (4): 559–570. Дои:10.1042 / bj0700559. ЧВК 1196709. PMID 13607409.
- Фэрбэрн Д. (1948). «Подготовка и свойства лизофосфолипазы из Penicillium notatum». J. Biol. Chem. 173: 705–714. PMID 18910725.
- ШАПИРО Б (1953). «Очистка и свойства лизолецитиназы из поджелудочной железы». Biochem. J. 53 (4): 663–6. Дои:10.1042 / bj0530663. ЧВК 1198209. PMID 13032127.
- ван ден Бош Х., Арсман А. Дж., де Йонг Дж. Г., ван Динем Л. Л. (1973). «Исследования лизофосфолипаз. I. Очистка и некоторые свойства лизофосфолипазы из поджелудочной железы говядины». Биохим. Биофиз. Acta. 296 (1): 94–104. Дои:10.1016/0005-2760(73)90048-9. PMID 4693514.
- ван ден Бош Х., Вианен Г. М., ван Хойсден Г. П. (1981). «Лизофосфолипаза - трансацилаза из легких крысы». Методы Энзимол. 71 Пт. C: 513–21. Дои:10.1016/0076-6879(81)71061-9. PMID 7278668.
- ван Тиенховен М., Аткинс Дж., Ли Й., Глинн П. (2002). «Эстераза-мишень нейропатии человека катализирует гидролиз мембранных липидов». J. Biol. Chem. 277 (23): 20942–8. Дои:10.1074 / jbc.M200330200. PMID 11927584.
- Quistad GB, Barlow C, Winrow CJ, Sparks SE, Casida JE (2003). «Доказательства того, что эстераза, нацеленная на нейропатию мозга мышей, является лизофосфолипазой». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 100 (13): 7983–7. Bibcode:2003PNAS..100.7983Q. Дои:10.1073 / pnas.1232473100. ЧВК 164699. PMID 12805562.
- Lush MJ, Li Y, Рид DJ, Уиллис AC, Глинн П. (1998). «Нейропатическая целевая эстераза и гомологичный мутантный белок Drosophila, связанный с нейродегенерацией, содержат новый домен, сохраненный от бактерий к человеку». Biochem. J. 332 (Чт 1): 1–4. Дои:10.1042 / bj3320001. ЧВК 1219444. PMID 9576844.
- Уинроу CJ, Хемминг ML, Аллен DM, Quistad GB, Casida JE, Barlow C (2003). «Потеря целевой эстеразы нейропатии у мышей связывает воздействие фосфорорганических соединений с гиперактивностью». Nat. Genet. 33 (4): 477–85. Дои:10,1038 / ng1131. PMID 12640454.
| Этот EC 3.1 фермент -связанная статья является заглушка. Вы можете помочь Википедии расширяя это. |