Альфа-N-ацетилгалактозаминидаза - Alpha-N-acetylgalactosaminidase
| Альфа-N-ацетилгалактозаминидаза | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 3.2.1.49 | ||||||||
| Количество CAS | 9075-63-2 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
| БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
| ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
| КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| |||||||||
α-N-ацетилгалактозаминидаза (EC 3.2.1.49 ) это гликозид гидролаза от бактерий и животных, также известных как нагалаза.
Человеческий ген, кодирующий этот фермент: НАГА. Мутации в этом гене и дефицит активности альфа-N-ацетилгалактозаминидазы были идентифицированы как причина Болезнь Шиндлера.[1]
Ферменты с этой активностью полезны для преобразования кровь типа А набрать O, присвоив ему имя Азим. Бактериальные ферменты семейства GH109, в том числе A-zyme из Elizabethkingia meningoseptica, эффективно запускает эту реакцию.[2]
Нагалаза катализирует дегликозилирование белка Gc, также известного как белок, связывающий витамин D3 (VDBP), что делает его неспособным к превращению в регуляторный белок, фактор активации макрофагов Gc (GcMAF). GcMAF представляет собой иммунологически важный белок, ответственный за активацию макрофагов, таким образом, нагалаза снижает способность организма к активации макрофагов, а повышенный уровень нагалазы был зарегистрирован при аутоиммунных заболеваниях, включая системную красную волчанку (СКВ). Повышенные уровни нагалазы также были обнаружены в крови детей с аутизмом и расстройствами аутистического спектра (РАС). [3] Нагалаза накапливается в сыворотке больных раком, и ее активность коррелирует с опухолевой нагрузкой, агрессивностью и клиническим прогрессированием заболевания. [4]
Рекомендации
- ^ Ван А.М., Шиндлер Д., Десник Р. (ноябрь 1990 г.). «Болезнь Шиндлера: молекулярное поражение в гене альфа-N-ацетилгалактозаминидазы, которое вызывает младенческую нейроаксональную дистрофию». Журнал клинических исследований. 86 (5): 1752–6. Дои:10.1172 / JCI114901. ЧВК 296929. PMID 2243144.
- ^ Лю К.П., Зульценбахер Г., Юань Х., Беннетт Е.П., Пиц Дж., Сондерс К. и др. (Апрель 2007 г.). «Бактериальные гликозидазы для производства универсальных красных кровяных телец». Природа Биотехнологии. 25 (4): 454–64. Дои:10.1038 / nbt1298. PMID 17401360.
- ^ Синискалько Д., Брэдстрит Дж. Дж., Чирилло А., Антонуччи Н. (апрель 2014 г.). «Влияние GcMAF in vitro на транскриптомику эндоканнабиноидной системы, формирование рецепторов и клеточную активность макрофагов, происходящих из аутизма». Журнал нейровоспаления. 11 (78): 78. Дои:10.1186/1742-2094-11-78. ЧВК 3996516. PMID 24739187.
- ^ Thyer L, Ward E, Smith R, Branca JJ, Morucci G, Gulisano M и др. (Август 2013). «Уровни N-ацетилгалактозаминидазы у пациентов с запущенным раком». Онкоиммунология. 2 (8): e25769. Дои:10.4161 / onci.25769. ЧВК 3812199. PMID 24179708.
внешняя ссылка
- Факторы, активирующие макрофаги в Национальной медицинской библиотеке США Рубрики медицинской тематики (MeSH)
