Формиатдегидрогеназа - Formate dehydrogenase

Формиатдегидрогеназа N, трансмембранная
Идентификаторы
СимволФорма-deh_trans
PfamPF09163
ИнтерПроIPR015246
SCOP21ккф / Объем / СУПФАМ
OPM суперсемейство3
Белок OPM1ккф

Формиатдегидрогеназы представляют собой набор ферменты которые катализируют окисление форматировать к углекислый газ, отдавая электроны второй подложке, такой как НАД+ в формиате: НАД + оксидоредуктаза (EC 1.2.1.2) или в цитохром в формиате: феррицитохром-b1 оксидоредуктаза (EC 1.2.2.1).[1][2]

Функция

НАД-зависимые формиатдегидрогеназы важны для метилотрофный дрожжи и бактерии и жизненно важны для катаболизма соединений C1, таких как метанол.[3] Цитохром-зависимые ферменты более важны в анаэробном метаболизме прокариот.[4] Например, в Кишечная палочка Формиат: феррицитохром-b1 оксидоредуктаза является внутренним мембранным белком с двумя субъединицами и участвует в анаэробном нитратном дыхании.[5][6]

НАД-зависимая реакция

Formate + NAD+ ⇌ CO2 + НАДН + Н+

Цитохром-зависимая реакция

Формиат + 2 феррицитохрома b1 ⇌ CO2 + 2 ферроцитохрома b1 + 2 H+

Молибдоптерин, молибденовая и селеновая зависимость

Один из ферментов семейства оксидоредуктаз, в котором иногда используется вольфрам (бактериальный формиатдегидрогеназа H ), как известно, использует селен-молибденовый вариант молибдоптерина.[7]

Трансмембранный домен

Трансмембранный домен бета-субъединицы формиатдегидрогеназы состоит из единственной трансмембранной спирали. Этот домен действует как трансмембранный якорь, обеспечивая проводимость электронов внутри белка.[8]

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ Ферри JG (1990). «Формиатдегидрогеназа». FEMS Microbiol. Rev. 7 (3–4): 377–82. Дои:10.1111 / j.1574-6968.1990.tb04940.x. PMID  2094290.
  2. ^ Хилле, Русс; Холл, Джеймс; Басу, Партха (2014). «Мононуклеарные ферменты молибдена». Химические обзоры. 114 (7): 3963–4038. Дои:10.1021 / cr400443z. ЧВК  4080432. PMID  24467397.
  3. ^ Попов В.О., Ламзин В.С. (1994). «НАД (+) - зависимая формиатдегидрогеназа». Biochem. J. 301 (3): 625–43. Дои:10.1042 / bj3010625. ЧВК  1137035. PMID  8053888.
  4. ^ Йормакка М., Бирн Б., Ивата С. (2003). «Формиатдегидрогеназа - универсальный фермент в меняющихся средах». Curr. Мнение. Struct. Биол. 13 (4): 418–23. Дои:10.1016 / S0959-440X (03) 00098-8. PMID  12948771.
  5. ^ Грэм А., Боксер Д.Х. (1981). «Организация формиатдегидрогеназы в цитоплазматической мембране Escherichia coli». Biochem. J. 195 (3): 627–37. Дои:10.1042 / bj1950627. ЧВК  1162934. PMID  7032506.
  6. ^ Руис-Эррера Дж, ДеМосс Дж. А. (1969). «Нитратредуктазный комплекс Escherichia coli K-12: участие специфических компонентов формиатдегидрогеназы и цитохрома b1 в восстановлении нитрата». J. Bacteriol. 99 (3): 720–9. Дои:10.1128 / JB.99.3.720-729.1969. ЧВК  250087. PMID  4905536.
  7. ^ Хангулов С.В., Гладышев В.Н., Dismukes GC, Stadtman TC (1998). «Селенсодержащая формиатдегидрогеназа H из Escherichia coli: фермент молибдоптерина, который катализирует окисление формиата без переноса кислорода». Биохимия. 37 (10): 3518–3528. Дои:10.1021 / bi972177k. PMID  9521673.
  8. ^ Йормакка М., Торнрот С., Бирн Б., Ивата С. (2002). «Молекулярные основы генерации протонной движущей силы: структура формиатдегидрогеназы-N». Наука. 295 (5561): 1863–1868. Bibcode:2002Sci ... 295.1863J. Дои:10.1126 / science.1068186. PMID  11884747. S2CID  30645871.

внешняя ссылка