Формиатдегидрогеназа - Formate dehydrogenase
Формиатдегидрогеназа N, трансмембранная | |||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Идентификаторы | |||||||||||
Символ | Форма-deh_trans | ||||||||||
Pfam | PF09163 | ||||||||||
ИнтерПро | IPR015246 | ||||||||||
SCOP2 | 1ккф / Объем / СУПФАМ | ||||||||||
OPM суперсемейство | 3 | ||||||||||
Белок OPM | 1ккф | ||||||||||
|
Формиатдегидрогеназы представляют собой набор ферменты которые катализируют окисление форматировать к углекислый газ, отдавая электроны второй подложке, такой как НАД+ в формиате: НАД + оксидоредуктаза (EC 1.2.1.2) или в цитохром в формиате: феррицитохром-b1 оксидоредуктаза (EC 1.2.2.1).[1][2]
Функция
НАД-зависимые формиатдегидрогеназы важны для метилотрофный дрожжи и бактерии и жизненно важны для катаболизма соединений C1, таких как метанол.[3] Цитохром-зависимые ферменты более важны в анаэробном метаболизме прокариот.[4] Например, в Кишечная палочка Формиат: феррицитохром-b1 оксидоредуктаза является внутренним мембранным белком с двумя субъединицами и участвует в анаэробном нитратном дыхании.[5][6]
НАД-зависимая реакция
Formate + NAD+ ⇌ CO2 + НАДН + Н+
Цитохром-зависимая реакция
Формиат + 2 феррицитохрома b1 ⇌ CO2 + 2 ферроцитохрома b1 + 2 H+
Молибдоптерин, молибденовая и селеновая зависимость
Один из ферментов семейства оксидоредуктаз, в котором иногда используется вольфрам (бактериальный формиатдегидрогеназа H ), как известно, использует селен-молибденовый вариант молибдоптерина.[7]
Трансмембранный домен
Трансмембранный домен бета-субъединицы формиатдегидрогеназы состоит из единственной трансмембранной спирали. Этот домен действует как трансмембранный якорь, обеспечивая проводимость электронов внутри белка.[8]
Смотрите также
- Формиатдегидрогеназа (цитохром)
- Формиатдегидрогеназа (цитохром-с-553)
- Формиатдегидрогеназа (НАДФ +)
- Микробный метаболизм
Рекомендации
- ^ Ферри JG (1990). «Формиатдегидрогеназа». FEMS Microbiol. Rev. 7 (3–4): 377–82. Дои:10.1111 / j.1574-6968.1990.tb04940.x. PMID 2094290.
- ^ Хилле, Русс; Холл, Джеймс; Басу, Партха (2014). «Мононуклеарные ферменты молибдена». Химические обзоры. 114 (7): 3963–4038. Дои:10.1021 / cr400443z. ЧВК 4080432. PMID 24467397.
- ^ Попов В.О., Ламзин В.С. (1994). «НАД (+) - зависимая формиатдегидрогеназа». Biochem. J. 301 (3): 625–43. Дои:10.1042 / bj3010625. ЧВК 1137035. PMID 8053888.
- ^ Йормакка М., Бирн Б., Ивата С. (2003). «Формиатдегидрогеназа - универсальный фермент в меняющихся средах». Curr. Мнение. Struct. Биол. 13 (4): 418–23. Дои:10.1016 / S0959-440X (03) 00098-8. PMID 12948771.
- ^ Грэм А., Боксер Д.Х. (1981). «Организация формиатдегидрогеназы в цитоплазматической мембране Escherichia coli». Biochem. J. 195 (3): 627–37. Дои:10.1042 / bj1950627. ЧВК 1162934. PMID 7032506.
- ^ Руис-Эррера Дж, ДеМосс Дж. А. (1969). «Нитратредуктазный комплекс Escherichia coli K-12: участие специфических компонентов формиатдегидрогеназы и цитохрома b1 в восстановлении нитрата». J. Bacteriol. 99 (3): 720–9. Дои:10.1128 / JB.99.3.720-729.1969. ЧВК 250087. PMID 4905536.
- ^ Хангулов С.В., Гладышев В.Н., Dismukes GC, Stadtman TC (1998). «Селенсодержащая формиатдегидрогеназа H из Escherichia coli: фермент молибдоптерина, который катализирует окисление формиата без переноса кислорода». Биохимия. 37 (10): 3518–3528. Дои:10.1021 / bi972177k. PMID 9521673.
- ^ Йормакка М., Торнрот С., Бирн Б., Ивата С. (2002). «Молекулярные основы генерации протонной движущей силы: структура формиатдегидрогеназы-N». Наука. 295 (5561): 1863–1868. Bibcode:2002Sci ... 295.1863J. Дои:10.1126 / science.1068186. PMID 11884747. S2CID 30645871.
внешняя ссылка
Этот EC 1.2 фермент -связанная статья является заглушка. Вы можете помочь Википедии расширяя это. |
Эта статья о метаболизм это заглушка. Вы можете помочь Википедии расширяя это. |