Белковое суперсемейство - Protein superfamily

А белковое суперсемейство самая большая группировка (клады ) из белки для которого общее происхождение можно сделать вывод (см. гомология ). Обычно это общее происхождение выводится из структурное выравнивание[1] и механистическое сходство, даже если сходство последовательностей не очевидно.[2] Гомология последовательностей затем можно сделать вывод, даже если он не очевиден (из-за низкого сходства последовательностей). Надсемейства обычно содержат несколько белковые семейства которые показывают сходство последовательностей в каждом семействе. Период, термин протеиновый клан обычно используется для протеаза и гликозилгидролазы суперсемейства на основе МЕРОПЫ и CAZy системы классификации.[2][3]

Идентификация

Над, вторичный структурный сохранение 80 членов PA протеазный клан (надсемейство). H указывает α-спираль, E указывает β-лист, L указывает петлю. Ниже показано сохранение последовательности для того же выравнивания. Стрелки указывают каталитическая триада остатки. Согласовано по структуре ДАЛИ

Суперсемейства белков идентифицируют с использованием ряда методов. Близкородственные члены могут быть идентифицированы разными методами, нежели те, которые необходимы для группировки наиболее эволюционно расходящихся членов.

Сходство последовательностей

А выравнивание последовательностей млекопитающих гистон белки. Сходство последовательностей предполагает, что они эволюционировали дупликация гена. Остатки, которые сохраняются во всех последовательностях, выделены серым цветом. Ниже белковых последовательностей находится ключ, обозначающий консервативная последовательность (*), консервативные мутации (:), полуконсервативные мутации (.) и неконсервативные мутации ( ).[4]

Исторически сложилось так, что сходство различных аминокислотных последовательностей было наиболее распространенным методом вывода гомология.[5] Сходство последовательностей считается хорошим предиктором родства, поскольку похожие последовательности с большей вероятностью являются результатом дупликация гена и дивергентная эволюция, а не результат конвергентная эволюция. Аминокислотная последовательность обычно более консервативна, чем последовательность ДНК (из-за вырожденный генетический код ), поэтому это более чувствительный метод обнаружения. Поскольку некоторые аминокислоты имеют схожие свойства (например, заряд, гидрофобность, размер), консервативные мутации которые меняют местами часто нейтральный функционировать. Наиболее консервативные участки последовательности белка часто соответствуют функционально важным участкам, таким как каталитические центры и сайты связывания, поскольку эти области менее устойчивы к изменениям последовательности.

Использование сходства последовательностей для вывода гомологии имеет несколько ограничений. Не существует минимального уровня сходства последовательностей, гарантирующего создание идентичных структур. В течение длительных периодов эволюции родственные белки могут не обнаруживать сходства последовательностей друг с другом. Последовательности со многими вставки и удаления иногда бывает трудно выровнять и таким образом идентифицируют области гомологичной последовательности. в Клан ПА из протеазы, например, ни один остаток не сохраняется в суперсемействе, даже в каталитическая триада. И наоборот, отдельные семейства, составляющие суперсемейство, определяются на основе выравнивания их последовательностей, например, семейство протеазы C04 в клане PA.

Тем не менее, сходство последовательностей является наиболее часто используемой формой доказательства для вывода о родстве, поскольку количество известных последовательностей значительно превышает количество известных. третичные структуры.[6] В отсутствие структурной информации сходство последовательностей ограничивает пределы того, какие белки могут быть отнесены к суперсемейству.[6]

Структурное сходство

Структурная гомология в PA суперсемейство (Клан ПА). Красный бочонок, характеризующий суперсемейство, выделен красным. Показаны репрезентативные структуры из нескольких семейств суперсемейства PA. Обратите внимание, что некоторые белки имеют частично измененную структуру. Химотрипсин (1gg6), протеаза вируса травления табака (1лвм), калицивирин (1 нед.), вирус Западного Нила протеаза (1fp7), эксфолиатин токсин (1exf), HtrA протеаза (1l1j), активатор плазминогена змеиного яда (1кв.м.), хлоропласт протеаза (4fln) и вирус конского артериита протеаза (1 мбм).

Структура является гораздо более эволюционно консервативным, чем последовательность, так что белки с очень похожими структурами могут иметь совершенно разные последовательности.[7] Однако в течение очень долгого эволюционного периода очень немногие остатки демонстрируют детектируемую консервацию аминокислотной последовательности. вторичный структурный элементы и третичный структурный мотивы очень консервативны. Немного динамика белка[8] и конформационные изменения структуры белка также могут быть сохранены, как видно на серпиновое суперсемейство.[9] Следовательно, третичную структуру белка можно использовать для обнаружения гомологии между белками, даже если в их последовательностях не осталось свидетельств родства. Структурное выравнивание программы, такие как ДАЛИ, используйте трехмерную структуру интересующего белка, чтобы найти белки с похожими складками.[10] Однако в редких случаях родственные белки могут эволюционировать и становиться несходными по структуре, и о родстве можно судить только другими методами.[11][12][13]

Механическое сходство

В каталитический механизм ферментов внутри суперсемейства обычно сохраняется, хотя субстрат специфичность может существенно отличаться.[14] Каталитические остатки также имеют тенденцию располагаться в том же порядке в последовательности белка.[15] Семейства протеаз в клане PA, хотя эволюция каталитическая триада остатки, используемые для проведения катализа, все участники используют аналогичный механизм для выполнения ковалентный, нуклеофильный катализ на белках, пептидах или аминокислотах.[16] Однако одного механизма недостаточно, чтобы сделать вывод о родстве. Некоторые каталитические механизмы были конвергентно развивающийся несколько раз независимо и таким образом образуют отдельные суперсемейства,[17][18][19] и в некоторых суперсемействах проявляется ряд различных (хотя часто химически схожих) механизмов.[14][20]

Эволюционное значение

Белковые суперсемейства представляют собой текущие пределы нашей способности определять общее происхождение.[21] Они самые большие эволюционный группировка на основе прямого доказательства это в настоящее время возможно. Таким образом, они являются одними из самых древних эволюционных событий, изученных в настоящее время. У некоторых суперсемейств есть члены, присутствующие во всех королевства из жизнь, что указывает на то, что последний общий предок этого суперсемейства находился в последний универсальный общий предок всей жизни (LUCA).[22]

Члены надсемейства могут принадлежать к разным видам, при этом предковый белок является формой белка, существовавшего у предковых видов (ортология ). И наоборот, белки могут принадлежать к одному виду, но произошли от одного белка, ген которого был дублированный в геноме (паралогия ).

Диверсификация

Большинство белков содержат несколько доменов. От 66 до 80% эукариотических белков имеют несколько доменов, а около 40-60% прокариотических белков имеют несколько доменов.[5] Со временем многие суперсемейства доменов смешались. Фактически, очень редко можно найти «последовательно изолированные суперсемейства».[5] [1]Когда домены объединяются, порядок доменов с N-на C-концевую («доменная архитектура») обычно хорошо сохраняется. Кроме того, количество комбинаций доменов, наблюдаемых в природе, невелико по сравнению с количеством возможностей, предполагая, что отбор действует на все комбинации.[5]

Примеры

суперсемейство α / β гидролаз - Члены разделяют лист α / β, содержащий 8 пряди связаны спирали, с участием каталитическая триада остатки в том же порядке,[23] мероприятия включают протеазы, липазы, пероксидазы, эстеразы, эпоксидные гидролазы и дегалогеназы.[24]

Надсемейство щелочной фосфатазы - Члены имеют сэндвич-структуру αβα[25] а также выполнение общих беспорядочные связи по общему механизму.[26]

Надсемейство глобинов - Члены разделяют 8-альфа-спираль шаровидный глобиновая складка.[27][28]

Суперсемейство иммуноглобулинов - Члены имеют сэндвич-структуру из двух листы антипараллельных β нити (Иг-фолд ), участвуют в распознавании, связывании и адгезия.[29][30]

Клан ПА - Члены разделяют химотрипсин -как двойной β-ствол сложить и подобное протеолиз механизмы, но идентичность последовательностей <10%. В клан входят оба цистеин и сериновые протеазы (другой нуклеофилы ).[2][31]

Рас надсемейство - Члены имеют общий каталитический G-домен 6-нитевого β-листа, окруженного 5 α-спиралями.[32]

Надсемейство серпинов - Члены разделяют энергичную, напряженную складку, которая может конформационное изменение, который обычно используется для подавления серин и цистеиновые протеазы нарушая их структуру.[9]

Суперсемейство стволов TIM - Члены разделяют большое α8β8 ствольная конструкция. Это один из самых распространенных белковые складки и монофильность этого суперсемейства все еще оспаривается.[33][34]

Ресурсы белкового суперсемейства

Несколько биологические базы данных документируйте суперсемейства белков и складки белков, например:

  • Pfam - База данных по семействам белков выравниваний и HMM
  • PROSITE - База данных белковых доменов, семейств и функциональных сайтов
  • ПИРСФ - Система классификации суперсемейства
  • PASS2 - Выравнивание белков как структурные суперсемейства v2
  • СУПЕРСЕМЬЯ - Библиотека HMM, представляющая суперсемейства, и база данных аннотаций (суперсемейства и семейства) для всех полностью секвенированных организмов
  • SCOP и CATH - Классификация белковых структур на суперсемейства, семейства и домены

Точно так же есть алгоритмы, которые ищут PDB для белков, структурно гомологичных целевой структуре, например:

  • ДАЛИ - Структурное выравнивание на основе метода матрицы выравнивания расстояний

Смотрите также

использованная литература

  1. ^ а б Холм Л., Розенстрём П. (июль 2010 г.). «Сервер Дали: сохранение карт в 3D». Исследования нуклеиновых кислот. 38 (Проблема с веб-сервером): W545–9. Дои:10.1093 / nar / gkq366. ЧВК  2896194. PMID  20457744.
  2. ^ а б c Ролингс Н.Д., Барретт А.Дж., Бейтман А. (январь 2012 г.). «МЕРОПС: база данных протеолитических ферментов, их субстратов и ингибиторов». Исследования нуклеиновых кислот. 40 (Выпуск базы данных): D343–50. Дои:10.1093 / nar / gkr987. ЧВК  3245014. PMID  22086950.
  3. ^ Henrissat B, Bairoch A (июнь 1996 г.). «Обновление классификации гликозилгидролаз на основе последовательностей». Биохимический журнал. 316 (Pt 2): 695–6. Дои:10.1042 / bj3160695. ЧВК  1217404. PMID  8687420.
  4. ^ "Часто задаваемые вопросы по Clustal # Символы". Clustal. Архивировано из оригинал 24 октября 2016 г.. Получено 8 декабря 2014.
  5. ^ а б c d Хан Дж. Х., Бэйти С., Никсон А. А., Тейхманн С. А., Кларк Дж. (Апрель 2007 г.). «Сворачивание и эволюция мультидоменных белков». Обзоры природы Молекулярная клеточная биология. 8 (4): 319–30. Дои:10.1038 / nrm2144. PMID  17356578. S2CID  13762291.
  6. ^ а б Пандит С.Б., Госар Д., Абхиман С., Суджата С., Диксит С.С., Мхатре Н.С., Соудхамини Р., Шринивасан Н. (январь 2002 г.). «SUPFAM - база данных потенциальных отношений суперсемейства белков, полученная путем сравнения семейств на основе последовательностей и структур: значение для структурной геномики и аннотации функций в геномах». Исследования нуклеиновых кислот. 30 (1): 289–93. Дои:10.1093 / nar / 30.1.289. ЧВК  99061. PMID  11752317.
  7. ^ Оренго, Калифорния, Торнтон Дж. М. (2005). «Семейства белков и их эволюция - структурная перспектива». Ежегодный обзор биохимии. 74 (1): 867–900. Дои:10.1146 / annurev.biochem.74.082803.133029. PMID  15954844.
  8. ^ Лю И, Бахар I. (сентябрь 2012 г.). «Эволюция последовательности коррелирует со структурной динамикой». Молекулярная биология и эволюция. 29 (9): 2253–63. Дои:10.1093 / molbev / mss097. ЧВК  3424413. PMID  22427707.
  9. ^ а б Сильверман Г.А., Берд П.И., Каррелл Р.В., Черч ФК, Кафлин П.В., Геттинс П.Г., Ирвинг Д.А., Ломас Д.А., Люк С.Дж., Мойер Р.В., Пембертон П.А., Ремольд-О'Доннелл Е., Салвесен Г.С., Трэвис Дж., Уиссток Дж.С. (сентябрь 2001). «Серпины - это расширяющееся суперсемейство структурно похожих, но функционально разнообразных белков. Эволюция, механизм ингибирования, новые функции и пересмотренная номенклатура». Журнал биологической химии. 276 (36): 33293–6. Дои:10.1074 / jbc.R100016200. PMID  11435447.
  10. ^ Холм Л., Лааксо Л. М. (июль 2016 г.). "Обновление сервера Дали". Исследования нуклеиновых кислот. 44 (W1): W351–5. Дои:10.1093 / нар / gkw357. ЧВК  4987910. PMID  27131377.
  11. ^ Ли Д., Чжан Л., Инь Х, Сюй Х, Саткоски Траск Дж., Смит Д.Г., Ли И, Ян М., Чжу К. (июнь 2014 г.). «Эволюция α и θ дефенсинов приматов, выявленная с помощью анализа геномов». Отчеты по молекулярной биологии. 41 (6): 3859–66. Дои:10.1007 / s11033-014-3253-z. PMID  24557891. S2CID  14936647.
  12. ^ Кришна С.С., Гришин Н.В. (апрель 2005 г.). «Структурный дрейф: возможный путь к изменению складчатости белка». Биоинформатика. 21 (8): 1308–10. Дои:10.1093 / биоинформатика / bti227. PMID  15604105.
  13. ^ Брайан П.Н., Орбан Дж. (Август 2010 г.). «Белки, которые переключают складки». Текущее мнение в структурной биологии. 20 (4): 482–8. Дои:10.1016 / j.sbi.2010.06.002. ЧВК  2928869. PMID  20591649.
  14. ^ а б Dessailly, Benoit H .; Доусон, Натали Л .; Дас, Сайони; Оренго, Кристин А. (2017), «Разнообразие функций внутри складок и надсемейств», От структуры белка к функции с помощью биоинформатики, Springer, Нидерланды, стр. 295–325, Дои:10.1007/978-94-024-1069-3_9, ISBN  9789402410679
  15. ^ Echave J, Spielman SJ, Wilke CO (февраль 2016 г.). «Причины изменения скорости эволюции сайтов белка». Обзоры природы. Генетика. 17 (2): 109–21. Дои:10.1038 / nrg.2015.18. ЧВК  4724262. PMID  26781812.
  16. ^ Шафи Т., Гатти-Лафранкони П., Минтер Р., Холлфельдер Ф. (сентябрь 2015 г.). «Эволюция по восстановлению инвалидности ведет к химически универсальной протеазе, допускающей нуклеофилы». ChemBioChem. 16 (13): 1866–1869. Дои:10.1002 / cbic.201500295. ЧВК  4576821. PMID  26097079.
  17. ^ Buller AR, Townsend CA (февраль 2013 г.). «Внутренние эволюционные ограничения на структуру протеазы, ацилирование фермента и идентичность каталитической триады». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 110 (8): E653–61. Дои:10.1073 / pnas.1221050110. ЧВК  3581919. PMID  23382230.
  18. ^ Coutinho PM, Deleury E, Davies GJ, Henrissat B (апрель 2003 г.). «Развивающаяся иерархическая семейная классификация гликозилтрансфераз». Журнал молекулярной биологии. 328 (2): 307–17. Дои:10.1016 / S0022-2836 (03) 00307-3. PMID  12691742.
  19. ^ Zámocký M, Hofbauer S, Schaffner I, Gasselhuber B, Nicolussi A, Soudi M, Pirker KF, Furtmüller PG, Obinger C (май 2015 г.). «Независимая эволюция четырех суперсемейств гемпероксидазы». Архивы биохимии и биофизики. 574: 108–19. Дои:10.1016 / j.abb.2014.12.025. ЧВК  4420034. PMID  25575902.
  20. ^ Акива, Эял; Браун, Шошана; Almonacid, Daniel E .; Барбер, Алан Э .; Кастер, Эшли Ф .; Хикс, Майкл А .; Хуанг, Конрад С.; Лаук, Флориан; Машияма, Сьюзан Т. (23 ноября 2013 г.). «База данных о связях между структурой и функциями». Исследования нуклеиновых кислот. 42 (D1): D521 – D530. Дои:10.1093 / нар / gkt1130. ISSN  0305-1048. ЧВК  3965090. PMID  24271399.
  21. ^ Шахнович Б.Е., Делиси Е, Делиси С., Шахнович Е. (март 2005 г.). «Структура белка и история эволюции определяют топологию пространства последовательностей». Геномные исследования. 15 (3): 385–92. arXiv:q-bio / 0404040. Дои:10.1101 / гр.3133605. ЧВК  551565. PMID  15741509.
  22. ^ Ранея Дж. А., Силлеро А., Торнтон Дж. М., Оренго, Калифорния (октябрь 2006 г.). «Эволюция белкового суперсемейства и последний универсальный общий предок (LUCA)». Журнал молекулярной эволюции. 63 (4): 513–25. Bibcode:2006JMolE..63..513R. Дои:10.1007 / s00239-005-0289-7. HDL:10261/78338. PMID  17021929. S2CID  25258028.
  23. ^ Карр П.Д., Оллис Д.Л. (2009). «Альфа / бета гидролазная складка: обновление». Буквы о белках и пептидах. 16 (10): 1137–48. Дои:10.2174/092986609789071298. PMID  19508187.
  24. ^ Нардини М., Дейкстра Б.В. (декабрь 1999 г.). «Ферменты сворачивания альфа / бета гидролазы: семья продолжает расти». Текущее мнение в структурной биологии. 9 (6): 732–7. Дои:10.1016 / S0959-440X (99) 00037-8. PMID  10607665.
  25. ^ "СКОП". Архивировано из оригинал 29 июля 2014 г.. Получено 28 мая 2014.
  26. ^ Мохамед М.Ф., Холлфельдер Ф. (январь 2013 г.). «Эффективная перекрестная каталитическая неразборчивость между ферментами, которые катализируют перенос фосфорила». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Белки и протеомика. 1834 (1): 417–24. Дои:10.1016 / j.bbapap.2012.07.015. PMID  22885024.
  27. ^ Бранден С., Туз Дж. (1999). Введение в структуру белка (2-е изд.). Нью-Йорк: Garland Pub. ISBN  978-0815323051.
  28. ^ Болоньези М., Онешти С., Гатти Дж., Кода А., Асчензи П., Брунори М. (февраль 1989 г.). «Миоглобин Aplysia limacina. Кристаллографический анализ с разрешением 1,6 A». Журнал молекулярной биологии. 205 (3): 529–44. Дои:10.1016/0022-2836(89)90224-6. PMID  2926816.
  29. ^ Борк П., Холм Л., Сандер С. (сентябрь 1994 г.). «Сворачивание иммуноглобулина. Структурная классификация, последовательность последовательностей и общее ядро». Журнал молекулярной биологии. 242 (4): 309–20. Дои:10.1006 / jmbi.1994.1582. PMID  7932691.
  30. ^ Брюммендорф Т., Ратьен Ф.Г. (1995). «Молекулы клеточной адгезии 1: суперсемейство иммуноглобулинов». Белковый профиль. 2 (9): 963–1108. PMID  8574878.
  31. ^ Базан Дж. Ф., Флеттерик Р. Дж. (Ноябрь 1988 г.). «Вирусные цистеиновые протеазы гомологичны трипсиноподобному семейству сериновых протеаз: структурные и функциональные последствия». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 85 (21): 7872–6. Bibcode:1988PNAS ... 85.7872B. Дои:10.1073 / pnas.85.21.7872. ЧВК  282299. PMID  3186696.
  32. ^ Веттер И.Р., Виттинггофер А (ноябрь 2001 г.). «Переключатель связывания гуаниновых нуклеотидов в трех измерениях». Наука. 294 (5545): 1299–304. Bibcode:2001Наука ... 294.1299V. Дои:10.1126 / science.1062023. PMID  11701921. S2CID  6636339.
  33. ^ Нагано Н., Оренго, Калифорния, Торнтон Дж. М. (август 2002 г.). «Одно устройство с множеством функций: эволюционные отношения между семействами стволов TIM, основанные на их последовательностях, структурах и функциях». Журнал молекулярной биологии. 321 (5): 741–65. Дои:10.1016 / с0022-2836 (02) 00649-6. PMID  12206759.
  34. ^ Фарбер Г (1993). «Α / β-бочка, полная эволюционных проблем». Текущее мнение в структурной биологии. 3 (3): 409–412. Дои:10.1016 / S0959-440X (05) 80114-9.

внешние ссылки