Нуклеоид - Nucleoid
В нуклеоид (смысл ядро -подобно) представляет собой область неправильной формы внутри прокариотическая клетка который содержит все или большую часть генетический материал.[1][2][3] В хромосома прокариота круговой, а его длина очень велика по сравнению с размерами ячейки, требующей ее уплотнения для установки. В отличие от ядро из эукариотическая клетка, он не окружен ядерная мембрана. Вместо этого нуклеоид формируется путем конденсации и функционального расположения с помощью хромосомной архитектуры. белки и РНК молекулы, а также Суперспирализация ДНК. Длина генома варьируется в широких пределах (обычно составляет не менее нескольких миллионов пар оснований), и клетка может содержать несколько его копий.
Структура бактериального нуклеоида с высоким разрешением еще не известна, однако ключевые особенности были исследованы в кишечная палочка как модельный организм. В Кишечная палочка, хромосомная ДНК в среднем отрицательно свернутый и сложенный в плектонемические петли, которые ограничены разными физическими областями и редко диффундируют друг в друга. Эти петли пространственно организуются в области размером с мегабазы, называемые макродоменами, внутри которых часто взаимодействуют сайты ДНК, но между которыми взаимодействия редки. Конденсированная и пространственно организованная ДНК образует спиральный эллипсоид, который радиально ограничен клеткой. Трехмерная структура ДНК в нуцеиде может варьироваться в зависимости от условий и связана с экспрессия гена так что архитектура нуклеоида и транскрипция гена тесно взаимосвязаны и взаимно влияют друг на друга.
Фон
У многих бактерий хромосома представляет собой одиночную ковалентно замкнутую (круговую) двухцепочечную молекулу ДНК, которая кодирует генетическую информацию в гаплоидный форма. Размер ДНК варьируется от 500000 до нескольких миллионов. пар оснований (п.н.) кодирует от 500 до нескольких тысяч генов в зависимости от организма.[2] Хромосомная ДНК присутствует в клетках в очень компактной организованной форме, называемой нуклеоидом (что означает ядрообразный), который не заключен в ядерная мембрана как в эукариотических клетках.[6] Выделенный нуклеоид содержит 80% ДНК, 10% белка и 10% РНК по весу.[7][8]
В грамотрицательная бактерия кишечная палочка представляет собой модельную систему для исследования нуклеоидов того, как хромосомная ДНК становится нуклеоидом, какие факторы в этом участвуют, что известно о ее структуре и как влияют некоторые структурные аспекты ДНК. экспрессия гена.[2][3]
Есть два основных аспекта образования нуклеоидов; конденсация большой ДНК в маленькое клеточное пространство и функциональная организация ДНК в трехмерной форме. Гаплоидная круговая хромосома в Кишечная палочка состоит из ~ 4,6 х 106 б.п. Если ДНК расслаблена в Форма B, у него будет окружность ~ 1,5 миллиметра (0,332 нм x 4,6 x 106). Однако большая молекула ДНК, такая как Кишечная палочка хромосомная ДНК не остается прямой жесткой молекулой в суспензии.[5] Броуновское движение будет генерировать кривизна и изгибается в ДНК. Максимальная длина, до которой двойная спираль ДНК остается прямой, сопротивляясь изгибу, вызванному броуновским движением, составляет ~ 50 нм или 150 п.н., что называется продолжительность настойчивости. Таким образом, чистая ДНК становится существенно конденсированной без каких-либо дополнительных факторов; при тепловом равновесии предполагается случайный катушки форма.[4][5] Случайная катушка Кишечная палочка хромосомная ДНК занимала бы объем (4/3 π r3) ~ 523 мкм3, рассчитанный из радиус вращения (рграмм = (√N a) / √6) куда а это Длина Куна (2 х настойчивость), и N - количество сегментов длины Куна в ДНК (общая длина ДНК, деленная на а).[5] Хотя ДНК уже сконденсирована в форме случайной спирали, она по-прежнему не может принимать объем нуклеоида меньше микрона. Таким образом, врожденного свойства ДНК недостаточно: дополнительные факторы должны способствовать дальнейшей конденсации ДНК порядка ~ 103 (объем случайной катушки, деленный на объем нуклеоида). Второй важный аспект образования нуклеоидов - это функциональное устройство ДНК. Хромосомная ДНК не только конденсирована, но и функционально организована способом, совместимым с процессами транзакций ДНК, такими как репликация, рекомбинация, сегрегация, и транскрипция.[9][10][11] Почти пять десятилетий исследований, начавшихся в 1971 году,[7] показал, что окончательная форма нуклеоида возникает из иерархической организации ДНК. В самом маленьком масштабе (1 т.п.н. или меньше) нуклеоид-ассоциированные архитектурные белки ДНК конденсируются и организуют ДНК путем изгибания, образования петель, образования мостиков или обертывания ДНК. В более крупном масштабе (10 т.п.н. или больше) ДНК образует плектонемные петли, плетеную форму ДНК, индуцированную суперспирализацией. В мегабазном масштабе плектонемические петли объединяются в шесть пространственно организованных доменов (макродоменов), которые определяются более частыми физическими взаимодействиями между сайтами ДНК в одном и том же макродомене, чем между разными макродоменами.[12] Длинные и короткие связи ДНК-ДНК, сформированные внутри и между макродоменами, способствуют конденсации и функциональной организации. Наконец, нуклеоид представляет собой спиральную эллипсоид с участками высококонденсированной ДНК на продольной оси.[13][14][15]
Конденсация и организация
Белки, ассоциированные с нуклеоидами (NAP)
У эукариот геномная ДНК конденсируется в виде повторяющегося массива частиц ДНК-белка, называемого нуклеосомы.[16][17][18]
Нуклеосома состоит из ~ 146 п.н. ДНК, обернутой вокруг октамерного комплекса гистон белки. Хотя бактерии не имеют гистонов, они обладают группой ДНК-связывающих белков, называемых нуклеоид-ассоциированными белками (NAP), которые функционально аналогичны гистонам в широком смысле. NAP очень многочисленны и составляют значительную часть белкового компонента нуклеоида.[19]
Отличительной особенностью NAP является их способность связывать ДНК как специфическим (либо последовательностным, либо структурно-специфическим), так и неспецифическим образом. В результате NAP являются белками с двойной функцией.[20] Специфическое связывание NAP в основном участвует в ген-специфических транскрипция, Репликация ДНК, рекомбинация, и ремонт.[9][10][11] На пике их распространенности количество молекул многих NAP на несколько порядков превышает количество специфических сайтов связывания в геноме.[20] Следовательно, предполагается, что NAP связываются с хромосомной ДНК в основном в режиме, не специфичном для последовательности, и именно этот режим является решающим для уплотнения хромосом. Примечательно, что так называемое связывание NAP, не специфичное для последовательности, может быть не полностью случайным. Может быть специфичность низкой последовательности и / или структурная специфичность из-за зависимой от последовательности конформации ДНК или конформации ДНК, созданной другими NAP.[18]
Хотя молекулярные механизмы того, как NAP конденсируют ДНК in vivo не совсем понятны, на основании обширных in vitro Исследования показали, что NAP участвуют в уплотнении хромосом посредством следующих механизмов: NAP индуцируют и стабилизируют изгибы в ДНК, тем самым помогая в Конденсация ДНК за счет уменьшения продолжительности сохранения.[20] NAP конденсируют ДНК за счет образования мостиков, обертываний и группирования, которые могут происходить между соседними сегментами ДНК или удаленными сегментами ДНК хромосомы. Другой механизм, с помощью которого NAP участвуют в уплотнении хромосом, - это ограничение отрицательные суперспирали в ДНК, тем самым способствуя топологической организации хромосомы.[20]
По крайней мере, 12 НПД определены в Кишечная палочка,[20] наиболее изученными из которых являются HU, IHF, H-NS и Fis. Их количество, свойства связывания с ДНК и влияние на конденсацию и организацию ДНК приведены в таблицах ниже.[20]
| Протеин | Молекулярная масса (кДа) | Штатный функциональный блок | Избыток1 в фазе роста | Избыток1 в стационарной фазе |
|---|---|---|---|---|
| HUα и HUβ | ~ 9 | Гомо- и гетеро-димеры | 55,000 (23) | 30,000 (12.5) |
| IHFα и IHFβ | ~ 11 | Гетеродимер | 12,000 (5) | 55,000 (23) |
| H-NS | ~ 15 | Гомодимер | 20,000 (8) | 15,000 (6) |
| Fis | ~ 11 | Гомодимер | 60,000 (25) | Необнаруживаемый |
| Дпс | ~ 19 | Додекамер | 6,000 (0.4) | 180,000 (12.5) |
1 Данные об изобилии (молекулы / клетка) были взяты из;[21] Число в скобках - микромолярная концентрация, рассчитанная по следующей формуле: (количество нативных функциональных единиц / число Авогадро) x (1 / объем ячейки в литре) x 10.3. Объем ячейки в литрах (2 x 10−15) определялась исходя из объема Кишечная палочка ячейка должна быть 2 мкм3.[21]
| Протеин | Обязательный мотив | Специфическая аффинность связывания ДНК1 | Случайная аффинность связывания ДНК1 |
|---|---|---|---|
| HU | Структурный мотив, определяемый изгибами и изгибами ДНК.[22][23] | 7,5 х 10−9[24] | 4,0 х 10−7[24] |
| H-NS | WATCAANNNNTTR[25] | 1,5 х 10−9[26] | 1,7 х 10−6[26] |
| IHF | TCGATAAATT[27] | 10-15 х 10−9[28] | 6 х 10−8[28] |
| Fis | GNTYAAAWTTTRANC[29] | 0,2-1,0 х 10−9[29][30] | > 8,0 х 10−6[30] |
| Дпс | ND | ND | 1,65 х 10−7[31] |
| MatP | GTGACRNYGTCAC[32] | 8,0 х 10−9 | ND |
| MukBEF | ND | ND | ND |
1 Аффинность связывания относится к константе равновесной диссоциации (Kd) в молярных единицах (M). ND = не определено
HU
Гистоноподобный белок из Кишечная палочка штамм U93 (HU) представляет собой эволюционно консервативный белок бактерий.[33][34] HU существует в Кишечная палочка как гомо- и гетеродимеры двух субъединиц HUα и HUβ, имеющих 69% аминокислотной идентичности.[35] Хотя он упоминается как гистоноподобный белок, близкие функциональные родственники HU у эукариот группа высокой мобильности (HMG) белки, а не гистоны.[36][37] HU представляет собой ДНК-связывающий белок, не специфичный для последовательности. Он с низким сродством связывается с любой линейной ДНК. Однако он предпочтительно связывается с высоким сродством со структурно искаженной ДНК.[38][39][40][41][42][24] Примеры искаженных ДНК-субстратов включают: крестообразная ДНК, выпуклая ДНК, дцДНК, содержащая одноцепочечный разрыв, такой как зарубки, пробелы или вилки. Более того, HU специфически связывает и стабилизирует опосредованную белком петлю ДНК.[43] В структурно-специфическом режиме связывания ДНК HU распознает общий структурный мотив, определяемый изгибами или перегибами, созданными искажением,[22][44][23] тогда как он связывается с линейной ДНК, блокируя фосфатный остов.[45] В то время как высокоаффинное структурно-специфическое связывание требуется для специализированных функций HU, таких как сайт-специфическая рекомбинация, Ремонт ДНК, Репликация ДНК инициация и регуляция генов,[9][10][11] По-видимому, общее связывание с низким сродством участвует в конденсации ДНК.[45] При иммунопреципитации хроматина в сочетании с секвенированием ДНК (ChIP-Seq ), HU не обнаруживает никаких специфических событий связывания.[46] Вместо этого он демонстрирует равномерное связывание по всему геному, предположительно, отражая его в основном слабое, не специфичное для последовательности связывание, таким образом маскируя связывание с высоким сродством. in vivo.[46]
В штаммах, лишенных HU, нуклеоид «деконденсируется», что согласуется с ролью HU в уплотнении ДНК.[47] Следующее in vitro исследования предполагают возможные механизмы того, как HU может конденсировать и организовывать ДНК in vivo. HU не только стабильно связывается с искаженной ДНК с изгибами, он вызывает гибкие изгибы даже в линейной ДНК при концентрации менее 100 нМ. Напротив, HU демонстрирует противоположный архитектурный эффект на ДНК при более высоких физиологически значимых концентрациях.[45][9][10][11][47][48] Он образует жесткие нуклеопротеиновые нити, вызывающие растяжение ДНК, а не изгиб. Филаменты могут дополнительно образовывать сеть ДНК (группирование ДНК), расширяемую как латерально, так и медиально из-за мультимеризации HU-HU, запускаемой неспецифическим связыванием ДНК.[45]
Какое значение имеет такое поведение HU внутри клетки? Для образования филаментов требуется связывание HU с ДНК с высокой плотностью, один димер HU на 9-20 пар оснований ДНК. Но существует только один димер HU на каждые ~ 150 п.н. хромосомной ДНК, исходя из предполагаемого количества димеров HU в 30 000 п.о. на клетку (4600000 п.н. / 30 000).[21] Это указывает на то, что гибкие изгибы более вероятны. in vivo. Гибкий изгиб может вызвать конденсацию из-за уменьшения продолжительность настойчивости ДНК, как показано магнитный пинцет эксперименты, позволяющие изучать конденсацию одиночной молекулы ДНК ДНК-связывающим белком.[48][49] Однако из-за сотрудничество жесткие нити и сети могли образовываться в некоторых областях хромосомы. Само по себе образование нити не вызывает конденсации,[48] но объединение в сеть или группирование ДНК может существенно способствовать конденсации за счет объединения отдаленных или близких сегментов хромосом.[45]
IHF
Фактор хоста интеграции (IHF) структурно почти идентичен HU[51] но ведет себя иначе, чем HU во многих аспектах. В отличие от HU, который предпочтительно связывается со структурным мотивом независимо от последовательности, IHF предпочтительно связывается с конкретной последовательностью ДНК, даже если специфичность возникает за счет зависимой от последовательности структуры ДНК и деформируемости. Специфическое связывание IHF на родственных сайтах резко изгибает ДНК более чем на 160 градусов.[51] Встречаемость мотива родственной последовательности составляет около 3000 в Кишечная палочка геном.[46] По оценкам, содержание IHF в фазе роста составляет около 6000 димеров на клетку. Предполагая, что один димер IHF связывается с одним мотивом, а нуклеоид содержит более одного эквивалента генома во время фазы экспоненциального роста, большинство молекул IHF будет занимать определенные места в геноме и, вероятно, только конденсировать ДНК, вызывая резкий изгиб.[46]
Помимо предпочтительного связывания с определенной последовательностью ДНК, IHF также связывается с ДНК неспецифическим для последовательности образом со сродством, аналогичным HU. Роль неспецифического связывания IHF в конденсации ДНК оказывается критической в стационарной фазе, поскольку содержание IHF увеличивается в пять раз в стационарной фазе, и дополнительные димеры IHF, вероятно, будут связываться с хромосомной ДНК неспецифично.[21][52][53] В отличие от HU, IHF не образует толстых жестких волокон при более высоких концентрациях. Вместо этого его неспецифическое связывание также вызывает изгибание ДНК, хотя степень изгиба намного меньше, чем в определенных местах, и аналогична гибкому изгибу, индуцированному HU в линейной ДНК при низких концентрациях.[54] В пробирке, изгиб, вызванный неспецифическим связыванием IHF, может вызывать конденсацию ДНК и способствует образованию комплексов нуклеопротеидов более высокого порядка в зависимости от концентраций хлорида калия и хлорида магния.[54] Организация ДНК высшего порядка от IHF in vivo пока неясно.[54]
H-NS
Отличительная особенность гистоноподобного или термостабильного структурирующего нуклеоид белка (H-NS)[55][56][57][58] от других NAP - это способность переключаться с гомодимерной формы при относительно низких концентрациях (<1 x 10−5 M) до олигомерного состояния на более высоких уровнях.[59][60] Благодаря свойствам олигомеризации H-NS распространяется латерально вдоль AT-богатой ДНК в зарождение реакция, где сайты с высоким сродством функционируют как центры зародышеобразования.[61][62][28] Распространение H-NS на ДНК приводит к двум противоположным результатам в зависимости от концентрации магния в реакции. При низкой концентрации магния (<2 мМ) H-NS образует жесткие нуклеопротеиновые филаменты, тогда как он образует меж- и внутримолекулярные мостики при более высоких концентрациях магния (> 5 мМ).[63][64][65][66][67] Образование жестких нитей приводит к выпрямлению ДНК без конденсации, тогда как образование мостиков вызывает существенную укладку ДНК.[66] Анализ связывания H-NS в геноме с помощью ChIP-Seq анализы предоставили косвенные доказательства распространения H-NS на ДНК in vivo. H-NS избирательно связывается с 458 участками генома.[50] Хотя было продемонстрировано, что H-NS предпочитает изогнутую ДНК, образованную повторяющимися A-треками в последовательностях ДНК.[61][68] в основе избирательного связывания лежит наличие консервативного мотива последовательности, обнаруженного в областях, богатых АТ.[27] Что еще более важно, частое появление мотива последовательности в области связывания H-NS, которая может усиливать кооперативные взаимодействия белок-белок, и необычно большая длина области связывания согласуются с распространением белка. Преобладает ли образование нитей или образование мостиков ДНК in vivo зависит от физиологической концентрации магния внутри клетки.[66][69] Если концентрация магния равномерно низкая (<5 мМ), H-NS будет образовывать жесткие нуклеопротеиновые филаменты. in vivo.[66] В качестве альтернативы, если в клетке наблюдается неравномерное распределение магния, это может способствовать как образованию мостиков, так и повышению жесткости ДНК, но в разных областях нуклеоида.[66]
Более того, H-NS наиболее известен как глобальный глушитель, который преимущественно ингибирует транскрипцию горизонтально переносимых генов, и именно жесткий филамент приводит к сайленсингу генов.[70][71] Взятые вместе, кажется, что образование жестких нитей является наиболее вероятным результатом взаимодействий H-NS-ДНК. in vivo что приводит к молчанию генов, но не вызывает конденсацию ДНК. Соответственно, отсутствие H-NS не изменяет объем нуклеоида.[72] Однако возможно, что Кишечная палочка испытывает высокую концентрацию магния в некоторых условиях окружающей среды. В таких условиях H-NS может переключаться со своей формы, индуцирующей филаменты, на форму, индуцирующую мостик, которая способствует конденсации и организации ДНК.[66]
Fis
Фактор инверсионной стимуляции (Fis) представляет собой специфичный для последовательности ДНК-связывающий белок, который связывается со специфическими последовательностями ДНК, содержащими симметричный мотив длиной 15 п.н.[29][30][73] Подобно IHF, Fis вызывает изгиб ДНК в родственных участках. Способность изгибать ДНК проявляется в структуре гомодимера Fis. Гомодимер Fis обладает двумя спираль-поворот-спираль (HTH) мотивы, по одному от каждого мономера. Мотив HTH обычно распознает большую бороздку ДНК. Однако расстояние между спиралями узнавания ДНК двух мотивов HTH в гомодимере Fis составляет 25 Å, что на ~ 8 Å короче шага канонической B-ДНК, что указывает на то, что белок должен изгибать или скручивать ДНК, чтобы связываться стабильно.[74][75] Последовательно Кристальная структура комплексов Fis-ДНК показывает, что расстояние между спиралями узнавания остается неизменным, тогда как ДНК изгибается в диапазоне 60-75 градусов.[30] 1464 области связывания Fis распределены по Кишечная палочка геном и связывающий мотив, идентифицированные компьютерным путем, совпадают с известным мотивом из 15 п.н.[50][76] Специфическое связывание Fis в таких сайтах будет вызывать изгибы ДНК, таким образом, способствуя конденсации ДНК за счет уменьшения длины персистентности ДНК. Кроме того, многие сайты связывания Fis расположены в тандеме, например, в стабильных промоторах РНК, например, P1 промотор рРНК оперон rrnB. Когерентное изгибание Fis в тандемных сайтах, вероятно, создает микропетлю ДНК, которая может вносить дополнительный вклад в конденсацию ДНК.[77]
Помимо высокоаффинного специфического связывания с родственными сайтами, Fis может связываться со случайной последовательностью ДНК. Неспецифическое связывание ДНК имеет большое значение, поскольку Fis присутствует в большом количестве, как и HU. фаза роста. Следовательно, ожидается, что большинство молекул Fis будут связываться с ДНК неспецифическим образом. Магнитный пинцет эксперименты показывают, что это неспецифическое связывание Fis может способствовать конденсации и организации ДНК.[78][79] Fis вызывает умеренную конденсацию одиночной молекулы ДНК при концентрации <1 мМ, но вызывает существенное сворачивание за счет образования петель ДНК среднего размера ~ 800 п.н. при концентрации> 1 мМ. Петли в экспериментах с магнитным пинцетом отличаются от микропетлей, созданных когерентным изгибом ДНК на родственных участках, поскольку они требуют образования комплексов ДНК-белок высокой плотности, достигаемых путем независимого от последовательности связывания. Однако появление таких петель in vivo Остается продемонстрировать, что может происходить связывание Fis с высокой плотностью in vivo через согласованное действие как специфического, так и неспецифического связывания. Тандемное возникновение специфических сайтов может инициировать реакцию зародышеобразования, аналогичную реакции H-NS, а затем неспецифическое связывание должно приводить к образованию локализованных массивов Fis высокой плотности. Мостик между этими локализованными областями может создавать большие петли ДНК.[79] Fis присутствует исключительно в фаза роста а не в стационарная фаза.[80][81] Таким образом, любая роль Fis в хромосомной конденсации должна быть специфичной для растущих клеток.[81]
РНК, ассоциированные с нуклеоидами (нРНК)
Ранние исследования влияния обработки РНКазой А на изолированные нуклеоиды показали, что РНК участвовал в стабилизации нуклеоида в конденсированном состоянии.[82] Более того, обработка РНКазой А разрушала волокна ДНК на более тонкие волокна, что наблюдалось с помощью атомно-силовой микроскопии нуклеоида с использованием «процедуры лизиса на подложке».[83] Эти данные продемонстрировали участие РНК в структуре нуклеоида, но идентичность молекулы (молекул) РНК оставалась неизвестной до недавнего времени.[47] Большинство исследований HU сосредоточено на его связывании с ДНК.[83] Однако HU также связывается с дцРНК и гибриды РНК-ДНК с более низким сродством, аналогичным таковому с линейной дцДНК.[84] Более того, HU предпочтительно связывается с РНК, содержащей вторичные структуры, и гибридом РНК-ДНК, в котором РНК содержит разрыв или выступ.[84][85] Аффинности связывания HU с этими субстратами РНК аналогичны тем, с которыми он связывается с искаженной ДНК. Иммунопреципитация HU-связанной РНК, связанной с обратной транскрипцией и микрочипом (RIP-Chip), а также анализ РНК из очищенных интактных нуклеоидов позволили идентифицировать нуклеоид-связанные молекулы РНК, которые взаимодействуют с HU.[47] Некоторые из них являются некодирующими РНК, и одна такая РНК, названная naRNA4 (нуклеоид-ассоциированная РНК 4), кодируется повторяющимся экстрагенным палиндромом (REP325). В отсутствии напряжения REP325, нуклеоид деконденсируется, так как он находится в штамме без HU.[47] НаРНК4, скорее всего, участвует в конденсации ДНК, соединяя сегменты ДНК в присутствии HU.[86] Недавние исследования дают представление о молекулярном механизме того, как наРНК4 устанавливает связи ДНК-ДНК. РНК нацелена на области ДНК, содержащие крестообразные структуры, и образует комплекс РНК-ДНК, который имеет решающее значение для установления связей ДНК-ДНК.[87] Удивительно, хотя HU помогает в образовании комплекса, он не присутствует в конечном комплексе, что указывает на его потенциальную роль в качестве катализатора (шаперона). Природа комплекса РНК-ДНК остается загадкой, потому что образование комплекса не включает обширное спаривание оснований Уотсона / Крика, но чувствительно к РНКазе H, которая расщепляет РНК в гибриде РНК-ДНК, и комплекс связывается с антителом, специфичным Гибриды РНК-ДНК.[47][83][84]
Суперспирализация
Из-за его спиральная структура, двухцепочечная молекула ДНК становится топологически ограниченной в ковалентно замкнутой круговой форме, что исключает вращение свободных концов.[88] Количество раз, когда две нити пересекаются друг с другом в топологически ограниченной ДНК, называется номер ссылки (Lk), что эквивалентно числу витков спирали или витков в круговой молекуле.[89] Lk of a топологический ДНК остается инвариантной, как бы ни деформировалась молекула ДНК, пока ни одна из цепей не разорвана.[90][91]
Lk ДНК в расслабленной форме определяется как Lk0. Для любой ДНК Lk0 можно рассчитать, разделив длину (в п.н.) ДНК на количество п.н. на виток спирали. Это равно 10,4 п.н. для расслабленного B-форма ДНК. Любое отклонение от Lk0 причины суперспирализация в ДНК. Уменьшение связующего числа (Lk
Состояние суперспирали (когда Lk не равно Lk0) приводит к переходу в структуре ДНК, который может проявляться как изменение количества скручиваний (отрицательный <10,4 п.н. / оборот, положительный> 10,4 п.н. на оборот) и / или образование корчится, называемые суперспиралями. Таким образом, Lk математически определяется как знакозависимая сумма двух геометрических параметров, скручивания и изгиба.Количественным показателем суперспирализации, не зависящим от размера молекул ДНК, является плотность суперспирализации (σ), где σ = ∆Lk / Lk0.[91]
Writhes может принимать две структуры; плектонема и соленоид или тороид. Плектонемная структура возникает из-за переплетения винтовой оси. Тороидальные суперспирали образуются, когда ДНК образует несколько спиралей вокруг оси и не пересекается друг с другом, как в телефонном шнуре.[90] Корки в форме плектонем являются правосторонними и левосторонними в положительной или отрицательной суперспиральной ДНК соответственно. Направленность тороидальных суперспиралей противоположна таковой у плектонем. И плектонемы, и тороидальные суперспирали могут быть как в свободной форме, так и в связанной форме с белками. Лучшим примером связанной тороидальной суперспирализации в биологии является эукариотическая нуклеосома в котором ДНК обвивает гистоны.[17]
Плектонемические суперспирали в Кишечная палочка
У большинства бактерий ДНК присутствует в суперспиральной форме. Круговой характер Кишечная палочка хромосома делает его топологически ограниченной молекулой, которая в основном имеет отрицательную суперспирали с оценочной средней плотностью суперспирали (σ) -0,05.[93] В эукариотическом хроматин, ДНК находится в основном в тороидальной форме, которая ограничивается и определяется гистонами через образование нуклеосом. Напротив, в Кишечная палочка В нуклеоиде примерно половина хромосомной ДНК организована в виде свободных плектонемных суперспиралей.[94][95][96] Оставшаяся ДНК ограничивается либо плектонемной формой, либо альтернативными формами, включая, но не ограничиваясь, тороидальную форму, посредством взаимодействия с белками, такими как NAP. Таким образом, плектонемные суперспирали представляют собой эффективную суперспирализацию Кишечная палочка геном, который отвечает за его уплотнение и организацию. И плектонемная, и тороидальная суперспирализация способствуют конденсации ДНК. Примечательно, что из-за разветвления плектонемных структур он обеспечивает меньшую конденсацию ДНК, чем тороидальная структура. Молекула ДНК одинакового размера с одинаковой плотностью сверхспирали более компактна в тороидальной форме, чем в плектонемной форме. Помимо конденсации ДНК, суперспирализация помогает в организации ДНК. Это способствует распутыванию ДНК за счет снижения вероятности образования цепочки.[97] Суперспирализация также помогает сблизить два удаленных участка ДНК, тем самым способствуя потенциальному функциональному взаимодействию между различными сегментами ДНК.[91]
Источники суперспирализации в Кишечная палочка
Три фактора способствуют созданию и поддержанию суперспирализации хромосомной ДНК в Кишечная палочка: (i) деятельность топоизомеразы, (ii) акт транскрипция и (iii) НПД.[95]
Топоизомеразы
Топоизомеразы представляют собой особую категорию метаболических ферментов ДНК, которые создают или удаляют суперспирализацию путем разрыва, а затем повторного лигирования цепей ДНК.[98] Кишечная палочка обладает четырьмя топоизомеразами. ДНК-гираза вводит отрицательную суперспирализацию в присутствии АТФ и удаляет положительную суперспирализацию в отсутствие АТФ.[99] Во всех формах жизни ДНК-гираза является единственной топоизомеразой, которая может создавать отрицательную суперспирализацию, и именно благодаря этой уникальной способности бактериальные геномы обладают свободными отрицательными суперспиралями; ДНК-гираза обнаружена у всех бактерий, но отсутствует у высших эукариот. Напротив, Topo I противостоит ДНК-гиразе, расслабляя отрицательно свернутую ДНК.[100][101] Имеются генетические данные, позволяющие предположить, что баланс между противоположными действиями ДНК-гиразы и Topo I отвечает за поддержание устойчивого уровня средней отрицательной супервеликии в организме. Кишечная палочка.[100][102] Оба фермента необходимы для Кишечная палочка выживание. Нулевой штамм topA, ген, кодирующий Topo I, выживает только благодаря наличию супрессорных мутаций в генах, кодирующих ДНК-гиразу.[100][102] Эти мутации приводят к снижению активности гиразы, предполагая, что избыточная отрицательная суперспирализация из-за отсутствия Topo I компенсируется сниженной активностью отрицательной суперспирализации ДНК-гиразы. Topo III не требуется в Кишечная палочка и, как известно, не играет никакой роли в суперспирализации в E. coli.[103] Основная функция Topo IV - разрешить сестринские хромосомы. Однако было показано, что он также вносит свой вклад в установившийся уровень отрицательной суперспирали, расслабляя отрицательную сверхспирали вместе с Topo I.[104][105]
| Топоизомераза | Тип | Функция | Одно- или двухцепочечное расщепление |
|---|---|---|---|
| Топоизомераза I | Я | Удаляет (-) суперспирализацию | SS |
| Топоизомераза III | Я | Удаляет (-) суперспирализацию | SS |
| Топоизомераза IV | IIA | Удаляет (-) суперспирализацию | DS |
| ДНК-гираза | IIA | Создает (-) суперспирализацию и удаляет (+) суперспирализацию | DS |
Транскрипция
Модель двойной сверхспиральной области, предложенная Лю и Вангом, утверждала, что раскручивание Двойная спираль ДНК во время транскрипции вызывает суперспирализацию ДНК, как показано на.[106] Согласно их модели, расшифровка РНК-полимераза (RNAP), скользящая по ДНК, заставляет ДНК вращаться вокруг своей спиральной оси. Помехи в свободном вращении ДНК могут возникать из-за топологического ограничения, в результате чего ДНК перед RNAP становится чрезмерно скрученной (положительно сверхспиральной), а ДНК позади RNAP становится недостаточно скрученной (отрицательно сверхспиральной). Было обнаружено, что топологическое ограничение не требуется, поскольку RNAP генерирует достаточный крутящий момент, вызывающий сверхспирализацию даже в линейной матрице ДНК.[107] Если ДНК уже имеет отрицательную суперспираль, это действие расслабляет существующие отрицательные суперспирали, прежде чем вызвать накопление положительных суперспиралей перед RNAP и ввести больше отрицательных суперспиралей позади RNAP. В принципе, ДНК-гираза и Topo I должны удалять избыточные положительные и отрицательные суперспирали соответственно, но если скорость элонгации RNAP превышает оборот двух ферментов, транскрипция вносит вклад в установившийся уровень суперспирализации.[107]
Контроль суперспирализации с помощью NAP
В хроматине эукариот ДНК редко присутствует в свободной суперспиральной форме, потому что нуклеосомы сдерживают почти всю отрицательную суперспирализацию за счет прочного связывания ДНК с гистонами. Аналогичным образом в Кишечная палочка, нуклеопротеидные комплексы, образованные NAP, сдерживают половину плотности суперспирализации нуклеоида.[93][96] Другими словами, если NAP отделяется от нуклеопротеидный комплекс ДНК примет свободную плектонемную форму. Связывание ДНК HU, Fis и H-NS было экспериментально показано, чтобы сдерживать отрицательную суперспирализацию в расслабленной, но топологически ограниченной ДНК.[108][109][110][111][112] Они могут делать это либо изменяя шаг спирали ДНК, либо создавая тороидальные корки путем изгибания и сворачивания ДНК. Альтернативно, NAP могут предпочтительно связываться и стабилизировать другие формы поврежденной ДНК, такие как крестообразные структуры и разветвленные плектонемы. Сообщалось, что Fis организует разветвленные плектонемы посредством связывания с перекрестными областями, а HU предпочтительно связывается с крестообразными структурами.[112]
NAP также косвенно регулируют сверхспирализацию ДНК. Fis может модулировать суперспирализацию путем подавления транскрипции генов, кодирующих ДНК-гиразу.[113] Имеются генетические данные, позволяющие предположить, что HU контролирует уровни суперспирализации путем стимуляции ДНК-гиразы и снижения активности Topo I.[114][115] В поддержку генетических исследований было показано, что HU стимулирует декатенацию ДНК, катализируемую ДНК-гиразой. in vitro.[116] Механически неясно, как HU модулирует активность гиразы и Topo I. HU может физически взаимодействовать с ДНК-гиразой и Topo I, или активность организации ДНК HU, такая как изгиб ДНК, может облегчить или ингибировать действие ДНК-гиразы и Topo I соответственно.[114][116]
Плектонемические суперспирали объединяются в несколько топологических доменов.
Одна из поразительных особенностей нуклеоида состоит в том, что плектонемные суперспирали организованы в несколько топологических доменов.[117] Другими словами, одно сокращение в одной области ослабит только эту область, а не другие. Топологическая область образуется из-за барьера суперспирализации-диффузии. Независимые исследования с использованием различных методов показали, что размер топологических доменов варьируется от 10 до 400 т.п.н.[95][117][118] Случайное размещение барьеров, обычно наблюдаемое в этих исследованиях, по-видимому, объясняет широкий разброс в размерах доменов.[117]
Хотя идентичность доменных барьеров еще предстоит установить, возможные механизмы, ответственные за формирование барьеров, включают: (i) Доменный барьер может формироваться, когда белок, способный сдерживать суперспирали, одновременно связывается с двумя разными сайтами на хромосоме, формируя топологически изолированная петля или домен ДНК. Экспериментально продемонстрировано, что опосредованное белком образование петель в суперспиральной ДНК может создавать топологический домен.[119][120] NAP, такие как H-NS и Fis, являются потенциальными кандидатами на основании их способности образовывать петли ДНК и распределения их сайтов связывания. (ii) Бактериальные вкрапленные мозаичные элементы (BIME) также являются потенциальными кандидатами на роль доменных барьеров. BIME представляют собой последовательности палиндромных повторов, которые обычно встречаются между генами. Было показано, что BIME препятствует распространению суперспирализации в синтетической топологической кассете, вставленной в Кишечная палочка хромосома.[121] По геному распределено ~ 600 BIME, которые, возможно, делят хромосому на 600 топологических доменов.[122] (iii) Барьеры также могут возникать в результате прикрепления ДНК к клеточной мембране через белок, который связывается как с ДНК, так и с мембраной, или в результате зарождающейся транскрипции и трансляции закрепленных на мембране белков. (iv) Транскрипционная активность может создавать барьеры суперспирализации-диффузии. Было показано, что активно транскрибирующий RNAP блокирует диссипацию плектонемных суперспиралей, тем самым формируя барьер суперспирализации-диффузии.[123][124][125]
Динамика нуклеоидов, зависимая от фазы роста
Нуклеоид реорганизуется в клетках со стационарной фазой, предполагая, что структура нуклеоида очень динамична, определяемая физиологическим состоянием клеток. Сравнение контактных карт нуклеоида с высоким разрешением показало, что дальние контакты в макродомене Ter увеличиваются в стационарная фаза по сравнению с фаза роста.[126] Кроме того, границы CID в стационарной фазе отличались от границ, обнаруженных в фазе роста. Наконец, морфология нуклеоидов подвергается массивной трансформации во время длительной стационарной фазы;[127] нуклеоид демонстрирует упорядоченную тороидальную структуру.[128]
Специфические для фазы роста изменения в структуре нуклеоидов могут быть вызваны изменением уровней нуклеоид-ассоциированных архитектурных белков ДНК (NAPs и субъединицы Muk), суперспирализации и транскрипционной активности. Количество NAP и субъединиц Muk изменяется в соответствии с циклом роста бактерий. Fis и ДНК-связывающий белок Dps, индуцированный голоданием, другой NAP, почти исключительно присутствуют в фазе роста и стационарной фазе соответственно. Уровни Fis повышаются при входе в экспоненциальную фазу, а затем быстро снижаются, пока клетки все еще находятся в экспоненциальной фазе, достигая уровней, которые невозможно обнаружить в стационарной фазе.[129] В то время как уровни Fis начинают снижаться, уровни Dps начинают расти и достигают максимума в стационарной фазе.[21] Резкий переход в структуре нуклеоида, наблюдаемый в длительной стационарной фазе, в основном приписывается Dps. Образует ДНК /кристаллический сборки, которые защищают нуклеоид от агентов повреждения ДНК, присутствующих во время голодания.[128]
HU, IHF и H-NS присутствуют как в фазе роста, так и в стационарной фазе.[21] Однако их численность значительно изменяется, так что HU и Fis являются наиболее распространенными NAP в фазе роста, тогда как IHF и Dps становятся наиболее распространенными NAP в стационарной фазе.[21] HUαα является преобладающей формой в ранней экспоненциальной фазе, тогда как гетеродимерная форма преобладает в стационарной фазе с небольшими количествами гомодимеров.[130] Этот переход имеет функциональные последствия в отношении структуры нуклеоидов, потому что две формы, по-видимому, по-разному организуют и конденсируют ДНК; как гомо-, так и гетеродимеры образуют филаменты, но только гомодимер может объединять несколько сегментов ДНК, чтобы сформировать сеть ДНК.[45] Число копий MukB увеличивается в два раза в стационарной фазе.[131][132] Увеличение количества молекул MukB может влиять на процессивность комплекса MukBEF как фактора экструдирования петли ДНК, приводя к большему или большему количеству петель.[131][132]
Суперспирализация может действовать согласованно с архитектурными белками ДНК для реорганизации нуклеоида. Общий уровень суперспирализации уменьшается в стационарной фазе, и суперспирализация демонстрирует иную картину на региональном уровне.[133] Изменения суперспирализации могут изменить топологическую организацию нуклеоида. Более того, поскольку хромосомная область с высокой транскрипционной активностью формирует границу CID, изменения транскрипционной активности во время различных фаз роста могут изменять формирование границ CID и, таким образом, пространственную организацию нуклеоида. Возможно, что изменения в границах CID, наблюдаемые в стационарной фазе, могут быть связаны с высокой экспрессией другого набора генов в стационарной фазе по сравнению с фазой роста.[126]
Структура нуклеоида и экспрессия генов
NAP и экспрессия генов
В Кишечная палочка структура хромосомы и экспрессия генов, по-видимому, взаимно влияют друг на друга. С одной стороны, корреляция границы CID с высокой транскрипционной активностью указывает на то, что организация хромосом управляется транскрипцией. С другой стороны, трехмерная структура ДНК внутри нуклеоида на любом уровне может быть связана с экспрессией генов. Во-первых, было показано, что реорганизация трехмерной архитектуры нуклеоида в Кишечная палочка может динамически модулировать клеточный паттерн транскрипции.[134] Мутант HUa сделал нуклеоид очень сильно конденсированным за счет повышенной положительной супервеликости хромосомной ДНК. Следовательно, многие гены были репрессированы, и многие «покоящиеся» гены были экспрессированы. Кроме того, существует множество конкретных случаев, когда локальные архитектурные изменения, опосредованные белком, изменяют транскрипцию генов. Например, образование жестких нуклеопротеиновых филаментов с помощью H-NS блокирует доступ RNAP к промотору, таким образом предотвращая транскрипцию гена.[135] Посредством сайленсинга генов H-NS действует как глобальный репрессор, предпочтительно ингибируя транскрипцию горизонтально переносимых генов.[50][27] В другом примере специфическое связывание HU в гал оперон способствует образованию петли ДНК, которая сохраняет гал оперон репрессируется в отсутствие индуктора.[136] Топологически отличная микропетля ДНК, созданная когерентным изгибом ДНК под действием Fis на стабильных промоторах РНК, активирует транскрипцию.[77] Изгибание ДНК под действием IHF по-разному контролирует транскрипцию с двух тандемных промоторов ilvGMEDA оперон в Кишечная палочка.[137][138] Специфические топологические изменения с помощью NAP не только регулируют транскрипцию генов, но также участвуют в других процессах, таких как инициация репликации ДНК, рекомбинация и транспозиция.[9][10][11] В отличие от специфической генной регуляции, еще предстоит выяснить, как структура хромосом более высокого порядка и ее динамика влияют на экспрессию генов в глобальном масштабе на молекулярном уровне.[139]
Суперспирализация ДНК и экспрессия генов
Между суперспирализацией ДНК и транскрипцией генов существует двусторонняя взаимосвязь.[139] Отрицательная суперспирализация промоторной области может стимулировать транскрипцию, облегчая плавление промотора и увеличивая аффинность связывания ДНК белкового регулятора. Стохастические всплески транскрипции, по-видимому, являются общей характеристикой высокоэкспрессированных генов, а уровни суперспирализации матрицы ДНК вносят вклад в взрыв транскрипции.[140] Согласно модели двойных суперспиральных доменов, транскрипция гена может влиять на транскрипцию других близлежащих генов через реле суперспирализации. Одним из таких примеров является активация лей-500 промоутер.[139] Суперспирализация не только опосредует специфические для генов изменения, но также опосредует крупномасштабные изменения в экспрессии генов. Топологическая организация нуклеоида может позволить независимую экспрессию чувствительных к суперспирализации генов в различных топологических доменах. Карта безудержной суперспирализации в масштабе генома показала, что области генома имеют разные стационарные плотности суперспирализации, указывая на то, что уровень суперспирализации отличается в отдельных топологических доменах.[133] В результате изменение суперспирализации может приводить к доменной экспрессии генов, в зависимости от уровня суперспирализации в каждом домене.[133]
Эффект суперспирализации на экспрессию генов может быть опосредован NAP, которые прямо или косвенно влияют на суперспирализацию. Эффект HU на экспрессию генов, по-видимому, включает изменение суперспирализации и, возможно, организацию ДНК более высокого порядка. Положительная корреляция между связыванием ДНК-гиразы и активацией генов, вызванной отсутствием HU, предполагает, что изменения в суперспирализации ответственны за дифференциальную экспрессию. HU, как было обнаружено, также ответственен за позиционный эффект на экспрессию генов за счет изоляции единиц транскрипции путем ограничения индуцированной транскрипцией суперспирализации.[141] Точечные мутации в HUa резко изменили профиль экспрессии генов Кишечная палочка, изменение его морфология, физиология, и метаболизм. В результате мутантный штамм оказался более инвазивным для клеток млекопитающих.[134][142] Этот драматический эффект сопровождался уплотнением нуклеоидов и усилением положительной суперспирализации.[45][143] Мутантный белок был октамером, в отличие от димера дикого типа. Он оборачивает ДНК на своей поверхности правосторонним образом, ограничивая положительные суперспирали в отличие от HU дикого типа.[143] Эти исследования показывают, что аминокислотные замены в HU могут иметь сильное влияние на структуру нуклеоидов, что, в свою очередь, приводит к значительным фенотипическим изменениям.[143]
Поскольку MukB и HU стали критически важными участниками дальнодействующих ДНК-взаимодействий, стоит сравнить влияние каждого из этих двух белков на глобальную экспрессию генов.[144] Хотя HU, по-видимому, контролирует экспрессию генов путем модуляции плотности суперспирализации, точный молекулярный механизм остается неизвестным, и влияние MukB на экспрессию генов еще предстоит проанализировать.[145][146]
Пространственная организация
Домены хромосомного взаимодействия
В последние годы появление молекулярного метода под названием захват конформации хромосомы (3C) позволил изучить пространственную организацию хромосом с высоким разрешением как у бактерий, так и у эукариот.[147] 3C и его версия, связанная с глубокое секвенирование (Ик)[148] определить физическую близость, если таковая имеется, между любыми двумя геномными локусами в трехмерном пространстве. Карта контактов бактериальных хромосом с высоким разрешением, включая Кишечная палочка хромосома показала, что бактериальная хромосома сегментирована на множество сильно самовзаимодействующих областей, называемых доменами взаимодействия хромосом (CID).[126][149][150] CID эквивалентны топологически связывающие домены (TAD), наблюдаемые во многих хромосомах эукариот,[151] предполагая, что образование CIDs является общим феноменом организации генома. Две характеристики определяют CID или TAD. Во-первых, области генома CID физически взаимодействуют друг с другом чаще, чем с областями генома за пределами этого CID или с областями соседнего CID. Во-вторых, наличие границы между CID, которая предотвращает физические взаимодействия между областями генома двух соседних CID.[126]
В Кишечная палочка хромосома состоит из 31 CID в фазе роста. Размер CID варьировался от 40 до ~ 300 кб. Похоже, что барьер суперспирализации-диффузии, ответственный за разделение плектонемных петель ДНК на топологические домены, функционирует как граница CID в Кишечная палочка и многие другие бактерии. Другими словами, наличие барьера суперспирализации-диффузии определяет образование ХКИ. Результаты исследования хромосом Hi-C Кишечная палочка, Caulobacter crescentus, и Bacillus subtilis сходятся на модели, что CID формируются, потому что плектонемная петля вместе с ДНК-организационной активностью NAPs способствует физическим взаимодействиям между геномными локусами, а граница CID состоит из области без плектонем (PFR), которая предотвращает эти взаимодействия. PFR создается из-за высокой транскрипционной активности, потому что спиральное раскручивание ДНК путем активной транскрипции RNAP сдерживает плектонемические суперспирали. В результате также блокируется диссипация суперспиралей, создавая барьер суперспирализации-диффузии. Косвенное доказательство этой модели получено из наблюдения, что CID бактериальных хромосом, включая Кишечная палочка На границах хромосом присутствуют гены с высокой степенью транскрипции, что указывает на роль транскрипции в формировании границы CID.[126][149] Более прямые доказательства были получены из открытия, что размещение высокотранскрибируемого гена в позиции, где не было границ, создало новую границу CID в C. crescentus хромосома.[149] Однако не все границы CID коррелировали с высокотранскрибируемыми генами в Кишечная палочка хромосома, предполагая, что другие неизвестные факторы также ответственны за формирование границ CID и диффузионных барьеров supercoiling.[149]
Макродомены
Плектонемические петли ДНК, организованные в виде топологических доменов или CID, по-видимому, сливаются в дальнейшем с образованием больших пространственно различных доменов, называемых макродоменами (MD). В Кишечная палочка, Первоначально MD были идентифицированы как большие сегменты генома, ДНК-маркеры которых локализованы вместе (совместно локализованы) в флуоресценция in situ гибридизация (FISH) исследования.[152][153] Большая область генома (~ 1 МБ), покрывающая ORIC (источник репликации хромосомы) локус локализован совместно и был назван макродоменом Ori. Аналогичным образом, большая область генома (~ 1 Mb), покрывающая область конца репликации (тер) совместно локализован и был назван макродоменом Ter. Позднее МД были идентифицированы на основе того, как часто пары лямбда att сайты, которые были вставлены в различные отдаленные участки хромосомы, рекомбинировали друг с другом. В этом методе, основанном на рекомбинации, MD был определен как большая область генома, сайты ДНК которой могут в первую очередь рекомбинировать друг с другом, но не с сайтами вне этой MD. Метод, основанный на рекомбинации, подтвердил MD Ori и Ter, которые были идентифицированы в исследованиях FISH, и идентифицировал два дополнительных MD.[12][154]
Два дополнительных MD были образованы дополнительными областями размером ~ 1 Mb, фланкирующими Ter, и были названы Left и Right. Эти четыре MD (Ori, Ter, Left и Right) составляли большую часть генома, за исключением двух областей генома, фланкирующих Ori. Эти две области (NS-L и NS-R) были более гибкими и неструктурированными по сравнению с MD, поскольку сайты ДНК в них рекомбинировали с сайтами ДНК, расположенными в MD с обеих сторон. Генетическое положение ORIC по-видимому, диктует формирование MD, потому что репозиционирование ORIC путем генетических манипуляций приводит к реорганизации MD. Например, области генома, наиболее близкие к ORIC всегда ведут себя как NS независимо от последовательности ДНК, а более отдаленные области всегда ведут себя как MD.[155]
Техника Hi-C дополнительно подтвердила иерархическую пространственную организацию CID в форме макродоменов.[126] Другими словами, CID макродомена физически взаимодействовали друг с другом чаще, чем с CID соседнего макродомена или с геномными локусами вне этого макродомена. Данные Hi-C показали, что Кишечная палочка хромосома делилась на два отдельных домена. В окрестностях тер сформировали изолированный домен, который перекрывался с ранее идентифицированным Ter MD. Контакты ДНК-ДНК в этом домене имели место только в диапазоне ~ 280 т.п.н. Остальная часть хромосомы образовывала единый домен, в геномных локусах которого наблюдались контакты в диапазоне более 280 т.п.н.[126] В то время как большинство контактов в этом домене были ограничены максимальным расстоянием ~ 500 т.п.н., были две рыхлые области, геномные локусы которых образовывали контакты на еще больших расстояниях (до ~ 1 МБ). Эти рыхлые области соответствовали ранее идентифицированным гибким и менее структурированным областям (NS). Границы изолированной области, охватывающей тер и две свободные области, идентифицированные методом Hi-C, сегментировали всю хромосому на шесть областей, которые соответствуют четырем MD и двум областям NS, определенным с помощью анализов на основе рекомбинации.[126]
Белки, управляющие образованием макродоменов
MatP
Поиск белков, ответственных за образование макродоменов, привел к идентификации белка Ter Macrodomain (MatP). MatP почти исключительно связывается с Ter MD, узнавая мотив из 13 пар оснований, называемый макродоменом. тер последовательность (коврики).[32] Всего 23 коврики сайтов, присутствующих в домене Ter, в среднем есть один сайт каждые 35 кб. Дальнейшие доказательства связывания MatP в домене Ter получены с помощью флуоресцентной визуализации MatP. Наблюдали дискретные фокусы MatP, которые локализованы совместно с ДНК-маркерами Ter-домена.[32] Сильное обогащение ChIP-Seq сигнал в Ter MD также подтверждает предпочтительное связывание MatP с этим доменом.[32]
MatP конденсирует ДНК в домене Ter, потому что отсутствие MatP увеличивает расстояние между двумя флуоресцентными ДНК-маркерами, расположенными на расстоянии 100 т.п.н. в домене Ter. Кроме того, MatP играет важную роль в изоляции Ter-домена от остальной хромосомы.[126] Он способствует контактам ДНК-ДНК внутри Ter-домена, но предотвращает контакты между ДНК-локусами Ter-домена и локусами фланкирующих областей. Как MatP конденсирует ДНК и способствует контактам ДНК-ДНК? Результаты экспериментов противоречивы. MatP может образовывать петлю ДНК между двумя коврики места in vitro и его активность по петлеобразованию ДНК зависит от тетрамеризации MatP. Тетрамеризация происходит за счет взаимодействия спиральной спирали между двумя молекулами MatP, связанными с ДНК.[157] Одна очевидная модель, основанная на in vitro результаты заключаются в том, что MatP способствует контактам ДНК-ДНК in vivo соединяя коврики места. Однако, хотя MatP подключал удаленные сайты в исследованиях Hi-C, он специально не подключал коврики места. Более того, мутант MatP, который был неспособен образовывать тетрамеры, вел себя как дикий тип. Эти результаты противоречат коврики мостовая модель для организации Ter, оставляя механизм действия MatP неуловимым. Одна из возможностей состоит в том, что MatP распространяется на близлежащие сегменты ДНК от своей первичной коврики сайт связывания и удаленные сайты мостиков через механизм, который не зависит от тетрамеризации.[157]
MukBEF
MukB принадлежит к семейству АТФаз, называемых структурное поддержание белков хромосом (SMC), которые участвуют в организации хромосом более высокого порядка у эукариот.[146] Два мономера MukB связываются посредством непрерывного антипараллельного взаимодействия спиральной спирали, образуя жесткий стержень длиной 100 нм. В середине стержня находится гибкая шарнирная область.[163][164] Благодаря гибкости шарнирной области MukB принимает характерную V-образную форму семейства SMC. Субъединицы, не относящиеся к SMC, ассоциированные с MukB, - это MukE и MukF. Ассоциация закрывает образование V, в результате чего образуются большие кольцеобразные структуры. MukE и MukF кодируются вместе с MukB в одном опероне в Кишечная палочка.[165] Удаление любой из субъединиц приводит к одному и тому же фенотипу, что позволяет предположить, что комплекс MukBEF является функциональной единицей. in vivo.[161] Активность связывания ДНК комплекса находится в субъединице MukB, тогда как MukE и MukF модулируют активность MukB.[165]
Комплекс MukBEF вместе с Topo IV необходим для декатенации и репозиции вновь реплицированных ORICс.[166][167][168][169][156] Роль MukBEF не ограничивается во время репликации ДНК. Он организует и конденсирует ДНК даже в нереплицирующихся клетках.[131] Недавняя карта конформации хромосом с высоким разрешением MukB-истощенных Кишечная палочка штамм показывает, что MukB участвует в формировании взаимодействий ДНК-ДНК на всей хромосоме, за исключением домена Ter.[126] Как запретить MukB действовать в домене Ter? MatP физически взаимодействует с MukB, тем самым предотвращая локализацию MukB в домене Ter.[156] Это очевидно по связыванию ДНК MatP и MukB в Ter-домене. Связывание ДНК MatP обогащено доменом Ter, тогда как связывание ДНК MukB снижено по сравнению с остальной частью генома. Более того, у штамма, уже лишенного MatP, отсутствие MukB вызывает уменьшение контактов ДНК по всей хромосоме, включая Ter домен.[126] Этот результат согласуется с точкой зрения, что MatP вытесняет MukB из Ter домена.[126]
Каким образом комплекс МукБЭФ обеспечивает организацию Кишечная палочка хромосома? Согласно современным представлениям, комплексы SMC организуют хромосомы путем выдавливания петель ДНК.[170] Комплексы SMC перемещаются вдоль ДНК для выдавливания петель цис-способом (на одной и той же молекуле ДНК), при этом размер петель зависит от процессивности комплекса. Комплексы SMC от разных организмов различаются механизмом экструзии петель.[170] Флуоресцентная микроскопия одиночных молекул МукБЭФ в Кишечная палочка предполагает, что минимальный функциональный блок in vivo представляет собой димер димеров.[161] Эта единица образуется путем соединения двух АТФ-связанных комплексов MukBEF посредством MukF-опосредованной димеризации. MukBEF локализуется в клетке в виде 1-3 кластеров, которые вытянуты параллельно длинной оси клетки. Каждый кластер содержит в среднем ~ 8-10 димеров димеров. Согласно существующей модели, MukBEF вытесняет петли ДНК «скалолазным» способом.[161][171] Димер димеров высвобождает один сегмент ДНК и захватывает новый сегмент ДНК, не отделяясь от хромосомы. Помимо образования петель ДНК, существует связь между отрицательной сверхспирализацией и in vivo Функция MukBEF вместе со способностью субъединицы MukB ограничивать отрицательные суперспирали in vitro предполагает, что MukBEF организует ДНК путем создания суперспиралей.[172][173][174]
Роль NAP и нРНК
Помимо вклада в уплотнение хромосом за счет изгиба, образования мостиков и зацикливания ДНК в меньшем масштабе (~ 1 т.п.н.), NAP участвуют в конденсации и организации ДНК, способствуя протяженным контактам ДНК-ДНК. Два NAP, Fis и HU, стали ключевыми игроками в продвижении дальних контактов ДНК-ДНК, которые происходят по всей хромосоме.[126] Остается изучить, как деятельность по организации ДНК Fis и HU, которая хорошо изучена в меньшем масштабе (~ 1 kb), приводит к образованию дальнодействующих взаимодействий ДНК-ДНК. Тем не менее, некоторые из HU-опосредованных взаимодействий ДНК требуют присутствия naRNA4.[86] naRNA4 также участвует в установлении дальних контактов ДНК. HU катализирует некоторые из контактов, а не все, предполагая, что РНК участвует с другими NAP в формировании контактов ДНК. HU также, по-видимому, действует вместе с MukB, способствуя дальнодействующим взаимодействиям ДНК-ДНК. Эта точка зрения основана на наблюдениях, что отсутствие HU или MukB вызывало уменьшение одних и тех же контактов ДНК-ДНК. Неясно, как MukB и HU потенциально действуют вместе, способствуя взаимодействиям ДНК-ДНК. Возможно, эти два белка физически взаимодействуют. В качестве альтернативы, в то время как MukBEF экструдирует большие петли ДНК, HU конденсирует и организует эти петли.[170][48]
Есть сообщения, что функционально связанные гены Кишечная палочка физически вместе в трехмерном пространстве внутри хромосомы, хотя они далеки друг от друга генетическим расстоянием. Пространственная близость функционально связанных генов не только делает биологические функции более компартментализированными и эффективными, но также вносит вклад в складывание и пространственную организацию нуклеоида. Недавнее исследование с использованием флуоресцентных маркеров для обнаружения конкретных локусов ДНК изучило попарные физические расстояния между семью оперонами рРНК, которые генетически отделены друг от друга (на целых два миллиона п.н.). Сообщается, что все опероны, кроме ррнC, находились в непосредственной близости.[175][176] Удивительно, но исследования 3C-seq не выявили физической кластеризации ррн опероны, что противоречит результатам флуоресцентного исследования.[126] Следовательно, необходимы дальнейшие исследования, чтобы разрешить эти противоречивые наблюдения. В другом примере GalR формирует сеть взаимодействия сайтов связывания GalR, которые разбросаны по хромосоме.[177] GalR является регулятором транскрипции регулона галактозы, состоящего из генов, кодирующих ферменты для транспорта и метаболизма сахарной D-галактозы.[178] GalR существует только в одном-двух очагах в клетках.[177] и может самостоятельно собираться в большие упорядоченные структуры.[179] Следовательно, похоже, что связанный с ДНК GalR мультимеризуется с образованием дальних взаимодействий.[177][179]
Глобальная форма и структура
Общепринятый просвечивающая электронная микроскопия (ПЭМ) химически фиксированного Кишечная палочка клетки изображали нуклеоид как неправильную форму органелла. Однако широкое поле флуоресцентная визуализация живых нуклеоидов в 3D показал дискретную эллипсоидную форму.[3][14][15] Наложение фазово-контрастного изображения клетки и флуоресцентного изображения нуклеоида показало близкое сопоставление только в радиальном измерении по всей длине нуклеоида с периферией клетки. Это указывает на радиальное ограничение нуклеоида.[13] Детальное изучение трехмерного флуоресцентного изображения после поперечного сечения перпендикулярно его длинной оси дополнительно выявило две глобальные особенности нуклеоида: кривизна и продольные области с высокой плотностью населения. Изучение хиральность центральной линии нуклеоида путем соединения центров интенсивности каждого поперечного сечения показали, что общая форма нуклеоида искривлена.[15] Распределение интенсивности флуоресценции в поперечных сечениях выявило субструктуру плотности, состоящую из изогнутых участков или пучков с высокой плотностью в центральном ядре и областей с низкой плотностью на периферии.[13][14] Одним из следствий радиального ограничения является то, что он определяет изогнутую форму нуклеоида. Согласно одной модели, нуклеоид вынужден изгибаться, потому что он заключен в цилиндрическую форму. Кишечная палочка ячейка, радиус которой меньше ее изгибаемой длины (постоянной длины).[13] Эта модель была подтверждена наблюдениями, что удаление клеточной стенки или ингибирование синтеза клеточной стенки увеличивает радиус клетки и приводит к одновременному увеличению радиуса спирали и уменьшению шага спирали в нуклеоиде.[13]
Связи нуклеоид-мембрана
Сила расширения, обусловленная связями ДНК-мембрана, по-видимому, действует против сил конденсации, чтобы поддерживать оптимальный уровень конденсации нуклеоида. Клеточное фракционирование и исследования электронной микроскопии впервые показали возможность ДНК-мембранных связей.[180][181] В настоящее время известно несколько примеров ДНК-мембранных связей. Транссерция - это механизм одновременной транскрипции, трансляции и вставки возникающих мембранных белков, который формирует временные контакты ДНК-мембраны.[182] Было продемонстрировано, что перемещение двух мембранных белков LacY и TetA вызывает репозиционирование хромосомных локусов по направлению к мембране.[183] Другой механизм нуклеоидно-мембранных связей - это прямой контакт между закрепленными за мембраной регуляторами транскрипции и их сайтами-мишенями в хромосоме. Один из примеров регулятора транскрипции в Кишечная палочка это CadC. CadC содержит периплазматический сенсорный домен и цитоплазматический ДНК-связывающий домен. Ощущение кислой среды его периплазматическим сенсорным доменом стимулирует ДНК-связывающую активность CadC, который затем активирует транскрипцию своих генов-мишеней.[184] Мембранная локализация генов, регулируемых закрепленным за мембраной регулятором транскрипции, еще предстоит продемонстрировать. Тем не менее, ожидается, что активация генов-мишеней в хромосоме этими регуляторами приведет к контакту нуклеоид-мембрана, хотя это будет динамический контакт. Помимо этих примеров, хромосома также специфически прикреплена к клеточной мембране посредством белок-белкового взаимодействия между ДНК-связанными белками, например, SlmA и MatP, и раздельный.[185][186] Поскольку гены, кодирующие мембранные белки, распределены по всему геному, динамические контакты ДНК с мембраной посредством трансляции могут действовать как сила расширения нуклеоидов. Эта сила расширения будет действовать против сил конденсации, чтобы поддерживать оптимальный уровень конденсации. Образование высококонденсированных нуклеоидов при экспонировании Кишечная палочка клетки в хлорамфеникол, который блокирует трансляцию, обеспечивает поддержку силы расширения временных контактов ДНК-мембраны, образующихся в результате трансляции.[187][188] Круглая форма чрезмерно конденсированных нуклеоидов после лечения хлорамфениколом также предполагает роль опосредованных транссерцией контактов ДНК-мембрана в определении эллипсоидной формы нуклеоида.[188]
Визуализация
Нуклеоид можно четко визуализировать на электронная микрофотография на очень высоком увеличение, где, хотя его внешний вид может отличаться, он хорошо виден на фоне цитозоль.[189] Иногда даже нити того, что считается ДНК видны. К окрашивание с Пятно Фельгена, который специфически окрашивает ДНК, нуклеоид также можно увидеть под оптический микроскоп.[190] В ДНК-интеркаляция пятна DAPI и этидиум бромид широко используются для флуоресцентная микроскопия нуклеоидов. Он имеет неправильную форму и содержится в прокариотических клетках.[13][14]
Повреждение и восстановление ДНК
Изменения в структуре нуклеоида бактерий и архей наблюдаются после воздействия повреждающих условий ДНК. Нуклеоиды бактерий Bacillus subtilis и кишечная палочка оба становятся значительно более компактными после УФ-облучения.[191][192] Формирование компактной структуры в Кишечная палочка требует RecA активация через специфические взаимодействия RecA-ДНК.[193] Белок RecA играет ключевую роль в гомологичной рекомбинационной репарации повреждений ДНК.
Похожий на Б. subtilis и Кишечная палочка выше, обнажения архея Haloferax volcanii подчеркивает, что повреждение ДНК вызывает уплотнение и реорганизацию нуклеоида.[194] Уплотнение зависит от белкового комплекса Mre11-Rad50, который катализирует раннюю стадию гомологичной рекомбинационной репарации двухцепочечных разрывов ДНК. Было высказано предположение, что уплотнение нуклеоидов является частью реакции на повреждение ДНК, которая ускоряет восстановление клеток, помогая белкам репарации ДНК определять местонахождение мишеней и облегчая поиск интактных последовательностей ДНК во время гомологичной рекомбинации.[194]
Смотрите также
Рекомендации
Эта статья была адаптирована из следующего источника под CC BY 4.0 лицензия (2019 ) (отчеты рецензента ): «Архитектура нуклеоида Escherichia coli», PLOS Genetics, 15 (12): e1008456, декабрь 2019 г., Дои:10.1371 / JOURNAL.PGEN.1008456, ISSN 1553-7390, ЧВК 6907758, PMID 31830036, Викиданные Q84825966
- ^ Танбихлер М., Ван С.К., Шапиро Л. (октябрь 2005 г.). «Бактериальный нуклеоид: высокоорганизованная и динамичная структура». Журнал клеточной биохимии. 96 (3): 506–21. Дои:10.1002 / jcb.20519. PMID 15988757.
- ^ а б c Dame RT, Tark-Dame M (июнь 2016 г.). «Бактериальный хроматин: сходящиеся взгляды на разных масштабах». Текущее мнение в области клеточной биологии. 40: 60–65. Дои:10.1016 / j.ceb.2016.02.015. PMID 26942688.
- ^ а б c Kleckner N, Fisher JK, Stouf M, White MA, Bates D, Witz G (декабрь 2014 г.). «Бактериальный нуклеоид: природа, динамика и сестринская сегрегация». Текущее мнение в микробиологии. 22: 127–37. Дои:10.1016 / j.mib.2014.10.001. ЧВК 4359759. PMID 25460806.
- ^ а б Блумфилд В.А. (1997). «Конденсация ДНК многовалентными катионами». Биополимеры. 44 (3): 269–82. Дои:10.1002 / (SICI) 1097-0282 (1997) 44: 3 <269 :: AID-BIP6> 3.0.CO; 2-T. PMID 9591479.
- ^ а б c d Трун Н.Дж., Марко Дж.Ф. (1998). «Архитектура бактериальной хромосомы» (PDF). Новости Американского общества микробиологии. 64 (5): 276–283.
- ^ Суровцев, Иван В .; Джейкобс-Вагнер, Кристина (март 2018 г.). «Субклеточная организация: критическая особенность репликации бактериальных клеток» (PDF). Клетка. 172 (6): 1271–1293. Дои:10.1016 / j.cell.2018.01.014. ЧВК 5870143. PMID 29522747. Получено 6 марта 2020.
- ^ а б Стонингтон О.Г., Петтиджон Д.Е. (январь 1971 г.). «Свернутый геном Escherichia coli, выделенный в комплексе белок-ДНК-РНК». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 68 (1): 6–9. Bibcode:1971ПНАС ... 68 .... 6С. Дои:10.1073 / pnas.68.1.6. ЧВК 391088. PMID 4924971.
- ^ Worcel A, Burgi E (ноябрь 1972 г.). «О строении свернутой хромосомы Escherichia coli». Журнал молекулярной биологии. 71 (2): 127–47. Дои:10.1016/0022-2836(72)90342-7. PMID 4564477.
- ^ а б c d е Кано Ю., Госима Н., Вада М., Имамото Ф. (1989). «Участие продукта гена hup в репликативной транспозиции фага Mu в Escherichia coli». Ген. 76 (2): 353–8. Дои:10.1016/0378-1119(89)90175-3. PMID 2666261.
- ^ а б c d е Огура Т., Ники Х., Кано Й., Имамото Ф., Хирага С. (январь 1990 г.). «Поддержание плазмид в мутантах HU и IHF Escherichia coli». Молекулярная и общая генетика. 220 (2): 197–203. Дои:10.1007 / bf00260482. PMID 2183003. S2CID 10701528.
- ^ а б c d е Хван Д.С., Корнберг А. (ноябрь 1992 г.). «Открытие ориджина репликации Escherichia coli белком DnaA с белком HU или IHF». Журнал биологической химии. 267 (32): 23083–6. PMID 1429655.
- ^ а б Валенс М., Пено С., Россиньоль М., Корнет Ф, Боккар Ф (октябрь 2004 г.). «Макродоменная организация хромосомы Escherichia coli». Журнал EMBO. 23 (21): 4330–41. Дои:10.1038 / sj.emboj.7600434. ЧВК 524398. PMID 15470498.
- ^ а б c d е ж грамм Фишер Дж. К., Бурникель А., Витц Дж., Вайнер Б., Прентисс М., Клекнер Н. (май 2013 г.). «Четырехмерное изображение организации и динамики нуклеоидов E. coli в живых клетках». Клетка. 153 (4): 882–95. Дои:10.1016 / j.cell.2013.04.006. ЧВК 3670778. PMID 23623305.
- ^ а б c d е Ле Галл А., Каттони Д.И., Гильяс Б., Матье-Демазьер С., Уджеди Л., Фиш Дж. Б. и др. (Июль 2016 г.). «Бактериальные перегородочные комплексы сегрегируют в объеме нуклеоида». Nature Communications. 7: 12107. Bibcode:2016НатКо ... 712107L. Дои:10.1038 / ncomms12107. ЧВК 4935973. PMID 27377966.
- ^ а б c Хадизаде Язди Н., Guet CC, Johnson RC, Marko JF (декабрь 2012 г.). «Вариация укладки и динамики хромосомы Escherichia coli в зависимости от условий роста». Молекулярная микробиология. 86 (6): 1318–33. Дои:10.1111 / мм. 12071. ЧВК 3524407. PMID 23078205.
- ^ Олинс А.Л., Олинс Д.Е. (январь 1974 г.). «Сфероидные хроматиновые единицы (v-тельца)». Наука. 183 (4122): 330–2. Bibcode:1974Научный ... 183..330O. Дои:10.1126 / science.183.4122.330. PMID 4128918. S2CID 83480762.
- ^ а б Люгер К., Мэдер А.В., Ричмонд Р.К., Сарджент Д.Ф., Ричмонд Т.Дж. (сентябрь 1997 г.). «Кристаллическая структура ядерной частицы нуклеосомы при разрешении 2,8 A». Природа. 389 (6648): 251–60. Bibcode:1997Натура.389..251Л. Дои:10.1038/38444. PMID 9305837. S2CID 4328827.
- ^ а б Хорасанизаде С (январь 2004 г.). «Нуклеосома: от организации генома к регуляции генома». Клетка. 116 (2): 259–72. Дои:10.1016 / s0092-8674 (04) 00044-3. PMID 14744436. S2CID 15504162.
- ^ Талукдер А., Исихама А. (сентябрь 2015 г.). «Зависимые от фазы роста изменения структуры и белкового состава нуклеоида в Escherichia coli». Наука Китай Науки о жизни. 58 (9): 902–11. Дои:10.1007 / s11427-015-4898-0. PMID 26208826.
- ^ а б c d е ж Азам Т.А., Исихама А. (ноябрь 1999 г.). «Двенадцать видов нуклеоид-ассоциированного белка из Escherichia coli. Специфичность распознавания последовательности и сродство связывания ДНК» (PDF). Журнал биологической химии. 274 (46): 33105–13. Дои:10.1074 / jbc.274.46.33105. PMID 10551881. S2CID 9807664.
- ^ а б c d е ж грамм Али Азам Т., Ивата А., Нисимура А., Уэда С., Исихама А. (октябрь 1999 г.). «Зависящие от фазы роста изменения в составе белков нуклеоида Escherichia coli». Журнал бактериологии. 181 (20): 6361–70. Дои:10.1128 / JB.181.20.6361-6370.1999. ЧВК 103771. PMID 10515926.
- ^ а б Свингер К.К., Лемберг К.М., Чжан Й., Райс П.А. (июль 2003 г.). «Гибкое изгибание ДНК в сокристаллических структурах HU-ДНК». Журнал EMBO. 22 (14): 3749–60. Дои:10.1093 / emboj / cdg351. ЧВК 165621. PMID 12853489.
- ^ а б Гуо Ф, Адхья С (март 2007 г.). «Спиральная структура Escherichia coli HUalphabeta обеспечивает основу для суперспирализации ДНК». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 104 (11): 4309–14. Дои:10.1073 / pnas.0611686104. ЧВК 1838598. PMID 17360520.
- ^ а б c Пинсон В., Такахаши М., Рувьер-Янив Дж. (Апрель 1999 г.). «Дифференциальное связывание HU, гомодимерных форм и гетеродимерных форм Escherichia coli с линейной, разорванной и крестообразной ДНК». Журнал молекулярной биологии. 287 (3): 485–97. Дои:10.1006 / jmbi.1999.2631. PMID 10092454.
- ^ Крейг Н.Л., Нэш ГА (декабрь 1984 г.). «Фактор-хозяин интеграции E. coli связывается со специфическими участками ДНК». Клетка. 39 (3, часть 2): 707–16. Дои:10.1016/0092-8674(84)90478-1. PMID 6096022. S2CID 26758055.
- ^ а б Ou HD, Phan S, Deerinck TJ, Thor A, Ellisman MH, O'Shea CC (июль 2017 г.). «ChromEMT: визуализация трехмерной структуры хроматина и уплотнения в интерфазных и митотических клетках». Наука. 357 (6349): eaag0025. Дои:10.1126 / science.aag0025. ЧВК 5646685. PMID 28751582.
- ^ а б c Lang B, Blot N, Bouffartigues E, Buckle M, Geertz M, Gualerzi CO и др. (Сентябрь 2007 г.). «Сайты связывания ДНК с высоким сродством для H-NS обеспечивают молекулярную основу для избирательного сайленсинга в геномах протеобактерий». Исследования нуклеиновых кислот. 35 (18): 6330–7. Дои:10.1093 / нар / гкм712. ЧВК 2094087. PMID 17881364.
- ^ а б c Гульвади Р., Гао Й, Кенни Л. Дж., Ян Дж. (Ноябрь 2018 г.). «Анализ одной молекулы H-NS отделяет аффинность связывания ДНК от специфичности ДНК». Исследования нуклеиновых кислот. 46 (19): 10216–10224. Дои:10.1093 / нар / gky826. ЧВК 6212787. PMID 30239908.
- ^ а б c Шао Ю., Фельдман-Коэн Л.С., Осуна Р. (февраль 2008 г.). «Функциональная характеристика связывающей последовательности Fis-ДНК Escherichia coli». Журнал молекулярной биологии. 376 (3): 771–85. Дои:10.1016 / j.jmb.2007.11.101. ЧВК 2292415. PMID 18178221.
- ^ а б c d Stella S, Cascio D, Johnson RC (апрель 2010 г.). «Форма малой бороздки ДНК управляет связыванием ДНК-изгибающего белка Fis». Гены и развитие. 24 (8): 814–26. Дои:10.1101 / gad.1900610. ЧВК 2854395. PMID 20395367.
- ^ Нараян К., Субраманиам С. (ноябрь 2015 г.). «Сфокусированные ионные пучки в биологии». Методы природы. 12 (11): 1021–31. Дои:10.1038 / nmeth.3623. ЧВК 6993138. PMID 26513553.
- ^ а б c d Мерсье Р., Пети Массачусетс, Schbath S, Робин С., Эль Каруи М., Боккар Ф, Эспели О (октябрь 2008 г.). «Сайт-специфическая система MatP / matS организует концевую область хромосомы E. coli в макродомен» (PDF). Клетка. 135 (3): 475–85. Дои:10.1016 / j.cell.2008.08.031. PMID 18984159. S2CID 3582710.
- ^ Rouvière-Yaniv J, Gros F (сентябрь 1975 г.). «Характеристика нового низкомолекулярного ДНК-связывающего белка из Escherichia coli». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 72 (9): 3428–32. Bibcode:1975PNAS ... 72.3428R. Дои:10.1073 / пнас.72.9.3428. ЧВК 433007. PMID 1103148.
- ^ Сурьянараяна Т., Субраманианская АР (сентябрь 1978 г.). «Специфическая ассоциация двух гомологичных ДНК-связывающих белков с природными 30-S рибосомными субъединицами Escherichia coli». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - нуклеиновые кислоты и синтез белков. 520 (2): 342–57. Дои:10.1016/0005-2787(78)90232-0. PMID 213117.
- ^ Менде Л., Тимм Б., Субраманиан Р. (декабрь 1978 г.). «Первичные структуры двух гомологичных ассоциированных с рибосомами ДНК-связывающих белков Escherichia coli». Письма FEBS. 96 (2): 395–8. Дои:10.1016/0014-5793(78)80446-3. PMID 215461. S2CID 39245157.
- ^ Megraw TL, Chae CB (июнь 1993 г.). «Функциональная комплементарность между HMG1-подобным дрожжевым митохондриальным гистоном HM и бактериальным гистоноподобным белком HU». Журнал биологической химии. 268 (17): 12758–63. PMID 8509411.
- ^ Паул ТТ, Джонсон RC (апрель 1995 г.). «Создание петли ДНК с помощью белков группы высокой подвижности Saccharomyces cerevisiae NHP6A / B. Последствия для сборки нуклеопротеинового комплекса и конденсации хроматина». Журнал биологической химии. 270 (15): 8744–54. Дои:10.1074 / jbc.270.15.8744. PMID 7721780.
- ^ Камашев Д., Рувьер-Янив Дж. (Декабрь 2000 г.). «Гистоноподобный белок HU специфически связывается с промежуточными продуктами рекомбинации и репарации ДНК». Журнал EMBO. 19 (23): 6527–35. Дои:10.1093 / emboj / 19.23.6527. ЧВК 305869. PMID 11101525.
- ^ Синдо Х., Фурубаяси А., Симидзу М., Мияке М., Имамото Ф. (апрель 1992 г.). «Предпочтительное связывание гистоноподобного белка E.coli HU альфа с отрицательно свернутой ДНК». Исследования нуклеиновых кислот. 20 (7): 1553–8. Дои:10.1093 / nar / 20.7.1553. ЧВК 312237. PMID 1579448.
- ^ Pontiggia A, Negri A, Beltrame M, Bianchi ME (февраль 1993 г.). «Белок HU специфически связывается с изогнутой ДНК». Молекулярная микробиология. 7 (3): 343–50. Дои:10.1111 / j.1365-2958.1993.tb01126.x. PMID 8459763.
- ^ Боннефой Э., Такахаши М., Янив-младший (сентябрь 1994 г.). «Параметры связывания ДНК HU белка Escherichia coli с крестообразной ДНК». Журнал молекулярной биологии. 242 (2): 116–29. Дои:10.1006 / jmbi.1994.1563. PMID 8089835.
- ^ Castaing B, Zelwer C, Laval J, Boiteux S (апрель 1995 г.). «Белок HU Escherichia coli специфически связывается с ДНК, содержащей одноцепочечные разрывы или разрывы». Журнал биологической химии. 270 (17): 10291–6. Дои:10.1074 / jbc.270.17.10291. PMID 7730334.
- ^ Любченко Ю.Л., Шляхтенко Л.С., Аки Т., Адхья С. (февраль 1997 г.). «Демонстрация образования петель ДНК с помощью GalR и HU с помощью атомно-силового микроскопа». Исследования нуклеиновых кислот. 25 (4): 873–6. Дои:10.1093 / nar / 25.4.873. ЧВК 146491. PMID 9016640.
- ^ Свингер К.К., Райс ПА (январь 2007 г.). «Структурный анализ связывания HU-ДНК». Журнал молекулярной биологии. 365 (4): 1005–16. Дои:10.1016 / j.jmb.2006.10.024. ЧВК 1945228. PMID 17097674.
- ^ а б c d е ж грамм Хаммель М., Амланджиоти Д., Рейес Ф. Э., Чен Дж. Х., Парпана Р., Тан Х. Ю. и др. (Июль 2016 г.). «Мультимеризационный сдвиг HU контролирует уплотнение нуклеоидов». Достижения науки. 2 (7): e1600650. Bibcode:2016SciA .... 2E0650H. Дои:10.1126 / sciadv.1600650. ЧВК 4966879. PMID 27482541.
- ^ а б c d е Прието А.И., Кахраманоглу С., Али Р.М., Фрейзер Г.М., Сешасайе А.С., Ласкомб Н.М. (апрель 2012 г.). «Геномный анализ связывания ДНК и регуляции генов с помощью гомологичных нуклеоид-ассоциированных белков IHF и HU в Escherichia coli K12». Исследования нуклеиновых кислот. 40 (8): 3524–37. Дои:10.1093 / нар / gkr1236. ЧВК 3333857. PMID 22180530.
- ^ а б c d е ж Макванин М., Эдгар Р., Цуй Ф., Тростел А., Журкин В., Адхья С. (ноябрь 2012 г.). «Некодирующие РНК, связывающиеся с нуклеоидным белком HU в Escherichia coli». Журнал бактериологии. 194 (22): 6046–55. Дои:10.1128 / JB.00961-12. ЧВК 3486375. PMID 22942248.
- ^ а б c d е ван Ноорт Дж., Вербрюгге С., Гусен Н., Деккер К., Дам РТ (май 2004 г.). «Двойные архитектурные роли HU: формирование гибких петель и жестких нитей». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 101 (18): 6969–74. Bibcode:2004ПНАС..101.6969В. Дои:10.1073 / pnas.0308230101. ЧВК 406450. PMID 15118104.
- ^ Саркар Р, Рыбенков В.В. (06.12.2016). «Руководство по магнитным пинцетам и их применению» (PDF). Границы физики. 4: 48. Bibcode:2016FrP ..... 4 ... 48S. Дои:10.3389 / fphy.2016.00048. S2CID 44183628.
- ^ а б c d Кахраманоглу С., Сешасаи А.С., Прието А.И., Ибберсон Д., Шмидт С., Циммерманн Дж. И др. (Март 2011 г.). «Прямые и косвенные эффекты H-NS и Fis на глобальный контроль экспрессии генов в Escherichia coli». Исследования нуклеиновых кислот. 39 (6): 2073–91. Дои:10.1093 / nar / gkq934. ЧВК 3064808. PMID 21097887.
- ^ а б Райс П.А., Ян С., Мидзуучи К., Нэш Н.А. (декабрь 1996 г.). «Кристаллическая структура комплекса IHF-ДНК: разворот ДНК, индуцированный белком». Клетка. 87 (7): 1295–306. Дои:10.1016 / s0092-8674 (00) 81824-3. PMID 8980235. S2CID 9291279.
- ^ Муртин С., Энгельхорн М., Гейзельманн Дж., Боккар Ф. (декабрь 1998 г.). «Количественный ультрафиолетовый лазерный футпринтинг-анализ взаимодействия IHF со специфическими сайтами связывания: переоценка эффективной концентрации IHF в клетке». Журнал молекулярной биологии. 284 (4): 949–61. Дои:10.1006 / jmbi.1998.2256. PMID 9837718.
- ^ Ditto MD, Roberts D, Weisberg RA (июнь 1994). «Вариации фазы роста интеграции уровня фактора хозяина в Escherichia coli». Журнал бактериологии. 176 (12): 3738–48. Дои:10.1128 / jb.176.12.3738-3748.1994. ЧВК 205563. PMID 8206852.
- ^ а б c Лин Дж, Чен Х, Дрёге П., Ян Дж (2012). «Физическая организация ДНК множественными неспецифическими ДНК-связывающими способами интеграционного фактора хозяина (IHF)». PLOS ONE. 7 (11): e49885. Bibcode:2012PLoSO ... 749885L. Дои:10.1371 / journal.pone.0049885. ЧВК 3498176. PMID 23166787.
- ^ Jacquet M, Cukier-Kahn R, Pla J, Gros F (декабрь 1971 г.). «Термостабильный белковый фактор, действующий на транскрипцию ДНК in vitro». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 45 (6): 1597–607. Дои:10.1016 / 0006-291x (71) 90204-х. PMID 4942735.
- ^ Cukier-Kahn R, Jacquet M, Gros F (декабрь 1972 г.). «Два термостойких низкомолекулярных белка из Escherichia coli, которые стимулируют ДНК-направленный синтез РНК». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 69 (12): 3643–7. Bibcode:1972PNAS ... 69.3643C. Дои:10.1073 / pnas.69.12.3643. ЧВК 389839. PMID 4566454.
- ^ Спасский А, Бук ХК (ноябрь 1977 г.). «Физико-химические свойства ДНК-связывающего белка: фактор H1 Escherichia coli». Европейский журнал биохимии. 81 (1): 79–90. Дои:10.1111 / j.1432-1033.1977.tb11929.x. PMID 338303.
- ^ Варшавский А.Ю., Недоспасов С.А., Бакаев В.В., Бакаева Т.Г., Георгиев Г.П. (август 1977 г.). «Гистоноподобные белки в очищенном дезоксирибонуклеопротеине Escherichia coli». Исследования нуклеиновых кислот. 4 (8): 2725–45. Дои:10.1093 / nar / 4.8.2725. ЧВК 342604. PMID 333393.
- ^ Falconi M, Gualtieri MT, La Teana A, Losso MA, Pon CL (май 1988 г.). «Белки прокариотического нуклеоида: первичная и четвертичная структура ДНК-связывающего белка H-NS Escherichia coli массой 15 кДа». Молекулярная микробиология. 2 (3): 323–9. Дои:10.1111 / j.1365-2958.1988.tb00035.x. PMID 3135462.
- ^ Уегучи К., Сузуки Т., Ёсида Т., Танака К., Мидзуно Т. (октябрь 1996 г.). «Систематический мутационный анализ, раскрывающий организацию функционального домена нуклеоидного белка Escherichia coli H-NS». Журнал молекулярной биологии. 263 (2): 149–62. Дои:10.1006 / jmbi.1996.0566. PMID 8913298.
- ^ а б Римский С, Зубер Ф, Пряжка М, Бук Н (декабрь 2001 г.). «Молекулярный механизм репрессии транскрипции белком H-NS». Молекулярная микробиология. 42 (5): 1311–23. Дои:10.1046 / j.1365-2958.2001.02706.x. PMID 11886561.
- ^ Bouffartigues E, Пряжка M, Badaut C, Travers A, Rimsky S (май 2007 г.). «Кооперативное связывание H-NS с высокоаффинными сайтами в регуляторном элементе приводит к подавлению транскрипции». Структурная и молекулярная биология природы. 14 (5): 441–8. Дои:10.1038 / nsmb1233. PMID 17435766. S2CID 43768346.
- ^ Dame RT, Wyman C, Goosen N (сентябрь 2000 г.). «Опосредованное H-NS уплотнение ДНК, визуализированное с помощью атомно-силовой микроскопии». Исследования нуклеиновых кислот. 28 (18): 3504–10. Дои:10.1093 / nar / 28.18.3504. ЧВК 110753. PMID 10982869.
- ^ Амит Р., Оппенгейм А.Б., Ставанс Дж. (Апрель 2003 г.). «Повышенная жесткость на изгиб одиночных молекул ДНК с помощью H-NS, датчика температуры и осмолярности». Биофизический журнал. 84 (4): 2467–73. Bibcode:2003BpJ .... 84.2467A. Дои:10.1016 / S0006-3495 (03) 75051-6. ЧВК 1302812. PMID 12668454.
- ^ Dame RT, Noom MC, Wuite GJ (ноябрь 2006 г.). «Организация бактериального хроматина белком H-NS, раскрытая с помощью двойной манипуляции с ДНК». Природа. 444 (7117): 387–90. Bibcode:2006Натура.444..387D. Дои:10.1038 / природа05283. PMID 17108966. S2CID 4314858.
- ^ а б c d е ж Лю Ю., Чен Х, Кенни Л.Дж., Ян Дж. (Февраль 2010 г.). «Двухвалентный переключатель управляет конформациями связывания H-NS / ДНК между режимами усиления и связывания». Гены и развитие. 24 (4): 339–44. Дои:10.1101 / gad.1883510. ЧВК 2816733. PMID 20159954.
- ^ ван дер Валк Р.А., Вриде Дж., Цин Л., Мооленаар Г.Ф., Хофманн А., Гусен Н., Дама RT (сентябрь 2017 г.). «Механизм экологически обусловленных конформационных изменений, которые модулируют активность связывания ДНК H-NS». eLife. 6. Дои:10.7554 / eLife.27369. ЧВК 5647153. PMID 28949292.
- ^ Ямада Х., Мурамацу С., Мизуно Т. (сентябрь 1990 г.). «Белок Escherichia coli, который преимущественно связывается с резко изогнутой ДНК». Журнал биохимии. 108 (3): 420–5. Дои:10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a123216. PMID 2126011.
- ^ Мартин-Ороско Н., Туре Н., Захарик М.Л., Парк Е., Копельман Р., Миллер С. и др. (Январь 2006 г.). «Визуализация транскрипции генов патогенов внутри макрофагов, вызванной вакуумным закислением». Молекулярная биология клетки. 17 (1): 498–510. Дои:10.1091 / mbc.e04-12-1096. ЧВК 1345685. PMID 16251362.
- ^ Винарди Р.С., Ян Дж., Кенни Л.Дж. (октябрь 2015 г.). «H-NS регулирует экспрессию генов и уплотняет нуклеоид: выводы из экспериментов с одной молекулой». Биофизический журнал. 109 (7): 1321–9. Bibcode:2015BpJ ... 109,1321 Вт. Дои:10.1016 / j.bpj.2015.08.016. ЧВК 4601063. PMID 26445432.
- ^ Вальтерс Д., Ли И, Лю И, Ананд Дж, Ян Дж, Кенни Л. Дж. (Январь 2011 г.). «Регулятор ответа Salmonella enterica SsrB снимает сайленсинг H-NS за счет замещения H-NS, связанных в режиме полимеризации, и напрямую активирует транскрипцию». Журнал биологической химии. 286 (3): 1895–902. Дои:10.1074 / jbc.M110.164962. ЧВК 3023485. PMID 21059643.
- ^ Гао Й, Фу Й., Винарди Р.С., Тан Кью, Ян Дж., Кенни Л.Дж. (ноябрь 2017 г.). «Заряженные остатки в линкере H-NS управляют связыванием ДНК и подавлением гена в отдельных клетках». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 114 (47): 12560–12565. Дои:10.1073 / pnas.1716721114. ЧВК 5703333. PMID 29109287.
- ^ Хэнкок С.П., Стелла С., Кашио Д., Джонсон Р.К. (2016). «Детерминанты последовательности ДНК, контролирующие сродство, стабильность и форму комплексов ДНК, связанных нуклеоидным белком Fis». PLOS ONE. 11 (3): e0150189. Bibcode:2016PLoSO..1150189H. Дои:10.1371 / journal.pone.0150189. ЧВК 4784862. PMID 26959646.
- ^ Kostrewa D, Granzin J, Koch C, Choe HW, Raghunathan S, Wolf W и др. (Январь 1991 г.). «Трехмерная структура ДНК-связывающего белка E. coli FIS». Природа. 349 (6305): 178–80. Bibcode:1991Натура.349..178K. Дои:10.1038 / 349178a0. PMID 1986310. S2CID 4318862.
- ^ Кострева Д., Гранзин Дж., Сток Д., Чхве Х.В., Лабан Дж., Сенгер В. (июль 1992 г.). «Кристаллическая структура фактора инверсионной стимуляции FIS при разрешении 2,0 А». Журнал молекулярной биологии. 226 (1): 209–26. Дои:10.1016/0022-2836(92)90134-6. PMID 1619650.
- ^ Чо Б.К., Найт Э.М., Барретт К.Л., Палссон Бо (июнь 2008 г.). «Полногеномный анализ связывания Fis в Escherichia coli указывает на причинную роль A- / AT-трактов». Геномные исследования. 18 (6): 900–10. Дои:10.1101 / гр.070276.107. ЧВК 2413157. PMID 18340041.
- ^ а б Трэверс А., Мусхелишвили Г. (июнь 1998 г.). «Микролупы и микродомены ДНК: общий механизм активации транскрипции путем торсионной передачи». Журнал молекулярной биологии. 279 (5): 1027–43. Дои:10.1006 / jmbi.1998.1834. PMID 9642081.
- ^ Скоко Д., Ян Дж., Джонсон Р. К., Марко Дж. Ф. (ноябрь 2005 г.). «Конденсация ДНК с низким усилием и прерывистая деконденсация с высоким усилием раскрывают стабилизирующую петлю функцию белка Fis». Письма с физическими проверками. 95 (20): 208101. Bibcode:2005ПхРвЛ..95т8101С. Дои:10.1103 / PhysRevLett.95.208101. PMID 16384101. S2CID 37405026.
- ^ а б Скоко Д., Ю Д., Бай Х, Шнурр Б., Ян Дж., МакЛеод С.М. и др. (Декабрь 2006 г.). «Механизм уплотнения хромосом и образования петель нуклеоидным белком Escherichia coli Fis». Журнал молекулярной биологии. 364 (4): 777–98. Дои:10.1016 / j.jmb.2006.09.043. ЧВК 1988847. PMID 17045294.
- ^ Джонсон Р.К., Саймон М.И. (июль 1985 г.). «Hin-опосредованная сайт-специфическая рекомбинация требует двух сайтов рекомбинации 26 п.н. и рекомбинационного энхансера 60 п.н.». Клетка. 41 (3): 781–91. Дои:10.1016 / с0092-8674 (85) 80059-3. PMID 2988787. S2CID 34572809.
- ^ а б Кахманн Р., Рудт Ф., Кох С., Мертенс Г. (июль 1985 г.). «Инверсия G в ДНК бактериофага Mu стимулируется участком в гене инвертазы и фактором хозяина». Клетка. 41 (3): 771–80. Дои:10.1016 / S0092-8674 (85) 80058-1. PMID 3159478.
- ^ Петтиджон Д.Е., Хехт Р. (1974). «Молекулы РНК, связанные со свернутым бактериальным геномом, стабилизируют складки ДНК и разделяют домены суперспирализации». Симпозиумы Колд-Спринг-Харбор по количественной биологии. 38: 31–41. Дои:10.1101 / sqb.1974.038.01.006. PMID 4598638.
- ^ а б c Охнива Р.Л., Морикава К., Такешита С.Л., Ким Дж., Охта Т., Вада С., Такеясу К. (октябрь 2007 г.). «Транскрипционно-связанная архитектура нуклеоидов в бактериях». Гены в клетки. 12 (10): 1141–52. Дои:10.1111 / j.1365-2443.2007.01125.x. PMID 17903174.
- ^ а б c Баландина А., Камашев Д., Рувьер-Янив Дж. (Август 2002 г.). «Бактериальный гистоноподобный белок HU специфически распознает подобные структуры во всех нуклеиновых кислотах. ДНК, РНК и их гибридах».. Журнал биологической химии. 277 (31): 27622–8. Дои:10.1074 / jbc.M201978200. PMID 12006568.
- ^ Баландина А., Кларет Л., Хенгге-Аронис Р., Рувьер-Янив Дж. (Февраль 2001 г.). «Гистоноподобный белок Escherichia coli HU регулирует трансляцию rpoS». Молекулярная микробиология. 39 (4): 1069–79. Дои:10.1046 / j.1365-2958.2001.02305.x. PMID 11251825.
- ^ а б Цянь З., Макванин М., Димитриадис Е.К., Хе Х, Журкин В., Адхья С. (август 2015 г.). «Новая некодирующая РНК организует бактериальную хромосомную организацию». мБио. 6 (4): e00998-15. Дои:10.1128 / mBio.00998-15. ЧВК 4550694. PMID 26307168.
- ^ Цянь З., Журкин В.Б., Адхья С. (ноябрь 2017 г.). "Кишечная палочка". Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 114 (46): 12225–12230. Дои:10.1073 / pnas.1711285114. ЧВК 5699063. PMID 29087325.
- ^ Бауэр В. Р., Крик Ф. Х., Уайт Дж. Х. (июль 1980 г.). «Суперспиральная ДНК». Scientific American. 243 (1): 100–13. PMID 6256851.
- ^ «Коэффициент связи». www.encyclopediaofmath.org. Энциклопедия математики. Получено 2020-02-22.
- ^ а б c Бейтс А.Д., Максвелл А. (2005). Топология ДНК (2-е изд.). Оксфорд: Издательство Оксфордского университета. ISBN 978-0-19-856709-7. OCLC 56793994.
- ^ а б c Вологодский Александр Вадимович. (1992). Топология и физика кольцевой ДНК. CRC Press. ISBN 0-8493-4228-7. OCLC 635611152.
- ^ Sinden RR (2006). Структура и функция ДНК. Эльзевир. ISBN 978-0-12-645750-6. OCLC 698461259.
- ^ а б Синден Р. Р., Карлсон Дж. О., Петтиджон Д. Е. (октябрь 1980 г.). «Торсионное натяжение двойной спирали ДНК, измеренное с помощью триметилпсоралена в живых клетках E. coli: аналогичные измерения в клетках насекомых и человека». Клетка. 21 (3): 773–83. Дои:10.1016/0092-8674(80)90440-7. PMID 6254668. S2CID 2503376.
- ^ Гриффит Дж. Д. (февраль 1976 г.). «Визуализация прокариотической ДНК в регулярно конденсированном хроматиноподобном волокне». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 73 (2): 563–7. Bibcode:1976ПНАС ... 73..563Г. Дои:10.1073 / пнас.73.2.563. ЧВК 335950. PMID 1108025.
- ^ а б c Postow L, Hardy CD, Arsuaga J, Cozzarelli NR (июль 2004 г.). «Топологическая доменная структура хромосомы Escherichia coli». Гены и развитие. 18 (14): 1766–79. Дои:10.1101 / gad.1207504. ЧВК 478196. PMID 15256503.
- ^ а б Блиска Дж. Б., Коццарелли Н. Р. (март 1987 г.). «Использование сайт-специфической рекомбинации в качестве зонда структуры ДНК и метаболизма in vivo». Журнал молекулярной биологии. 194 (2): 205–18. Дои:10.1016 / 0022-2836 (87) 90369-х. PMID 3039150.
- ^ Холмс В.Ф., Коццарелли Н.Р. (февраль 2000 г.). «Замыкание кольца: связи между белками SMC и разделением хромосом, конденсацией и суперспирализацией». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 97 (4): 1322–4. Bibcode:2000PNAS ... 97.1322H. Дои:10.1073 / pnas.040576797. ЧВК 34294. PMID 10677457.
- ^ Шампу Дж. Дж. (2001). «ДНК-топоизомеразы: структура, функция и механизм». Ежегодный обзор биохимии. 70: 369–413. Дои:10.1146 / annurev.biochem.70.1.369. PMID 11395412. S2CID 18144189.
- ^ Геллерт М., Мидзуучи К., О'Ди М. Х., Нэш Н. А. (ноябрь 1976 г.). «ДНК-гираза: фермент, который вводит сверхспиральные превращения в ДНК». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 73 (11): 3872–6. Bibcode:1976PNAS ... 73.3872G. Дои:10.1073 / pnas.73.11.3872. ЧВК 431247. PMID 186775.
- ^ а б c Депью Р. Э., Лю Л. Ф., Ван Дж. К. (январь 1978 г.). «Взаимодействие между ДНК и омега-белком Escherichia coli. Формирование комплекса между одноцепочечной ДНК и омега-белком». Журнал биологической химии. 253 (2): 511–8. PMID 338610.
- ^ Киркегаард К., Ван Дж. К. (октябрь 1978 г.). «ДНК-топоизомераза I Escherichia coli катализирует связывание одноцепочечных колец комплементарных последовательностей оснований». Исследования нуклеиновых кислот. 5 (10): 3811–20. Дои:10.1093 / nar / 5.10.3811. ЧВК 342711. PMID 214763.
- ^ а б Раджи А., Забель Д. Д., Лафер К. С., Депью Р. Э. (июнь 1985 г.). «Генетический анализ мутаций, компенсирующих потерю ДНК-топоизомеразы I Escherichia coli». Журнал бактериологии. 162 (3): 1173–9. Дои:10.1128 / JB.162.3.1173-1179.1985. ЧВК 215900. PMID 2987184.
- ^ Дин Ф., Краснов М.А., Оттер Р., Мацук М.М., Шпенглер С.Дж., Коццарелли Н.Р. (1983). «Топоизомеразы Escherichia coli типа 1: идентификация, механизм и роль в рекомбинации». Симпозиумы Колд-Спринг-Харбор по количественной биологии. 47 (2): 769–77. Дои:10.1101 / sqb.1983.047.01.088. PMID 6305585.
- ^ Zechiedrich EL, Khodursky AB, Bachellier S, Schneider R, Chen D, Lilley DM, Cozzarelli NR (март 2000 г.). «Роль топоизомераз в поддержании стационарной суперспирализации ДНК в Escherichia coli». Журнал биологической химии. 275 (11): 8103–13. Дои:10.1074 / jbc.275.11.8103. PMID 10713132.
- ^ Като Дж., Нисимура Й., Имамура Р., Ники Х., Хирага С., Сузуки Х. (октябрь 1990 г.). «Новая топоизомераза, необходимая для сегрегации хромосом в E. coli». Клетка. 63 (2): 393–404. Дои:10.1016 / 0092-8674 (90) 90172-б. PMID 2170028. S2CID 42122316.
- ^ Лю Л.Ф., Ван Дж.С. (октябрь 1987 г.). «Суперспирализация матрицы ДНК во время транскрипции». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 84 (20): 7024–7. Bibcode:1987PNAS ... 84.7024L. Дои:10.1073 / пнас.84.20.7024. ЧВК 299221. PMID 2823250.
- ^ а б Кузин Ф., Лю Дж., Сэнфорд С., Чунг Х. Дж., Левенс Д. (ноябрь 2004 г.). «Динамический ответ вышестоящей ДНК на торсионный стресс, вызванный транскрипцией». Структурная и молекулярная биология природы. 11 (11): 1092–100. Дои:10.1038 / nsmb848. PMID 15502847. S2CID 28956216.
- ^ Rouvière-Yaniv J, Yaniv M, Germond JE (июнь 1979). «ДНК-связывающий белок E. coli HU образует нуклеосомоподобную структуру с кольцевой двухцепочечной ДНК». Клетка. 17 (2): 265–74. Дои:10.1016/0092-8674(79)90152-1. PMID 222478. S2CID 28092421.
- ^ Broyles SS, Pettijohn DE (январь 1986 г.). «Взаимодействие белка HU Escherichia coli с ДНК. Доказательства образования нуклеосомоподобных структур с измененным шагом спирали ДНК». Журнал молекулярной биологии. 187 (1): 47–60. Дои:10.1016/0022-2836(86)90405-5. PMID 3514923.
- ^ Kundukad B, Cong P, van der Maarel JR, Doyle PS (сентябрь 2013 г.). «Зависящая от времени жесткость изгиба и спиральное закручивание ДНК за счет перестройки связанного белка HU». Исследования нуклеиновых кислот. 41 (17): 8280–8. Дои:10.1093 / nar / gkt593. ЧВК 3783175. PMID 23828037.
- ^ Tupper AE, Owen-Hughes TA, Ussery DW, Santos DS, Ferguson DJ, Sidebotham JM и др. (Январь 1994 г.). «Связанный с хроматином белок H-NS изменяет топологию ДНК in vitro». Журнал EMBO. 13 (1): 258–68. Дои:10.1002 / j.1460-2075.1994.tb06256.x. ЧВК 394800. PMID 8306968.
- ^ а б Шнайдер Р., Лурц Р., Людер Г., Толксдорф С., Траверс А., Мусхелишвили Г. (декабрь 2001 г.). «Архитектурная роль хроматина белка FIS Escherichia coli в организации ДНК». Исследования нуклеиновых кислот. 29 (24): 5107–14. Дои:10.1093 / nar / 29.24.5107. ЧВК 97572. PMID 11812843.
- ^ Шнайдер Р., Траверс А., Кутателадзе Т., Мусхелишвили Г. (декабрь 1999 г.). «Архитектурный белок ДНК сочетает клеточную физиологию и топологию ДНК у Escherichia coli». Молекулярная микробиология. 34 (5): 953–64. Дои:10.1046 / j.1365-2958.1999.01656.x. PMID 10594821.
- ^ а б Бенсаид А., Алмейда А., Дрлика К., Рувьер-Янив Дж. (Февраль 1996 г.). «Перекрестная связь между топоизомеразой I и HU в Escherichia coli». Журнал молекулярной биологии. 256 (2): 292–300. Дои:10.1006 / jmbi.1996.0086. PMID 8594197.
- ^ Малик М., Бенсаид А., Рувьер-Янив Дж., Дрлика К. (февраль 1996 г.). «Гистоноподобный белок HU и топология бактериальной ДНК: подавление дефицита HU путем мутаций гиразы». Журнал молекулярной биологии. 256 (1): 66–76. Дои:10.1006 / jmbi.1996.0068. PMID 8609614.
- ^ а б Марианс К.Дж. (июль 1987 г.). «Декатенация многосвязных димеров ДНК, катализируемая ДНК-гиразой». Журнал биологической химии. 262 (21): 10362–8. PMID 3038875.
- ^ а б c Sinden RR, Pettijohn DE (январь 1981 г.). «Хромосомы в живых клетках Escherichia coli разделены на области суперспирализации». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 78 (1): 224–8. Bibcode:1981ПНАС ... 78..224С. Дои:10.1073 / pnas.78.1.224. ЧВК 319024. PMID 6165987.
- ^ Хиггинс Н.П., Ян Х, Фу К., Рот-младший (май 1996 г.). «Исследование домена supercoil с использованием системы разрешения гамма-дельта в Salmonella typhimurium». Журнал бактериологии. 178 (10): 2825–35. Дои:10.1128 / jb.178.10.2825-2835.1996. ЧВК 178017. PMID 8631670.
- ^ Ян И, Дин И, Ленг Ф, Данлэп Д., Финзи Л. (май 2018 г.). «Белковые петли в суперспиральной ДНК создают большие топологические домены». Исследования нуклеиновых кислот. 46 (9): 4417–4424. Дои:10.1093 / нар / gky153. ЧВК 5961096. PMID 29538766.
- ^ Ленг Ф., Чен Б., Данлэп Д.Д. (декабрь 2011 г.). «Разделение суперспиральной молекулы ДНК на два независимых топологических домена». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 108 (50): 19973–8. Bibcode:2011PNAS..10819973L. Дои:10.1073 / pnas.1109854108. ЧВК 3250177. PMID 22123985.
- ^ Мулен Л., Рахмуни А.Р., Боккар Ф. (январь 2005 г.). «Топологические изоляторы ингибируют диффузию индуцированных транскрипцией положительных суперспиралей в хромосоме Escherichia coli». Молекулярная микробиология. 55 (2): 601–10. Дои:10.1111 / j.1365-2958.2004.04411.x. PMID 15659173.
- ^ Димри Г. П., Радд К. Э., Морган М. К., Баят Х., Эймс Г. Ф. (июль 1992 г.). «Физическое картирование повторяющихся экстрагенных палиндромных последовательностей в Escherichia coli и филогенетическое распределение среди штаммов Escherichia coli и других кишечных бактерий». Журнал бактериологии. 174 (14): 4583–93. Дои:10.1128 / jb.174.14.4583-4593.1992. ЧВК 206253. PMID 1624447.
- ^ Дэн С., Стейн Р.А., Хиггинс Н.П. (март 2004 г.). «Вызванные транскрипцией барьеры для диффузии суперспиралей в хромосоме Salmonella typhimurium». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 101 (10): 3398–403. Bibcode:2004PNAS..101.3398D. Дои:10.1073 / pnas.0307550101. ЧВК 373473. PMID 14993611.
- ^ Дэн С., Стейн Р.А., Хиггинс Н.П. (сентябрь 2005 г.). «Организация суперспиральных доменов и их реорганизация путем транскрипции». Молекулярная микробиология. 57 (6): 1511–21. Дои:10.1111 / j.1365-2958.2005.04796.x. ЧВК 1382059. PMID 16135220.
- ^ Букер Б.М., Дэн С., Хиггинс Н.П. (декабрь 2010 г.). «Топология ДНК высокотранскрибируемых оперонов в сероваре Typhimurium Salmonella enterica». Молекулярная микробиология. 78 (6): 1348–64. Дои:10.1111 / j.1365-2958.2010.07394.x. PMID 21143310.
- ^ а б c d е ж грамм час я j k л м п Лиой В.С., Курнак А., Марбути М., Дуигу С., Моззиконаччи Дж., Эспели О. и др. (Февраль 2018). «Многоуровневое структурирование хромосомы E. coli с помощью нуклеоид-ассоциированных и конденсиновых белков». Клетка. 172 (4): 771–783.e18. Дои:10.1016 / j.cell.2017.12.027. PMID 29358050.
- ^ Альмирон М., Линк А.Дж., Ферлонг Д., Колтер Р. (декабрь 1992 г.). «Новый ДНК-связывающий белок, выполняющий регуляторную и защитную роль в голодной Escherichia coli» (PDF). Гены и развитие. 6 (12B): 2646–54. Дои:10.1101 / gad.6.12b.2646. PMID 1340475. S2CID 10308477.
- ^ а б Френкиль-Криспин Д., Бен-Авраам И., Ингландер Дж., Шимони Э., Вольф С. Г., Мински А. (январь 2004 г.). «Реструктуризация нуклеоидов у стационарных бактерий». Молекулярная микробиология. 51 (2): 395–405. Дои:10.1046 / j.1365-2958.2003.03855.x. PMID 14756781.
- ^ Ball CA, Osuna R, Ferguson KC, Johnson RC (декабрь 1992 г.). «Резкие изменения в уровнях Fis при повышении содержания питательных веществ в Escherichia coli». Журнал бактериологии. 174 (24): 8043–56. Дои:10.1128 / jb.174.24.8043-8056.1992. ЧВК 207543. PMID 1459953.
- ^ Кларе Л., Рувьер-Янив Дж. (Октябрь 1997 г.). «Изменение состава HU во время роста Escherichia coli: гетеродимер необходим для длительного выживания». Журнал молекулярной биологии. 273 (1): 93–104. Дои:10.1006 / jmbi.1997.1310. PMID 9367749.
- ^ а б c Бадринараян А., Лестерлин С., Рейес-Ламот Р., Шеррат Д. (сентябрь 2012 г.). «Комплекс Escherichia coli SMC, MukBEF, формирует нуклеоидную организацию независимо от репликации ДНК». Журнал бактериологии. 194 (17): 4669–76. Дои:10.1128 / JB.00957-12. ЧВК 3415497. PMID 22753058.
- ^ а б c Петрушенко З.М., Лай Ч., Рыбенков В.В. (ноябрь 2006 г.). «Антагонистические взаимодействия клейзинов и ДНК с бактериальным Конденсином MukB». Журнал биологической химии. 281 (45): 34208–17. Дои:10.1074 / jbc.M606723200. ЧВК 1634889. PMID 16982609.
- ^ а б c Лал А., Дхар А., Тростел А., Кузин Ф., Сешасаи А.С., Адхья С. (март 2016 г.). "Геномные шкалы суперспирализации в бактериальной хромосоме". Nature Communications. 7: 11055. Bibcode:2016НатКо ... 711055L. Дои:10.1038 / ncomms11055. ЧВК 4820846. PMID 27025941.
- ^ а б Кар С., Эдгар Р., Адхья С. (ноябрь 2005 г.). «Ремоделирование нуклеоидов измененным белком HU: реорганизация программы транскрипции». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 102 (45): 16397–402. Bibcode:2005PNAS..10216397K. Дои:10.1073 / pnas.0508032102. ЧВК 1283455. PMID 16258062.
- ^ Лим CJ, Ли SY, Кенни LJ, Ян Дж (2012). «Образование нуклеопротеиновых филаментов является структурной основой подавления гена H-NS бактериального белка». Научные отчеты. 2: 509. Bibcode:2012НатСР ... 2Е.509Л. Дои:10.1038 / srep00509. ЧВК 3396134. PMID 22798986.
- ^ Аки Т., Чой Х.Э., Адхья С. (февраль 1996 г.).«Гистоноподобный белок HU как специфический регулятор транскрипции: роль кофактора в репрессии транскрипции gal репрессором GAL». Гены в клетки. 1 (2): 179–88. Дои:10.1046 / j.1365-2443.1996.d01-236.x. PMID 9140062.
- ^ Пагель Дж. М., Винкельман Дж. В., Адамс К. В., Хэтфилд Г. В. (апрель 1992 г.). «Опосредованная топологией ДНК регуляция инициации транскрипции от тандемных промоторов оперона ilvGMEDA Escherichia coli». Журнал молекулярной биологии. 224 (4): 919–35. Дои:10.1016/0022-2836(92)90460-2. PMID 1569580.
- ^ Парех Б.С., Хэтфилд Г.В. (февраль 1996 г.). «Активация транскрипции за счет индуцированного белком изгиба ДНК: свидетельство модели структурной передачи ДНК». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 93 (3): 1173–7. Bibcode:1996ПНАС ... 93.1173П. Дои:10.1073 / pnas.93.3.1173. ЧВК 40051. PMID 8577735.
- ^ а б c Дорман CJ, Дорман MJ (сентябрь 2016 г.). «Суперспирализация ДНК является фундаментальным регуляторным принципом в контроле экспрессии бактериальных генов». Биофизические обзоры. 8 (3): 209–220. Дои:10.1007 / s12551-016-0205-y. ЧВК 5425793. PMID 28510224.
- ^ Чонг С., Чен С., Ге Х, Се XS (июль 2014 г.). «Механизм транскрипционного взрыва у бактерий». Клетка. 158 (2): 314–326. Дои:10.1016 / j.cell.2014.05.038. ЧВК 4105854. PMID 25036631.
- ^ Бергер М., Герганова В., Бергер П., Рапитяну Р., Лисиковас В., Добриндт Ю. (август 2016 г.). «Гены на проводе: белок HU, связанный с нуклеоидами, изолирует единицы транскрипции в Escherichia coli». Научные отчеты. 6: 31512. Bibcode:2016НатСР ... 631512Б. Дои:10.1038 / srep31512. ЧВК 4992867. PMID 27545593.
- ^ Коли П., Судан С., Фицджеральд Д., Адья С., Кар С. (2011). «Превращение комменсальной Escherichia coli K-12 в инвазивную форму посредством экспрессии мутантного гистоноподобного белка». мБио. 2 (5). Дои:10.1128 / mBio.00182-11. ЧВК 3172693. PMID 21896677.
- ^ а б c Кар С., Чой Э.Дж., Гуо Ф., Димитриадис Е.К., Котова С.Л., Адхья С. (декабрь 2006 г.). «Правосторонняя суперспирализация ДНК октамерной формой гистоноподобного белка HU: модуляция клеточной транскрипции». Журнал биологической химии. 281 (52): 40144–53. Дои:10.1074 / jbc.M605576200. PMID 17062578.
- ^ Кар С., Чой Э.Дж., Гуо Ф., Димитриадис Е.К., Котова С.Л., Адхья С. (декабрь 2006 г.). «Правосторонняя суперспирализация ДНК октамерной формой гистоноподобного белка HU: модуляция клеточной транскрипции». Журнал биологической химии. 281 (52): 40144–53. Дои:10.1074 / jbc.M605576200. PMID 17062578.
- ^ Кар С., Чой Э.Дж., Гуо Ф., Димитриадис Е.К., Котова С.Л., Адхья С. (декабрь 2006 г.). «Правосторонняя суперспирализация ДНК октамерной формой гистоноподобного белка HU: модуляция клеточной транскрипции». Журнал биологической химии. 281 (52): 40144–53. Дои:10.1074 / jbc.M605576200. PMID 17062578.
- ^ а б Ульманн Ф (июль 2016 г.). «Комплексы SMC: от ДНК до хромосом». Обзоры природы Молекулярная клеточная биология. 17 (7): 399–412. Дои:10.1038 / nrm.2016.30. PMID 27075410. S2CID 20398243.
- ^ Деккер Дж., Риппе К., Деккер М., Клекнер Н. (февраль 2002 г.). «Захват конформации хромосомы». Наука. 295 (5558): 1306–11. Bibcode:2002Sci ... 295.1306D. Дои:10.1126 / science.1067799. PMID 11847345. S2CID 3561891.
- ^ Либерман-Эйден Э., ван Беркум Н.Л., Уильямс Л., Имакаев М., Рагоци Т., Теллинг А. и др. (Октябрь 2009 г.). «Комплексное картирование дальнодействующих взаимодействий раскрывает принципы сворачивания генома человека». Наука. 326 (5950): 289–93. Bibcode:2009Sci ... 326..289L. Дои:10.1126 / science.1181369. ЧВК 2858594. PMID 19815776.
- ^ а б c d Ле ТБ, Имакаев М.В., Мирный Л.А., Лауб М.Т. (ноябрь 2013 г.). «Картирование пространственной организации бактериальной хромосомы с высоким разрешением». Наука. 342 (6159): 731–4. Bibcode:2013Наука ... 342..731Л. Дои:10.1126 / science.1242059. ЧВК 3927313. PMID 24158908.
- ^ Ван Х, Ле ТБ, Ладжуа Б.Р., Деккер Дж., Лауб М.Т., Руднер Д.З. (август 2015 г.). «Конденсин способствует сопоставлению ДНК, фланкирующей его сайт загрузки в Bacillus subtilis». Гены и развитие. 29 (15): 1661–75. Дои:10.1101 / gad.265876.115. ЧВК 4536313. PMID 26253537.
- ^ Деккер Дж., Херд Э (октябрь 2015 г.). «Структурное и функциональное разнообразие топологически связанных доменов». Письма FEBS. 589 (20 Pt A): 2877–84. Дои:10.1016 / j.febslet.2015.08.044. ЧВК 4598308. PMID 26348399.
- ^ Ники Х., Хирага С. (апрель 1998 г.). «Полярная локализация начала и конца репликации в нуклеоидах Escherichia coli во время разделения хромосомы». Гены и развитие. 12 (7): 1036–45. Дои:10.1101 / gad.12.7.1036. ЧВК 316681. PMID 9531540.
- ^ Ники Х., Ямаити Й., Хирага С. (январь 2000 г.). «Динамическая организация хромосомной ДНК у Escherichia coli». Гены и развитие. 14 (2): 212–23. ЧВК 316355. PMID 10652275.
- ^ Боккар Ф, Эсно Э, Валенс М (июль 2005 г.). «Пространственное расположение и макродоменная организация бактериальных хромосом». Молекулярная микробиология. 57 (1): 9–16. Дои:10.1111 / j.1365-2958.2005.04651.x. PMID 15948945.
- ^ Duigou S, Boccard F (май 2017 г.). «Организация длинных хромосом в Escherichia coli: положение источника репликации определяет неструктурированные области и правый и левый макродомены». PLOS Genetics. 13 (5): e1006758. Дои:10.1371 / journal.pgen.1006758. ЧВК 5441646. PMID 28486476.
- ^ а б c Ноливос С., Аптон А.Л., Бадринараянан А., Мюллер Дж., Завадска К., Виктор Дж. И др. (Январь 2016 г.). «MatP регулирует согласованное действие топоизомеразы IV и MukBEF при сегрегации хромосом». Nature Communications. 7: 10466. Bibcode:2016НатКо ... 710466N. Дои:10.1038 / ncomms10466. ЧВК 4738335. PMID 26818444.
- ^ а б Dupaigne P, Tonthat NK, Espéli O, Whitfill T, Boccard F, Schumacher MA (ноябрь 2012 г.). «Молекулярная основа опосредованного белком механизма связывания ДНК, который функционирует при конденсации хромосомы E. coli». Молекулярная клетка. 48 (4): 560–71. Дои:10.1016 / j.molcel.2012.09.009. PMID 23084832.
- ^ Ван С., Косстик Р., Гарднер Дж. Ф., Гампорт Р. И. (октябрь 1995 г.). «Специфическое связывание фактора хозяина интеграции Escherichia coli включает в себя как большие, так и малые бороздки ДНК». Биохимия. 34 (40): 13082–90. Дои:10.1021 / bi00040a020. PMID 7548068.
- ^ Карас В.О., Вестерлакен I, Мейер А.С. (октябрь 2015 г.). «ДНК-связывающий белок из голодных клеток (Dps) использует двойные функции для защиты клеток от множественных стрессов». Журнал бактериологии. 197 (19): 3206–15. Дои:10.1128 / JB.00475-15. ЧВК 4560292. PMID 26216848.
- ^ а б Woo JS, Lim JH, Shin HC, Suh MK, Ku B, Lee KH и др. (Январь 2009 г.). «Структурные исследования бактериального комплекса конденсина выявляют АТФ-зависимое нарушение межсубъединичных взаимодействий» (PDF). Клетка. 136 (1): 85–96. Дои:10.1016 / j.cell.2008.10.050. PMID 19135891. S2CID 4608756.
- ^ а б c d е Бадринараянан А., Рейес-Ламот Р., Апхофф С., Лик М.С., Шерратт DJ (октябрь 2012 г.). «Архитектура in vivo и действие бактериального структурного поддержания хромосомных белков». Наука. 338 (6106): 528–31. Bibcode:2012Научный ... 338..528B. Дои:10.1126 / science.1227126. ЧВК 3807729. PMID 23112333.
- ^ Кумар Р., Гросбарт М., медсестра П., Банг С., Вайман С.Л., Марианс К.Дж. (октябрь 2017 г.). «Бактериальный конденсин MukB уплотняет ДНК, изолируя суперспирали и стабилизируя топологически изолированные петли». Журнал биологической химии. 292 (41): 16904–16920. Дои:10.1074 / jbc.M117.803312. ЧВК 5641887. PMID 28842486.
- ^ Ники Х., Имамура Р., Китаока М., Яманака К., Огура Т., Хирага С. (декабрь 1992 г.). «Белок E.coli MukB, участвующий в разделении хромосомы, образует гомодимер со стержне-шарнирной структурой, имеющий активность связывания ДНК и АТФ / ГТФ». Журнал EMBO. 11 (13): 5101–9. Дои:10.1002 / j.1460-2075.1992.tb05617.x. ЧВК 556988. PMID 1464330.
- ^ Мелби Т. Е., Чампальо С. Н., Бриско Дж., Эриксон Х. П. (сентябрь 1998 г.). «Симметричная структура структурного поддержания хромосом (SMC) и белков MukB: длинные антипараллельные спиральные спирали, сложенные на гибком шарнире». Журнал клеточной биологии. 142 (6): 1595–604. Дои:10.1083 / jcb.142.6.1595. ЧВК 2141774. PMID 9744887.
- ^ а б Ямазоэ М., Оноги Т., Сунако Ю., Ники Х., Яманака К., Ичимура Т., Хирага С. (ноябрь 1999 г.). «Комплексное образование белков MukB, MukE и MukF, участвующих в разделении хромосом у Escherichia coli». Журнал EMBO. 18 (21): 5873–84. Дои:10.1093 / emboj / 18.21.5873. ЧВК 1171653. PMID 10545099.
- ^ Ли И, Стюарт Н.К., Бергер А.Дж., Вос С., Шеффлер А.Дж., Бергер Дж.М. и др. (Ноябрь 2010 г.). «Конденсин Escherichia coli MukB стимулирует активность топоизомеразы IV путем прямого физического взаимодействия». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 107 (44): 18832–7. Дои:10.1073 / pnas.1008678107. ЧВК 2973889. PMID 20921377.
- ^ Вос С.М., Стюарт Н.К., Окли М.Г., Бергер Дж. М. (ноябрь 2013 г.). «Структурная основа взаимодействия MukB-топоизомераза IV и его функциональные последствия in vivo». Журнал EMBO. 32 (22): 2950–62. Дои:10.1038 / emboj.2013.218. ЧВК 3832749. PMID 24097060.
- ^ Николас Э., Аптон А.Л., Апхофф С., Генри О., Бадринараянан А., Шерратт Д. (февраль 2014 г.). «Комплекс SMC MukBEF привлекает топоизомеразу IV к области ориджина репликации в живой Escherichia coli». мБио. 5 (1): e01001-13. Дои:10,1128 / мБио.01001-13. ЧВК 3950513. PMID 24520061.
- ^ Завадски П., Стрейси М., Гинда К., Завадска К., Лестерлин С., Капанидис А.Н., Шерратт DJ (декабрь 2015 г.). «Локализация и действие топоизомеразы IV в сегрегации хромосом Escherichia coli координируется комплексом SMC, MukBEF». Отчеты по ячейкам. 13 (11): 2587–2596. Дои:10.1016 / j.celrep.2015.11.034. ЧВК 5061553. PMID 26686641.
- ^ а б c Бакстер Дж., Оливер А.В., Шалбеттер С.А. (январь 2019 г.). "Являются ли SMC-комплексы факторами экструдирования петель? Связывание теории с фактами". BioEssays. 41 (1): e1800182. Дои:10.1002 / bies.201800182. PMID 30506702.
- ^ Zawadzka K, Zawadzki P, Baker R, Rajasekar KV, Wagner F, Sherratt DJ, Arciszewska LK (январь 2018 г.). «АТФазы MukB регулируются независимо N- и C-концевыми доменами клейзина MukF». eLife. 7. Дои:10.7554 / eLife.31522. ЧВК 5812716. PMID 29323635.
- ^ Sawitzke JA, Austin S (февраль 2000 г.). «Подавление дефектов сегрегации хромосом мутантов Escherichia coli muk путем мутаций в топоизомеразе I». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 97 (4): 1671–6. Bibcode:2000PNAS ... 97.1671S. Дои:10.1073 / pnas.030528397. ЧВК 26494. PMID 10660686.
- ^ Адачи С., Хирага С. (июль 2003 г.). «Мутанты, подавляющие гиперчувствительность к новобиоцину нулевой мутации mukB». Журнал бактериологии. 185 (13): 3690–5. Дои:10.1128 / jb.185.13.3690-3695.2003. ЧВК 161581. PMID 12813060.
- ^ Петрушенко З.М., Лай Ч., Рай Р., Рыбенков В.В. (февраль 2006 г.). "Преобразование ДНК с помощью MukB. Правостороннее завязывание узлов, левостороннее свертывание". Журнал биологической химии. 281 (8): 4606–15. Дои:10.1074 / jbc.M504754200. ЧВК 1633270. PMID 16368697.
- ^ Gaal T., Bratton BP, Sanchez-Vazquez P, Sliwicki A, Sliwicki K, Vegel A, et al. (Октябрь 2016 г.). «Колокализация отдаленных хромосомных локусов в пространстве в E. coli: бактериальное ядрышко». Гены и развитие. 30 (20): 2272–2285. Дои:10.1101 / gad.290312.116. ЧВК 5110994. PMID 27898392.
- ^ Джин DJ, Кабрера Дж. Э. (ноябрь 2006 г.). «Связь распределения РНК-полимеразы с глобальной регуляцией генов и динамической структурой бактериального нуклеоида в Escherichia coli». Журнал структурной биологии. 156 (2): 284–91. Дои:10.1016 / j.jsb.2006.07.005. PMID 16934488.
- ^ а б c Цянь З., Димитриадис Е.К., Эдгар Р., Эшварамурти П., Адхья С. (июль 2012 г.). «Галактозный репрессор, опосредованный межсегментарными хромосомными связями в Escherichia coli». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 109 (28): 11336–41. Bibcode:2012PNAS..10911336Q. Дои:10.1073 / pnas.1208595109. ЧВК 3396475. PMID 22733746.
- ^ Weickert MJ, Adhya S (октябрь 1993 г.). «Реглон галактозы Escherichia coli». Молекулярная микробиология. 10 (2): 245–51. Дои:10.1111 / j.1365-2958.1993.tb01950.x. PMID 7934815.
- ^ а б Agerschou ED, Christiansen G, Schafer NP, Madsen DJ, Brodersen DE, Semsey S, Otzen DE (июнь 2016 г.). «Регулятор транскрипции GalR самособирается, образуя очень регулярные трубчатые структуры». Научные отчеты. 6: 27672. Bibcode:2016НатСР ... 627672A. Дои:10.1038 / srep27672. ЧВК 4899725. PMID 27279285.
- ^ Кавенофф Р., Райдер О.А. (март 1976 г.). «Электронная микроскопия мембранно-связанных складчатых хромосом Escherichia coli». Хромосома. 55 (1): 13–25. Дои:10.1007 / bf00288323. PMID 767075. S2CID 31879250.
- ^ Worcel A, Burgi E (январь 1974 г.). «Свойства мембраносвязанной формы свернутой хромосомы Escherichia coli». Журнал молекулярной биологии. 82 (1): 91–105. Дои:10.1016/0022-2836(74)90576-2. PMID 4594427.
- ^ Рогиани М, Гулиан М (2015). «Хромосомно-мембранные взаимодействия у бактерий». Ежегодный обзор генетики. 49: 115–29. Дои:10.1146 / annurev-genet-112414-054958. PMID 26436460.
- ^ Либби Е.А., Роггиани М., Гулиан М. (май 2012 г.). «Экспрессия мембранного белка вызывает репозиционирование хромосомного локуса у бактерий». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 109 (19): 7445–50. Bibcode:2012PNAS..109.7445L. Дои:10.1073 / pnas.1109479109. ЧВК 3358875. PMID 22529375.
- ^ Brameyer S, Rösch TC, El Andari J, Hoyer E, Schwarz J, Graumann PL, Jung K (2019). «Связывание ДНК направляет локализацию интегрированного в мембрану рецептора семейства ToxR». Биология коммуникации. 2: 4. Дои:10.1038 / с42003-018-0248-7. ЧВК 6320335. PMID 30740540.
- ^ Эспели О., Борн Р., Дюпень П., Тиль А., Гигант Е., Мерсье Р., Боккар Ф. (май 2012 г.). «Взаимодействие MatP-дивисома координирует сегрегацию хромосом с делением клеток в E. coli». Журнал EMBO. 31 (14): 3198–211. Дои:10.1038 / emboj.2012.128. ЧВК 3400007. PMID 22580828.
- ^ Бернхардт Т.Г., де Бур PA (май 2005 г.). «SlmA, связанный с нуклеоидом, связывающий FtsZ белок, необходимый для блокирования сборки септального кольца над хромосомами в E. coli». Молекулярная клетка. 18 (5): 555–64. Дои:10.1016 / j.molcel.2005.04.012. ЧВК 4428309. PMID 15916962.
- ^ Woldringh CL, Jensen PR, Westerhoff HV (сентябрь 1995 г.). «Структура и разделение бактериальной ДНК: определяется балансом сил уплотнения и расширения?» (PDF). Письма о микробиологии FEMS. 131 (3): 235–42. Дои:10.1111 / j.1574-6968.1995.tb07782.x. PMID 7557335.
- ^ а б Ван Хельворт Дж. М., Хулс П. Г., Вишер Н. О., Уолдринг С. Л. (май 1998 г.). «Слитые нуклеоиды ресегрегируют быстрее, чем растяжение клеток в филаментах pbpB (Ts) Escherichia coli после высвобождения из-за ингибирования хлорамфениколом». Микробиология. 144 (5): 1309–17. Дои:10.1099/00221287-144-5-1309. PMID 9611806.
- ^ Ельцов Михаил; Зубер, Бенуа (2006). «Просвечивающая электронная микроскопия бактериального нуклеоида». Журнал структурной биологии. 156 (2): 246–254. Дои:10.1016 / j.jsb.2006.07.007. ISSN 1047-8477. PMID 16978880.
- ^ Робиноу, С; Келленбергер, Э (1994). «Возвращение к бактериальному нуклеоиду». Микробиологические обзоры. 58 (2): 211–232. Дои:10.1128 / mmbr.58.2.211-232.1994. ISSN 0146-0749. ЧВК 372962. PMID 7521510.
- ^ Смит Б.Т., Гроссман А.Д., Уокер Г.К. (январь 2002 г.). «Локализация UvrA и влияние повреждения ДНК на хромосому Bacillus subtilis». Журнал бактериологии. 184 (2): 488–93. Дои:10.1128 / jb.184.2.488-493.2002. ЧВК 139587. PMID 11751826.
- ^ Odsbu I, Skarstad K (октябрь 2009 г.). «Снижение активности рибонуклеотидредуктазы замедляет вилку репликации хромосомы, но не меняет ее локализацию». PLOS ONE. 4 (10): e7617. Bibcode:2009PLoSO ... 4.7617O. Дои:10.1371 / journal.pone.0007617. ЧВК 2773459. PMID 19898675.
- ^ Левин-Зайдман С., Френкиль-Криспин Д., Шимони Э., Сабанай I, Вольф С.Г., Мински А. (июнь 2000 г.). «Упорядоченные внутриклеточные сборки RecA-ДНК: потенциальный сайт активности, опосредованной RecA in vivo». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 97 (12): 6791–6. Bibcode:2000PNAS ... 97.6791L. Дои:10.1073 / pnas.090532397. ЧВК 18741. PMID 10829063.
- ^ а б Дельмас С., Дуггин И.Г., Аллерс Т. (январь 2013 г.). «Повреждение ДНК вызывает уплотнение нуклеоидов через комплекс Mre11-Rad50 в архее Haloferax volcanii». Молекулярная микробиология. 87 (1): 168–79. Дои:10,1111 / ммi.12091. ЧВК 3565448. PMID 23145964.