ФАД дифосфатаза - FAD diphosphatase
| ФАД дифосфатаза | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 3.6.1.18 | ||||||||
| Количество CAS | 37289-30-8 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
| БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
| ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
| КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Генная онтология | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
В энзимология, а ФАД дифосфатаза (EC 3.6.1.18 ) является фермент который катализирует то химическая реакция
- FAD + H2О AMP + FMN
Таким образом, два субстраты этого фермента FAD и ЧАС2О, а его два товары находятся AMP и FMN.
Этот фермент принадлежит к семейству гидролазы особенно те, которые действуют на ангидриды кислот в фосфорсодержащих ангидридах. В систематическое название этого класса ферментов Нуклеотидогидролаза FAD. Другие широко используемые имена включают Пирофосфатаза FAD, рибофлавинадениндинуклеотидпирофосфатаза, флавинадениндинуклеотидпирофосфатаза, рибофлавинадениндинуклеотидпирофосфатаза, и флавинадениндинуклеотидпирофосфатаза. Этот фермент участвует в метаболизм рибофлавина.
Рекомендации
- Равиндранат С.Д., Рао Н.А. (1969). «Нуклеотидазы в растениях. 3. Влияние метаболитов на фермент, гидролизующий флавинадениндинуклеотид (ФАД) из Phaseolus radiatus». Arch. Biochem. Биофизы. 133 (1): 54–9. Дои:10.1016/0003-9861(69)90487-1. PMID 5810832.
- Шин Х. Дж., Мего Дж. Л. (1988). «Флавинадениндинуклеотидфосфогидролаза лизосомальной мембраны печени крысы: очистка и характеристика». Arch. Biochem. Биофизы. 267 (1): 95–103. Дои:10.1016/0003-9861(88)90012-4. PMID 2848456.
| Этот EC 3.6 фермент -связанная статья является заглушка. Вы можете помочь Википедии расширяя это. |