PSMB1 - PSMB1
Субъединица протеасомы бета типа 1 также известный как 20S протеасома субъединица бета-6 (на основе систематической номенклатуры) является белок что у людей кодируется PSMB1 ген.[4] Этот белок является одной из 17 основных субъединиц (альфа-субъединицы 1-7, конститутивные бета-субъединицы 1-7 и индуцибельные субъединицы, включая beta1i, beta2i, beta5i ) что способствует полной сборке 20S протеасома сложный. В частности, протеасомная субъединица бета-типа-1, вместе с другими бета-субъединицами, собирается в два гептамерных кольца и впоследствии в протеолитическую камеру для деградации субстрата. Протеасома эукариот распознала разлагаемые белки, в том числе поврежденные белки для контроля качества белков или ключевые регуляторные белковые компоненты для динамических биологических процессов. Важной функцией модифицированной протеасомы, иммунопротеасомы, является процессинг пептидов MHC класса I.
Структура
Ген
Ген PSMB1 кодирует член семейства протеасом B-типа, также известного как семейство T1B, которое представляет собой бета-субъединицу ядра 20S. Этот ген тесно связан с геном TBP (TATA-связывающий белок) у человека и мыши и транскрибируется в противоположной ориентации у обоих видов.[5] Ген имеет 6 экзонов и расположен на полосе хромосомы 6q27.
Протеин
Субъединица протеасомы белка бета-типа 1 человека имеет размер 26,5 кДа и состоит из 241 аминокислоты. Рассчитанная теоретическая pI этого белка составляет 8,27.
Комплексная сборка
В протеасома представляет собой мультикаталитический протеиназный комплекс с высокоупорядоченной структурой ядра 20S. Эта бочкообразная структура ядра состоит из 4 уложенных в осевом направлении колец из 28 неидентичных субъединиц: каждое из двух концевых колец образовано 7 альфа-субъединицами, а два центральных кольца образованы 7 бета-субъединицами. Каждая из трех бета-субъединиц (бета1, бета2 и бета5) содержит протеолитический активный сайт и имеет различные предпочтения в отношении субстратов. Протеасомы в высокой концентрации распределяются по эукариотическим клеткам и расщепляют пептиды в АТФ / убиквитин-зависимом процессе нелизосомного пути.[6][7]
Функция
Функции белка поддерживаются его третичной структурой и его взаимодействием с ассоциирующими партнерами. Как одна из 28 субъединиц 20S протеасомы, субъединица протеасомы бета-типа 1 вносит вклад в формирование протеолитической среды для разложения субстрата. Свидетельства кристаллических структур изолированного 20S протеасомного комплекса демонстрируют, что два кольца бета-субъединиц образуют протеолитическую камеру и поддерживают все свои активные центры протеолиза внутри камеры.[7] Одновременно кольца альфа-субъединиц образуют вход для субстратов, попадающих в протеолитическую камеру. В инактивированном 20S протеасомном комплексе ворота во внутреннюю протеолитическую камеру охраняются N-концевыми хвостами специфической альфа-субъединицы. Этот уникальный дизайн структуры предотвращает случайное столкновение между протеолитическими активными центрами и белковым субстратом, что делает деградацию белка хорошо регулируемым процессом.[8][9] 20S протеасомный комплекс сам по себе обычно функционально неактивен. Протеолитическая способность 20S ядерной частицы (CP) может быть активирована, когда CP связывается с одной или двумя регуляторными частицами (RP) на одной или обеих сторонах альфа-колец. Эти регуляторные частицы включают протеасомные комплексы 19S, протеасомные комплексы 11S и т. Д. После ассоциации CP-RP подтверждение определенных альфа-субъединиц изменится и, следовательно, вызовет открытие входных ворот субстрата. Помимо RP, протеасомы 20S также могут быть эффективно активированы другими мягкими химическими обработками, такими как воздействие низких уровней додецилсульфата натрия (SDS) или NP-14.[9][10]
Клиническое значение
Протеасома и ее субъединицы имеют клиническое значение по крайней мере по двум причинам: (1) нарушенная комплексная сборка или дисфункциональная протеасома может быть связана с патофизиологией конкретных заболеваний, и (2) они могут использоваться в качестве мишеней для лекарств для терапевтических целей. вмешательства. Совсем недавно были предприняты дополнительные усилия по рассмотрению протеасомы для разработки новых диагностических маркеров и стратегий. Улучшенное и всестороннее понимание патофизиологии протеасомы должно привести к клиническому применению в будущем.
Протеасомы образуют ключевой компонент для убиквитин-протеасомная система (UPS) [11] и соответствующий контроль качества клеточного белка (PQC). Протеин убиквитинирование и последующие протеолиз и деградация протеасомами являются важными механизмами в регуляции клеточный цикл, рост клеток и дифференцировка, транскрипция генов, сигнальная трансдукция и апоптоз.[12] Впоследствии нарушение сборки и функции протеасомного комплекса ведет к снижению протеолитической активности и накоплению поврежденных или неправильно свернутых белков. Такое накопление белка может способствовать патогенезу и фенотипическим характеристикам нейродегенеративных заболеваний,[13][14] сердечно-сосудистые заболевания,[15][16][17] воспалительные реакции и аутоиммунные заболевания,[18] и системные реакции на повреждение ДНК, приводящие к злокачественные новообразования.[19]
Несколько экспериментальных и клинических исследований показали, что аберрации и нарушение регуляции UPS вносят вклад в патогенез нескольких нейродегенеративных и миодегенеративных заболеваний, включая Болезнь Альцгеймера,[20] болезнь Паркинсона[21] и Болезнь Пика,[22]Боковой амиотрофический склероз (ALS),[7] болезнь Хантингтона,[21] Болезнь Крейтцфельдта-Якоба,[23] болезни мотонейронов, полиглутаминовые (PolyQ) заболевания, Мышечные дистрофии[24] и несколько редких форм нейродегенеративных заболеваний, связанных с слабоумие.[25] В рамках убиквитин-протеасомная система (UPS) протеасома поддерживает гомеостаз сердечного белка и, таким образом, играет важную роль в сердечной ишемический травма, повреждение,[26] гипертрофия желудочков[27] и сердечная недостаточность.[28] Кроме того, накапливаются доказательства того, что UPS играет важную роль в злокачественной трансформации. Протеолиз UPS играет важную роль в ответах раковых клеток на стимулирующие сигналы, которые имеют решающее значение для развития рака. Соответственно, экспрессия гена за счет деградации факторы транскрипции, Такие как p53, с-июн, c-Fos, NF-κB, c-Myc, HIF-1α, MATα2, STAT3, стерол-регулируемые связывающие элементы белки и рецепторы андрогенов Все они контролируются ИБП и, таким образом, участвуют в развитии различных злокачественных новообразований.[29] Кроме того, UPS регулирует деградацию продуктов гена-супрессора опухолей, таких как аденоматозный полипоз кишечной палочки (APC) при колоректальном раке, ретинобластома (Rb). и опухолевый супрессор фон Хиппеля – Линдау (ВХЛ), а также ряд протоонкогены (Раф, Мой с, Myb, Rel, Src, Мос, ABL ). ИБП также участвует в регуляции воспалительных реакций. Эта активность обычно объясняется ролью протеасом в активации NF-κB, который дополнительно регулирует экспрессию провоспалительных цитокины Такие как TNF-α, ИЛ-β, Ил-8, молекулы адгезии (ICAM-1, VCAM-1, Р-селектин ) и простагландины и оксид азота (НЕТ).[18] Кроме того, UPS также играет роль в воспалительных реакциях в качестве регуляторов пролиферации лейкоцитов, в основном за счет протеолиза циклинов и деградации CDK ингибиторы.[30] Наконец, аутоиммунное заболевание пациенты с SLE, Синдром Шегрена и ревматоидный артрит (RA) преимущественно демонстрируют циркулирующие протеасомы, которые можно использовать в качестве клинических биомаркеров.[31]
Субъединица протеасомы бета-типа-1 (также известная как субъединица 20S протеасомы бета-6) представляет собой белок, кодируемый геном PSMB1 у людей, и был предметом исследований в нескольких клинических условиях. Например, мутированная форма PSMB1 показала повышенную ядерную транслокацию, что привело к активации транскрипция в адипоцитах, относящихся к сахарный диабет.[32] В целом, белок PSMB1 был описан при нескольких формах злокачественных новообразований.[33][34][35] Такие как фолликулярная лимфома[34] с важной механической ролью в туморогенез.[36]
Рекомендации
- ^ а б c ENSG00000281184 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000008018, ENSG00000281184 - Ансамбль, Май 2017
- ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
- ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
- ^ Тамура Т., Ли Д.Х., Осака Ф., Фудзивара Т., Шин С., Чунг С.Х., Танака К., Итихара А. (май 1991 г.). «Молекулярное клонирование и анализ последовательности кДНК для пяти основных субъединиц протеасом человека (мульти-каталитические протеиназные комплексы)». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Структура и экспрессия гена. 1089 (1): 95–102. Дои:10.1016/0167-4781(91)90090-9. PMID 2025653.
- ^ «Ген Entrez: субъединица протеасомы PSMB1 (просома, макропаин), бета-тип, 1».
- ^ Coux O, Tanaka K, Goldberg AL (1996). «Структура и функции протеасом 20S и 26S». Ежегодный обзор биохимии. 65: 801–47. Дои:10.1146 / annurev.bi.65.070196.004101. PMID 8811196.
- ^ а б c Томко Р.Дж., Хохштрассер М (2013). «Молекулярная архитектура и сборка протеасомы эукариот». Ежегодный обзор биохимии. 82: 415–45. Дои:10.1146 / annurev-biochem-060410-150257. ЧВК 3827779. PMID 23495936.
- ^ Groll M, Ditzel L, Löwe J, Stock D, Bochtler M, Bartunik HD, Huber R (апрель 1997 г.). «Структура протеасомы 20S из дрожжей при разрешении 2,4 А». Природа. 386 (6624): 463–71. Bibcode:1997Натура.386..463G. Дои:10.1038 / 386463a0. PMID 9087403. S2CID 4261663.
- ^ а б Гролль М., Байорек М., Келер А., Мородер Л., Рубин Д.М., Хубер Р., Гликман М.Х., Финли Д. (ноябрь 2000 г.). «Закрытый канал в частицу ядра протеасомы». Структурная биология природы. 7 (11): 1062–7. Дои:10.1038/80992. PMID 11062564. S2CID 27481109.
- ^ Zong C, Gomes AV, Drews O, Li X, Young GW, Berhane B, Qiao X, French SW, Bardag-Gorce F, Ping P (август 2006 г.). «Регуляция сердечных 20S протеасом мышей: роль ассоциирующих партнеров». Циркуляционные исследования. 99 (4): 372–80. Дои:10.1161 / 01.RES.0000237389.40000.02. PMID 16857963.
- ^ Клейгер Г., мэр Т. (июнь 2014 г.). «Опасное путешествие: экскурсия по убиквитин-протеасомной системе». Тенденции в клеточной биологии. 24 (6): 352–9. Дои:10.1016 / j.tcb.2013.12.003. ЧВК 4037451. PMID 24457024.
- ^ Гольдберг А.Л., Штейн Р., Адамс Дж. (Август 1995 г.). «Новое понимание функции протеасом: от архебактерий до разработки лекарств». Химия и биология. 2 (8): 503–8. Дои:10.1016/1074-5521(95)90182-5. PMID 9383453.
- ^ Сулистио Ю.А., Хиз К. (январь 2015 г.). «Убиквитин-протеасомная система и дерегуляция молекулярных шаперонов при болезни Альцгеймера». Молекулярная нейробиология. 53 (2): 905–31. Дои:10.1007 / s12035-014-9063-4. PMID 25561438. S2CID 14103185.
- ^ Ортега З, Лукас Дж.Дж. (2014). «Участие убиквитин-протеасомной системы в болезни Хантингтона». Границы молекулярной неврологии. 7: 77. Дои:10.3389 / fnmol.2014.00077. ЧВК 4179678. PMID 25324717.
- ^ Сандри М., Роббинс Дж. (Июнь 2014 г.). «Протеотоксичность: недооцененная патология при сердечных заболеваниях». Журнал молекулярной и клеточной кардиологии. 71: 3–10. Дои:10.1016 / j.yjmcc.2013.12.015. ЧВК 4011959. PMID 24380730.
- ^ Дрюс О., Тэгтмайер Х (декабрь 2014 г.). «Нацеливание на убиквитин-протеасомную систему при сердечных заболеваниях: основа для новых терапевтических стратегий». Антиоксиданты и редокс-сигналы. 21 (17): 2322–43. Дои:10.1089 / ars.2013.5823. ЧВК 4241867. PMID 25133688.
- ^ Ван З.В., Хилл Д.А. (февраль 2015 г.). «Контроль качества протеина и метаболизм: двунаправленный контроль в сердце». Клеточный метаболизм. 21 (2): 215–26. Дои:10.1016 / j.cmet.2015.01.016. ЧВК 4317573. PMID 25651176.
- ^ а б Карин М., Дельхас М. (февраль 2000 г.). «Киназа I каппа B (IKK) и NF-каппа B: ключевые элементы провоспалительной передачи сигналов». Семинары по иммунологии. 12 (1): 85–98. Дои:10.1006 / smim.2000.0210. PMID 10723801.
- ^ Ермолаева М.А., Даховник А., Шумахер Б. (янв 2015). «Механизмы контроля качества в ответах на клеточные и системные повреждения ДНК». Обзоры исследований старения. 23 (Pt A): 3–11. Дои:10.1016 / j.arr.2014.12.009. ЧВК 4886828. PMID 25560147.
- ^ Checler F, da Costa CA, Ancolio K, Chevallier N, Lopez-Perez E., Marambaud P (июль 2000 г.). «Роль протеасомы в болезни Альцгеймера». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Молекулярная основа болезни. 1502 (1): 133–8. Дои:10.1016 / s0925-4439 (00) 00039-9. PMID 10899438.
- ^ а б Чунг К.К., Доусон В.Л., Доусон TM (ноябрь 2001 г.). «Роль убиквитин-протеасомного пути в болезни Паркинсона и других нейродегенеративных расстройствах». Тенденции в неврологии. 24 (11 Прил.): S7–14. Дои:10.1016 / s0166-2236 (00) 01998-6. PMID 11881748. S2CID 2211658.
- ^ Икеда, Кенджи; Акияма, Харухико; Араи, Тецуаки; Уэно, Хидеки; Цучия, Куниаки; Косака, Кендзи (2002). «Морфометрическая переоценка системы двигательных нейронов болезни Пика и бокового амиотрофического склероза с деменцией». Acta Neuropathologica. 104 (1): 21–28. Дои:10.1007 / s00401-001-0513-5. ISSN 0001-6322. PMID 12070660. S2CID 22396490.
- ^ Манака Х, Като Т, Курита К., Катагири Т, Шикама Й, Кудзираи К., Каванами Т, Судзуки И, Нихей К., Сасаки Х (май 1992 г.). «Заметное увеличение убиквитина в спинномозговой жидкости при болезни Крейтцфельдта – Якоба». Письма о неврологии. 139 (1): 47–9. Дои:10.1016 / 0304-3940 (92) 90854-з. PMID 1328965. S2CID 28190967.
- ^ Мэтьюз К.Д., Мур С.А. (январь 2003 г.). «Конечностно-поясная мышечная дистрофия». Текущие отчеты по неврологии и неврологии. 3 (1): 78–85. Дои:10.1007 / s11910-003-0042-9. PMID 12507416. S2CID 5780576.
- ^ Майер Р.Дж. (март 2003 г.). «От нейродегенерации к нейрогомеостазу: роль убиквитина». Новости и перспективы наркотиков. 16 (2): 103–8. Дои:10.1358 / dnp.2003.16.2.829327. PMID 12792671.
- ^ Кализа Дж., Пауэлл С.Р. (февраль 2013 г.). «Убиквитиновая протеасомная система и ишемия миокарда». Американский журнал физиологии. Сердце и физиология кровообращения. 304 (3): H337–49. Дои:10.1152 / ajpheart.00604.2012. ЧВК 3774499. PMID 23220331.
- ^ Предмор Дж. М., Ван П., Дэвис Ф., Бартолон С., Вестфол М. В., Дайк Д. Б., Пагани Ф., Пауэлл С. Р., Дэй С.М. (март 2010 г.). «Дисфункция убиквитиновых протеасом при гипертрофических и дилатационных кардиомиопатиях». Тираж. 121 (8): 997–1004. Дои:10.1161 / CIRCULATIONAHA.109.904557. ЧВК 2857348. PMID 20159828.
- ^ Пауэлл SR (июль 2006 г.). «Убиквитин-протеасомная система в физиологии и патологии сердца». Американский журнал физиологии. Сердце и физиология кровообращения. 291 (1): H1 – H19. Дои:10.1152 / ajpheart.00062.2006. PMID 16501026.
- ^ Адамс Дж (апрель 2003 г.). «Возможности ингибирования протеасомы при лечении рака». Открытие наркотиков сегодня. 8 (7): 307–15. Дои:10.1016 / с 1359-6446 (03) 02647-3. PMID 12654543.
- ^ Бен-Нерия Y (январь 2002 г.). «Регуляторные функции убиквитинирования в иммунной системе». Иммунология природы. 3 (1): 20–6. Дои:10.1038 / ni0102-20. PMID 11753406. S2CID 26973319.
- ^ Egerer K, Kuckelkorn U, Rudolph PE, Rückert JC, Dörner T., Burmester GR, Kloetzel PM, Feist E (октябрь 2002 г.). «Циркулирующие протеасомы являются маркерами повреждения клеток и иммунологической активности при аутоиммунных заболеваниях». Журнал ревматологии. 29 (10): 2045–52. PMID 12375310.
- ^ Ямаути Дж., Сэкигучи М., Шираи Т., Ямада М., Ишими Ю. (2013). «Роль ядерной локализации PSMB1 в активации транскрипции». Биология, биотехнология и биохимия. 77 (8): 1785–7. Дои:10.1271 / bbb.130290. PMID 23924720.
- ^ Сингх В., Шарма В., Верма В., Пандей Д., Ядав С. К., Майхури Дж. П., Гупта Г. (ноябрь 2014 г.). «Апигенин манипулирует системой убиквитин-протеасома, чтобы спасти рецептор эстрогена-β от деградации и вызвать апоптоз в клетках рака простаты». Европейский журнал питания. 54 (8): 1255–67. Дои:10.1007 / s00394-014-0803-z. PMID 25408199. S2CID 206969475.
- ^ а б Бартон МК (сентябрь 2013 г.). «Прогностические биомаркеры могут помочь индивидуализировать лечение пациентов с фолликулярной лимфомой». КА: Журнал онкологических заболеваний для клиницистов. 63 (5): 293–4. Дои:10.3322 / caac.21197. PMID 23842891. S2CID 37162376.
- ^ Фэн Л., Чжан Д., Фан Ц, Ма Ц, Ян В., Мэн И, Ву В., Гуань С., Цзян Б., Ян М., Лю X, Го Д. (11 июля 2013 г.). «ER стресс-опосредованный апоптоз, индуцированный целастролом в раковых клетках, и важная роль киназы-3β гликогенсинтазы в сигнальной сети». Смерть и болезнь клеток. 4 (7): e715. Дои:10.1038 / cddis.2013.222. ЧВК 3730400. PMID 23846217.
- ^ Юань Ф, Ма И, Ю П, Лин У, Лу Х, Ю И, Ван Х, Цзян Дж, Ян П, Ма Кью, Тао Т. (16 июля 2013 г.). «Новая роль протеасомной субъединицы β1 в онкогенезе». Отчеты по бионауке. 33 (4): 555–565. Дои:10.1042 / BSR20130013. ЧВК 3712487. PMID 23725357.
дальнейшее чтение
- Coux O, Tanaka K, Goldberg AL (1996). «Структура и функции протеасом 20S и 26S». Ежегодный обзор биохимии. 65: 801–47. Дои:10.1146 / annurev.bi.65.070196.004101. PMID 8811196.
- Goff SP (август 2003 г.). «Смерть от дезаминирования: новая система ограничения хозяина для ВИЧ-1». Клетка. 114 (3): 281–3. Дои:10.1016 / S0092-8674 (03) 00602-0. PMID 12914693. S2CID 16340355.
- Ли Л. В., Муми Ч. Р., Орт К., Макгуайр М. Дж., ДеМартино Г. Н., Слотер, Калифорния (февраль 1990 г.) «Взаимоотношения между субъединицами высокомолекулярной протеиназы, макропаина (протеасомы)». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Структура белка и молекулярная энзимология. 1037 (2): 178–85. Дои:10.1016 / 0167-4838 (90) 90165-С. PMID 2306472.
- Окумура К., Ногами М., Тагучи Х., Хисамацу Х., Танака К. (май 1995 г.). «Гены субъединиц HC3 альфа-типа (PMSA2) и HC5 бета-типа (PMSB1) протеасом человека картируются в хромосомы 6q27 и 7p12-p13 с помощью флуоресцентной гибридизации in situ». Геномика. 27 (2): 377–9. Дои:10.1006 / geno.1995.1062. PMID 7558012.
- Кристенсен П., Йонсен А.Х., Уерквиц В., Танака К., Хендил КБ (декабрь 1994 г.). «Человеческие протеасомные субъединицы из 2-мерных гелей, идентифицированные частичным секвенированием». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 205 (3): 1785–9. Дои:10.1006 / bbrc.1994.2876. PMID 7811265.
- Тамура Т., Осака Ф., Кавамура И., Хигути Т., Исида Н., Нотванг Х. Г., Цуруми К., Танака К., Итихара А. (ноябрь 1994 г.). «Выделение и характеристика генов субъединицы HC3 альфа-типа и бета-типа HC5 протеасом человека». Журнал молекулярной биологии. 244 (1): 117–24. Дои:10.1006 / jmbi.1994.1710. PMID 7966316.
- Маруяма К., Сугано С. (январь 1994 г.). «Олиго-кэппинг: простой метод замены кэп-структуры эукариотических мРНК олигорибонуклеотидами». Ген. 138 (1–2): 171–4. Дои:10.1016/0378-1119(94)90802-8. PMID 8125298.
- Сигер М., Феррелл К., Франк Р., Дубиль В. (март 1997 г.). «ВИЧ-1 tat ингибирует 20 S протеасому и ее активацию, опосредованную 11 S». Журнал биологической химии. 272 (13): 8145–8. Дои:10.1074 / jbc.272.13.8145. PMID 9079628.
- Судзуки Ю., Ёситомо-Накагава К., Маруяма К., Суяма А., Сугано С. (октябрь 1997 г.). «Создание и характеристика полноразмерной библиотеки кДНК, обогащенной по 5'-концу». Ген. 200 (1–2): 149–56. Дои:10.1016 / S0378-1119 (97) 00411-3. PMID 9373149.
- Мадани Н., Кабат Д. (декабрь 1998 г.). «Эндогенный ингибитор вируса иммунодефицита человека в лимфоцитах человека преодолевается вирусным белком Vif». Журнал вирусологии. 72 (12): 10251–5. Дои:10.1128 / JVI.72.12.10251-10255.1998. ЧВК 110608. PMID 9811770.
- Саймон Дж. Х., Гаддис, Северная Каролина, Фушье Р. А., Малим М. Х. (декабрь 1998 г.). «Доказательства недавно открытого клеточного фенотипа против ВИЧ-1». Природа Медицина. 4 (12): 1397–400. Дои:10.1038/3987. PMID 9846577. S2CID 25235070.
- Эленич Л.А., Нанди Д., Кент А.Э., МакКласки Т.С., Круз М., Айер М.Н., Вудворд Е.С., Конн К.В., Очоа А.Л., Гинзбург Д.Б., Монако Дж.Дж. (сентябрь 1999 г.). «Полная первичная структура протеасом 20S мыши». Иммуногенетика. 49 (10): 835–42. Дои:10.1007 / s002510050562. PMID 10436176. S2CID 20977116.
- Малдер LC, Muesing MA (сентябрь 2000 г.). «Деградация интегразы ВИЧ-1 по пути правила N-конца». Журнал биологической химии. 275 (38): 29749–53. Дои:10.1074 / jbc.M004670200. PMID 10893419.
- Фэн Й, Лонго Д.Л., Феррис Д.К. (январь 2001 г.). «Поло-подобная киназа взаимодействует с протеасомами и регулирует их активность». Рост и дифференциация клеток. 12 (1): 29–37. PMID 11205743.
- Шихи AM, Гэддис NC, Чой JD, Malim MH (август 2002 г.). «Выделение человеческого гена, который подавляет инфекцию ВИЧ-1 и подавляется вирусным белком Vif». Природа. 418 (6898): 646–50. Bibcode:2002Натура.418..646С. Дои:10.1038 / природа00939. PMID 12167863. S2CID 4403228.
- Хуанг X, Зайферт У., Зальцманн У., Хенкляйн П., Прейсснер Р., Хенке В., Сийтс А.Д., Клётцель П.М., Дубиль В. (ноябрь 2002 г.). «Сайт RTP, общий для белка Tat ВИЧ-1 и альфа-регуляторной субъединицы 11S, имеет решающее значение для их влияния на функцию протеасом, включая процессинг антигена». Журнал молекулярной биологии. 323 (4): 771–82. Дои:10.1016 / S0022-2836 (02) 00998-1. PMID 12419264.
- Сузумори Н., Бернс К.Х., Ян В., Мацук М.М. (январь 2003 г.). «RFPL4 взаимодействует с белками ооцитов пути деградации убиквитин-протеасомы». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 100 (2): 550–5. Bibcode:2003ПНАС..100..550С. Дои:10.1073 / pnas.0234474100. ЧВК 141033. PMID 12525704.