Фибриноген - Fibrinogen

Семейство альфа / бета цепей фибриногена
PDB 1m1j EBI.jpg
кристаллическая структура нативного куриного фибриногена с двумя разными связанными лигандами
Идентификаторы
СимволFib_alpha
PfamPF08702
ИнтерПроIPR012290
SCOP21 мин 1 дж / Объем / СУПФАМ
Фибриноген альфа-C домен
Идентификаторы
СимволФибриноген_аС
PfamPF12160
ИнтерПроIPR021996
Идентификаторы
СимволФибриноген_C
PfamPF00147
Pfam кланCL0422
ИнтерПроIPR002181
PROSITEPDOC00445
SCOP21fza / Объем / СУПФАМ

Фибриноген (фактор I) это гликопротеин сложный, сделанный в печени,[1] что циркулирует в крови всех позвоночные.[2] При повреждении тканей и сосудов преобразуется ферментативно к тромбин к фибрин а затем на фибриновый тромб. Сгустки фибрина в основном закрывают кровеносные сосуды и останавливают кровотечение. Фибрин также связывает и снижает активность тромбина. Эта деятельность, иногда называемая антитромбин I, ограничивает свертываемость.[1] Фибрин также опосредует кровь тромбоцит и эндотелиальная клетка распространение, ткань фибробласт распространение образование капиллярной трубки, и ангиогенез и тем самым способствует реваскуляризации и лечение раны.[3]

Сниженные и / или дисфункциональные фибриногены встречаются у различных врожденных и приобретенных людей. расстройства, связанные с фибриногеном. Эти расстройства представляют собой группу редких состояний, при которых у людей могут наблюдаться тяжелые эпизоды патологического кровотечения и тромбоз; эти состояния лечатся повышением уровня фибриногена в крови и ингибированием свертывания крови, соответственно.[4][5] Эти нарушения также могут быть причиной некоторых заболеваний печени и почек.[1]

Фибриноген - это «положительный» белок острой фазы то есть его уровень в крови повышается в ответ на системное воспаление, повреждение тканей и некоторые другие события. Он также повышен при различных формах рака. Повышенный уровень фибриногена в воспаление а также рак и другие состояния были предложены как причина тромбоза и сосудистого повреждения, которое сопровождает эти состояния.[6][7]

Гены

Фибриноген вырабатывается и секретируется в кровь в основном печенью. гепатоцит клетки. Эндотелий также сообщается, что клетки вырабатывают небольшие количества фибриногена, но этот фибриноген полностью не охарактеризован; кровь тромбоциты и их предшественники, костный мозг мегакариоциты, хотя раньше считалось, что они производят фибриноген, теперь известно, что они поглощают и накапливают, но не производят гликопротеин.[4][7] Последний секретируемый гликопротеин, полученный из гепатоцитов, состоит из двух тримеры, причем каждый тример состоит из трех разных полипептидные цепи, то альфа-цепь фибриногена (также называемая цепочкой Aα или α), кодируемой FGA ген, бета-цепь фибриногена (также называемая цепью Bβ или β), кодируемая FGB ген, и гамма-цепь фибриногена (также называемая γ-цепочкой), кодируемая FGG ген. Все три гена расположены на длинном или q плече хромосомы 4 человека (на позиции 4q31.3, 4q31.3 и 4q32.1 соответственно).[1]

альфа-цепь фибриногена
Идентификаторы
СимволFGA
Ген NCBI2243
HGNC3661
OMIM134820
RefSeqNM_000508
UniProtP02671
Прочие данные
LocusChr. 4 q28
бета-цепь фибриногена
Идентификаторы
СимволFGB
Ген NCBI2244
HGNC3662
OMIM134830
RefSeqNM_005141
UniProtP02675
Прочие данные
LocusChr. 4 q28
Гамма-цепь фибриногена
Идентификаторы
СимволFGG
Ген NCBI2266
HGNC3694
OMIM134850
RefSeqNM_021870
UniProtP02679
Прочие данные
LocusChr. 4 q28

Альтернативное сращивание из FGA ген производит незначительное расширенное изоформа Aα, называемого AαE, который заменяет Aα в 1–3% циркулирующего фибриногена; альтернативное сращивание FGG производит минорную изоформу γ, называемую γ ', которая заменяет γ в 8–10% циркулирующего фибриногена; FGB альтернативно не сращивается. Следовательно, конечный продукт фибриногена состоит в основном из цепей Aα, Bβ и γ, при этом небольшой процент его содержит цепи AαE и / или γ 'вместо цепей Aα и / или γ соответственно. Три гена записано и переведено в координации с механизмом (ами), который остается не полностью изученным.[8][9][10][11][12] Скоординированная транскрипция этих трех генов фибриногена быстро и значительно усиливается системными состояниями, такими как воспаление и повреждение тканей. Цитокины, вырабатываемые во время этих системных состояний, такие как интерлейкин 6 и интерлейкин 1β, по-видимому, ответственны за активацию этой транскрипции.[11]

Структура

Распространенные изоформы фибриногена. Вершина: γA / γ 'содержит обычную цепь γ (также известную как γA) и редкую цепь γ', которая имеет расширенную C-терминал. Нижний: вариант, содержащий изоформы AαE вместо более распространенного Aα. Эта комбинация AαE / AαE имеет удлиненные C-концы (αEC) и массой 420 кДа, что тяжелее типичного фибриногена.[13] Щелкните, чтобы увидеть расширенное описание.
Фибриноген человека. Цепи Aα (голубой), цепи Bβ (красные), цепи γA (розовые), кальциевые (зеленые), углеводные (оранжевые). FpA: фибринопептиды A. FpB: фибринопептиды B. αC: C-концевой домен цепи Aα. D: D домен. E: домен E.
Фибриноген человека (PDB: 3GHG). Цвета такие же, как на другой картинке. Дисульфидные связи также показаны (выделены желтым). Части фактической структуры не определены: например, C-концы цепей Aα слишком короткие.

Цепи Aα, Bβ и γ представляют собой записано и переведено согласованно на эндоплазматический ретикулум (ER), причем их пептидные цепи переходят в ER, в то время как их сигнальный пептид порции удаляются. Внутри ER три цепи собираются сначала в димеры Aαγ и Bβγ, затем в тримеры AαBβγ и, наконец, в (AαBβγ)2 гексимеры, т.е. два тримера AαBβγ, соединенные между собой многочисленными дисульфидные связи. Гексимер переходит в Гольджи где это гликозилированный, гидроксилированный, сульфатированный, и фосфорилированный для образования зрелого гликопротеина фибриногена, который секретируется в кровь.[10][12] Зрелый фибриноген представляет собой длинный гибкий белковый массив из трех узелков, удерживаемых вместе очень тонкой нитью, диаметр которой, по оценкам, составляет от 8 до 15.Ангстрем (Å). Два концевых узелка (называемые областями D или доменами) одинаково состоят из цепей Bβ и γ, тогда как центральный узелок чуть меньшего размера (называемый областью или доменом E) состоит из двух переплетенных альфа-цепей Aα. Измерения длин теней показывают, что диаметр узелков находится в диапазоне от 50 до 70 Å. Длина высушенной молекулы 475 ± 25 Å.[14]

Молекула фибриногена циркулирует как растворимый плазма гликопротеин с типичным молекулярный вес (в зависимости от его содержания Aα по сравнению с AαE и γ по сравнению с цепями γ ') ~ 340кДа. Он имеет стержнеобразную форму с размерами 9 × 47,5 × 6 нм и имеет отрицательный суммарный заряд при физиологическом pH (его изоэлектрическая точка составляет pH 5,8).[15][16] Нормальная концентрация фибриногена в плазма крови составляет 150–400 мг / дл с уровнями, значительно ниже или выше этого диапазона, связанными с патологическим кровотечением и / или тромбозом. Фибриноген имеет циркулирующую период полураспада ~ 4 дня.[12]

Образование тромба

Основная статья: Коагуляция
Основная статья: фибринолиз
# Фибринопептиды A (FpA) отщепляются тромбином (IIa). Новые N-концевые соединения с γA цепями D доменов и протофибриллы начинают формироваться.[13] # Фибринопептиды B (FpB) отсекаются тромбином немного позже. Новые N-концы связываются с цепями Bβ D доменов. Также высвобождаются αC, ранее связанные с FpB. αCs допускают двустороннее и равностороннее ветвление (Bi, Eq).[13] # XIIIa сшивает фибрины (синие линии). С-концевые γA-γA- и Aα-Aα-поперечные связи образуются.[13]

Во время свертывания крови, тромбин атакует N-конец цепей Aα и Bβ в фибриногене с образованием отдельных нитей фибрина плюс два небольших полипептиды, фибринопептиды A и B, полученные из этих соответствующих цепей. Затем отдельные нити фибрина полимеризуются и сшитый с другим фибрином в крови фактор XIIIa чтобы сформировать обширную взаимосвязанную фибриновую сеть, которая является основой для образования зрелого фибринового сгустка.[3][7][17] Помимо образования фибрина, фибриноген также способствует свертыванию крови, образуя мосты между кровью и активируя ее. тромбоциты через привязку к их GpIIb / IIIa рецептор фибриногена на поверхности мембраны.[17]

Фибрин участвует в ограничении образования сгустков крови и разложении образовавшихся сгустков крови по крайней мере двумя важными механизмами. Во-первых, он обладает тремя низкоаффинными сайтами связывания (два в E-домене фибрина; один в его D-домене) для тромбина; это связывание изолирует тромбин от атаки фибриногена.[17] Во-вторых, цепь Aα фибрина ускоряется как минимум в 100 раз по сравнению с плазмин активирован тканевый активатор плазминогена; плазмин разрушает тромбы.[5][17][3][7] Атака плазмина на высвобождение фибрина D-димеры (также называемые димерами DD). Обнаружение этих димеров в крови используется в качестве клинического теста на фибринолиз.[5]

Нарушения фибриногена

Несколько расстройства в количестве и / или качестве фибриногена вызывают патологическое кровотечение, патологическое свертывание крови и / или отложение фибриногена в печени, почках и других тканях.

Врожденная афибриногенемия

Основная статья: Врожденная афибриногенемия

Врожденная афибриногенемия - редкое и обычно аутосомно-рецессивный наследственное заболевание, при котором кровь не свертывается из-за недостатка фибриногена (обычно уровни фибриногена в плазме), но иногда обнаруживаются на очень низких уровнях, например <10 мг / дл. Это тяжелое заболевание обычно вызывается мутациями как в материнской, так и в отцовской копиях либо FGA, FGB, или же ВБР ген. Мутации имеют практически полную генетическую пенетрантность практически со всеми гомозиготный носители, у которых наблюдаются частые, а иногда и опасные для жизни эпизоды кровотечений и / или тромбозов. Патологическое кровотечение возникает в раннем возрасте, например, часто наблюдается при рождении с обильным кровотечением из пупок.[4]

Врожденная гипофибриногенемия

Основная статья: Врожденная гипофибриногенемия

Врожденная гипофибриногенемия - это редкое наследственное заболевание, при котором кровь может не свертываться нормально из-за пониженного уровня фибриногена (фибриноген в плазме обычно <150, но> 50 мг / дл). Заболевание отражает деструктивную мутацию только в одном из двух родительских FGA, FGB, или же ВБР гены и имеет низкую степень генетической пенетрантности, то есть только у некоторых членов семьи с дефектным геном проявляются симптомы. Симптомы заболевания, которое чаще возникает у людей с более низким уровнем фибриногена в плазме, включают эпизодические кровотечения и тромбоз, которые обычно начинаются в позднем детстве или в зрелом возрасте.[4]

Болезнь накопления фибриногена

Основная статья: Врожденная гипофибриногенемия § Болезнь накопления фибрингогенов

Болезнь накопления фибрингогена - чрезвычайно редкое заболевание. Это форма врожденной гипофибриногенемии, при которой определенные специфические наследственные мутации в одной копии FGG Ген заставляет свой фибриноген накапливаться в клетках печени и повредить их. Заболевание не зарегистрировано FGA или же FGB мутации. Симптомы этих FGG мутации имеют низкий уровень пенетрантности. Уровни фибриногена в плазме (обычно <150, но> 50 мг / дл), обнаруженные при этом заболевании, отражают фибриноген, вырабатываемый нормальным геном. Болезнь накопления фибриногена может приводить к аномальному кровотечению и тромбозу, но отличается также тем, что иногда приводит к поражению печени. цирроз.[18]

Врожденная дисфибриногенемия

Основная статья: Дисфибриногенемия

Врожденная дисфибриногенемия - редкое явление. аутосомно-доминантный наследственное заболевание, при котором фибриноген плазмы состоит из дисфункционального фибриногена, вырабатываемого мутировавшим FGA, FGB, или же ВБР ген, унаследованный от одного родителя, плюс нормальный фибриноген, произведенный нормальным геном, унаследованным от другого родителя. Как отражение этой двойственности, уровни фибриногена в плазме, измеренные иммунологическими методами, являются нормальными (> 150 мг / дл), но составляют c. На 50% ниже при измерении методами образования сгустка. Беспорядок проявляется пониженная пенетрантность, и только у некоторых людей с аномальным геном проявляются симптомы аномального кровотечения и тромбоза.[19]

Наследственный амилоидоз Aα-цепи фибриногена

Основная статья: Дисфибриногенемия § Наследственный амилоидоз Aα-цепи фибриногена

Наследственный амилоидоз Aα-цепи фибриногена - это аутосомно-доминантное чрезвычайно редкое наследственное заболевание, вызванное мутацией в одной из двух копий FGA ген. Это форма врожденной дисфибриногенемии, при которой определенные мутации приводят к выработке аномального фибриногена, который циркулирует в крови и постепенно накапливается в почках. Это накопление со временем приводит к одной форме семейный амилоидоз почек. Уровни фибриногена в плазме аналогичны уровням, наблюдаемым при других формах врожденной дисфибриногенемии. Амилоидоз A-цепи фибриногена не связан с патологическим кровотечением или тромбозом.[20]

Приобретенная дисфибриногенемия

Основная статья: Дисфибриногенемия

Приобретенная дисфибриногенемия - это редкое заболевание, при котором циркулирующий фибриноген состоит, по крайней мере, частично из дисфункционального фибриногена из-за различных приобретенных заболеваний. Одна из хорошо изученных причин расстройства - серьезная. болезнь печени включая гепатома, хронически активный гепатит, цирроз, и желтуха из-за обструкция желчных путей. Больная печень синтезирует фибриноген, который имеет нормально функционирующий аминокислота последовательность, но неверно гликозилированный (т.е. содержит неправильное количество остатков сахара), добавленный к нему во время прохождения через Гольджи. Неправильно гликозалированный фибриноген является дисфункциональным и может вызывать патологические эпизоды кровотечения и / или свертывания крови. Другие, менее изученные причины: дискразии плазматических клеток и аутоиммунные расстройства при которых циркулирующий аномальный иммуноглобулин или другой белок нарушает функцию фибриногена, а также в редких случаях рака и приема лекарств (изотретиноин, глюкокортикоиды, и противолейкозные препараты ) токсичность.[17]

Врожденная гиподисфибриногенемия

Основная статья: Гиподисфибриногенемия

Врожденная гиподисфибриногенемия представляет собой редкое наследственное заболевание, при котором низкие уровни (т.е. <150 мг / дл) иммунологически детектируемого фибриногена плазмы составляют, по крайней мере, часть дисфункционального фибриногена. Заболевание отражает мутации, как правило, в обоих унаследованных генах фибриногена, один из которых продуцирует дисфункциональный фибриноген, а другой - низкие количества фибриногена. Расстройство при наличии пониженная пенетрантность, обычно более тяжелая, чем врожденная дисфибриногенемия, но, как и последнее нарушение, вызывает патологические эпизоды кровотечения и / или свертывания крови.[21]

Криофибриногенемия

Основная статья: Криофибриногенемия

Криофибриногенемия является приобретенным заболеванием, при котором фибриноген выпадает в осадок при низких температурах и может привести к внутрисосудистому осаждению фибриногена, фибрин, и другие циркулирующие белки, тем самым вызывая инфаркт различных тканей и телесных конечностей. Криоглобулинемия может возникать без признаков основного сопутствующего расстройства, то есть первичной криоглобулинемии (также называемой эссенциальной криоглобулинемией) или, что гораздо чаще, при наличии признаков основного заболевания, то есть вторичной криоглобулинемии. Вторичная криофибриноенемия может развиться у людей, страдающих инфекцией (около 12% случаев), злокачественный или же предраковый расстройства (21%), васкулит (25%), и аутоиммунные заболевания (42%). В этих случаях криофибиногенема может вызывать или не вызывать повреждение тканей и / или другие симптомы, и фактическая причинно-следственная связь между этими заболеваниями и развитием криофибриногенемии неясна. Криофибриногенемия также может возникать в связи с приемом определенных лекарств.[22][23][24][25]

Приобретенная гипофибриногенемия

Приобретенная гипофибриногенемия - это дефицит циркулирующего фибриногена из-за чрезмерного потребления, который может возникнуть в результате: травма, определенные фазы диссеминированное внутрисосудистое свертывание, и сепсис. Это также может произойти в результате гемодилюции в результате кровопотери и / или переливания упакованные эритроциты или другие заменители цельной крови с низким содержанием фибриногена.[26]

Лабораторные тесты

Клинические анализы нарушений фибриногена обычно измеряют свертываемость крови, используя следующие последовательные шаги:[27] Более высокие уровни, среди прочего, связаны с сердечно-сосудистые заболевания (> 3,43 г / л).[требуется разъяснение ] Он может быть повышен в любой форме воспаление, поскольку это белок острой фазы; например, это особенно заметно у людей ткань десны вовремя начальная фаза пародонтоза.[28][29]

  • Свертываемость крови измеряется с помощью стандартных тестов, например протромбиновое время, частичное тромбопластиновое время, тромбиновое время, и / или время рептилазы. Низкий уровень фибриногена и дисфункциональные фибриногены обычно увеличивают это время, тогда как недостаток фибриногена (т.е. афибриногенемия) делает это время бесконечно увеличенным.
  • Уровни фибриногена измеряются в плазма изолирован от венозный кровь иммуноанализа,[нужна цитата ] или с помощью анализов свертывания, таких как анализ фибриногена Клаусса или протромбин на основе методов.[30] Нормальный уровень составляет около 1,5-3 г / л, в зависимости от используемого метода. Эти уровни нормальны при дисфибриногенемии (т. Е. 1,5-3 г / л), уменьшаются при гипофибриногенемии и гиподисфибриногенемии (т. Е. <1,5 г / л) и отсутствуют (т. Е. <0,02 г / л) при афибриногенемии.
  • Функциональные уровни фибриногена измеряются в плазме, индуцированной свертыванием. Уровни свернувшегося фибриногена в этом тесте должны быть снижены при гипофибриногенемии, гиподисфибриногенемии и дисфибриногенемии и неопределяться при афибриногенемии.
  • Уровни функционального фибриногена / антигенного фибриногена составляют <0,7 г / л при гипофибриногенемии, гиподисфибриногенемии и дисфиброгенемии и не применимы при афибриногенемии.
  • Анализ фибриногена также можно проверить на образцах цельной крови с помощью тромбоэластометрии. Этот анализ исследует взаимодействие факторов свертывания, их ингибиторов, антикоагулянтов и клеток крови (в частности, тромбоцитов) во время свертывания и последующего фибринолиза, как это происходит в цельной крови. Тест предоставляет информацию о гемостатической эффективности и максимальной плотности сгустка, чтобы получить дополнительную информацию о взаимодействиях фибрина и тромбоцитов и скорости фибринолиза (см. Тромбоэластометрия ).
  • Сканирующая электронная микроскопия и конфокальная лазерная сканирующая микроскопия сгустков, образованных in vitro, могут дать информацию о плотности и структуре фибринового сгустка.
  • В тест на поглощение фибриногена или сканирование фибриногена ранее использовалось для обнаружения глубокие венозные тромбы. В этом методе радиоактивно меченный фибриноген, обычно с радиоактивный йод, выдается лицам, включенным в тромб, и обнаружен сцинтиграфия.

Гиперфибриногенемия

Уровни функционально нормального фибриногена повышаются в беременность в среднем до 4,5 грамм / л (г / л) по сравнению со средним показателем 3 г / л у небеременных людей. Они также могут усиливаться при различных формах рака, особенно при желудочный, легкое, предстательная железа, и рак яичников. В этих случаях гиперфибриногенемия может способствовать развитию патологического тромбоза. Особый паттерн миграции поверхностная вена тромбоз, называемый синдром Труссо возникает и может предшествовать всем другим признакам и симптомам этих видов рака.[7][31] Гиперфибриногенемия также считается причиной стойкая легочная гипертензия новорожденного[32] и послеоперационный тромбоз.[33] Высокие уровни фибриногена были предложены в качестве предиктора геморрагических осложнений во время катетер-направленного тромболизиса при острой или подострой периферической нативной артерии и окклюзии артериального шунтирования.[34] Однако систематический обзор доступной литературы до января 2016 года показал, что прогностическая ценность уровня фибриногена в плазме для прогнозирования геморрагических осложнений после катетерно-направленного тромболизиса не доказана.[35]

История

Пол Моравиц в 1905 г. описал фибриноген.[36]

Рекомендации

  1. ^ а б c d де Moerloose P, Casini A, Neerman-Arbez M (2013). «Врожденные нарушения фибриногена: обновленная информация». Семинары по тромбозу и гемостазу. 39 (6): 585–95. Дои:10.1055 / с-0033-1349222. PMID  23852822.
  2. ^ Йонг Дж, Дулитл РФ (2003). «Эволюция свертывания крови позвоночных с точки зрения сравнения геномов иглобрюхов и морских брызг». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 100 (13): 7527–7532. Дои:10.1073 / pnas.0932632100. ISSN  0027-8424. ЧВК  164620. PMID  12808152.
  3. ^ а б c Мосессон М.В. (2005). «Структура и функции фибриногена и фибрина». Журнал тромбоза и гемостаза. 3 (8): 1894–904. Дои:10.1111 / j.1538-7836.2005.01365.x. PMID  16102057. S2CID  22077267.
  4. ^ а б c d Казини А, де Морлоуз П., Неерман-Арбез М (2016). «Клинические особенности и лечение врожденного дефицита фибриногена». Семинары по тромбозу и гемостазу. 42 (4): 366–74. Дои:10.1055 / с-0036-1571339. PMID  27019462.
  5. ^ а б c Ундас А (2011). «Приобретенная дисфибриногенемия при атеросклеротическом заболевании сосудов». Polskie Archiwum Medycyny Wewnetrznej. 121 (9): 310–9. PMID  21952526.
  6. ^ Давалос Д., Акассоглу К. (2012). «Фибриноген как ключевой регулятор воспаления при болезни». Семинары по иммунопатологии. 34 (1): 43–62. Дои:10.1007 / s00281-011-0290-8. PMID  22037947. S2CID  14997530.
  7. ^ а б c d е Репетто О, Де Ре V (2017). «Коагуляция и фибринолиз при раке желудка». Летопись Нью-Йоркской академии наук. 1404 (1): 27–48. Дои:10.1111 / nyas.13454. PMID  28833193. S2CID  10878584.
  8. ^ Neerman-Arbez M, de Moerloose P, Casini A (2016). «Лабораторные и генетические исследования мутаций, вызывающих врожденные нарушения фибриногена». Семинары по тромбозу и гемостазу. 42 (4): 356–65. Дои:10.1055 / с-0036-1571340. PMID  27019463.
  9. ^ Дюваль К., Ариэнс РА (2017). «Вариации сплайсинга фибриногена и перекрестное сшивание: влияние на структуру / функцию фибрина и роль фибриногена γ 'как тромбомобулина II» (PDF). Матричная биология. 60–61: 8–15. Дои:10.1016 / j.matbio.2016.09.010. PMID  27784620.
  10. ^ а б Ву Д., Неерман-Арбез М (2007). «Молекулярные механизмы, объясняющие дефицит фибриногена: от больших делеций до внутриклеточной задержки неправильно свернутых белков». Журнал тромбоза и гемостаза. 5 Дополнение 1: 125–31. Дои:10.1111 / j.1538-7836.2007.02465.x. PMID  17635718. S2CID  27354717.
  11. ^ а б Fish RJ, Неерман-Арбез М (2012). «Регуляция гена фибриногена». Тромбоз и гемостаз. 108 (3): 419–26. Дои:10.1160 / TH12-04-0273. PMID  22836683.
  12. ^ а б c Ассельта Р., Дуга С., Тенчини М.Л. (2006). «Молекулярные основы количественных нарушений фибриногена». Журнал тромбоза и гемостаза. 4 (10): 2115–29. Дои:10.1111 / j.1538-7836.2006.02094.x. PMID  16999847. S2CID  24223328.
  13. ^ а б c d Топаз О и др. (2018). Сердечно-сосудистый тромб. Академическая пресса. С. 31–43. ISBN  9780128126165.
  14. ^ Холл CE, Slayter HS (январь 1959). «Молекула фибриногена: ее размер, форма и способ полимеризации». Журнал биофизической и биохимической цитологии. 5 (1): 11–6. Дои:10.1083 / jcb.5.1.11. ЧВК  2224630. PMID  13630928.
  15. ^ Marucco A, Fenoglio I, Turci F, Fubini B (2013). «Взаимодействие фибриногена и альбумина с наночастицами диоксида титана различных кристаллических фаз» (PDF). Журнал физики. Серия конференций. 429 (1). Получено 24 мая 2014.
  16. ^ Cieśla M, Adamczyk Z, Barbasz J, Wasilewska M (2013). «Механизмы адсорбции фибриногена на твердых субстратах при более низких значениях pH». Ленгмюр: журнал ACS о поверхностях и коллоидах. 29 (23): 7005–16. Дои:10.1021 / la4012789. PMID  23621148.
  17. ^ а б c d е Бессер М.В., Макдональд С.Г. (2016). «Приобретенная гипофибриногенемия: современные перспективы». Журнал медицины крови. 7: 217–225. Дои:10.2147 / JBM.S90693. ЧВК  5045218. PMID  27713652.
  18. ^ Казини А, Соколлик С., Луковски С.В., Лурц Э., Рибланд С., де Мёрлоуз П., Нерман-Арбез М. (2015). «Гипофибриногенемия и заболевание печени: новый случай фибриногена Aguadilla и обзор литературы». Гемофилия. 21 (6): 820–7. Дои:10.1111 / hae.12719. PMID  25990487. S2CID  44911581.
  19. ^ Казини А, Неерман-Арбез М, Ариенс Р.А., де Мёрлоуз П. (2015). «Дисфибриногенемия: от молекулярных аномалий до клинических проявлений и лечения». Журнал тромбоза и гемостаза. 13 (6): 909–19. Дои:10.1111 / jth.12916. PMID  25816717. S2CID  10955092.
  20. ^ Гиллмор Дж. Д., Лахманн Х. Дж., Ровченио Д., Гилбертсон Дж. А., Цзэн С. Х., Лю Ч. Х., Ли Л. С., Вечалекар А., Хокинс П. Н. (2009). «Диагностика, патогенез, лечение и прогноз наследственного амилоидоза альфа-цепи фибриногена А». Журнал Американского общества нефрологов. 20 (2): 444–51. Дои:10.1681 / ASN.2008060614. ЧВК  2637055. PMID  19073821.
  21. ^ Casini A, Brungs T, Lavenu-Bombled C, Vilar R, Neerman-Arbez M, de Moerloose P (2017). «Генетика, диагностика и клинические особенности врожденной гиподисфибриногенемии: систематический обзор литературы и отчет о новой мутации». Журнал тромбоза и гемостаза. 15 (5): 876–888. Дои:10.1111 / jth.13655. PMID  28211264.
  22. ^ Града А, Фаланга V (2017). «Кожные язвы, вызванные криофибриногенемией: обзор и диагностические критерии». Американский журнал клинической дерматологии. 18 (1): 97–104. Дои:10.1007 / s40257-016-0228-y. PMID  27734332. S2CID  39645385.
  23. ^ Чен Й, Шринивасан GM, Шоджания К., Йошида Э.М. (2015). «Криофибриногенемия после трансплантации печени: первый зарегистрированный случай после трансплантации и обзор литературы по нетрансплантатам». Экспериментальная и клиническая трансплантация. 13 (3): 290–4. Дои:10.6002 / ect.2014.0013. PMID  24679054.
  24. ^ Caimi G, Canino B, Lo Presti R, Urso C, Hopps E (2017). «Клинические состояния, ответственные за гипервязкость и осложнения кожных язв». Клиническая гемореология и микроциркуляция. 67 (1): 25–34. Дои:10.3233 / CH-160218. HDL:10447/238851. PMID  28550239.
  25. ^ Мишо М, Пурра Дж (2013). «Криофибриногенемия». Журнал клинической ревматологии. 19 (3): 142–8. Дои:10.1097 / RHU.0b013e318289e06e. PMID  23519183.
  26. ^ Фрис Д., Иннерхофер П., Шоберсбергер В. (апрель 2009 г.). «Время изменить управление коагуляцией при массивном кровотечении, связанном с травмой». Текущее мнение в анестезиологии. 22 (2): 267–74. Дои:10.1097 / ACO.0b013e32832678d9. PMID  19390253. S2CID  10615690.
  27. ^ Ланг Т., Йоханнинг К., Мецлер Х, Пипенброк С., Соломон С., Рахе-Мейер Н., Танака К.А. (март 2009 г.). «Влияние уровней фибриногена на тромбоэластометрические параметры при наличии тромбоцитопении». Анестезия и анальгезия. 108 (3): 751–8. Дои:10.1213 / ane.0b013e3181966675. PMID  19224779. S2CID  11733489.
  28. ^ Page RC, Schroeder HE (март 1976 г.). «Патогенез воспалительных заболеваний пародонта. Краткое содержание текущей работы». Лаборатория. Вкладывать деньги. 34 (3): 235–49. PMID  765622.
  29. ^ Наглер М., Кремер Ховинга Я.А., Альберио Л., Петер-Салонен К., фон Тенгг-Коблигк Х., Лоттаз Д., Неерман-Арбез М., Леммле Б. (2016). «Тромбоэмболия у пациентов с врожденной афибриногенемией. Данные долгосрочных наблюдений и систематический обзор» (PDF). Тромбоз и гемостаз. 116 (4): 722–32. Дои:10.1160 / TH16-02-0082. PMID  27384135.
  30. ^ Лори А.С., Макдональд С.Дж., Перди Дж., Маки И.Дж., Машин С.Дж. (1 июня 1998 г.). «Определение фибриногена на основе протромбинового времени на Sysmex CA-6000». Журнал клинической патологии. 51 (6): 462–466. Дои:10.1136 / jcp.51.6.462. ISSN  0021-9746. ЧВК  500750. PMID  9771446.
  31. ^ Сальви, Винита (2003). Медико-хирургические диагностические нарушения при беременности. Издательство Jaypee Brothers. п. 5. ISBN  978-81-8061-090-5.
  32. ^ Грейвс Э.Д., Редмонд С.Р., Аренсман Р.М. (март 1988 г.). «Стойкая легочная гипертензия у новорожденного». Грудь. 93 (3): 638–41. Дои:10.1378 / сундук.93.3.638. PMID  3277808. Архивировано из оригинал на 24.04.2014.
  33. ^ Мюллер Р., Мусикич П. (1987). «Гемореология в хирургии - обзор». Ангиология. 38 (8): 581–92. Дои:10.1177/000331978703800802. PMID  3307545. S2CID  23209838.
  34. ^ «Результаты проспективного рандомизированного исследования по оценке хирургического вмешательства по сравнению с тромболизисом при ишемии нижних конечностей. Исследование STILE». Анналы хирургии. 220 (3): 251–266, обсуждение 266–268. 1994-09-01. Дои:10.1097/00000658-199409000-00003. ISSN  0003-4932. ЧВК  1234376. PMID  8092895.
  35. ^ Poorthuis MH, Brand EC, Hazenberg CE, Schutgens RE, Westerink J, Moll FL, de Borst GJ (май 2017 г.). «Уровень фибриногена в плазме как потенциальный предиктор геморрагических осложнений после катетер-направленного тромболизиса при окклюзии периферических артерий». Журнал сосудистой хирургии. 65 (5): 1519–1527.e26. Дои:10.1016 / j.jvs.2016.11.025. PMID  28274749.
  36. ^ Изагирре Авила Р. (2005). «[Столетие доктрины свертывания крови]». Archivos de Cardiologia de Mexico (на испанском). 75 Приложение 3: S3–118–29. PMID  16366177.

внешняя ссылка