Белок Z - Protein Z

Для использования в других целях см. Z-ген.
белок Z
Protein Z.png
Кристаллографическая структура белка Z.[1]
Идентификаторы
СимволПРОЗ
Ген NCBI8858
HGNC9460
OMIM176895
PDB1LP1
RefSeqNM_003891
UniProtP22891
Прочие данные
LocusChr. 13 q34

Белок Z (PZ или ПРОЗ) это белок который у человека кодируется ПРОЗ ген.[2][3]

Протеин Z входит в состав каскад коагуляции, группа белков крови, которая приводит к образованию сгустки крови. Это домен gla белок и таким образом витамин К -зависимы, и поэтому его функциональность ухудшается в варфарин терапия. Это гликопротеин.

Физиология

Хотя он не является ферментативно активным, он структурно связан с несколькими сериновые протеазы каскада коагуляции: факторы VII, IX, Икс и протеин C. В карбоксиглутамат остатки (которые требуют витамина K) связывают белок Z с фосфолипид поверхности.

Основная роль белка Z, по-видимому, заключается в разложении фактор Ха. Это делается ингибитор протеина Z-родственной протеазы (ZPI), но реакция ускоряется в 1000 раз в присутствии протеина Z. Как ни странно, ZPI также разлагается фактор XI, но эта реакция не требует присутствия белка Z.

В некоторых исследованиях дефицитные состояния были связаны со склонностью к тромбоз. Другие, однако, связывают его с склонность к кровотечению; этому нет четкого объяснения, так как он физиологически действует как ингибитор, и его дефицит логически привел бы к предрасположенности к тромбоз.

Генетика

Это 62 кДа большой и 396 аминокислоты длинная. В ПРОЗ ген был связан с тринадцатым хромосома (13q34).

У него четыре домена: gla -богатая область, два EGF-подобных домена и трипсиноподобный домен. Ему не хватает серин остаток, который сделает его каталитически активным в качестве сериновая протеаза.

История

Белок Z был впервые выделен в крупный рогатый скот кровь Проуза и Эснуфа в 1977 году,[4] и Broze & Miletich определили его в плазме человека в 1984 году.[5]

Структура

Структурный анализ белка Z позволит лучше понять его функцию. В Рамачандран сюжет для белка Z указывает, что он будет формировать альфа-спирали. Конечная структура, состоящая из всех альфа-доменов, была определена с помощью дифракции рентгеновских лучей. Он состоит из цепей A и B, которые являются мотивами спираль-петля-спираль.[1]

использованная литература

  1. ^ а б PDB: 1LP1​: Högbom M, Eklund M, Nygren PA, Nordlund P (март 2003 г.). «Структурная основа для распознавания аффибоди, эволюционировавшего in vitro». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 100 (6): 3191–6. Дои:10.1073 / pnas.0436100100. ЧВК  404300. PMID  12604795.
  2. ^ Ichinose A, Takeya H, Espling E, Iwanaga S, Kisiel W, Davie EW (ноябрь 1990). «Аминокислотная последовательность человеческого белка Z, витамин К-зависимый гликопротеин плазмы». Biochem. Биофиз. Res. Сообщество. 172 (3): 1139–44. Дои:10.1016 / 0006-291X (90) 91566-B. PMID  2244898.
  3. ^ Седзима Х., Хаяси Т., Деяшики Ю., Нисиока Дж., Сузуки К. (сентябрь 1990 г.). «Первичная структура витамин К-зависимого белка Z человека». Biochem. Биофиз. Res. Сообщество. 171 (2): 661–8. Дои:10.1016 / 0006-291X (90) 91197-Z. PMID  2403355.
  4. ^ Prowse CV, Esnouf MP (1977). «Выделение нового чувствительного к варфарину белка из бычьей плазмы». Biochem. Soc. Транс. 5 (1): 255–6. PMID  892175.
  5. ^ Брозе GJ, Милетич JP (апрель 1984). «Человеческий белок Z». J. Clin. Вкладывать деньги. 73 (4): 933–8. Дои:10.1172 / JCI111317. ЧВК  425104. PMID  6707212.

внешние ссылки