Убиквитин С - Ubiquitin C

UBC
Доступные конструкции PDB Поиск ортолога: PDBe RCSB Список идентификационных кодов PDB 1C3T, 1CMX, 1D3Z, 1F9J, 1FXT, 1G6J, 1GJZ, 1NBF, 1OGW, 1Q5W, 1S1Q, 1SIF, 1ТБЭ, 1UBI, 1UBQ, 1UD7, 1XD3, 1XQQ, 1YX5, 1YX6, 1ЗГУ, 2AYO, 2BGF, 2DEN, 2FUH, 2G45, 2GBJ, 2 ГБ, 2 ГБ, 2GBN, 2GBR, 2GMI, 2HTH, 2IBI, 2J7Q, 2JF5, 2JRI, 2JY6, 2JZZ, 2К25, 2K6D, 2К8Б, 2K8C, 2КДФ, 2KJH, 2КЛГ, 2КН5, 2KX0, 2L3Z, 2LD9, 2LVO, 2LVP, 2LVQ, 2LZ6, 2MBO, 2 МБК, 2MCN, 2MI8, 2MJ5, 2МОР, 2MRE, 2MWS, 2N2K, 2NR2, 2O6V, 2OJR, 2PE9, 2PEA, 2RR9, 2RU6, 2W9N, 2WDT, 2XEW, 2Z59, 2ZCB, 2ЗВН, 2ZVO, 3A33, 3ALB, 3AUL, 3B08, 3B0A, 3BY4, 3C0R, 3DVG, 3ДВН, 3EEC, 3EFU, 3EHV, 3H7P, 3H7S, 3HM3, 3IFW, 3IHP, 3JSV, 3JVZ, 3JW0, 3К9О, 3К9П, 3КВФ, 3кВт5, 3LDZ, 3MHS, 3МТН, 3N30, 3N32, 3Н3К, 3NS8, 3O65, 3OFI, 3OJ4, 3ONS, 3PRM, 3PT2, 3ПТФ, 3Q3F, 3RUL, 3ТМП, 3U30, 3UGB, 3V6C, 3V6E, 3ВФК, 3VUW, 3VUX, 3VUY, 3WXE, 3WXF, 3ZNI, 3ZNZ, 4AUQ, 4BOS, 4BOZ, 4БВУ, 4DDG, 4DDI, 4DHJ, 4DHZ, 4FJV, 4HK2, 4HXD, 4I6L, 4I6N, 4IG7, 4IUM, 4JQW, 4K1R, 4K7S, 4K7U, 4K7W, 4КСК, 4KSL, 4LCD, 4LDT, 4MDK, 4ММ3, 4МСМ, 4MSQ, 4NQK, 4UN2, 4В3К, 4V3L, 5AIU, 4XOK, 5AF6, 5AF5, 5AF4, 4XOL, 5C7J, 5C7M, 5E6J, 4ZQS, 4AP4, %% s4AP4
Идентификаторы
Псевдонимы	UBC, HMG20, Убиквитин C
Внешние идентификаторы	OMIM: 191340 MGI: 98889 ГомолоГен: 128418 Генные карты: UBC
Расположение гена (человек) Chr. Хромосома 12 (человек)[1] Группа 12q24.31 Начните 124,911,604 бп[1] Конец 124,917,368 бп[1]
Расположение гена (Мышь) Chr. Хромосома 5 (мышь)[2] Группа 5 G1.1 | 5 64,18 см Начните 125,385,965 бп[2] Конец 125,390,202 бп[2]
Экспрессия РНК шаблон Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология Молекулярная функция • связывание протеазы • GO: 0001948 связывание с белками • Связывание РНК • белковая метка • связывание убиквитин-протеин-лигазы Сотовый компонент • цитоплазма • мембрана эндоцитарных везикул • цитозоль • ядро клетки • внеклеточная экзосома • клеточная мембрана • нуклеоплазма • эндосомная мембрана • внеклеточный • митохондриальная наружная мембрана • отделение контроля качества эндоплазматического ретикулума • везикул • мембрана эндоплазматического ретикулума • клетка-хозяин Биологический процесс • Ответ на повреждение ДНК, передача сигнала медиатором класса p53, приводящая к остановке клеточного цикла • отрицательная регуляция сигнального пути рецептора эпидермального фактора роста • ремонт межнитевых сшивок • эксцизионная репарация нуклеотидов, распознавание повреждений ДНК • положительная регуляция канонического сигнального пути Wnt • сигнальный путь, опосредованный фактором некроза опухоли • регулирование выработки интерферона I типа • TRIF-зависимый сигнальный путь толл-подобных рецепторов • Сигнальный путь рецептора Fc-эпсилон • эндосомный транспорт • глобальная эксцизионная репарация нуклеотидов генома • Сигнализация NIK / NF-kappaB • G2 / M переход митотического клеточного цикла • каскад MAPK, активируемый стрессом • трансформирующий сигнальный путь бета-рецептора фактора роста • макроавтофагия • отрицательная регуляция канонического сигнального пути Wnt • Ответ на повреждение ДНК, обнаружение повреждения ДНК • эксцизионная репарация нуклеотидов, заполнение пробелов в ДНК • безошибочный транслезионный синтез • регуляция сигнального пути, опосредованного фактором некроза опухоли • стимулирующий сигнальный путь рецептора лектина С-типа • отрицательная регуляция сигнального пути бета-рецептора трансформирующего фактора роста • Каскад JNK • регуляция транскрипции с промотора РНК-полимеразы II в ответ на гипоксию • эксцизионная репарация нуклеотидов, разрез ДНК • I-kappaB киназа / передача сигналов NF-kappaB • врожденная иммунная система • Notch сигнальный путь • регуляция стабильности мРНК • полиубиквитинирование белков • отрицательная регуляция апоптотического процесса • отрицательная регуляция транскрипции с промотора РНК-полимеразы II • сборка вириона • активация активности MAPK • положительная регуляция активности фактора транскрипции NF-kappaB • комплексно-зависимый катаболический процесс, стимулирующий анафазу • отрицательная регуляция выработки интерферона I типа • нуклеотид-связывающий домен олигомеризации, содержащий сигнальный путь • GO: 0046795 внутриклеточный транспорт вируса • GO: 0019067 жизненный цикл вируса • MyD88-зависимый сигнальный путь толл-подобных рецепторов • склонный к ошибкам транслезионный синтез • Каскад MAPK • сигнальный путь рецептора фактора роста фибробластов • трансмембранный перенос ионов • процесс биосинтеза гликогена • положительная регуляция апоптотического процесса • положительная регуляция передачи сигналов I-kappaB киназы / NF-kappaB • транслезионный синтез • транскрипционно-связанная эксцизионная репарация нуклеотидов • Путь передачи сигналов рецептора Т-клеток • MyD88-независимый сигнальный путь толл-подобных рецепторов • положительная регуляция транскрипции с промотора РНК-полимеразы II • эксцизионная репарация нуклеотидов, разрез ДНК, 5'-очаг поражения • Сигнальный путь Wnt • эксцизионная репарация нуклеотидов, раскручивание дуплекса ДНК • регуляция передачи сигнала медиатором класса p53 • Путь передачи сигналов ERBB2 • нуклеотидно-эксцизионная репарация, сборка комплекса до разреза • Путь передачи сигналов Wnt, путь планарной полярности клеток • протеасомный убиквитин-зависимый белковый катаболический процесс • положительная регуляция сигнального пути рецептора эпидермального фактора роста • метаболический процесс клеточного белка • сворачивание белка • отрицательная регуляция перехода G2 / M митотического клеточного цикла • убиквитинирование белков • деубиквитинирование белков • SCF-зависимый протеасомный убиквитин-зависимый белковый катаболический процесс • проникновение бактерии в клетку-хозяин • трансмембранный транспорт • регуляция некроптозного процесса • мембранная организация • тримминг маннозы эндоплазматического ретикулума • гомеостаз ионов клеточного железа • регуляция дифференцировки гемопоэтических стволовых клеток • белок нацелен на пероксисому • цитокин-опосредованный сигнальный путь • зависимый от модификации белковый катаболический процесс • сигнальный путь, опосредованный интерлейкином-1 Источники:Amigo / QuickGO
Ортологи
Виды	Человек	Мышь
Entrez	7316	22190
Ансамбль	ENSG00000150991	ENSMUSG00000008348
UniProt	P0CG48	P0CG50
RefSeq (мРНК)	NM_021009	NM_019639
RefSeq (белок)	NP_066289	NP_062613
Расположение (UCSC)	Chr 12: 124.91 - 124.92 Мб	Chr 5: 125.39 - 125.39 Мб
PubMed поиск	[3]	[4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека Просмотр / редактирование мыши

Полиубиквитин-C это белок закодировано UBC ген в людях.^[5][6][7] Полиубиквитин-C является одним из источников убиквитина, наряду с UBB, UBA52, и RPS27A.^[8]

UBC ген является одним из двух стресс-регулируемых генов полиубиквитина (UBB и UBC) у млекопитающих. Он играет ключевую роль в поддержании клеточного убиквитин уровни ниже стресс условия.^[9][10] Дефекты UBC ген может привести к гибели эмбриона в середине беременности.

Структура

Ген

UBC ген расположен в хромосома 12q 24.3, состоящий из 2 экзоны. В промоутер из UBC ген содержит предполагаемые элементы теплового шока (HSE ), который опосредует индукцию UBC при стрессе. UBC ген отличается от UBB ген в количестве содержащихся в них кодирующих единиц Ub.^[9] От девяти до десяти единиц Ub было в UBC ген.

Протеин

В полиубиквитине-C C-конец данной молекулы убиквитина ковалентно конъюгирован с N-концевой остаток или один из семи лизин остатки другой молекулы убиквитина.^[11] Различное связывание убиквитиновых цепей приводит к различным конформациям. Существует 8 типов связывания полиубиквитина-C, и каждый тип обладает зависимой от связывания динамикой и конформацией, специфичной для связывания.^[12][13]

Функция

Разнообразие полиубиквитина-C означает, что убиквитилирование способствует регуляции многих клеточных событий. Полиубиквитин-C не активирует реакцию на тепловой шок, но играет ключевую роль в поддержании этой реакции. UBC транскрипция гена индуцируется во время стресса и обеспечивает дополнительный убиквитин, необходимый для удаления поврежденных / развернутых белков.^[10][14] Полиубиквитин-C играет важную роль в различных биологических процессах, таких как врожденный иммунитет, Восстановление ДНК и киназа Мероприятия.^[15][16][17] Незакрепленный полиубиквитин-C также является ключевыми сигнальными молекулами, которые соединяют и координируют протеасома и аутофагия для устранения токсичных белковых агрегатов.^[18]

Клиническое значение

Утрата сингла UBC аллель не имеет явного фенотипа, в то время как гомозиготная делеция гена UBC приводит к эмбриональной летальности в середине беременности из-за дефекта развития печени плода, а также к задержке клеточный цикл прогрессирование и повышенная восприимчивость к клеточному стрессу.^[10] Также сообщается, что гомозиготная делеция гена UBC в эмбриональных фибробластах мыши вызывает снижение клеточного уровня Ub и снижение жизнеспособности при окислительном стрессе.^[19]

Взаимодействия

Было показано, что полиубиквитин-C взаимодействовать с участием:

• BIRC2,^[20][21][22]
• BSG,^[23]
• C21orf59,^[24]
• CDC2,^[25]
• E2F1,^[26]
• EGFR,^[27][28][29]
• HDAC3,^[25]
• HIF1A,^[30][31][32]
• ИРАК1,^{[33][34][35][36]}
• KIAA0753.^[37]
• MARK4,^[38]
• MDM2,^[39][40][41]
• NDUFA3,^[42]
• NFE2L2,^[43][44]
• NOTCH1,^[45]
• NUAK1,^[38]
• OPRK1,^[46]
• P53,^{[27][39][40][41][47][48][49][50]}
• PCNA^[51][52][53]
• ПАРК2,^[54][55]
• РИПК1,^{[20][33][56][57][58]}
• RPS6KB1,^[59]
• S100A10,^[60]
• SCNN1A,^[61][62]
• SCNN1G,^[61][62]
• SFPQ,^[63]
• SMAD3,^[64][65]
• SMURF2,^[66][67]
• SP1,^[68]
• TRAF6,^{[33][34][56][69][70]} и
• THRA.^[25]

использованная литература

1. ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000150991 - Ансамбль, Май 2017
2. GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000008348 - Ансамбль, Май 2017
3. "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
4. "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
5. Board PG, Coggan M, Baker RT, Vuust J, Webb GC (апрель 1992 г.). «Локализация гена полиубиквитина UBC человека в полосе хромосомы 12q24.3». Геномика. 12 (4): 639–42. Дои:10.1016/0888-7543(92)90287-3. PMID  1315303.
6. Маринович А.С., Чжэн Б., Митч В.Е., Price SR (май 2002 г.). «Экспрессия убиквитина (UbC) в мышечных клетках увеличивается глюкокортикоидами через механизм, включающий Sp1 и MEK1». Журнал биологической химии. 277 (19): 16673–81. Дои:10.1074 / jbc.M200501200. PMID  11872750.
7. «Энтрез Ген: убиквитин С UBC».
8. Кимура Ю., Танака К. (июнь 2010 г.). «Регуляторные механизмы, участвующие в контроле гомеостаза убиквитина». Журнал биохимии. 147 (6): 793–8. Дои:10.1093 / jb / mvq044. PMID  20418328.
9. Wiborg O, Pedersen MS, Wind A, Berglund LE, Marcker KA, Vuust J (март 1985). «Мультигенное семейство убиквитина человека: некоторые гены содержат несколько непосредственно повторяющихся кодирующих последовательностей убиквитина». Журнал EMBO. 4 (3): 755–9. Дои:10.1002 / j.1460-2075.1985.tb03693.x. ЧВК  554252. PMID  2988935.
10. Ryu KY, Maehr R, Gilchrist CA, Long MA, Bouley DM, Mueller B, Ploegh HL, Kopito RR (июнь 2007 г.). «Ген полиубиквитина мыши UbC необходим для развития печени плода, развития клеточного цикла и устойчивости к стрессу». Журнал EMBO. 26 (11): 2693–706. Дои:10.1038 / sj.emboj.7601722. ЧВК  1888680. PMID  17491588.
11. Командер Д., Изнасилование М. (2012). «Убиквитиновый код». Ежегодный обзор биохимии. 81: 203–29. Дои:10.1146 / annurev-biochem-060310-170328. PMID  22524316.
12. Йе Й, Блазер Дж., Хоррокс М. Х., Руэдас-Рама М. Дж., Ибрагим С., Жуков А. А., Орте А., Кленерман Д., Джексон С. Е., Командер Д. (декабрь 2012 г.). «Конформация убиквитиновой цепи регулирует распознавание и активность взаимодействующих белков». Природа. 492 (7428): 266–70. Bibcode:2012Натура.492..266л. Дои:10.1038 / природа11722. ЧВК  3605796. PMID  23201676.
13. Castañeda CA, Kashyap TR, Nakasone MA, Krueger S, Fushman D (июль 2013 г.). «Уникальные структурные, динамические и функциональные свойства k11-связанных цепей полиубиквитина». Структура. 21 (7): 1168–81. Дои:10.1016 / j.str.2013.04.029. ЧВК  3802530. PMID  23823328.
14. Цириготис М., Чжан М., Чиу Р.К., Воутерс Б.Г., Грей Д.А. (декабрь 2001 г.). «Чувствительность клеток млекопитающих, экспрессирующих мутантный убиквитин, к агентам, повреждающим белок». Журнал биологической химии. 276 (49): 46073–8. Дои:10.1074 / jbc.M109023200. PMID  11598140.
15. Rajsbaum R, Versteeg GA, Schmid S, Maestre AM, Belicha-Villanueva A, Martínez-Romero C, Patel JR, Morrison J, Pisanelli G, Miorin L, Laurent-Rolle M, Moulton HM, Stein DA, Fernandez-Sesma A, tenOever BR, Гарсия-Састре А (июнь 2014 г.). «Незакрепленный K48-связанный полиубиквитин, синтезированный E3-убиквитинлигазой TRIM6, стимулирует противовирусный ответ, опосредованный интерферон-киназой IKKε». Иммунитет. 40 (6): 880–95. Дои:10.1016 / j.immuni.2014.04.018. ЧВК  4114019. PMID  24882218.
16. Rajsbaum R, García-Sastre A (октябрь 2014 г.). «Вирусология. Незакрепленный убиквитин в вирусной оболочке». Наука. 346 (6208): 427–8. Дои:10.1126 / science.1261509. PMID  25342790. S2CID  28504276.
17. Pickart CM, Fushman D (декабрь 2004 г.). «Полиубиквитиновые цепи: сигналы полимерных белков». Современное мнение в области химической биологии. 8 (6): 610–6. Дои:10.1016 / j.cbpa.2004.09.009. PMID  15556404.
18. Хао Р., Нандури П., Рао Ю., Паничелли Р.С., Ито А., Йошида М., Яо Т.П. (сентябрь 2013 г.). «Протеасомы активируют разборку и клиренс агресом, производя незакрепленные цепи убиквитина». Молекулярная клетка. 51 (6): 819–28. Дои:10.1016 / j.molcel.2013.08.016. ЧВК  3791850. PMID  24035499.
19. Рю Х.В., Рю К.Ю. (январь 2011 г.). «Количественная оценка окислительного стресса в живых эмбриональных фибробластах мыши путем мониторинга ответов генов полиубиквитина». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 404 (1): 470–5. Дои:10.1016 / j.bbrc.2010.12.004. PMID  21144824.
20. Бертран М.Дж., Милутинович С., Диксон К.М., Хо В.К., Будро А., Дуркин Дж., Гиллард Дж. В., Жакит Дж. Б., Моррис С. Дж., Баркер П. А. (июнь 2008 г.). «cIAP1 и cIAP2 способствуют выживанию раковых клеток, действуя как лигазы E3, которые способствуют убиквитинированию RIP1». Молекулярная клетка. 30 (6): 689–700. Дои:10.1016 / j.molcel.2008.05.014. PMID  18570872.
21. Didelot C, Lanneau D, Brunet M, Bouchot A, Cartier J, Jacquel A, Ducoroy P, Cathelin S, Decologne N, Chiosis G, Dubrez-Daloz L, Solary E, Garrido C (май 2008 г.). «Взаимодействие изоформы 90 бета белка теплового шока (HSP90 beta) с клеточным ингибитором апоптоза 1 (c-IAP1) необходимо для дифференцировки клеток». Гибель клеток и дифференциация. 15 (5): 859–66. Дои:10.1038 / cdd.2008.5. PMID  18239673.
22. Секин К., Такубо К., Кикучи Р., Нисимото М., Китагава М., Абэ Ф., Нисикава К., Цуруо Т., Наито М. (апрель 2008 г.). «Маленькие молекулы дестабилизируют cIAP1, активируя автоубиквитилирование». Журнал биологической химии. 283 (14): 8961–8. Дои:10.1074 / jbc.M709525200. PMID  18230607.
23. Ван WJ, Ли QQ, Сюй Дж.Д., Цао ХХ, Ли ХХ, Тан Ф, Чен Кью, Ян Дж.М., Сюй З.Д., Лю XP (2008). «Взаимодействие между CD147 и Р-гликопротеином и их регуляция путем убиквитинирования в клетках рака груди». Химиотерапия. 54 (4): 291–301. Дои:10.1159/000151225. PMID  18689982. S2CID  7260048.
24. Ким В., Беннетт Э.Дж., Хаттлин Э.Л., Го А., Ли Дж., Поссемато А., Сова М.Э., Рад Р., Раш Дж., Гребень М.Дж., Харпер Дж.В., Гайги С.П. (октябрь 2011 г.). «Систематическая и количественная оценка протеома, модифицированного убиквитином». Молекулярная клетка. 44 (2): 325–40. Дои:10.1016 / j.molcel.2011.08.025. ЧВК  3200427. PMID  21906983.
25. Тан Ф, Лу Л, Цай И, Ван Дж, Се И, Ван Л, Гонг И, Сюй БЭ, Ву Дж, Ло И, Цян Б., Юань Дж, Сунь Х, Пэн Х (июль 2008 г.). «Протеомный анализ убиквитинированных белков в нормальных клетках гепатоцитов линии клеток печени Chang». Протеомика. 8 (14): 2885–96. Дои:10.1002 / pmic.200700887. PMID  18655026. S2CID  25586938.
26. Чжоу Ф, Чжан Л., Ван А, Сонг Б., Гонг К., Чжан Л., Ху М., Чжан Х, Чжао Н., Гонг Y (май 2008 г.). «Связь GSK3 beta с E2F1 способствует дифференцировке нервных клеток, индуцированной фактором роста нервов». Журнал биологической химии. 283 (21): 14506–15. Дои:10.1074 / jbc.M706136200. PMID  18367454.
27. Сехат Б., Андерссон С., Гирнита Л., Ларссон О. (июль 2008 г.). «Идентификация c-Cbl как новой лигазы для рецептора инсулиноподобного фактора роста-I с различными ролями от Mdm2 в убиквитинировании рецептора и эндоцитозе». Исследования рака. 68 (14): 5669–77. Дои:10.1158 / 0008-5472.CAN-07-6364. PMID  18632619.
28. Пеннок С., Ван Зи (май 2008 г.). «История двух Cbls: взаимодействие c-Cbl и Cbl-b в подавлении рецептора эпидермального фактора роста». Молекулярная и клеточная биология. 28 (9): 3020–37. Дои:10.1128 / MCB.01809-07. ЧВК  2293090. PMID  18316398.
29. Умэбаяси К., Стенмарк Х, Йошимори Т. (август 2008 г.). «Ubc4 / 5 и c-Cbl продолжают убиквитинировать рецептор EGF после интернализации для облегчения полиубиквитинирования и деградации». Молекулярная биология клетки. 19 (8): 3454–62. Дои:10.1091 / mbc.E07-10-0988. ЧВК  2488299. PMID  18508924.
30. Андре Х., Перейра Т.С. (октябрь 2008 г.). «Идентификация альтернативного механизма деградации индуцируемого гипоксией фактора-1альфа». Журнал биологической химии. 283 (43): 29375–84. Дои:10.1074 / jbc.M805919200. ЧВК  2662024. PMID  18694926.
31. Пак Ю.К., Ан Д.Р., О М., Ли Т., Ян Э. Г., Сон М., Пак Х. (июль 2008 г.). «Донор оксида азота, (+/-) - S-нитрозо-N-ацетилпеницилламин, стабилизирует трансактивный индуцируемый гипоксией фактор-1альфа, ингибируя рекрутинг фон Хиппеля-Линдау и гидроксилирование аспарагина». Молекулярная фармакология. 74 (1): 236–45. Дои:10.1124 / моль 108.045278. PMID  18426857. S2CID  31675735.
32. Kim BY, Kim H, Cho EJ, Youn HD (февраль 2008 г.). «Nur77 активирует HIF-альфа, ингибируя pVHL-опосредованную деградацию». Экспериментальная и молекулярная медицина. 40 (1): 71–83. Дои:10.3858 / emm.2008.40.1.71. ЧВК  2679322. PMID  18305400.
33. Ньютон К., Мацумото М.Л., Вертц И.Е., Киркпатрик Д.С., Лилл Дж. Р., Тан Дж., Даггер Д., Гордон Н., Сидху СС, Феллуз Ф.А., Комувес Л., Французский DM, Феррандо Р. Э., Лам С., Компаан Д., Ю. К., Босанак I. , Химовиц С.Г., Келли Р.Ф., Диксит В.М. (август 2008 г.). «Редактирование убиквитиновой цепи, выявленное с помощью антител, специфичных для полиубиквитиновой связи». Ячейка. 134 (4): 668–78. Дои:10.1016 / j.cell.2008.07.039. PMID  18724939. S2CID  3955385.
34. Conze DB, Wu CJ, Thomas JA, Landstrom A, Ashwell JD (май 2008 г.). «Lys63-связанное полиубиквитинирование IRAK-1 необходимо для активации NF-kappaB, опосредованной рецептором интерлейкина-1 и толл-подобным рецептором». Молекулярная и клеточная биология. 28 (10): 3538–47. Дои:10.1128 / MCB.02098-07. ЧВК  2423148. PMID  18347055.
35. Сяо Х, Цянь В., Сташке К., Цянь Ю., Цуй Дж., Дэн Л., Эхсани М., Ван Х, Цянь Ю. В., Чен З. Дж., Гилмор Р., Цзян З, Ли Х (май 2008 г.). «Пеллино 3b отрицательно регулирует индуцированную интерлейкином-1 TAK1-зависимую активацию NF kappaB». Журнал биологической химии. 283 (21): 14654–64. Дои:10.1074 / jbc.M706931200. ЧВК  2386918. PMID  18326498.
36. Виндхейм М., Стаффорд М., Пегги М., Коэн П. (март 2008 г.). «Интерлейкин-1 (IL-1) индуцирует Lys63-связанное полиубиквитинирование киназы 1, связанной с рецептором IL-1, для облегчения связывания NEMO и активации киназы IkappaBalpha». Молекулярная и клеточная биология. 28 (5): 1783–91. Дои:10.1128 / MCB.02380-06. ЧВК  2258775. PMID  18180283.
37. KIAA0753 Gene - Генные карты | K0753 Белок | K0753 Antibody, (доступно на https://www.genecards.org/cgi-bin/carddisp.pl?gene=KIAA0753 ).
38. Аль-Хаким А.К., Загорска А., Чепмен Л., Деак М., Пегги М., Алесси Д.Р. (апрель 2008 г.). «Контроль AMPK-родственных киназ с помощью USP9X и атипичных полиубиквитиновых цепей, связанных с Lys (29) / Lys (33)» (PDF). Биохимический журнал. 411 (2): 249–60. Дои:10.1042 / BJ20080067. PMID  18254724.
39. Иванчук С.М., Мондал С, Рутка Ю.Т. (июнь 2008 г.). «p14ARF взаимодействует с DAXX: влияет на HDM2 и p53». Клеточный цикл. 7 (12): 1836–50. Дои:10.4161 / cc.7.12.6025. PMID  18583933.
40. Song MS, Song SJ, Kim SY, Oh HJ, Lim DS (июль 2008 г.). «Опухолевый супрессор RASSF1A способствует самоубиквитинизации MDM2, разрушая комплекс MDM2-DAXX-HAUSP». Журнал EMBO. 27 (13): 1863–74. Дои:10.1038 / emboj.2008.115. ЧВК  2486425. PMID  18566590.
41. Ян В., Дикер Д. Т., Чен Дж., Эль-Дейри В. С. (март 2008 г.). «CARP усиливают оборот p53 за счет разрушения 14-3-3 сигма и стабилизации MDM2». Клеточный цикл. 7 (5): 670–82. Дои:10.4161 / cc.7.5.5701. PMID  18382127.
42. Вагнер С.А., Бели П., Вайнерт Б.Т., Нильсен М.Л., Кокс Дж., Манн М., Чоудхари С. (октябрь 2011 г.). «Полноценный протеомный количественный обзор сайтов убиквитилирования in vivo выявляет широко распространенные регуляторные роли». Молекулярная и клеточная протеомика. 10 (10): M111.013284. Дои:10.1074 / mcp.M111.013284. ЧВК  3205876. PMID  21890473.
43. Сибата Т., Охта Т., Тонг К.И., Кокубу А., Одогава Р., Цута К., Асамура Х., Ямамото М., Хирохаши С. (сентябрь 2008 г.). «Связанные с раком мутации в NRF2 ухудшают его распознавание лигазой Keap1-Cul3 E3 и способствуют развитию злокачественности». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 105 (36): 13568–73. Bibcode:2008PNAS..10513568S. Дои:10.1073 / pnas.0806268105. ЧВК  2533230. PMID  18757741.
44. Патель Р., Мару Дж. (Июнь 2008 г.). «Полимерные полифенолы черного чая индуцируют ферменты фазы II через Nrf2 в печени и легких мышей». Свободная радикальная биология и медицина. 44 (11): 1897–911. Дои:10.1016 / j.freeradbiomed.2008.02.006. PMID  18358244.
45. Частагнер П., Израэль А., Броу С. (2008). Wölfl S (ред.). «AIP4 / Itch регулирует деградацию рецептора Notch в отсутствие лиганда». PLOS ONE. 3 (7): e2735. Bibcode:2008PLoSO ... 3.2735C. Дои:10.1371 / journal.pone.0002735. ЧВК  2444042. PMID  18628966.
46. Ли Дж. Г., Хейнс Д. С., Лю-Чен Л. Ю. (апрель 2008 г.). «Промотируемое агонистами Lys63-связанное полиубиквитинирование каппа-опиоидного рецептора человека участвует в подавлении регуляции рецептора». Молекулярная фармакология. 73 (4): 1319–30. Дои:10,1124 / моль. 107,042846. ЧВК  3489932. PMID  18212250.
47. Хан Дж.М., Пак Би Джей, Пак С.Г., О Й.С., Чой С.Дж., Ли С.В., Хван С.К., Чанг Ш., Чо М.Х., Ким С. (август 2008 г.). «AIMP2 / p38, каркас для комплекса мульти-тРНК-синтетазы, отвечает на генотоксические стрессы через p53». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 105 (32): 11206–11. Bibcode:2008PNAS..10511206H. Дои:10.1073 / pnas.0800297105. ЧВК  2516205. PMID  18695251.
48. Абэ Й, Ода-Сато Э, Тобиуме К., Каваути К., Тая Й, Окамото К., Орен М., Танака Н. (март 2008 г.). «Передача сигналов Hedgehog преодолевает опосредованное p53 подавление опухоли путем активации Mdm2». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 105 (12): 4838–43. Bibcode:2008ПНАС..105.4838А. Дои:10.1073 / pnas.0712216105. ЧВК  2290789. PMID  18359851.
49. Чжан З., Чжан Р. (март 2008 г.). «Активатор протеасомы PA28 гамма регулирует p53, усиливая его MDM2-опосредованную деградацию». Журнал EMBO. 27 (6): 852–64. Дои:10.1038 / emboj.2008.25. ЧВК  2265109. PMID  18309296.
50. Dohmesen C, Koeppel M, Dobbelstein M (январь 2008 г.). «Специфическое ингибирование Mdm2-опосредованного недилирования с помощью Tip60». Клеточный цикл. 7 (2): 222–31. Дои:10.4161 / cc.7.2.5185. PMID  18264029.
51. Мотеги А., Лиау Х.Дж., Ли К.Й., Руст Х.П., Маас А., Ву Х, Мойнова Х., Марковиц С.Д., Динг Х., Хоймейкерс Дж. Х., Мён К. (август 2008 г.). «Полиубиквитинирование ядерного антигена пролиферирующих клеток с помощью HLTF и SHPRH предотвращает геномную нестабильность из-за застопорившихся репликационных вилок». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 105 (34): 12411–6. Bibcode:2008ПНАС..10512411М. Дои:10.1073 / pnas.0805685105. ЧВК  2518831. PMID  18719106.
52. Унк И., Хайду И., Фатйол К., Гурвиц Дж., Юн Дж. Х., Пракаш Л., Пракаш С., Харачка Л. (март 2008 г.). «Человеческий HLTF функционирует как убиквитинлигаза для полиубиквитинирования ядерного антигена пролиферирующих клеток». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 105 (10): 3768–73. Bibcode:2008PNAS..105.3768U. Дои:10.1073 / pnas.0800563105. ЧВК  2268824. PMID  18316726.
53. Брун Дж, Чиу Р., Локхарт К., Сяо В., Воутерс Б.Г., Грей Д.А. (2008). «hMMS2 выполняет избыточную роль в полиубиквитинировании PCNA человека». BMC Молекулярная биология. 9: 24. Дои:10.1186/1471-2199-9-24. ЧВК  2263069. PMID  18284681.
54. Ю Ф, Чжоу Дж (июль 2008 г.). «Паркин убиквитинируется Nrdp1 и устраняет окислительный стресс, вызванный Nrdp1». Письма о неврологии. 440 (1): 4–8. Дои:10.1016 / j.neulet.2008.05.052. PMID  18541373. S2CID  2169911.
55. Кавахара К., Хашимото М., Бар-Он П., Хо Г.Дж., Экипаж Л., Мизуно Н., Рокенштейн Е., Имам С.З., Маслия Е. (март 2008 г.). «Агрегаты альфа-синуклеина влияют на растворимость и распределение паркина: роль в патогенезе болезни Паркинсона». Журнал биологической химии. 283 (11): 6979–87. Дои:10.1074 / jbc.M710418200. PMID  18195004.
56. Ма Кью, Чжоу Л., Ши Х, Хо К. (июнь 2008 г.). «NUMBL взаимодействует с TAB2 и ингибирует TNFalpha и IL-1beta-индуцированную активацию NF-kappaB». Сотовая связь. 20 (6): 1044–51. Дои:10.1016 / j.cellsig.2008.01.015. PMID  18299187.
57. Варфоломеев Э., Гончаров Т., Федорова А.В., Динек Дж. Н., Зобель К., Дешайес К., Фэйрбротер В. Дж., Вучич Д. (сентябрь 2008 г.). «c-IAP1 и c-IAP2 являются критическими медиаторами активации NF-kappaB, вызванной фактором некроза опухоли альфа (TNF-альфа)». Журнал биологической химии. 283 (36): 24295–9. Дои:10.1074 / jbc.C800128200. ЧВК  3259840. PMID  18621737.
58. Ляо В., Сяо К., Чиков В., Фудзита К., Ян В., Винкович С., Гарфилд С., Конзе Д., Эль-Дейри В.С., Шютце С., Шринивасула С.М. (май 2008 г.). «CARP-2 представляет собой ассоциированную с эндосомами убиквитинлигазу для RIP и регулирует TNF-индуцированную активацию NF-kappaB». Текущая биология. 18 (9): 641–9. Дои:10.1016 / j.cub.2008.04.017. ЧВК  2587165. PMID  18450452.
59. Панасюк Г., Немазаный И., Филоненко В., Подагра I (май 2008 г.). «Рибосомный протеин S6-киназа 1 взаимодействует и убиквитинируется убиквитинлигазой ROC1». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 369 (2): 339–43. Дои:10.1016 / j.bbrc.2008.02.016. PMID  18279656.
60. He KL, Deora AB, Xiong H, Ling Q, Weksler BB, Niesvizky R, Hajjar KA (июль 2008 г.). «Аннексин А2 эндотелиальных клеток регулирует полиубиквитинирование и деградацию своего партнера по связыванию S100A10 / p11». Журнал биологической химии. 283 (28): 19192–200. Дои:10.1074 / jbc.M800100200. ЧВК  2443646. PMID  18434302.
61. Boulkroun S, Ruffieux-Daidié D, Vitagliano JJ, Poirot O, Charles RP, Lagnaz D, Firsov D, Kellenberger S, Staub O (октябрь 2008 г.). «Вазопрессин-индуцируемая убиквитин-специфическая протеаза 10 увеличивает экспрессию ENaC на поверхности клеток за счет деубиквитилирования и стабилизации сортирующего нексина 3». Американский журнал физиологии. Почечная физиология. 295 (4): F889–900. Дои:10.1152 / ajprenal.00001.2008. PMID  18632802.
62. Райквар Н.С., Томас С.П. (май 2008 г.). «Изоформы Nedd4-2 убиквитинируют отдельные субъединицы эпителиальных натриевых каналов и снижают поверхностную экспрессию и функцию эпителиальных натриевых каналов». Американский журнал физиологии. Почечная физиология. 294 (5): F1157–65. Дои:10.1152 / айпренал.00339.2007. ЧВК  2424110. PMID  18322022.
63. Stelzl U, Worm U, Lalowski M, Haenig C, Brembeck FH, Goehler H, Stroedicke M, Zenkner M, Schoenherr A, Koeppen S, Timm J, Mintzlaff S, Abraham C, Bock N, Kietzmann S, Goedde A, Toksöz E , Droege A, Krobitsch S, Korn B, Birchmeier W, Lehrach H, Wanker EE (сентябрь 2005 г.). «Сеть взаимодействия белок-белок человека: ресурс для аннотирования протеома». Ячейка. 122 (6): 957–68. Дои:10.1016 / j.cell.2005.08.029. HDL:11858 / 00-001M-0000-0010-8592-0. PMID  16169070. S2CID  8235923.
64. Столфи К., Фина Д., Карузо Р., Каприоли Ф., Фантини М.С., Риццо А., Сарра М., Паллоне Ф., Монтелеоне Г. (июнь 2008 г.). «Месалазин отрицательно регулирует экспрессию белка CDC25A и способствует накоплению раковых клеток толстой кишки в S-фазе». Канцерогенез. 29 (6): 1258–66. Дои:10.1093 / carcin / bgn122. PMID  18495657.
65. Гуо X, Рамирес А., Уодделл Д.С., Ли З., Лю X, Ван XF (январь 2008 г.). «Axin и GSK3- контролируют стабильность белка Smad3 и модулируют передачу сигналов TGF-». Гены и развитие. 22 (1): 106–20. Дои:10.1101 / gad.1590908. ЧВК  2151009. PMID  18172167.
66. Карпантье I, Коорнарт Б., Бейерт Р. (октябрь 2008 г.). «Smurf2 представляет собой связывающий TRAF2 белок, который запускает убиквитинирование TNF-R2 и активацию JNK, индуцированную TNF-R2». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 374 (4): 752–7. Дои:10.1016 / j.bbrc.2008.07.103. PMID  18671942.
67. Ли Ю.С., Хан Дж.М., Сон С.Х., Чой Дж.В., Чон Э.Дж., Бэ СК, Пак И.И., Ким С. (июль 2008 г.). «AIMP1 / p43 подавляет передачу сигналов TGF-бета посредством стабилизации smurf2». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 371 (3): 395–400. Дои:10.1016 / j.bbrc.2008.04.099. PMID  18448069.
68. Ван Ю.Т., Чуанг Дж.Й., Шен М.Р., Ян В.Б., Чанг В.С., Хунг Дж.Дж. (июль 2008 г.). «Сумоилирование специфичного белка 1 увеличивает его деградацию, изменяя локализацию и увеличивая протеолитический процесс специфичности белка 1». Журнал молекулярной биологии. 380 (5): 869–85. Дои:10.1016 / j.jmb.2008.05.043. PMID  18572193.
69. Чен Л., Донг В., Цзоу Т., Оуян Л., Хэ Г, Лю И, Ци Ю. (август 2008 г.). «Протеиновая фосфатаза 4 негативно регулирует каскад ЛПС, ингибируя убиквитинирование TRAF6». Письма FEBS. 582 (19): 2843–9. Дои:10.1016 / j.febslet.2008.07.014. PMID  18634786. S2CID  27700566.
70. Ламот Б., Кампос А.Д., Вебстер В.К., Гопинатан А., Хур Л., Дарней Б.Г. (сентябрь 2008 г.). «Домен RING и первый цинковый палец TRAF6 координируют передачу сигналов интерлейкином-1, липополисахаридом и RANKL». Журнал биологической химии. 283 (36): 24871–80. Дои:10.1074 / jbc.M802749200. ЧВК  2529010. PMID  18617513.

дальнейшее чтение

• Mazzé FM, Degrève L (2006). «Роль вирусных и клеточных белков в зарождении вируса иммунодефицита человека». Acta Virologica. 50 (2): 75–85. PMID  16808324.
• Канаяма Х., Танака К., Аки М., Кагава С., Мияджи Х., Сато М., Окада Ф., Сато С., Симбара Н., Итихара А. (декабрь 1991 г.). «Изменения в экспрессии генов протеасом и убиквитина в раковых клетках почек человека». Исследования рака. 51 (24): 6677–85. PMID  1660345.
• Baker RT, Board PG (апрель 1989 г.). «Неравный кроссовер приводит к изменению количества кодирующих единиц убиквитина в локусе полиубиквитина UbC человека». Американский журнал генетики человека. 44 (4): 534–42. ЧВК  1715567. PMID  2564731.
• Einspanier R, Sharma HS, Scheit KH (сентябрь 1987 г.). «Клонирование и анализ последовательности кДНК, кодирующей полиубиквитин, в клетках гранулезы яичников человека». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 147 (2): 581–7. Дои:10.1016 / 0006-291X (87) 90970-3. PMID  2820408.
• Андерссон Б., Вентланд М.А., Рикафренте Ю.Ю., Лю В., Гиббс Р.А. (апрель 1996 г.). «Метод« двойного адаптера »для улучшения конструкции библиотеки дробовиков». Аналитическая биохимия. 236 (1): 107–13. Дои:10.1006 / abio.1996.0138. PMID  8619474.
• Неной М., Мита К., Ичимура С., Картрайт И.Л., Такахаши Э., Ямаути М., Цуджи Х. (октябрь 1996 г.). «Гетерогенная структура гена полиубиквитина UbC клеток HeLa S3». Ген. 175 (1–2): 179–85. Дои:10.1016 / 0378-1119 (96) 00145-X. PMID  8917096.
• Ю. В., Андерссон Б., Уорли К. К., Музни Д. М., Дин Й., Лю В., Рикафренте Д. Ю., Вентланд М. А., Леннон Г., Гиббс Р. А. (апрель 1997 г.). «Крупномасштабное конкатенационное секвенирование кДНК». Геномные исследования. 7 (4): 353–8. Дои:10.1101 / гр. 7.4.353. ЧВК  139146. PMID  9110174.
• Неной М., Мита К., Ичимура С., Кавано А. (февраль 1998 г.). «Более высокая частота согласованных эволюционных событий у грызунов, чем у человека в локусе VNTR гена полиубиквитина». Генетика. 148 (2): 867–76. ЧВК  1459823. PMID  9504932.
• Отт Д.Е., Корен Л.В., Коупленд Т.Д., Кейн Б.П., Джонсон Д.Г., Соудер Р.С., Йошинака Ю., Орошлан С., Артур Л.О., Хендерсон Л.Е. (апрель 1998 г.). «Убиквитин ковалентно присоединен к белкам p6Gag вируса иммунодефицита человека типа 1 и вируса иммунодефицита обезьян и к белку p12Gag вируса мышиного лейкоза Молони». Журнал вирусологии. 72 (4): 2962–8. Дои:10.1128 / JVI.72.4.2962-2968.1998. ЧВК  109742. PMID  9525617.
• Ким Н.С., Ямагути Т., Секин С., Саеки М., Ивамуро С., Като С. (июль 1998 г.). «Клонирование кДНК человеческого полиубиквитина и анализ связывания убиквитина с участием его продукта трансляции in vitro». Журнал биохимии. 124 (1): 35–9. Дои:10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a022093. PMID  9644242.
• Шуберт У., Отт Д.Е., Чертова Е.Н., Велкер Р., Тессмер У., Принчотта М.Ф., Беннинк Дж.Р., Краусслих Х.Г., Юделл Дж.В. (ноябрь 2000 г.). «Ингибирование протеасом мешает процессингу полипротеина gag, высвобождению и созреванию ВИЧ-1 и ВИЧ-2». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 97 (24): 13057–62. Bibcode:2000PNAS ... 9713057S. Дои:10.1073 / пнас.97.24.13057. ЧВК  27177. PMID  11087859.
• Strack B, Calistri A, Accola MA, Palu G, Gottlinger HG (ноябрь 2000 г.). «Роль рекрутирования убиквитинлигазы в выпуске ретровируса». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 97 (24): 13063–8. Bibcode:2000PNAS ... 9713063S. Дои:10.1073 / пнас.97.24.13063. ЧВК  27178. PMID  11087860.
• Отт Д.Е., Корен Л.В., Чертова Е.Н., Гальярди Т.Д., Шуберт У. (декабрь 2000 г.). «Убиквитинирование ВИЧ-1 и MuLV Gag». Вирусология. 278 (1): 111–21. Дои:10.1006 / viro.2000.0648. PMID  11112487.
• Strack B, Calistri A, Göttlinger HG (июнь 2002 г.). «Функция домена поздней сборки может проявлять контекстную зависимость и включает остатки убиквитина, участвующие в эндоцитозе». Журнал вирусологии. 76 (11): 5472–9. Дои:10.1128 / JVI.76.11.5472-5479.2002. ЧВК  137019. PMID  11991975.
• Хуан Л., Фэн Л., Ян Л., Чжоу В., Чжао С., Ли К. (сентябрь 2002 г.). «Скрининг и идентификация белков, взаимодействующих с цитоплазматическим хвостом ADAM19». Отчеты по молекулярной биологии. 29 (3): 317–23. Дои:10.1023 / А: 1020409217215. PMID  12463424. S2CID  22611084.
• Отт Д.Е., Корен Л.В., Соудер Р.С., Адамс Дж., Шуберт У. (март 2003 г.). «Ретровирусы имеют разные требования к функции протеасом в процессе почкования». Журнал вирусологии. 77 (6): 3384–93. Дои:10.1128 / JVI.77.6.3384-3393.2003. ЧВК  149504. PMID  12610113.
• Эванс П.К., Смит Т.С., Лай М.Дж., Уильямс М.Г., Берк Д.Ф., Хейнинк К., Крайке М.М., Бейерт Р., Бланделл Т.Л., Килшоу П.Дж. (июнь 2003 г.). «Новый тип деубиквитинирующего фермента». Журнал биологической химии. 278 (25): 23180–6. Дои:10.1074 / jbc.M301863200. PMID  12682062.