Галопероксидаза - Haloperoxidase
Галопероксидазы находятся пероксидазы которые способны посредничать окисление из галогениды к пероксид водорода.[1][2] И галогениды, и перекись водорода широко доступны в среда.
В Уравнение Нернста показывает, что перекись водорода может окислять хлористый (E ° = 1,36 В), бромид (E ° = 1,09 В) и йодид (E ° = 0,536 В) от термодинамический перспективны в естественных условиях, то есть в диапазоне температур около 0–30 ° C и pH от примерно 3 (гуминовый слой почвы) примерно до 8 (морская вода ). Фторид (Е ° = 2,87 В) не окисляется перекисью водорода.
Классификация
В таблице представлена классификация галопероксидаз по галогенидам, окисление которых они способны катализировать.
Классификация этих ферментов по пригодности к использованию субстрата не обязательно указывает на субстрат фермента. предпочтение. Например, хотя эозинофильная пероксидаза является способный чтобы окислить хлорид, он предпочтительно окисляет бромид.[3]
Галопероксидазы млекопитающих миелопероксидаза (MPO), лактопероксидаза (LPO) и эозинофильная пероксидаза (EPO) также способны окислять псевдогалогенид тиоцианат (SCN−). Каждый из них содержит гем простетическая группа, ковалентно связанная двумя сложноэфирными связями с аспартат и / или глутамат боковые цепи. MPO имеет третью ковалентную связь через метионин остаток. Пероксидаза хрена также способен окислять эти субстраты, но его гем не связан ковалентно и повреждается во время оборота.[4]
Особый бромопероксидаза ванадия в морских организмах (грибах, бактериях, микроводорослях, возможно, других эукариотах) ванадат и перекись водорода для бромирования электрофильных органических соединений.[5]
Murex у улиток есть бромпероксидаза используется для производства Тирийский фиолетовый краситель. Фермент очень специфичен к бромиду и физически стабилен, но не охарактеризован в отношении его активного центра.
| Галопероксидаза | Окисляемый галогенид | Происхождение, Примечания |
|---|---|---|
| Хлоропероксидаза (CPO) | Cl−, Br−, Я− | нейтрофилы (миелопероксидаза ), эозинофилы (эозинофильная пероксидаза, можно использовать Cl−, предпочитает Br−) |
| Бромопероксидаза (BPO) | Br−, Я− | молоко, слюна, слезы (лактопероксидаза ), морской еж яйца (овопероксидаза ), |
| Йодопероксидаза (IPO) | я− | хрен (пероксидаза хрена ) |
Смотрите также
Рекомендации
- ^ S.L. Neidleman, J. Geigert (1986) Биогалогенирование - принципы, основные роли и применения; Издательство Ellis Horwood Ltd; Чичестер; ISBN 0-85312-984-3
- ^ Menon, Binuraj R.K .; Ричмонд, Дэниел; Менон, Навья (2020-10-15). «Галогеназы для разработки путей биосинтеза: к новым путям к натуральным и неприродным». Обзоры катализа: 1–59. Дои:10.1080/01614940.2020.1823788. ISSN 0161-4940.
- ^ [1] Эозинофилы предпочтительно используют бромид для создания галогенирующих агентов - Mayeno et al. 264 (10): 5660 - Журнал биологической химии
- ^ [2] Роль ковалентных связей гем-белок в пероксидазах млекопитающих
- ^ Зима, JM; Мур, Б.С. (июль 2009 г.). «Изучение химии и биологии ванадий-зависимых галопероксидаз». J. Biol. Chem. 284: 18577–81. Дои:10.1074 / jbc.R109.001602. ЧВК 2707250. PMID 19363038.
