Цитохром с - Cytochrome c

CYCS
Доступные конструкции PDB Поиск ортолога: PDBe RCSB Список идентификационных кодов PDB 1J3S, 3NWV, 3ZCF, 3ZOO, 2N9J, 2Н9И
Идентификаторы
Псевдонимы	CYCS, CYC, HCS, THC4, цитохром c, соматический, цитохром c, cyt c
Внешние идентификаторы	OMIM: 123970 MGI: 88578 ГомолоГен: 133055 Генные карты: CYCS
Расположение гена (человек) Chr. Хромосома 7 (человек)[1] Группа 7п15.3 Начинать 25,118,656 бп[1] Конец 25,125,260 бп[1]
Расположение гена (Мышь) Chr. Хромосома 6 (мышь)[2] Группа 6 B2.3 | 6 24,32 см Начинать 50,562,563 бп[2] Конец 50,566,538 бп[2]
Экспрессия РНК шаблон Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология Молекулярная функция • переносчик электронов, переносящий электроны от комплекса CoQH2-цитохром с редуктазы и активность комплекса цитохром с оксидазы • активность протеин-серин / треонинфосфатазы • связывание ионов металлов • GO: 0001948 связывание с белками • гемовое связывание • активность электронного переноса Сотовый компонент • цитозоль • комплекс протеинфосфатазы типа 2А • митохондрия • митохондриальная внутренняя мембрана • электронный транспорт • ядро клетки • митохондриальное межмембранное пространство Биологический процесс • митохондриальная организация • внутренний апоптотический сигнальный путь • активация активности эндопептидазы цистеинового типа, участвующей в апоптотическом процессе, цитохромом c • клеточное дыхание • окислительно-восстановительный процесс • дефосфорилирование белков • транспорт электронов в митохондриях, цитохром с в кислород • апоптотический процесс • митохондриальный транспорт электронов, убихинол к цитохрому с • клеточный ответ на окислительный стресс Источники:Amigo / QuickGO
Ортологи
Разновидность	Человек	Мышь
Entrez	54205	13063
Ансамбль	ENSG00000172115	ENSMUSG00000063694
UniProt	P99999	P62897
RefSeq (мРНК)	NM_018947	NM_007808
RefSeq (белок)	NP_061820	NP_031834
Расположение (UCSC)	Chr 7: 25.12 - 25.13 Мб	Chr 6: 50,56 - 50,57 Мб
PubMed поиск	[3]	[4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека Просмотр / редактирование мыши

Простетическая группа гема цитохрома с, состоящая из жесткого порфиринового кольца, координированного с атомом железа.

В цитохромный комплекс, или же cyt c, это небольшой гемепротеин найден слабо связанным с внутренняя мембрана из митохондрия. Он принадлежит к семейство цитохрома с белков и играет важную роль в апоптозе клеток. Цитохром с высоко вода, в отличие от других цитохромы, и является важным компонентом электронная транспортная цепь, где он несет один электрон. Он способен переносить окисление и снижение как его утюг атом преобразуется между железо и железо образует, но не связывает кислород. Он переносит электроны между Комплексы III (Коэнзим Q - Cyt C редуктаза) и IV (Cyt C оксидаза). У человека цитохром с кодируется CYCS ген.^[5][6]

Распространение видов

Цитохром с - это высококонсервативный белок для всех видов, обнаруженный у растений, животных и многих одноклеточных организмов. Это, наряду с его небольшими размерами (молекулярная масса около 12000 дальтон ),^[7] делает его полезным при изучении кладистика.^[8] Молекула цитохрома с была изучена с точки зрения эволюционной биологии.

Цитохром с имеет первичную структуру, состоящую из цепочки примерно из 100 аминокислоты. Многие организмы высшего порядка обладают цепочкой из 104 аминокислот.^[9] Последовательности цитохрома с у человека идентичны последовательностям шимпанзе (наши ближайшие родственники), но отличаются от последовательностей лошадей.^[10]

Цитохром c имеет аминокислотную последовательность, которая является высококонсервативной у эукариот и отличается всего несколькими остатками. У более чем тридцати видов, протестированных в одном исследовании, 34 из 104 аминокислот были консервативными; идентичны в их характерном положении.^[11] Например, человек цитохромоксидаза реагирует с цитохромом пшеницы c, in vitro; что справедливо для всех пар исследованных видов.^[11] Кроме того, окислительно-восстановительный потенциал +0,25 В одинаков для всех цитохромов. c молекулы изучены.^[11]

Структура

Кристаллы цитохрома с тунафиш (длиной ~ 5 мм), выращенные методом жидкостно-жидкостной диффузии в условиях микрогравитации в космосе.^[12]

Цитохром с относится к I классу семейство цитохромов c-типа^[13] и содержит характерный аминокислотный мотив CXXCH (цистеин-любой-любой-цистеин-гистидин), который связывает гем.^[14]Этот мотив расположен в направлении N-конец из пептид цепи и он содержит гистидин в качестве пятого лиганда гемового железа. Шестой лиганд обеспечивается метионин остаток найден к C-конец. Основа белка складывается в пять частей. α-спирали которые пронумерованы α1-α5 от N-конца до C-конца. Спирали α3, α4 и α5 называются спиралями 50, 60 и 70 соответственно, когда речь идет о митохондриальном цитохроме с.^[15]

Heme c

Структура гема c

В то время как большинство гемовых белков присоединяются к простетической группе посредством лигирования ионов железа и третичных взаимодействий, гемовая группа цитохрома с образует тиоэфирные связи с двумя цистеин боковые цепи белка.^[16] Одним из основных свойств гема с, который позволяет цитохрому с выполнять множество функций, является его способность иметь в природе различные восстановительные потенциалы. Это свойство определяет кинетику и термодинамику реакции переноса электрона.^[17]

Дипольный момент

Дипольный момент играет важную роль в ориентации белков в правильном направлении и повышении их способности связываться с другими молекулами.^[18][19] Дипольный момент цитохрома с является результатом кластера отрицательно заряженных боковых цепей аминокислот в «задней части» фермента.^[19] Несмотря на вариации в количестве связанных гемовых групп и вариации в последовательности, дипольный момент цитохромов c позвоночных заметно сохраняется. Например, цитохромы c позвоночных имеют дипольный момент примерно 320 дебай в то время как цитохромы c растений и насекомых имеют дипольный момент приблизительно 340 дебай.^[19]

Функция

Цитохром с входит в состав электронная транспортная цепь в митохондриях. В гем группа цитохрома с принимает электроны от до н.э₁ сложный и переносит электроны на комплекс IV. Цитохром c также участвует в инициации апоптоз. При высвобождении цитохрома с в цитоплазму белок связывается фактор активации апоптотической протеазы-1 (Apaf-1).^[5]

Цитохром c может также катализировать несколько окислительно-восстановительных реакций, таких как гидроксилирование и ароматный окисление, и показывает пероксидаза активность за счет окисления различных доноров электронов, таких как 2,2-азино-бис(3-этилбензтиазолин-6-сульфоновая кислота) (ABTS ), 2-кето-4-тиометилмасляная кислота и 4-аминоантипирин.

Бактериальный цитохром c функционирует как нитритредуктаза.^[20]

Роль в апоптозе

Цитохром c был также открыт в 1996 г. Доктор Сяодун Ван играть промежуточную роль в апоптоз, контролируемая форма гибели клеток, используемая для уничтожения клеток в процессе развития или в ответ на инфекцию или повреждение ДНК.^[21]

Цитохром c связывается с кардиолипин во внутренней митохондриальной мембране, тем самым закрепляя его присутствие и не давая ему выйти из митохондрий и инициировать апоптоз. В то время как первоначальное притяжение между кардиолипином и цитохромом c является электростатическим из-за чрезвычайно положительного заряда цитохрома c, конечное взаимодействие является гидрофобным, когда гидрофобный хвост кардиолипина вставляется в гидрофобную часть цитохрома c.

Во время ранней фазы апоптоза продукция митохондриальных АФК стимулируется, а кардиолипин окисляется пероксидазной функцией комплекса кардиолипин-цитохром с. Затем гемопротеин отделяется от внутренней митохондриальной мембраны и может экструдироваться в растворимую цитоплазму через поры на внешней мембране.^[22]

Устойчивый подъем в кальций уровни предшествуют cyt c выброс из митохондрий. Выделение небольшого количества цит c приводит к взаимодействию с Рецептор IP3 (IP3R) на эндоплазматический ретикулум (ER), вызывая высвобождение кальция ER. Общее повышение уровня кальция вызывает массовое выделение цитокинов. c, который затем действует в петле положительной обратной связи, чтобы поддерживать высвобождение кальция ER через IP3R.^[23] Это объясняет, как высвобождение кальция из ER может достигать цитотоксических уровней. Этот выпуск цитохрома с, в свою очередь, активирует каспаза 9, цистеин протеаза. Затем Caspase 9 может активировать каспаза 3 и каспаза 7, которые несут ответственность за разрушение клетки изнутри.

Подавление апоптоза

Один из способов активации апоптоза клеток - высвобождение цитохрома с из митохондрий в цитозоль. Исследование показало, что клетки способны защищать себя от апоптоза, блокируя высвобождение цитохрома c с помощью Bcl-x._L.^[24] Другой способ, которым клетки могут контролировать апоптоз, - это фосфорилирование Tyr48, которое превратит цитохром с в антиапоптотический переключатель.^[25]

Как антиоксидантный фермент

Удаление O²⁻ и H₂О₂ цитохромом с

Известно, что цитохром с играет роль в электронная транспортная цепь и сотовый апоптоз. Однако недавнее исследование показало, что он также может действовать как антиоксидантный фермент в митохондриях; и делает это, удаляя супероксид (O₂^–) и пероксид водорода (ЧАС₂О₂) из митохондрии.^[26] Следовательно, цитохром c необходим не только в митохондриях для клеточного дыхания, но он также необходим в митохондриях для ограничения производства O₂^– и H₂О₂.^[26]

Внемитохондриальная локализация

Широко распространено мнение, что цитохром c локализуется исключительно в митохондриальном межмембранном пространстве при нормальных физиологических условиях.^[27] Высвобождение цитохрома-с из митохондрий в цитозоль, где он активирует каспаза семья протеазы считается основным триггером, приводящим к началу апоптоза.^[28] Измерение количества цитохрома с, просачивающегося из митохондрий в цитозоль и из клетки в культуральную среду, является чувствительным методом контроля степени апоптоза.^[29][30] Однако подробные иммуноэлектронные микроскопические исследования срезов тканей крысы с использованием специфичных к цитохрому c антител предоставляют убедительные доказательства того, что цитохром-c в нормальных клеточных условиях также присутствует во внемитохондриальных участках.^[31] В ацинарных клетках поджелудочной железы и передний гипофиз, сильное и специфическое присутствие цитохрома-с было обнаружено в зимоген гранулы и в гормон роста гранулы соответственно. В поджелудочной железе цитохром-с также обнаружен в конденсирующейся вакуоли и в ацинаре просвет. Было показано, что экстрамитохондриальная локализация цитохрома c является специфической, поскольку она полностью исчезает при адсорбции первичного антитела очищенным цитохромом c.^[31] Присутствие цитохрома-с вне митохондрий в определенном месте при нормальных физиологических условиях поднимает важные вопросы, касающиеся его клеточной функции и механизма транслокации.^[31] Помимо цитохрома с, внемитохондриальная локализация также наблюдалась для большого количества других белков, включая те, которые кодируются митохондриальной ДНК.^[32][33][34] Это повышает вероятность существования пока не идентифицированных специфических механизмов транслокации белков из митохондрий в другие клеточные места назначения.^[34][35]

Приложения

Обнаружение супероксида

Пероксинизотистая кислота

Цитохром c был использован для обнаружения производства перекиси в биологических системах. По мере образования супероксида количество окисленного цитохрома с³⁺ увеличивает и снижает цитохром с²⁺ уменьшается.^[36] Однако супероксид часто получают из оксида азота. В присутствии оксида азота восстановление цитохрома с³⁺ заблокирован.^[37] Это приводит к окислению цитохрома с.²⁺ к цитохрому с³⁺ к пероксинизотистая кислота, промежуточное соединение, полученное в результате реакции оксида азота и супероксида.^[37] Присутствие пероксинитрит или H₂О₂ и диоксид азота НЕТ₂ в митохондриях может быть летальным, так как они нитрат тирозин остатков цитохрома с, что приводит к нарушению функции цитохрома с как переносчика электронов в цепи переноса электронов.^[38]

Смотрите также

• Цитохром с оксидаза

Рекомендации

1. ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000172115 - Ансамбль, Май 2017
2. GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000063694 - Ансамбль, Май 2017
3. "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
4. "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
5. «Энтрез Джен: цитохром с».
6. Тафани М., Карпинич Н.О., Хёрстер К.А., Пасторино Дж. Г., Шнайдер Т., Руссо М. А., Фарбер Дж. Л. (март 2002 г.). «Высвобождение цитохрома с при активации рецептора Fas зависит от транслокации полноразмерного бид и индукции перехода митохондриальной проницаемости». Журнал биологической химии. 277 (12): 10073–82. Дои:10.1074 / jbc.M111350200. PMID  11790791.
7. «Цитохром c - Homo sapiens (человек)». P99999. Консорциум UniProt. масса 11,749 Дальтон
8. Марголиаш Э. (октябрь 1963 г.). «Первичная структура и эволюция цитохрома с». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 50 (4): 672–9. Дои:10.1073 / пнас.50.4.672. ЧВК  221244. PMID  14077496.
9. Аминокислотные последовательности в белках цитохрома с разных видов адаптировано из Strahler, Arthur; Наука и история Земли, 1997. стр. 348.
10. Луркин П.Ф., Стоун Л., Кавалли-Сфорца Л.Л. (2007). Гены, культура и эволюция человека: синтез. Оксфорд: Блэквелл. п. 79. ISBN  978-1-4051-5089-7.
11. Страйер Л. (1975). Биохимия (1-е изд.). Сан-Франциско: W.H. Фримен и компания. п.362. ISBN  978-0-7167-0174-3.
12. Макферсон А., ДеЛукас Л.Дж. (2015). «Микрогравитационная кристаллизация белка». NPJ Микрогравитация. 1: 15010. Дои:10.1038 / npjmgrav.2015.10. ЧВК  5515504. PMID  28725714.
13. Эмблер Р.П. (май 1991 г.). «Вариабельность последовательности бактериальных цитохромов c». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика. 1058 (1): 42–7. Дои:10.1016 / S0005-2728 (05) 80266-X. PMID  1646017.
14. Мавриду Д.А., Фергюсон С.Дж., Стивенс Дж.М. (март 2013 г.). «Сборка цитохрома с». IUBMB Life. 65 (3): 209–16. Дои:10.1002 / iub.1123. PMID  23341334. S2CID  32216217.
15. Лю Дж., Чакраборти С., Хоссейнзаде П., Ю Й, Тиан С., Петрик И., Бхаги А., Лу И (2014-04-23). «Металлопротеины, содержащие цитохромные, железо-серные или окислительно-восстановительные центры меди». Химические обзоры. 114 (8): 4366–4469. Дои:10.1021 / cr400479b. ISSN  0009-2665. ЧВК  4002152. PMID  24758379.
16. Кан Х, Кэри Дж (ноябрь 1999 г.). «Роль гема в структурной организации цитохрома с, исследуемого методом полусинтеза». Биохимия. 38 (48): 15944–51. Дои:10.1021 / bi9919089. PMID  10625461.
17. Чжао Ю., Ван З.Б., Сюй Дж.Х. (январь 2003 г.). "Влияние цитохрома с на образование и удаление O₂^– и H₂О₂ в митохондриях ». Журнал биологической химии. 278 (4): 2356–60. Дои:10.1074 / jbc.M209681200. PMID  12435729.
18. Коппенол WH, Марголиаш Э (апрель 1982 г.). «Асимметричное распределение зарядов на поверхности цитохрома c лошади. Функциональные последствия». Журнал биологической химии. 257 (8): 4426–37. PMID  6279635.
19. Коппенол WH, Раш Д.Д., Миллс Д.Д., Марголиаш Э. (июль 1991 г.). «Дипольный момент цитохрома с». Молекулярная биология и эволюция. 8 (4): 545–58. Дои:10.1093 / oxfordjournals.molbev.a040659. PMID  1656165.
20. Шнайдер Дж, Кронек PM (2014). «Глава 9: Производство аммиака мультигемными цитохромами c». В Kroneck PM, Torres ME (ред.). Металлическая биогеохимия газообразных соединений окружающей среды. Ионы металлов в науках о жизни. 14. Springer. С. 211–236. Дои:10.1007/978-94-017-9269-1_9. ISBN  978-94-017-9268-4. PMID  25416396.
21. Лю X, Ким CN, Ян Дж, Джеммерсон Р., Ван X (июль 1996 г.). «Индукция апоптотической программы в бесклеточных экстрактах: потребность в дАТФ и цитохроме с». Клетка. 86 (1): 147–57. Дои:10.1016 / S0092-8674 (00) 80085-9. PMID  8689682. S2CID  12604356.
22. Оррениус С., Животовский Б. (сентябрь 2005 г.). «Окисление кардиолипина освобождает цитохром с». Природа Химическая Биология. 1 (4): 188–9. Дои:10.1038 / nchembio0905-188. PMID  16408030. S2CID  45381495.
23. Бенинг Д., Паттерсон Р.Л., Седагат Л., Глебова Н.О., Куросаки Т., Снайдер С.Х. (декабрь 2003 г.). «Цитохром c связывается с рецепторами инозитола (1,4,5) трифосфата, усиливая кальций-зависимый апоптоз». Природа клеточной биологии. 5 (12): 1051–61. Дои:10.1038 / ncb1063. PMID  14608362. S2CID  27761335.
24. Харбанда С., Пандей П., Скофилд Л., Исраэльс С., Рончинске Р., Йошида К., Бхарти А., Юань З. М., Саксена С., Вейксельбаум Р., Налин С., Куфе Д. (июнь 1997 г.). «Роль Bcl-xL как ингибитора накопления цитозольного цитохрома С в апоптозе, вызванном повреждением ДНК». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 94 (13): 6939–42. Дои:10.1073 / пнас.94.13.6939. ЧВК  21263. PMID  9192670.
25. Гарсиа-Эредиа Дж. М., Диас-Кинтана А., Сальсано М., Орзаэс М., Перес-Пая Е., Тейшейра М., Де ла Роса М. А., Диас-Морено I (декабрь 2011 г.). «Фосфорилирование тирозина превращает щелочной переход в биологически значимый процесс и заставляет цитохром с человека действовать как антиапоптотический переключатель». Журнал биологической неорганической химии. 16 (8): 1155–68. Дои:10.1007 / s00775-011-0804-9. PMID  21706253. S2CID  24156094.
26. Bowman SE, Bren KL (декабрь 2008 г.). «Химия и биохимия гема c: функциональные основания для ковалентного связывания». Отчеты о натуральных продуктах. 25 (6): 1118–30. Дои:10.1039 / b717196j. ЧВК  2654777. PMID  19030605.
27. Neupert W (1997). «Импорт белка в митохондрии». Ежегодный обзор биохимии. 66: 863–917. Дои:10.1146 / annurev.biochem.66.1.863. PMID  9242927.
28. Кремер Г., Даллапорта Б., Реш-Ригон М. (1998). «Регулятор митохондриальной смерти / жизни при апоптозе и некрозе». Ежегодный обзор физиологии. 60: 619–42. Дои:10.1146 / annurev.physiol.60.1.619. PMID  9558479.
29. Лу Дж. Ф., Лау П. М., Хо ХП, Конг СК (октябрь 2013 г.). «Анализ биострих-кода на основе аптамера с амплификацией изотермической рекомбиназной полимеразы для обнаружения цитохрома-с и скрининга противораковых лекарств». Таланта. 115: 159–65. Дои:10.1016 / j.talanta.2013.04.051. PMID  24054573.
30. Waterhouse NJ, Trapani JA (июль 2003 г.). «Новый количественный анализ высвобождения цитохрома с в апоптотических клетках». Гибель клеток и дифференциация. 10 (7): 853–5. Дои:10.1038 / sj.cdd.4401263. PMID  12815469.
31. Солтис Б.Дж., Эндрюс Д.В., Джеммерсон Р., Гупта Р.С. (2001). «Цитохром-C локализуется в секреторных гранулах поджелудочной железы и передней доли гипофиза». Cell Biology International. 25 (4): 331–8. Дои:10.1006 / cbir.2000.0651. PMID  11319839. S2CID  2106599.
32. Гупта Р.С., Рамачандра Н.Б., Боуз Т., Сингх Б. (2008). «Необычное расположение в клетках митохондриальных молекулярных шаперонов Hsp60, Hsp70 и Hsp10». Биология внеклеточных молекулярных шаперонов. Симпозиум Фонда Новартис. Симпозиумы Фонда Новартис. 291. С. 59–68, обсуждение 69–73, 137–40. Дои:10.1002 / 9780470754030.ch5. ISBN  978-0-470-75403-0. PMID  18575266.
33. Садачаран С.К., Сингх Б., Боуз Т., Гупта Р.С. (ноябрь 2005 г.). «Локализация митохондриальной ДНК, кодируемой субъединицами I и II цитохром с оксидазы, в гранулах зимогена поджелудочной железы крысы и гранулах гормона роста гипофиза». Гистохимия и клеточная биология. 124 (5): 409–21. Дои:10.1007 / s00418-005-0056-2. PMID  16133117. S2CID  24440427.
34. Солтыс Б.Дж., Гупта Р.С. (2000). Митохондриальные белки в неожиданных клеточных местоположениях: экспорт белков из митохондрий с эволюционной точки зрения. Международный обзор цитологии. 194. С. 133–96. Дои:10.1016 / s0074-7696 (08) 62396-7. ISBN  978-0-12-364598-2. PMID  10494626.
35. Солтыс Б.Дж., Гупта Р.С. (май 1999 г.). «Белки митохондриального матрикса в неожиданных местах: экспортируются ли они?». Тенденции в биохимических науках. 24 (5): 174–7. Дои:10.1016 / s0968-0004 (99) 01390-0. PMID  10322429.
36. МакКорд Дж. М., Фридович И. (ноябрь 1969 г.). «Супероксиддисмутаза. Ферментативная функция эритрокупреина (гемокупреина)». Журнал биологической химии. 244 (22): 6049–55. PMID  5389100.
37. Томсон Л., Трухильо М., Теллери Р., Ради Р. (июнь 1995 г.). «Кинетика цитохрома с²⁺ окисление пероксинитритом: значение для измерений супероксида в биологических системах, производящих оксид азота ". Архивы биохимии и биофизики. 319 (2): 491–7. Дои:10.1006 / abbi.1995.1321. PMID  7786032.
38. Domazou AS, Gebicka L, Didik J, Gebicki JL, van der Meijden B, Koppenol WH (апрель 2014 г.). «Кинетика реакции диоксида азота с железом (II) - и цитохромом железа (III) с». Свободная радикальная биология и медицина. 69: 172–80. Дои:10.1016 / j.freeradbiomed.2014.01.014. PMID  24447894.

дальнейшее чтение

• Кумарсвами Р., Чандна С. (февраль 2009 г.). «Предполагаемые партнеры в Bax-опосредованном высвобождении цитохрома-c: ANT, CypD, VDAC или ни один из них?». Митохондрия. 9 (1): 1–8. Дои:10.1016 / j.mito.2008.10.003. PMID  18992370.
• Скулачев В.П. (февраль 1998 г.). «Цитохром с в апоптотических и антиоксидантных каскадах». Письма FEBS. 423 (3): 275–80. Дои:10.1016 / S0014-5793 (98) 00061-1. PMID  9515723. S2CID  10267410.
• Маннелла CA (1998). «Конформационные изменения в белке митохондриального канала, VDAC, и их функциональные последствия». Журнал структурной биологии. 121 (2): 207–18. Дои:10.1006 / jsbi.1997.3954. PMID  9615439.
• Ферри KF, Jacotot E, Blanco J, Esté JA, Kroemer G (2000). «Митохондриальный контроль гибели клеток, индуцированной белками, кодируемыми ВИЧ-1». Летопись Нью-Йоркской академии наук. 926: 149–64. Дои:10.1111 / j.1749-6632.2000.tb05609.x. PMID  11193032. S2CID  21997163.
• Бриттон Р.С., Лестер К.Л., Бэкон Б.Р. (октябрь 2002 г.). «Железная токсичность и хелатотерапия». Международный журнал гематологии. 76 (3): 219–28. Дои:10.1007 / BF02982791. PMID  12416732. S2CID  22572183.
• Хайдер Н., Нарула Н., Нарула Дж. (Декабрь 2002 г.). «Апоптоз при сердечной недостаточности представляет собой запрограммированное выживание клеток, а не смерть кардиомиоцитов и вероятность обратного ремоделирования». Журнал сердечной недостаточности. 8 (6 Прил.): S512–7. Дои:10.1054 / jcaf.2002.130034. PMID  12555167.
• Кастедо М., Перфеттини Дж. Л., Андрео К., Румье Т., Пьячентини М., Кремер Дж. (Декабрь 2003 г.). «Апоптоз митохондрий, индуцированный оболочкой ВИЧ-1». Летопись Нью-Йоркской академии наук. 1010: 19–28. Дои:10.1196 / анналы.1299.004. PMID  15033690. S2CID  37073602.
• Ng S, Smith MB, Smith HT, Millett F (ноябрь 1977 г.). «Влияние модификации отдельных лизинов цитохрома c на реакцию с цитохромом b5». Биохимия. 16 (23): 4975–8. Дои:10.1021 / bi00642a006. PMID  199233.
• Линч С.Р., Шерман Д., Коупленд Р.А. (январь 1992 г.). «Связывание цитохрома с влияет на конформацию цитохрома а в цитохром с оксидазе». Журнал биологической химии. 267 (1): 298–302. PMID  1309738.
• Гарбер Э.А., Марголиаш Э. (февраль 1990 г.). «Взаимодействие цитохрома с с цитохром с оксидазой: понимание перехода от высокого к низкому сродству». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика. 1015 (2): 279–87. Дои:10.1016 / 0005-2728 (90) 90032-У. PMID  2153405.
• Bedetti CD (май 1985 г.). «Иммуноцитохимическая демонстрация цитохром с оксидазы с помощью метода иммунопероксидазы: специфическое окрашивание митохондрий в фиксированных формалином и залитых парафином тканях человека». Журнал гистохимии и цитохимии. 33 (5): 446–52. Дои:10.1177/33.5.2580882. PMID  2580882.
• Танака Ю., Асикари Т., Шибано Ю., Амачи Т., Йошизуми Н., Мацубара Н. (июнь 1988 г.). «Конструирование человеческого гена цитохрома c и его функциональная экспрессия в Saccharomyces cerevisiae». Журнал биохимии. 103 (6): 954–61. Дои:10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a122393. PMID  2844747.
• Эванс М.Дж., Скарпулла Р.К. (декабрь 1988 г.). «Ген соматического цитохрома с человека: два класса обработанных псевдогенов разграничивают период быстрой молекулярной эволюции». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 85 (24): 9625–9. Дои:10.1073 / пнас.85.24.9625. ЧВК  282819. PMID  2849112.
• Пассон П.Г., Халтквист Д.Е. (июль 1972 г.). «Растворимая цитохром b 5 редуктаза из эритроцитов человека». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика. 275 (1): 62–73. Дои:10.1016/0005-2728(72)90024-2. HDL:2027.42/34070. PMID  4403130.
• Доу Р. Дж., Вителло Л. Б., Эрман Дж. Э. (август 1984 г.). «Исследования седиментационного равновесия по взаимодействию между цитохромом с и цитохромом с пероксидазой». Архивы биохимии и биофизики. 232 (2): 566–73. Дои:10.1016/0003-9861(84)90574-5. PMID  6087732.
• Мишель Б., Босхард HR (август 1984 г.). «Спектроскопический анализ взаимодействия между цитохромом с и цитохром с оксидазой». Журнал биологической химии. 259 (16): 10085–91. PMID  6088481.
• Брогер C, Налец MJ, Аззи A (октябрь 1980 г.). «Взаимодействие цитохрома с с комплексом цитохрома bc1 дыхательной цепи митохондрий». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика. 592 (3): 519–27. Дои:10.1016/0005-2728(80)90096-1. PMID  6251869.
• Смит Х.Т., Ахмед А.Дж., Миллет Ф. (май 1981 г.). «Электростатическое взаимодействие цитохрома с с цитохромом с1 и цитохромоксидазой». Журнал биологической химии. 256 (10): 4984–90. PMID  6262312.
• Герен Л. М., Миллет Ф. (октябрь 1981 г.). «Исследования переноса энергии флуоресценции при взаимодействии адренодоксина и цитохрома с». Журнал биологической химии. 256 (20): 10485–9. PMID  6270113.
• Фавр Б., Зольнерович С., Туровски П., Хеммингс Б.А. (июнь 1994 г.). «Каталитическая субъединица протеинфосфатазы 2A карбоксиметилирована in vivo». Журнал биологической химии. 269 (23): 16311–7. PMID  8206937.
• Гао Б., Айзенберг Е., Грин Л. (июль 1996 г.). «Влияние конститутивной полимеризации белка теплового шока 70 кДа на его взаимодействие с белковым субстратом». Журнал биологической химии. 271 (28): 16792–7. Дои:10.1074 / jbc.271.28.16792. PMID  8663341.

внешняя ссылка

• Белок цитохрома с
• Апоптоз и каспаза 3 - PMAP Карта протеолиза -анимация
• Цитохром + с в Национальной медицинской библиотеке США Рубрики медицинской тематики (MeSH)
• Обзор всей структурной информации, доступной в PDB за UniProt: P99999 (Цитохром c) в PDBe-KB.