SUMO ферменты - SUMO enzymes

СУМО ферментативный каскад

СУМО ферментативный каскад катализирует динамичный посттрансляционная модификация процесс сумоилирования (т.е. перенос SUMO белок к другим белкам). Малый модификатор, связанный с убиквитином, СУМО-1,[1][2] это убиквитиноподобный член семьи, который сопряжен со своим субстраты через три дискретных ферментативных этапа (см. рисунок справа): активация с участием фермента E1 (SAE1 /SAE2 );[3] конъюгация с участием фермента E2 (UBE2I );[4][5] Модификация подложки за счет взаимодействия E2 и E3[6] протеин-лигазы.[7]

Путь SUMO модифицирует сотни белков, которые участвуют в различных клеточных процессах.[8] Путь SUMO является наиболее изученным убиквитин -подобный путь, регулирующий широкий спектр клеточных событий,[9] Об этом свидетельствует большое количество сумоилированных белков, идентифицированных более чем в десяти крупномасштабных исследованиях.[10][11][12][13][14][15][16][17][18][19][20]

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ Джонсон, Э. Модификация белков с помощью СУМО. Анну. Rev. Biochem. 73, 355–382 (2004)
  2. ^ Мельхиор, Ф. СУМО - неклассический убиквитин. Анну. Rev. Cell Dev. Биол. 16. С. 591–626 (2000).
  3. ^ Boggio R et al., Механизм ингибирования пути SUMO. Mol Cell. 19 ноября 2004 г .; 16 (4): 549-61
  4. ^ Бернье-Вилламор, В., Сэмпсон, Д.А. , Матунис, М.Дж. и Лима, К.Д. Структурная основа E2-опосредованной конъюгации SUMO обнаруживается комплексом между убиквитин-конъюгированным ферментом Ubc9 и RanGAP1. Cell 108, 345–356
  5. ^ Lin, D. et al. Идентификация сайта узнавания субстрата на Ubc9. J. Biol. Chem. 277, 21740–21748 (2002).
  6. ^ Reverter, D. & Lima, C.D. Понимание активности лигазы E3, выявленной комплексом SUMO-RanGAP1-Ubc9-Nup358. Природа 435, 687–692
  7. ^ Мельхиор, Ф., Шергаут, М. и Пихлер, А. СУМО: лигазы, изопептидазы и ядерные поры. Trends Biochem. Sci. 28, 612–618
  8. ^ Джонсон ES. Модификация белков с помощью СУМО. Анну Рев Биохим 2004; 73: 355–82
  9. ^ О. Кершер, Р. Фелбербаум и М. Хохштрассер, Модификация белков убиквитином и убиквитин-подобными белками, Annu. Rev. Cell Dev. Биол. (2006) 5 июня, электронная публикация перед печатью
  10. ^ W. Zhou, J.J. Райан и Х. Чжоу, Глобальный анализ сумоилированных белков в Saccharomyces cerevisiae. Индукция сумоилирования белков клеточными стрессами, J. Biol. Chem. 279 (2004), стр. 32262–32268.
  11. ^ Ли Т., Евдокимов Э., Шевченко Р.Ф. Шен, К. Чао, Э. Текле, Т. Ван, Э.Р. Штадтман, Д.К. Ян и П. Чок, Сумоилирование гетерогенных ядерных рибонуклеопротеидов, белков цинкового пальца и сложных белков ядерных пор: протеомный анализ, Proc. Natl. Акад. Sci. США. 101 (2004), стр. 8551–8556.
  12. ^ J.A. Вольшлегель, Э. Джонсон, С.И. Рид, Дж. Р. Йейтс, 3-й, Глобальный анализ сумоилирования белков у Saccharomyces cerevisiae, J. Biol. Chem. (2004)
  13. ^ В.Г. Panse, U. Hardeland, T. Werner, B. Kuster и E. Hurt, Полностью протеомный подход идентифицирует сумоилированные субстратные белки в дрожжах, J. Biol. Chem. (2004)
  14. ^ А.К. Вертегаал, С.К. Огг, Э. Джафрей, М.С. Родригес, Р. Хэй, Дж. Андерсен, М. Манн, А.И. Ламонд, протеомное исследование белков-мишеней SUMO-2, J. Biol. Chem. 279 (2004), стр. 33791–33798.
  15. ^ [72] К. Денисон, А.Д. Руднер, С.А. Гербер, С.Е. Бакаларски, Д. Моазед и С.П. Гайги, Протеомная стратегия для понимания сумоилирования белка у дрожжей, Молекуляр. Клетка. Протеомика 4 (2005), стр. 246–254.
  16. ^ J.T. Ханних, А. Льюис, М. Kroetz, S.J. Ли, Х. Хайде, А. Эмили и М. Хохштрассер, Определение SUMO-модифицированного протеома с помощью нескольких подходов в Saccharomyces cerevisiae, J. Biol. Chem. 280 (2005), стр. 4102–4110
  17. ^ Ю. Чжао, С.В. Квон, А. Ансельмо, К. Каур и М.А.Уайт, Идентификация широкого спектра клеточных белков-субстратов, связанных с малым убиквитином (SUMO), J. Biol. Chem. 279 (2004), стр. 20999–21002.
  18. ^ Л.Л. Манза, С.Г. Кодряну, С.Л. Стамер, Д. Смит, К. Уэллс, Р.Л. Робертс и Д.К.Либлер, Глобальные сдвиги в сумоилировании белков в ответ на электрофильный и окислительный стресс, Chem. Res. Toxicol. 17 (2004), стр. 1706–1715.
  19. ^ Т. Ли, Р. Сантокайт, Р.Ф. Шен, Э. Текле, Г. Ван, Д.К. Ян и П.Б. Чок, Общий подход к исследованию ферментативных путей и субстратов для убиквитин-подобных модификаторов, Arch. Biochem. Биофиз. 453 (2006), стр. 70–74.
  20. ^ Г. Росас-Акоста, В.К. Рассел, А. Дерье, Д.Х. Рассел, В.Г. Уилсон, Универсальная стратегия протеомных исследований SUMO и других убиквитин-подобных модификаторов, Mol. Клетка. Протеомика 4 (2005), стр. 56–72.