Моноаминоксидаза B - Monoamine oxidase B

MAOB
Белок MAOB PDB 1gos.png
Доступные конструкции
PDBПоиск ортолога: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыMAOB, Моноаминоксидаза B
Внешние идентификаторыOMIM: 309860 MGI: 96916 ГомолоГен: 20251 Генные карты: MAOB
Расположение гена (человек)
Х-хромосома (человек)
Chr.Х-хромосома (человек)[1]
Х-хромосома (человек)
Геномное расположение MAOB
Геномное расположение MAOB
ГруппаXp11.3Начинать43,766,610 бп[1]
Конец43,882,450 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE MAOB 204041 в формате fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

4129

109731

Ансамбль

ENSG00000069535

ENSMUSG00000040147

UniProt

P27338

Q8BW75

RefSeq (мРНК)

NM_000898

NM_172778

RefSeq (белок)

NP_000889

NP_766366

Расположение (UCSC)Chr X: 43,77 - 43,88 МбChr X: 16.71 - 16.82 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Моноаминоксидаза B, также известный как MAOB, является фермент что у людей кодируется MAOB ген.

Белок, кодируемый этим геном, принадлежит флавину. моноаминоксидаза семья. Это фермент расположен в внешняя митохондриальная мембрана. Это катализирует окислительное дезаминирование биогенных и ксенобиотик амины и играет важную роль в катаболизме нейроактивных и вазоактивных аминов в центральной нервной системе и периферических тканях (таких как дофамин). Этот белок преимущественно разлагается бензиламин и фенэтиламин.[5] Аналогично моноаминоксидаза A (MAOA), это также ухудшает дофамин.

Структура

Моноаминоксидаза B имеет гидрофобную двудольную вытянутую полость, которая (для «открытой» конформации) занимает общий объем, близкий к 700. Å3. часМАО-А имеет единственную полость, которая имеет более округлую форму и больше по объему, чем «полость подложки» hMAO-B.[6]

Первый резонатор hMAO-B получил название входная полость (290 Å3), второй полость субстрата или же полость активного сайта (~ 390 Å3) - между обоими изолейцин 199 боковая цепь служит ворота. В зависимости от субстрата или связанного ингибитора он может существовать как в открытой, так и в закрытой форме, что, как было показано, важно для определения ингибиторной специфичности hMAO B. В конце полости субстрата находится FAD кофермент с сайтами для благоприятного связывания амина вокруг флавина с участием двух почти параллельных тирозильных (398 и 435) остатков, которые образуют то, что было названо ароматическая клетка.[6]

Различия между MAOA и MAOB

МАО-А участвует в метаболизме тирамин; ингибирование, в частности необратимое ингибирование МАО-А, может привести к опасному прессорному эффекту при употреблении продуктов с высоким содержанием тирамина, таких как сыры (неофициально известный как «сырный эффект»). MAO-A участвует в метаболизме серотонина, норадреналина и дофамина, тогда как MAO-B метаболизирует нейротрансмиттер дофамина.[7] MAO-B - это фермент на внешней митохондриальной мембране, катализирующий окисление арилалкиламин нейротрансмиттеры[8]

Моноаминоксидаза А (МАОА) обычно метаболизирует тирамин, норэпинефрин (NE), серотонин (5-HT) и дофамин (DA) (и другие менее клинически значимые химические вещества). Напротив, моноаминоксидаза B (MAOB) в основном метаболизирует дофамин (DA) (и другие менее клинически значимые химические вещества). Различия между субстратной селективностью двух ферментов используются клинически при лечении конкретных заболеваний: ингибиторы моноаминоксидазы A обычно используются при лечении депрессии, а ингибиторы моноаминоксидазы B обычно используются при лечении болезни Паркинсона.[9][10] Неспецифические (например, комбинированные ингибиторы MAOA / B) могут создавать проблемы при одновременном приеме с тираминсодержащими продуктами, такими как сыр, потому что ингибирование препаратом MAOA вызывает опасное повышение уровней тирамина в сыворотке, что может привести к симптомам гипертонии. Селективные ингибиторы MAOB обходят эту проблему, предпочтительно ингибируя MAOB, которая в основном метаболизирует DA. Если MAOB ингибируется, то для правильного функционирования нейронов доступно больше DA, особенно при болезни Паркинсона.

Роль в болезнях и старении

Болезнь Альцгеймера (AD) и болезнь Паркинсона (PD) оба связаны с повышенными уровнями МАО-B в головном мозге.[11][12] Нормальная активность МАО-В создает активные формы кислорода, которые непосредственно повреждают клетки.[13] Было обнаружено, что уровни МАО-B повышаются с возрастом, что предполагает их роль в естественное возрастное когнитивное снижение и повышенная вероятность развития неврологических заболеваний в более позднем возрасте.[14] Более активный полиморфизмы гена МАО-В были связаны с негативной эмоциональностью и предполагались как основной фактор депрессия.[15] Также было показано, что активность МАО-В играет роль в вызванном стрессом повреждении сердца.[16][17] Над-выражение и повышенные уровни MAO-B в головном мозге также были связаны с накоплением амилоидных β-пептидов (Aβ ), через механизмы секретаза белка-предшественника амилоида, γ-секретаза, ответственный за развитие бляшек, наблюдаемых у пациентов с болезнью Альцгеймера и Паркинсона. Данные свидетельствуют о том, что миРНК заглушить МАО-Б, или торможение МАО-Б через MAOI -B (Селеглин, Расагилин ), замедляет прогрессирование, улучшает и обращает вспять симптомы, связанные с БА и БП, включая уменьшение Aβ бляшки в головном мозге.[18][19]

Модели животных

Показано, что трансгенные мыши, неспособные продуцировать МАО-В, устойчивы к модели болезни Паркинсона на мышах.[20][21][22] Они также демонстрируют повышенную чувствительность к стрессу (как в случае с МАО-А. нокаутные мыши )[23] и увеличился β-ПЭА.[21][23] Кроме того, они демонстрируют расторможенность поведения и снижают тревожное поведение.[24]

Было показано, что ингибирование МАО-В у крыс предотвращает многие возрастные биологические изменения, такие как дегенерация зрительного нерва, и увеличивает среднюю продолжительность жизни до 39%.[25][26]

Последствия дефицита у людей

В то время как люди, у которых отсутствует ген для отображения МАО-А умственная отсталость и поведенческих аномалий, люди, у которых отсутствует ген MAO-B, не проявляют никаких аномалий, кроме повышенного фенэтиламин уровни в моче, поднимая вопрос о том, действительно ли МАО-B является необходимым ферментом. Последние исследования указывают на важность фенэтиламина и других следы аминов, которые теперь, как известно, регулируют катехоламин и серотонин нейротрансмиссия через тот же рецептор, что и амфетамин, TAAR1.[27][28]

Профилактическое применение ингибиторов МАО-В, чтобы замедлить естественное старение человека в остальном здоровых людей была предложена, но остается весьма спорной темой.[29][30]

Селективные ингибиторы

Гейпарварин
(+) - Катехин
Структурные формулы высокоаффинных обратимых ингибиторов МАО, селективных к типу B

Расхождения, зависящие от вида, могут затруднять экстраполяцию эффективности ингибиторов.[31]

Обратимый

Естественный

Синтетический

Необратимый (ковалентный)

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000069535 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000040147 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:». Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ «Энтрез Ген: моноаминоксидаза В MAOB».
  6. ^ а б Эдмондсон Д.Е., Бинда С., Маттеви А. (август 2007 г.). «Структурные представления о механизме окисления аминов моноаминоксидазами A и B». Arch. Biochem. Биофизы. 464 (2): 269–76. Дои:10.1016 / j.abb.2007.05.006. ЧВК  1993809. PMID  17573034.
  7. ^ Youdim MB, Weinstock M (январь 2004 г.). «Терапевтическое применение селективных и неселективных ингибиторов моноаминоксидазы A и B, которые не вызывают значительного потенцирования тирамина». Нейротоксикология. 25 (1–2): 243–50. Дои:10.1016 / S0161-813X (03) 00103-7. PMID  14697899.
  8. ^ Бинда С., Хубалек Ф., Ли М., Херциг Ю., Стерлинг Дж., Эдмондсон Д.Э., Маттеви А. (март 2004 г.). «Кристаллические структуры моноаминоксидазы B в комплексе с четырьмя ингибиторами класса N-пропаргиламиноиндана». J. Med. Chem. 47 (7): 1767–74. Дои:10.1021 / jm031087c. PMID  15027868.
  9. ^ Нолен WA, Hoencamp E, Bouvy PF, Haffmans PM (1993). «Обратимые ингибиторы моноаминоксидазы-А при резистентной большой депрессии». Клин Нейрофармакол. 16 (Дополнение 2): S69–76. PMID  8313400.
  10. ^ Ридерер П., Локс Г. (март 2011 г.). «Ингибиторы МАО при болезни Паркинсона». Опыт Нейробиол. 20 (1): 1–17. Дои:10.5607 / en.2011.20.1.1. ЧВК  3213739. PMID  22110357.
  11. ^ Саура Дж., Луке Дж. М., Чезура А. М., Да Прада М., Чан-Палай В., Хубер Дж., Лёффлер Дж., Ричардс Дж. Дж. (Сентябрь 1994 г.). «Повышенная активность моноаминоксидазы B в астроцитах, связанных с бляшками, в головном мозге, страдающем болезнью Альцгеймера, выявленная количественной ферментной радиоавтографией». Неврология. 62 (1): 15–30. Дои:10.1016/0306-4522(94)90311-5. PMID  7816197.
  12. ^ Малладжосюла Дж. К., Чинта С. Дж., Раджагопалан С., Николлс Д. Г., Андерсен Дж. К. (октябрь 2009 г.). «Анализ метаболического контроля в клеточной модели повышенного МАО-В: актуальность для болезни Паркинсона». Neurotox Res. 16 (3): 186–93. Дои:10.1007 / s12640-009-9032-2. ЧВК  2727365. PMID  19526285.
  13. ^ Нагацу Т., Савада М. (2006). «Молекулярный механизм отношения моноаминоксидазы B и ее ингибиторов к болезни Паркинсона: возможные последствия глиальных клеток». J. Neural Transm. Suppl. Журнал нейронной передачи. Дополнение. 71 (71): 53–65. Дои:10.1007/978-3-211-33328-0_7. ISBN  978-3-211-33327-3. PMID  17447416.
  14. ^ Кумар MJ, Андерсен JK (август 2004 г.). «Перспективы применения МАО-В при старении и неврологических заболеваниях: что нам делать дальше?». Мол. Нейробиол. 30 (1): 77–89. Дои:10.1385 / МН: 30: 1: 077. PMID  15247489.
  15. ^ Длугос А.М., Палмер А.А., де Вит Х. (октябрь 2009 г.). «Отрицательная эмоциональность: варианты гена моноаминоксидазы B модулируют личностные качества у здоровых людей». J нейронная передача. 116 (10): 1323–34. Дои:10.1007 / s00702-009-0281-2. ЧВК  3653168. PMID  19657584.
  16. ^ Калудерчич Н., Карпи А., Менабо Р., Ди Лиза Ф., Паолоччи Н. (июль 2011 г.). «Моноаминоксидазы (МАО) в патогенезе сердечной недостаточности и ишемии / реперфузионного повреждения». Биохим. Биофиз. Acta. 1813 (7): 1323–32. Дои:10.1016 / j.bbamcr.2010.09.010. ЧВК  3030628. PMID  20869994.
  17. ^ Калудерчич Н., Карпи А., Нагаяма Т., Сивакумаран В., Чжу Дж., Лай Е. В., Беджа Д., Де Марио А., Чен К., Габриэльсон К. Л., Линдси М. Л., Пакак К., Такимото Е., Ши Дж. К., Касс Д. А., Ди Лиза Ф, Паолоччи Н. (январь 2014 г.). «Моноаминоксидаза B вызывает митохондриальную и сердечную дисфункцию в сердцах, перегруженных давлением». Антиоксид. Редокс-сигнал. 20 (2): 267–80. Дои:10.1089 / ars.2012.4616. ЧВК  3887464. PMID  23581564.
  18. ^ Schedin-Weiss S, Inoue M, Hromadkova L, Teranishi Y, Yamamoto NG, Wiehager B и др. (Август 2017 г.). «Уровень моноаминоксидазы B повышен в нейронах болезни Альцгеймера, она связана с γ-секретазой и регулирует нейрональные уровни амилоидного β-пептида». Исследования и терапия болезни Альцгеймера. 9 (1): 57. Дои:10.1186 / s13195-017-0279-1. ЧВК  5540560. PMID  28764767.
  19. ^ Цай Зи (май 2014 г.). «Ингибиторы моноаминоксидазы: перспективные терапевтические агенты при болезни Альцгеймера (обзор)». Отчеты по молекулярной медицине. 9 (5): 1533–41. Дои:10.3892 / mmr.2014.2040. PMID  24626484.
  20. ^ Ши Дж. К., Чен К. (1999). «Мыши с нокаутом генов MAO-A и -B демонстрируют совершенно разное поведение». Нейробиология (Bp). 7 (2): 235–46. PMID  10591056.
  21. ^ а б Гримсби Дж., Тот М., Чен К., Кумазава Т., Клайдман Л., Адамс Дж. Д., Карум Ф., Гал Дж., Ши Дж. К. (октябрь 1997 г.). «Повышенная реакция на стресс и бета-фенилэтиламин у мышей с дефицитом MAOB». Природа Генетика. 17 (2): 206–10. Дои:10.1038 / ng1097-206. PMID  9326944.
  22. ^ Shih JC, Чен К., Ридд MJ (1999). «Моноаминоксидаза: от генов к поведению». Ежегодный обзор нейробиологии. 22: 197–217. Дои:10.1146 / annurev.neuro.22.1.197. ЧВК  2844879. PMID  10202537.
  23. ^ а б Ши JC (январь 2004 г.). «Клонирование после клонирования, нокаут мышей и физиологические функции MAO A и B.». Нейротоксикология. 25 (1–2): 21–30. Дои:10.1016 / s0161-813x (03) 00112-8. PMID  14697877.
  24. ^ Бортолато М., Годар С.К., Даварян С., Чен К., Ши Дж.С. (декабрь 2009 г.). «Поведенческое растормаживание и снижение тревожного поведения у мышей с дефицитом моноаминоксидазы B». Нейропсихофармакология. 34 (13): 2746–57. Дои:10.1038 / npp.2009.118. ЧВК  2783894. PMID  19710633.
  25. ^ Неббиозо М., Паскарелла А., Каваллотти С., Пескосолидо Н. (декабрь 2012 г.). «Ферменты моноаминоксидазы и окислительный стресс в зрительном нерве крысы: возрастные изменения». Int J Exp Pathol. 93 (6): 401–5. Дои:10.1111 / j.1365-2613.2012.00832.x. ЧВК  3521895. PMID  23082958.
  26. ^ Китани К., Канаи С., Сато И, Охта М., Айви Г.О., Каррилло М.С. (1993). «Хроническое лечение (-) депренилом продлевает жизнь самцов крыс Fischer 344. Дополнительные доказательства». Life Sci. 52 (3): 281–8. Дои:10.1016 / 0024-3205 (93) 90219-С. PMID  8423709.
  27. ^ Кредиторы Дж. У., Эйзенхофер Дж., Абелинг Н. Г., Бергер В., Мерфи Д. Л., Конингс С. К., Вейджмейкерс Л. М., Копин И. Дж., Карум Ф., ван Геннип А. Х., Бруннер Г. Г. (февраль 1996 г.). «Специфические генетические недостатки изоферментов A и B моноаминоксидазы характеризуются различными нейрохимическими и клиническими фенотипами». J. Clin. Вкладывать деньги. 97 (4): 1010–9. Дои:10.1172 / JCI118492. ЧВК  507147. PMID  8613523.
  28. ^ Миллер GM (январь 2011 г.). «Возникающая роль следового аминосвязанного рецептора 1 в функциональной регуляции переносчиков моноаминов и дофаминергической активности». J. Neurochem. 116 (2): 164–176. Дои:10.1111 / j.1471-4159.2010.07109.x. ЧВК  3005101. PMID  21073468.
  29. ^ Микля I (декабрь 2009 г.). «[Замедление возрастного снижения функции мозга с профилактическим использованием (-) - депренила (Selegiline, Jumex). Текущее международное мнение и выводы через 25 лет после предложения Кнолля]». Нейропсихофармакол Хунг (на венгерском). 11 (4): 217–25. PMID  20150659.
  30. ^ Украинцева С.В., Арбеев К.Г., Михальский А.И., Яшин А.И. (июнь 2004 г.). «Антивозрастные методы лечения прописывались по закону примерно тридцать лет». Анна. Акад. Наука. 1019: 64–9. Дои:10.1196 / летопись.1297.014. PMID  15246996.
  31. ^ а б c Novaroli L, Daina A, Favre E, Bravo J, Carotti A, Leonetti F, Catto M, Carrupt PA, Reist M (октябрь 2006 г.). «Влияние видовых различий на скрининг, дизайн и разработку ингибиторов MAO B». J. Med. Chem. 49 (21): 6264–72. Дои:10.1021 / jm060441e. PMID  17034132.
  32. ^ Carotti A, Carrieri A, Chimichi S, Boccalini M, Cosimelli B, Gnerre C, Carotti A, Carrupt PA, Testa B (декабрь 2002 г.). «Природные и синтетические гейпарварины - сильные и селективные ингибиторы МАО-В. Исследования синтеза и SAR». Биоорг. Med. Chem. Латыш. 12 (24): 3551–5. Дои:10.1016 / S0960-894X (02) 00798-9. PMID  12443774.
  33. ^ Uebelhack R, Franke L, Schewe HJ (сентябрь 1998 г.). «Ингибирование тромбоцитов MAO-B обогащенным пироном кава экстрактом из Piper methysticum Forster (кава-кава)». Фармакопсихиатрия. 31 (5): 187–92. Дои:10.1055 / с-2007-979325. PMID  9832350.
  34. ^ Дхингра, Динеш; Кумар, Вайбхав (1 августа 2008 г.). «Доказательства участия моноаминергической и ГАМКергической систем в антидепрессантоподобной активности экстракта чеснока у мышей». Индийский журнал фармакологии. 40 (4): 175–179. Дои:10.4103/0253-7613.43165. ISSN  0253-7613. ЧВК  2792615. PMID  20040952.
  35. ^ Леонетти Ф., Капальди С., Пизани Л., Николотти О., Мунчипинто Г., Стефаначи А., Челламаре С., Качча С., Каротти А. (октябрь 2007 г.). «Твердофазный синтез и понимание взаимосвязи структура-активность аналогов сафинамида как мощных и селективных ингибиторов моноаминоксидазы типа B». Журнал медицинской химии. 50 (20): 4909–16. Дои:10.1021 / jm070725e. PMID  17824599.
  36. ^ соединение №2д, Frédérick R, Dumont W., Ooms F, Aschenbach L, Van der Schyf CJ, Castagnoli N, Wouters J, Krief A (июнь 2006 г.). «Синтез, структурное преобразование и биологическая активность ингибиторов МАО типа B на основе ядра 5H-индено [1,2-c] пиридазин-5-она». J. Med. Chem. 49 (12): 3743–7. Дои:10.1021 / jm051091j. PMID  16759116.
  37. ^ Каротти А., Катто М., Леонетти Ф., Кампанья Ф, Сото-Отеро Р., Мендес-Альварес Э., Тулл У., Теста Б., Альтомаре С. (ноябрь 2007 г.). «Синтез и ингибирующая активность моноаминоксидазы новых трициклических производных, содержащих пиридазин, пиримидин и 1,2,4-триазин». Журнал медицинской химии. 50 (22): 5364–71. Дои:10.1021 / jm070728r. PMID  17910428.
  38. ^ Кименти Ф., Фиораванти Р., Боласко А., Кименти П., Секчи Д., Росси Ф., Яньес М., Оралло Ф., Ортузо Ф., Алькаро С. (май 2009 г.). «Халконы: действенный каркас для ингибиторов моноаминоксидазы». J. Med. Chem. 52 (9): 2818–24. Дои:10.1021 / jm801590u. PMID  19378991.
  39. ^ соединение №21, Сильвестри Р., Ла Регина Дж., Де Мартино Дж., Артико М., Бефани О, Палумбо М., Агостинелли Е., Турини П. (март 2003 г.). «Простые, сильнодействующие и селективные пиррольные ингибиторы моноаминоксидазы типов A и B». J. Med. Chem. 46 (6): 917–20. Дои:10.1021 / jm0256124. PMID  12620068.
  40. ^ сложный # (р) -8b, Чименти Ф., Сеччи Д., Боласко А., Чименти П., Гранезе А., Каррадори С., Яньес М., Оралло Ф., Санна М. Л., Галлинелла Б., Сирилли Р. (сентябрь 2010 г.). «Синтез, стереохимическое разделение и биологическая оценка селективных ингибиторов МАО-B человека: 1- (4-арилтиазол-2-ил) -2- (3-метилциклогексилиден) гидразинов». J. Med. Chem. 53 (17): 6516–20. Дои:10.1021 / jm100120s. PMID  20715818.
  41. ^ соединение №18, Кименти Ф., Макчони Э., Секчи Д., Боласко А., Чименти П., Гранезе А., Бефани О, Турини П., Алькаро С., Ортузо Ф., Кардиа М. С., Дистинто С. (февраль 2007 г.). «Селективная ингибирующая активность против МАО и молекулярное моделирование производных 2-тиазолилгидразона». J. Med. Chem. 50 (4): 707–12. Дои:10.1021 / jm060869d. PMID  17253676.
  42. ^ соединение №3г, Кименти Ф., Фиораванти Р., Боласко А., Манна Ф., Чименти П., Секчи Д., Бефани О., Турини П., Ортузо Ф., Алькаро С. (февраль 2007 г.). «Зависящее от изоформ моноаминоксидазы таутомерное влияние на распознавание ингибиторов 3,5-диарилпиразола». J. Med. Chem. 50 (3): 425–8. Дои:10.1021 / jm060868l. PMID  17266193.
  43. ^ сложный #(S)-1, Чименти Ф., Макчони Э., Секчи Д., Боласко А., Чименти П., Гранезе А., Бефани О, Турини П., Алькаро С., Ортузо Ф., Чирилли Р., Ла Торре Ф., Кардиа М. С., Дистинто С. (ноябрь 2005 г.). «Синтез, молекулярное моделирование и селективная ингибирующая активность против моноаминоксидазы производных 1-тиокарбамоил-3,5-диарил-4,5-дигидро- (1H) - пиразола». J. Med. Chem. 48 (23): 7113–22. Дои:10.1021 / jm040903t. PMID  16279769.
  44. ^ Мишра Н., Сасмал Д. (апрель 2011 г.). «Разработка селективных и обратимых ингибиторов МАО-В на основе пиразолина: виртуальный скрининг, синтез и биологическая оценка». Биоорг. Med. Chem. Латыш. 21 (7): 1969–73. Дои:10.1016 / j.bmcl.2011.02.030. PMID  21377879.
  45. ^ соединение №41, Катто М., Николотти О, Леонетти Ф, Каротти А., Фавиа А. Д., Сото-Отеро Р., Мендес-Альварес Е., Каротти А. (2006). «Структурное понимание ингибирующей способности моноаминоксидазы и селективности 7-замещенных кумаринов на основе подходов на основе лигандов и мишеней». Журнал медицинской химии. 49 (16): 4912–25. Дои:10.1021 / jm060183l. PMID  16884303.
  46. ^ соединение №2, Матос М.Дж., Васкес-Родригес С., Уриарте Э., Сантана Л., Винья Д. (июль 2011 г.). «Модуляция ингибирующей активности МАО: 3-фенилкумарины по сравнению с 3-бензоилкумаринами». Биоорг. Med. Chem. Латыш. 21 (14): 4224–7. Дои:10.1016 / j.bmcl.2011.05.074. PMID  21684743.
  47. ^ Матос М.Дж., Винья Д., Жанейро П., Борхес Ф., Сантана Л., Уриарте Э. (сентябрь 2010 г.). «Новые галогенированные 3-фенилкумарины как сильные и селективные ингибиторы МАО-В». Биоорг. Med. Chem. Латыш. 20 (17): 5157–60. Дои:10.1016 / j.bmcl.2010.07.013. PMID  20659799.
  48. ^ Матос М.Дж., Винья Д., Пиччау С., Оралло Ф., Сантана Л., Уриарте Э. (сентябрь 2009 г.). «Синтез и оценка 6-метил-3-фенилкумаринов как сильнодействующих и селективных ингибиторов MAO-B». Биоорг. Med. Chem. Латыш. 19 (17): 5053–5. Дои:10.1016 / j.bmcl.2009.07.039. PMID  19628387.
  49. ^ Матос М.Дж., Винья Д., Кесада Е., Пиччау С., Делогу Г., Оралло Ф., Сантана Л., Уриарте Е. (июнь 2009 г.). «Новая серия 3-фенилкумаринов как сильнодействующих и селективных ингибиторов МАО-В». Биоорг. Med. Chem. Латыш. 19 (12): 3268–70. Дои:10.1016 / j.bmcl.2009.04.085. PMID  19423346.
  50. ^ соединение №9, №12, Гаспар А., Рейс Дж., Фонсека А., Милхазес Н., Винья Д., Уриарте Е., Борхес Ф. (январь 2011 г.). «Хромон-3-фенилкарбоксамиды как сильнодействующие и селективные ингибиторы МАО-В». Биоорг. Med. Chem. Латыш. 21 (2): 707–9. Дои:10.1016 / j.bmcl.2010.11.128. PMID  21194943.
  51. ^ соединение № 9и, Мэнли-Кинг К.И., Берг Дж. Дж., Петцер Дж. П. (январь 2011 г.). «Ингибирование моноаминоксидазы выбранными C5- и C6-замещенными аналогами изатина». Биоорг. Med. Chem. 19 (1): 261–74. Дои:10.1016 / j.bmc.2010.11.028. PMID  21134756.
  52. ^ соединение № 5c, Мэнли-Кинг К.И., Берг Дж. Дж., Петцер Дж. П. (август 2011 г.). «Ингибирование моноаминоксидазы C5-замещенными аналогами фталимида». Биоорг. Med. Chem. 19 (16): 4829–40. Дои:10.1016 / j.bmc.2011.06.070. PMID  21778064.
  53. ^ Стридом Б., Берг Дж. Дж., Петцер Дж. П. (август 2011 г.). «Аналоги 8-арил- и алкилоксикафеина как ингибиторы моноаминоксидазы». Eur J Med Chem. 46 (8): 3474–85. Дои:10.1016 / j.ejmech.2011.05.014. PMID  21621312.
  54. ^ Стридом Б., Малан С.Ф., Кастаньоли Н., Берг Дж. Дж., Петцер Дж. П. (февраль 2010 г.). «Ингибирование моноаминоксидазы аналогами 8-бензилоксикафеина». Биоорг. Med. Chem. 18 (3): 1018–28. Дои:10.1016 / j.bmc.2009.12.064. PMID  20093036.
  55. ^ Влок Н., Малан С.Ф., Кастаньоли Н., Берг Дж. Дж., Петцер Дж. П. (май 2006 г.). «Ингибирование моноаминоксидазы B аналогами антагониста аденозиновых рецепторов A2A (E) -8- (3-хлоростирил) кофеина (CSC)». Биоорг. Med. Chem. 14 (10): 3512–21. Дои:10.1016 / j.bmc.2006.01.011. PMID  16442801.
  56. ^ Преториус Дж., Малан С.Ф., Кастаньоли Н., Берг Дж. Дж., Петцер Дж. П. (сентябрь 2008 г.). «Двойное ингибирование моноаминоксидазы B и антагонизм рецептора аденозина A (2A) аналогами (E, E) -8- (4-фенилбутадиен-1-ил) кофеина». Биоорганическая и медицинская химия. 16 (18): 8676–84. Дои:10.1016 / j.bmc.2008.07.088. PMID  18723354.
  57. ^ Цветков; и другие. (23 июня 2014 г.). «Индазол- и индол-5-карбоксамиды: селективные и обратимые ингибиторы моноаминоксидазы B с субнаномолярной эффективностью». Журнал медицинской химии. 57 (15): 6679–6703. Дои:10.1021 / jm500729a. PMID  24955776.