Микробный родопсин - Microbial rhodopsin

Фиолетовый бактериородопсин в Галобактерии в Cargill с пруды-испарители соли в Залив Сан-Франциско, расположен в Ньюарк, Калифорния[1]
Бактериородопсиноподобный белок
1m0l opm.png
Тример бактериородопсина
Идентификаторы
СимволБак_родопсин
PfamPF01036
ИнтерПроIPR001425
PROSITEPDOC00291
SCOP22-комн. / Объем / СУПФАМ
TCDB3.E.1
OPM суперсемейство6
Белок OPM1vgo

Микробные родопсины, также известный как бактериальные родопсины находятся белки, связывающие сетчатку которые обеспечивают светозависимый ионный транспорт и сенсорные функции в галофильный[2][3] и другие бактерии. Это интегральные мембранные белки с семью трансмембранными спиралями, последняя из которых содержит точку присоединения для сетчатка (консервированный лизин).

Это семейство белков включает световые протонные насосы, ионные насосы и ионные каналы, а также датчики света. Например, белки из галобактерии включают бактериородопсин и архаэродопсин, которые управляются светом протонные насосы; галородопсин, хлоридный насос с легким приводом; и сенсорный родопсин, который опосредует оба фотоаттрактант (в красном) и светобоязнь (в ультрафиолете) отклики. Белки других бактерий включают: протеородопсин.

Вопреки своему названию, микробные родопсины встречаются не только в Археи и Бактерии, но и в Эукариоты (Такие как водоросли ) и вирусы; хотя они редки в сложных многоклеточные организмы.[4][5]

Номенклатура

Родопсин изначально был синонимом "визуальный фиолетовый ", визуальный пигмент (светочувствительная молекула), обнаруженная в сетчатка лягушек и других позвоночные, используется для тусклое зрение, и обычно встречается в стержневые клетки. Это все еще значение родопсина в узком смысле, любой белок эволюционно гомологичный к этому белку. В широком негенетическом смысле родопсин относится к любой молекуле, независимо от того, связаны они генетическим происхождением или нет (в большинстве случаев нет), состоящей из опсина и хромофора (обычно это вариант ретиналя). Все родопсины животных возникли (путем дупликации и дивергенции генов) в конце истории большого Рецептор, связанный с G-белком (GPCR) генное семейство, которое само возникло после расхождения растений, грибов, хоанфлагеллят и губок от самых ранних животных. Хромофор сетчатки находится исключительно в опсиновой ветви этого большого семейства генов, а это означает, что его появление в другом месте представляет собой конвергентную эволюцию, а не гомологию. Последовательность микробных родопсинов сильно отличается от любого из семейств GPCR.[6]

Период, термин бактериальный родопсин первоначально назывался первым обнаруженным микробным родопсином, известным сегодня как бактериородопсин. Первый бактериородопсин оказался архейного происхождения, от Halobacterium salinarum.[7] С тех пор были открыты другие микробные родопсины, что делает термин бактериальный родопсин двусмысленный.[8][9]

Стол

Ниже приведен список некоторых из наиболее известных микробных родопсинов и некоторых их свойств.

ФункцияИмяAbbr.Ref.
протонный насос (H +)бактериородопсинBR[10]
протонный насос (H +)протеородопсинPR[10]
протонный насос (H +)архаэродопсинАрка[11]
протонный насос (H +)ксантородопсинxR[12]
протонный насос (H +)Gloeobacter родопсинGR[13]
катионный канал (+)канал родопсинChR[14]
катионный насос (Na +)Krokinobacter eikastus родопсин 2KR2[15]
анионный насос (Cl-)галородопсинHR[10]
фотосенсорсенсорный родопсин ISR-I[10]
фотосенсорсенсорный родопсин IISR-II[10]
фотосенсорНейроспора опсин INOP-I[14][16]
светоактивированный ферментродопсингуанилциклазаRhGC[17]

Семейство переносящих ионы микробного родопсина

В Семейство микробных родопсинов с транслокацией ионов (MR) (TC № 3.E.1 ) является членом TOG суперсемейство вторичных перевозчиков. Члены семьи MR катализировать управляемая светом транслокация ионов через цитоплазматические мембраны микробов или служит световыми рецепторами. Большинство белков семейства MR имеют примерно одинаковый размер (250-350 аминоацильных остатков) и имеют семь трансмембранный винтовые ключи с их N-конец снаружи и их C-конец изнутри. В семействе MR 9 подсемейств:[18]

  1. Бактериородопсины откачивать протоны из клетки;
  2. Галородопсины закачивать хлорид (и другие анионы, такие как бромид, йодид и нитрат) в ячейку;
  3. Сенсорные родопсины, которые обычно функционируют как рецепторы фототактического поведения, способны выкачивать протоны из клетки, если они диссоциированы от их белков-преобразователей;
  4. Грибные чапароны - это индуцированные стрессом белки с плохо определенной биохимической функцией, но это подсемейство также включает H+-перекачивание родопсина;[19]
  5. бактериальный родопсин, называемый Протеородопсин, это управляемый светом протонный насос, который действует так же, как и бактериородопсины;
  6. то Neurospora crassa рецептор, содержащий сетчатку, служит фоторецептор (Neurospora ospin I);[20]
  7. светозависимый протонный канал зеленых водорослей, канал родопсин-1;
  8. Сенсорные родопсины цианобактерий.
  9. Светоактивированная родопсин / гуанилилциклаза

Филогенетический анализ микробных родопсинов и подробный анализ потенциальных примеров горизонтальный перенос генов были опубликованы.[21]

Структура

Среди структур с высоким разрешением для членов семейства MR - белки архей, бактериородопсин,[22] сенсорный родопсин II,[23] галородопсин,[24] а также Анабаена цианобактериальный сенсорный родопсин (TC # 3.E.1.1.6 )[25] и другие.

Функция

Связь сенсорных родопсинов с их белками-трансдьюсерами, по-видимому, определяет, действуют ли они как переносчики или рецепторы. Ассоциация сенсорного рецептора родопсина с его преобразователем происходит через трансмембранные спиральные домены двух взаимодействующих белков. В любой галофильной археоне есть два сенсорных родопсина: один (SRI) положительно реагирует на оранжевый свет, но отрицательно на синий свет, а другой (SRII) - только отрицательно на синий свет. У каждого датчика есть свой родственный рецептор. Доступна рентгеновская структура SRII в комплексе с его преобразователем (HtrII) с разрешением 1,94 Å (1H2S​).[26] Рассмотрены молекулярные и эволюционные аспекты передачи светового сигнала сенсорными рецепторами микробов.[27]

Гомологи

Гомологи включают предполагаемые белки-шапероны грибов, ретиналь-содержащий родопсин из Neurospora crassa,[28] а H+- откачка родопсина из Leptosphaeria maculans,[19] протонные насосы, содержащие ретиналь, выделенные из морских бактерий,[29] активируемый зеленым светом фоторецептор цианобактерий, который не перекачивает ионы и взаимодействует с небольшим (14 кДа) растворимым белком-преобразователем [25][30] и светозащитный H+ каналы из зеленой водоросли, Хламидомонада Reinhardtii.[31] В N. crassa Белок NOP-1 обладает фотоциклом и консервативным H+ остатки транслокации, которые предполагают, что этот предполагаемый фоторецептор является медленным H+ насос.[19][32][33]

Большинство гомологов семейства MR в дрожжах и грибах имеют примерно такой же размер и топологию, что и архейные белки (283-344 аминоацильных остатка; 7 предполагаемых трансмембранных α-спиральных сегментов), но они являются индуцированными тепловым шоком и токсичными растворителями. белки неизвестной биохимической функции. Было высказано предположение, что они действуют как управляемые pmf шапероны, которые сворачивают внеклеточные белки, но только косвенные доказательства подтверждают этот постулат.[20] Семейство MR отдаленно связано с 7 TMS. Семья LCT (TC № 2.A.43 ).[20] Типичных представителей семейства MR можно найти в База данных классификации транспортеров.

Бактериородопсин

Основная статья: Бактериородопсин

Бактериородопсин накачивает один H+ ион, из цитозоля во внеклеточную среду, на один поглощенный фотон. Были предложены специфические транспортные механизмы и пути.[24][34][35] Механизм включает:

  1. фотоизомеризация сетчатки и начальные изменения ее конфигурации,
  2. депротонирование основания Шиффа сетчатки и сопряженное высвобождение протона на поверхность внеклеточной мембраны,
  3. событие переключения, которое позволяет репротонировать основание Шиффа с цитоплазматической стороны.

Шесть структурных моделей описывают трансформации сетчатки и ее взаимодействие с водой 402, Asp85 и Asp212 в атомарных деталях, а также смещения функциональных остатков дальше от База Шиффа. Эти изменения объясняют, как релаксация искаженного сетчатки вызывает движения атомов воды и белка, которые приводят к векторным переносам протонов к основанию Шиффа и от него.[34] Деформация спирали связана с векторным транспортом протонов в фотоцикле бактериородопсина.[36]

Большинство остатков, участвующих в тримеризации, не консервативны в бактериородопсине, гомологичном белке, способном образовывать тримерную структуру в отсутствие бактериориберина. Несмотря на большое изменение аминокислотной последовательности, форма гидрофобного пространства внутритримера, заполненного липидами, является высококонсервативной между архаэродопсином-2 и бактериородопсином. Поскольку трансмембранная спираль, обращенная к этому пространству, претерпевает большие конформационные изменения во время цикла протонной перекачки, вполне вероятно, что тримеризация является важной стратегией захвата специальных липидных компонентов, которые имеют отношение к активности белка.[37]

Архаэродопсин

Основная статья: Архаэродопсин

Архаэродопсины - световые H+ ионные транспортеры. Они отличаются от бактериородопсина тем, что бордовая мембрана, в которой они экспрессируются, включает бактериориберин, второй хромофор думал защитить от фотообесцвечивание. Бактериородопсину также не хватает омега петля структура, которая наблюдалась на N-конце структур некоторых архаэродопсинов.

Архаэродопсин-2 (AR2) находится в бордовом мембране Halorubrum sp. Это световой протонный насос. Тригональные и гексагональные кристаллы показали, что тримеры расположены на сотовой решетке.[37] В этих кристаллах бактериоруберин связывается с щелями между субъединицами тримера. Полиеновая цепь второго хромофора отклонена от нормали к мембране под углом около 20 градусов и с цитоплазматической стороны окружена спиралями AB и DE соседних субъединиц. Этот специфический способ связывания предполагает, что бактериоруберин играет структурную роль в тримеризации AR2. По сравнению со структурой aR2 в другой кристаллической форме, не содержащей бактериоруберина, канал высвобождения протона принимает более закрытую конформацию в кристалле P321 или P6 (3); т.е. нативная конформация белка стабилизируется в тримерном комплексе белок-бактериоруберин.

Мутанты Archaerhodopsin-3 (AR3) широко используются в качестве инструментов в оптогенетика для нейробиологических исследований.[38]

Channelrhodopsins

Основная статья: Каналродопсин

Каналродопсин -1 (ChR1) или каннелопсин-1 (Chop1; Cop3; CSOA) из C. reinhardtii тесно связан с сенсорными родопсинами архей. Он имеет 712 аминокислотных остатков с сигнальным пептидом, за которым следует короткая амфипатическая область, а затем гидрофобный N-концевой домен с семью вероятными TMS (остатки 76-309), за которым следует длинный гидрофильный C-концевой домен из примерно 400 остатков. Часть С-концевого гидрофильного домена гомологична интерсектину (белок 1А домена EH и SH3) животных (AAD30271).

Chop1 служит светозащитным протонным каналом и опосредует фототаксис и фотофобные реакции у зеленых водорослей.[31] На основании этого фенотипа Chop1 можно отнести к Категория ТС № 1.А, но поскольку он принадлежит к семейству, в котором хорошо изученные гомологи катализируют активный перенос ионов, он отнесен к семейству MR. Выражение chop1 ген или усеченная форма этого гена, кодирующая только гидрофобное ядро ​​(остатки 1-346 или 1-517) в ооцитах лягушки в присутствии полностью транс-ретиналя, производит световую проводимость, которая показывает характеристики канала пассивно, но избирательно проницаемая для протонов. Эта активность канала, вероятно, генерирует биоэлектрические токи.[31]

Гомолог ChR1 в C. reinhardtii представляет собой канал родопсин-2 (ChR2; Chop2; Cop4; CSOB). Этот белок на 57% идентичен, на 10% похож на ChR1. Он образует катион-селективный ионный канал, активируемый поглощением света. Он переносит как одновалентные, так и двухвалентные катионы. Он снижает чувствительность к небольшой проводимости при постоянном освещении. Восстановление после десенсибилизации ускоряется внеклеточным H+ и отрицательный мембранный потенциал. Это может быть фоторецептор для адаптированных к темноте клеток.[39] Кратковременное увеличение гидратации трансмембранных α-спиралей с t (1/2) = 60 мкс совпадает с началом проникновения катионов. Аспартат 253 принимает протон, высвобождаемый основанием Шиффа (t (1/2) = 10 мкс), причем последнее репротонируется аспарагиновой кислотой 156 (t (1/2) = 2 мс). Внутренние акцепторные и донорные группы протонов, соответствующие D212 и D115 в бактериородопсине, явно отличаются от других микробных родопсинов, указывая на то, что их пространственные положения в белке были перемещены в ходе эволюции. E90 депротонирует исключительно в непроводящем состоянии. Наблюдаемые реакции переноса протона и конформационные изменения белка связаны с закрытием катионного канала.[40]

Галородопсины

Основная статья: Галородопсин

Бактериородопсин накачивает один Cl− ион из внеклеточной среды в цитозоль на один поглощенный фотон. Хотя ионы движутся в противоположном направлении, генерируемый ток (определяемый движением положительного заряда) такой же, как для бактериородопсина и архаэродопсина.

Морской бактериальный родопсин

Сообщается, что морской бактериальный родопсин действует как протонный насос. Однако он также напоминает сенсорный родопсин II архей, а также Orf из грибов. Leptosphaeria maculans (AF290180). Эти белки идентичны друг другу на 20-30%.

Транспортная реакция

Общая транспортная реакция на бактерио- и сенсорные родопсины:[18]

ЧАС+ (дюйм) + hν → H+ (из).

Что для галородопсина:

Cl− (выход) + hν → Cl− (в).

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ Орен, Аарон (2002). «Молекулярная экология чрезвычайно галофильных архей и бактерий». FEMS Microbiology Ecology. 39 (1): 1–7. Дои:10.1111 / j.1574-6941.2002.tb00900.x. ISSN  0168-6496. PMID  19709178.
  2. ^ Остерхельт, Дитер; Титтор, Йорг (1989). «Два насоса, один принцип: перенос ионов на свету в галобактериях». Тенденции в биохимических науках. 14 (2): 57–61. Дои:10.1016/0968-0004(89)90044-3. ISSN  0968-0004. PMID  2468194.
  3. ^ Lottspeich F, Oesterhelt D, Blanck A, Ferrando E, Schegk ES (1989). «Первичная структура сенсорного родопсина I, прокариотического фоторецептора». EMBO J. 8 (13): 3963–3971. Дои:10.1002 / j.1460-2075.1989.tb08579.x. ЧВК  401571. PMID  2591367.
  4. ^ Бёф, Доминик; Аудик, Стефан; Брилле-Геген, Лорейн; Кэрон, Кристоф; Жантон, Кристиан (2015). «MicRhoDE: тщательно подобранная база данных для анализа микробного разнообразия и эволюции родопсина». База данных. 2015: bav080. Дои:10.1093 / база данных / bav080. ISSN  1758-0463. ЧВК  4539915. PMID  26286928.
  5. ^ Яво, Хирому; Кандори, Хидеки; Коидзуми, Аманэ (5 июня 2015 г.). Оптогенетика: светочувствительные белки и их применение. Springer. С. 3–4. ISBN  978-4-431-55516-2. Получено 30 сентября 2015.
  6. ^ Nordström KJ, Sällman Almén M, Edstam MM, Fredriksson R, Schiöth HB (сентябрь 2011 г.). «Независимый поиск HH, анализ на основе Needleman-Wunsch и анализ мотивов выявили общую иерархию для большинства семейств рецепторов, связанных с G-белком». Молекулярная биология и эволюция. 28 (9): 2471–80. Дои:10.1093 / molbev / msr061. PMID  21402729.
  7. ^ Гроте, Матиас; О'Мэлли, Морин А. (01.11.2011). «Просвещение в науках о жизни: история исследований галобактериального и микробного родопсина». Обзор микробиологии FEMS. 35 (6): 1082–1099. Дои:10.1111 / j.1574-6976.2011.00281.x. ISSN  1574-6976. PMID  21623844.
  8. ^ "родопсин, н.". OED Online. Издательство Оксфордского университета. 19 декабря 2012 г.
  9. ^ Мейсон, Пегги (26 мая 2011 г.). Медицинская нейробиология. ОУП США. п. 375. ISBN  978-0-19-533997-0. Получено 21 сентября 2015.
  10. ^ а б c d е Yoshizawa, S .; Kumagai, Y .; Kim, H .; Ogura, Y .; Hayashi, T .; Iwasaki, W .; DeLong, E. F .; Когуре, К. (2014). «Функциональная характеристика родопсинов флавобактерий раскрывает уникальный класс световых насосов хлоридов у бактерий». Труды Национальной академии наук. 111 (18): 6732–6737. Bibcode:2014ПНАС..111.6732Y. Дои:10.1073 / pnas.1403051111. ISSN  0027-8424. ЧВК  4020065. PMID  24706784.
  11. ^ Чжан, Фэн; Виерок, Йоханнес; Ижар, Офер; Fenno, Lief E .; Цунода, Сатоши; Кианьянмомени, Араш; Пригге, Матиас; Берндт, Андре; Кушман, Джон; Polle, Юрген; Магнусон, Джон; Гегеманн, Питер; Дейссерот, Карл (2011). "Семейство микробных опсинов оптогенетических инструментов". Клетка. 147 (7): 1446–1457. Дои:10.1016 / j.cell.2011.12.004. ISSN  0092-8674. ЧВК  4166436. PMID  22196724.
  12. ^ Sudo, Y .; Ихара, К .; Кобаяши, С .; Suzuki, D .; Ирида, H .; Кикукава, Т .; Kandori, H .; Хомма, М. (2010). «Микробный родопсин с уникальным составом сетчатки демонстрирует как сенсорные свойства родопсина II, так и свойства, подобные бактериородопсину». Журнал биологической химии. 286 (8): 5967–5976. Дои:10.1074 / jbc.M110.190058. ISSN  0021-9258. ЧВК  3057805. PMID  21135094.
  13. ^ Моризуми, Т; Ou, WL; Van Eps, N; Иноуэ, К; Кандори, H; Браун, LS; Эрнст, ОП (2 августа 2019 г.). «Рентгеноструктурная структура и олигомеризация Gloeobacter Rhodopsin». Научные отчеты. 9 (1): 11283. Bibcode:2019НатСР ... 911283М. Дои:10.1038 / s41598-019-47445-5. ЧВК  6677831. PMID  31375689. S2CID  199389292.
  14. ^ а б Хайнцен, Кристиан (2012). «Фотопигменты растений и грибов». Междисциплинарные обзоры Wiley: мембранный транспорт и передача сигналов. 1 (4): 411–432. Дои:10.1002 / wmts.36. ISSN  2190-460X.
  15. ^ Kato, Hideaki E .; Иноуэ, Кейчи; Абе-Йошизуми, Рей; Като, Ёситака (2015). «Конструктивная основа механизма транспортировки Na + с помощью светового насоса Na +». Природа. 521 (7550): 48–53. Bibcode:2015Натура.521 ... 48K. Дои:10.1038 / природа14322. ISSN  0028-0836. PMID  25849775. S2CID  4451644.
  16. ^ Ольмедо, Мария; Ругер-Эррерос, Кармен; Луке, Ева М .; Коррочано, Луис М. (2013). "Регулирование транскрипции светом в Neurospora crassa: модель грибковой фотобиологии?". Обзоры грибковой биологии. 27 (1): 10–18. Дои:10.1016 / j.fbr.2013.02.004. ISSN  1749-4613.
  17. ^ Scheib, U; Stehfest, K; Ну и дела, CE; Koerschen, HG; Fudim, R; Oertner, TO; Хегеманн, П (2015). «Родопсин-гуанилилциклаза водного гриба Blastocladiella emersonii обеспечивает быстрый оптический контроль передачи сигналов цГМФ». Научная сигнализация. 8 (389): RS8. Дои:10.1126 / scisignal.aab0611. PMID  26268609. S2CID  13140205.
  18. ^ а б Saier, MH Jr. "3.E.1 Семейство переносящих ионы микробного родопсина (MR)". База данных классификации транспортеров. Группа компаний Saier Lab Bioinformatics / SDSC.
  19. ^ а б c Ващук, Стивен А .; Безерра, Аранди Дж .; Ши, Личи; Браун, Леонид С. (2005-05-10). «Leptosphaeria rhodopsin: бактериородопсиноподобный протонный насос эукариот». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 102 (19): 6879–6883. Bibcode:2005PNAS..102.6879W. Дои:10.1073 / pnas.0409659102. ISSN  0027-8424. ЧВК  1100770. PMID  15860584.
  20. ^ а б c Zhai, Y .; Heijne, W. H .; Smith, D. W .; Сайер, М. Х. (2001-04-02). «Гомологи архейных родопсинов у растений, животных и грибов: структурные и функциональные предикаты предполагаемого грибкового шаперонного белка». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биомембраны. 1511 (2): 206–223. Дои:10.1016 / с0005-2736 (00) 00389-8. ISSN  0006-3002. PMID  11286964.
  21. ^ Шарма, Адриан К .; Spudich, John L .; Дулиттл, У. Форд (01.11.2006). «Микробные родопсины: функциональная универсальность и генетическая подвижность». Тенденции в микробиологии. 14 (11): 463–469. Дои:10.1016 / j.tim.2006.09.006. ISSN  0966-842X. PMID  17008099.
  22. ^ Luecke, H .; Schobert, B .; Richter, H.T .; Cartailler, J. P .; Ланьи, Дж. К. (1999-10-08). «Структурные изменения бактериородопсина во время переноса ионов с разрешением 2 ангстрем». Наука. 286 (5438): 255–261. Дои:10.1126 / science.286.5438.255. ISSN  0036-8075. PMID  10514362.
  23. ^ Royant, A .; Nollert, P .; Эдман, К .; Neutze, R .; Ландау, Э. М .; Pebay-Peyroula, E .; Наварро, Дж. (28 августа 2001 г.). «Рентгеновская структура сенсорного родопсина II с разрешением 2,1-А». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 98 (18): 10131–10136. Дои:10.1073 / pnas.181203898. ISSN  0027-8424. ЧВК  56927. PMID  11504917.
  24. ^ а б Кольбе, М .; Besir, H .; Essen, L.O .; Остерхельт, Д. (26 мая 2000 г.). "Структура галлородопсина хлоридного насоса с приводом от света при разрешении 1,8 А". Наука. 288 (5470): 1390–1396. Дои:10.1126 / science.288.5470.1390. ISSN  0036-8075. PMID  10827943.
  25. ^ а б Vogeley, Lutz; Синещеков Олег А .; Триведи, Вишва Д.; Сасаки, Джун; Spudich, John L .; Люке, Хартмут (19 ноября 2004 г.). «Сенсорный родопсин Anabaena: фотохромный датчик цвета на 2,0 А». Наука. 306 (5700): 1390–1393. Дои:10.1126 / science.1103943. ISSN  1095-9203. ЧВК  5017883. PMID  15459346.
  26. ^ Горделий, Валентин И .; Лабан, Йорг; Мухаметзянов, Руслан; Ефремов, Руслан; Гранзин, Иоахим; Шлезингер, Рамона; Бюльд, Георг; Савополь, Тюдор; Шейдиг, Аксель Дж. (2002-10-03). «Молекулярные основы трансмембранной передачи сигналов сенсорным комплексом родопсин II-преобразователь». Природа. 419 (6906): 484–487. Bibcode:2002Натурал.419..484Г. Дои:10.1038 / природа01109. ISSN  0028-0836. PMID  12368857. S2CID  4425659.
  27. ^ Иноуэ, Кейчи; Цукамото, Такаши; Судо, Юки (2014-05-01). «Молекулярные и эволюционные аспекты микробных сенсорных родопсинов». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика. 1837 (5): 562–577. Дои:10.1016 / j.bbabio.2013.05.005. ISSN  0006-3002. PMID  23732219.
  28. ^ Maturana, A .; Arnaudeau, S .; Ryser, S .; Banfi, B .; Hossle, J. P .; Schlegel, W .; Krause, K. H .; Деморекс, Н. (10 августа 2001 г.). «Гем-гистидиновые лиганды в gp91 (phox) модулируют протонную проводимость НАДФН-оксидазой фагоцитов». Журнал биологической химии. 276 (32): 30277–30284. Дои:10.1074 / jbc.M010438200. ISSN  0021-9258. PMID  11389135.
  29. ^ Béjà, O .; Aravind, L .; Кунин, Э. В .; Судзуки, М. Т .; Hadd, A .; Nguyen, L.P .; Йованович, С. Б .; Gates, C.M .; Фельдман, Р. А. (15 сентября 2000 г.). «Бактериальный родопсин: свидетельство нового типа фототрофии в море». Наука. 289 (5486): 1902–1906. Bibcode:2000Sci ... 289.1902B. Дои:10.1126 / science.289.5486.1902. ISSN  0036-8075. PMID  10988064.
  30. ^ Юнг, Кван-Хван; Триведи, Вишва Д.; Спудич, Джон Л. (2003-03-01). «Демонстрация сенсорного родопсина у эубактерий». Молекулярная микробиология. 47 (6): 1513–1522. Дои:10.1046 / j.1365-2958.2003.03395.x. ISSN  0950-382X. PMID  12622809. S2CID  12052542.
  31. ^ а б c Нагель, Георг; Оллиг, Дорис; Фурманн, Маркус; Катерина, Сунил; Musti, Анна Мария; Бамберг, Эрнст; Хегеманн, Питер (2002-06-28). «Каналродопсин-1: светозависимый протонный канал в зеленых водорослях». Наука. 296 (5577): 2395–2398. Bibcode:2002Наука ... 296.2395N. Дои:10.1126 / science.1072068. ISSN  1095-9203. PMID  12089443. S2CID  206506942.
  32. ^ Brown, L. S .; Диумаев, А.К .; Lanyi, J. K .; Спудич, Э. Н .; Спудич, Дж. Л. (31 августа 2001 г.). «Цикл фотохимических реакций и перенос протонов в родопсине Neurospora». Журнал биологической химии. 276 (35): 32495–32505. Дои:10.1074 / jbc.M102652200. ISSN  0021-9258. PMID  11435422.
  33. ^ Браун, Леонид С. (2004-06-01). «Грибные родопсины и опсин-родственные белки: эукариотические гомологи бактериородопсина с неизвестными функциями». Фотохимические и фотобиологические науки. 3 (6): 555–565. Дои:10.1039 / b315527g. ISSN  1474-905X. PMID  15170485.
  34. ^ а б Lanyi, Janos K .; Шоберт, Бриджит (25 апреля 2003 г.). «Механизм транспорта протонов в бактериородопсине из кристаллографических структур промежуточных продуктов K, L, M1, M2 и M2 'фотоцикла». Журнал молекулярной биологии. 328 (2): 439–450. Дои:10.1016 / с0022-2836 (03) 00263-8. ISSN  0022-2836. PMID  12691752.
  35. ^ Шоберт, Бриджит; Браун, Леонид С .; Ланьи, Янош К. (11 июля 2003 г.). «Кристаллографические структуры промежуточных продуктов M и N бактериородопсина: сборка водородной цепи молекул воды между Asp-96 и основанием Шиффа сетчатки». Журнал молекулярной биологии. 330 (3): 553–570. Дои:10.1016 / с0022-2836 (03) 00576-х. ISSN  0022-2836. PMID  12842471.
  36. ^ Royant, A .; Эдман, К .; Урсби, Т .; Pebay-Peyroula, E .; Ландау, Э. М .; Нейтце, Р. (2000-08-10). «Деформация спирали связана с векторным переносом протонов в фотоцикле бактериородопсина». Природа. 406 (6796): 645–648. Bibcode:2000Натура.406..645R. Дои:10.1038/35020599. ISSN  0028-0836. PMID  10949307. S2CID  4345380.
  37. ^ а б Йошимура, Кейко; Кояма, Цутому (01.02.2008). «Структурная роль бактерируберина в тримерной структуре архаэродопсина-2». Журнал молекулярной биологии. 375 (5): 1267–1281. Дои:10.1016 / j.jmb.2007.11.039. ISSN  1089-8638. PMID  18082767.
  38. ^ Flytzanis N, et al. (2014). «Варианты архаэродопсина с повышенной чувствительностью к напряжению флуоресценции в нейронах млекопитающих и Caenorhabditis elegans». Nature Communications. 5: 4894. Bibcode:2014 НатКо ... 5.4894F. Дои:10.1038 / ncomms5894. ЧВК  4166526. PMID  25222271.
  39. ^ Нагель, Георг; Селлас, Танжеф; Хун, Вольфрам; Катерия, Сунил; Адеишвили, Нона; Бертольд, Питер; Оллиг, Дорис; Гегеманн, Питер; Бамберг, Эрнст (25 ноября 2003 г.). «Каналродопсин-2, катион-селективный мембранный канал с прямым светоуправлением». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 100 (24): 13940–13945. Bibcode:2003ПНАС..10013940Н. Дои:10.1073 / пнас.1936192100. ISSN  0027-8424. ЧВК  283525. PMID  14615590.
  40. ^ Лоренц-Фонфриа, Виктор А .; Реслер, Том; Краузе, Нильс; Нак, Мелани; Госсинг, Майкл; Фишер фон Моллард, Габриэле; Баманн, Кристиан; Бамберг, Эрнст; Шлезингер, Рамона (2013-04-02). «Временные изменения протонирования в канале родопсин-2 и их значение для стробирования канала». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 110 (14): E1273–1281. Bibcode:2013PNAS..110E1273L. Дои:10.1073 / pnas.1219502110. ISSN  1091-6490. ЧВК  3619329. PMID  23509282.